Structure secondaire des protéines Flashcards
Quels types de motifs existent, lors qu’il s’agit de structure secondaire?
Hélices α et feuillets plissés β
C’est quoi la structure secondaire d’un polypeptide?
Le repliement de certaines parties du polypeptide, ce qui forme les motifs.
Comment les Hélices-alpha sont-ils formés et maintenus?
Ils sont maintenus par les liaisons H (ponts H) entre les différents acides aminés. Plus précisement, les H du groupe amino se joignent au O du carbonyle (4 acides aminés en haut). Ex amino groupe à l’acide aminé n, le lien hydrogène va se produire avec le O de l’acide aminé n-4.
Quelle est l’orientation normale d’un hélice-alpha et pourquoi maintien-t-il cette configuration?
L’orientation de l’hélice-alpha est normalement vers le bas et son enroulement peut être représenté par la règle de la main droite (pouce= direction, bas) et (doigts= enroulement autour du pouce). Cette configuration est maintenue car la left handed cause plus d’encombrement stérique (si l’on se base sur la carte de Ramachandran). La configuration left handed existe aussi mais est plus rare.
Par quoi est-ce que la stabilité de l’hélice-alpha est-elle influencée?
La stabilité d’un hélice-alpha est influencée par le type de chaîne latérale, donc certains acides aminés sont favorables aux hélices-alphas (Met, Ala, Leu, Glu, Lys) et certains sont défavorables (Pro, Gly). Gly: Faibles contraintes phi et psi dues à l’absence de chaîne latérale (trop flexible). Pro: Des fortes contraintes en angles phi et psi causent une distorsion (bend) de l’hélice. Donc, ces deux acides aminés défavorables peuvent être situés aux extrémités de l’hélice.
Quelle est la structure du feuillet plissé-beta?
Les feuillets plissés-beta sont composé de chaînes polypeptidiques (5 à 8 a.a) disposés parallèlement ou antiparallèlement. Les chaînes latérales sont projetées alternativement au-dessus et en-dessus du plan feuillet. Les feuillets disposés anti-parallèlement sont plus stables (voir l’image à 5:19 de la vidéo structures secondaires).
De quelle manière se forment les feuillets plissés-beta?
Formation du pont H entre H de l’amine et le O du carbonyle.
Combien il y a-t-il de segments (généralement) polypeptidiques dans les feuillets-beta?
De 2 à 15.
Qu’est ce que la Fibroïne de la soie?
C’est un exemple de protéine fibreuse constituée de feuillets-beta, ses feuillets-beta sont en configuration antiparallèle. Inextensible dans une direction (liaisons covalentes), mais souple dans l’autre (Ponts H).
Les structures secondaires régulières (hélices-alpha et feuillets-beta) correspondent (en moyenne) à combien de % dans une protéine globulaire et le %age restant correspond à quelle conformation?
Les hélices-alpha et feuillets-beta correspondent environ à la moitié (donc à 50%) d’une protéine globulaire. Le reste des segments ont une conformation en solénoïde (coil) ou en boucle. Les boucles reliant les structures secondaires sont de longueur et de forme variable (prédéterminées par la séquence primaire). Peuvent aussi être aléatoire mais jsp cmt ca fonctionne (check 12:35 de vid structure secondaire). Les boucles pour relier les feuillets-beta parallèles entre-eux par exemples sont plus longues que celles des feuillets-beta en anti parallèle.
