Structure tertiaire des protéines Flashcards
Qu’est ce que la structure tertiaire des protéines?
C’est le repliement 3D du polypeptide. La conformation native d’une protéine= la conformation qui est biologiquement active dans la cellule. On peut dire que c’est l’assemblage de plusieurs motifs (assemblage de structures secondaires), ces motifs sont souvent associés à une fonction spécifique de la protéine.
De quoi dépend le repliement d’une structure tertiaire?
Des liaisons H, des liaisons électrostatiques, l’effet hydrophobe et des liaisons covalentes (S-S ponts disulfures).
Donne moi un exemple de structure tertiaire…
Des feuillets-beta et des hélices-alpha sont assemblé dans une seule masse globulaire.
Que sont les motifs protéiques?
Se sont des assemblages de différentes structures secondaires. Comme le coiled-coil et le tonneau-beta. (Check la vid structure tertiaire 1:45).
Ex de motifs protéiques, c’est quoi le Tonneau alpha/beta?
C’est l’assemblage de 8 feuillets-beta et de 8 hélices-alpha. (Triosephosphate isomérase)
Ex de motifs protéiques, c’est quoi le motif à doigt de zinc (zinc finger)?
Un motif protéique très présent dans les facteurs de transcription, est présent dans les protéines qui ont la capacité de lié l’ADN ou l’ARN avec les nucléotides (jpense).
C’est quoi un domaine protéique?
C’est une partie de la protéine qui est capable d’adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. Ex: 3 domaines protéiques distincts qui forment le pyruvate kinase: un domaine de liaison à l’ATP, un domaine de liaison au substrat et un domaine régulateur de l’activité.
Quel domaines sont essentiels au repliement des protéines?
Les domaines hydrophobes, ceux-cis sont maintenus à l’intérieur de la protéine. Cet effet hydophobe est la principale force de stabilisation de la strucuture protéique. (Dans plusieurs acides aminés qui ont une chaîne latérale hydrophobe). Le dépliement rend la protéine difficilement soluble dans l’eau (plus d’énergie nécaissaire) car les parties hydrophobes sont plus exposés au solvant.
Quel type de lien peuvent les résidus de cystéine créer?
Les résidus cystéine peuvent former des ponts disulfures, ce qui est une liaison covalente entre les résidus cystéine à l’intérieur du polypeptide ou entre différents polypeptides. Ces ponts disulfures sont obtenus après l’oxydation des groupe SH des cystéines. Cette liaison est réversible par réduction. Ils sont nécaissaires pour la formation/la stabilité de la structure 3D de certaines protéines. (Comme la lysozyme qui contient 4 ponts disulfures). Les ponts disulfures sont catlysés par la disulfide isomérase.
Dans quelles conditions est-ce qu’une protéine peut se dénaturer?
Une protéine se dénature lorsque le pH, la températue ou la concentration saline n’est pas adéquate. La dénaturation amène à une inactivation biologique, mais cette modification est réversible.
À l’aide de quelles molécules est-ce que le mécanisme de contrôle qualité des protéines est possible (repliement)?
À l’aide de chaperonnes moléculaires ATP-dépendantes qui assurent le repliement des protéines en se joignant aux polypeptides néosynthétisés. Il existe plusieurs types de chaperonnes.
À l’aide de quelle molécule est-ce que le mécanisme de contrôle qualité des protéines est possible (dégradation)?
Il est possible d’éliminer les protéines mal repliées, le protéasome (enzyme) assure la dégradation de ces molécules. Les protéines mal repliées peuvent être étiquettées grâce à l’ubiquitine (protéine),elle se fixe sur la chaîne latérale des lysines pour que le protéosome reconnaisse les molécules à éliminer.
