Structure primaire des protéines et lien peptidique Flashcards

1
Q

Qu’est ce que la liaison peptidique?

A

C’est la liaison qui se forme entre deux acides aminés, dégage du H2O. Ce produit entre le C et le N d’un autre acide aminé.

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2
Q

Est-ce que les chaînes latérales sont impliquées dans le lien peptidique?

A

Habituellement, les chaînes latérales ne sont pas impliquées dans le lien peptidique.

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3
Q

Disons qu’on forme un polypeptide, quel sera le groupe libre du premier acide aminé et celui du dernier?

A

Le groupe libre du premier sera l’amine alors que celui du dernier sera le carboxyl, car les acides aminés se joignent du C au N.

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4
Q

Existe-il des exemples atypiques de lien peptidique?

A

Oui, ex le Glutathion ou le carboxyle de l’acide glutamique se joint à l’amine de la cystéine (au lieu du carboxyle de C-alpha de l’acide aminé).

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5
Q

Les électrons libres autour du lien peptidique peuvent se déplacer pour se partager uniformément entre les atomes, sachant ceci, on peut assumer que le lien peptidique a un caractère partiel de liaison double. Qu’est ce que cela veut dire?

A

Cela veut dire qu’il est planaire et peut ainsi adopter l’isomérie cis ou trans. (conformation)

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6
Q

Explique ou se situent les résidus peptidiques dans une conformation trans et cis…

A

Dans une conformation trans, les résidus se situent dans les coins opposés du groupe peptidique alors que dans cis ils se situent du même côté (plus proche). La configuration trans est donc plus étirée (plus favorisée). Elle est favorisée car il y a moins d’encombrement stérique. L’acide aminé ou cet encombrement est négligé est la Proline (que ce soit cis ou trans ils ont la même énergie).

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7
Q

À quoi sert le C-alpha entre deux plans peptidiques voisins?

A

Il sert de rotule, Ф (phi) étant l’angle entre le N (de N-H) et C-alpha
et ψ (psi) étant l’angle entre le C-alpha et C (de C=O)

Dans la Proline, les angles autour de la liaison N-C-alpha sont fixes à cause du cycle de la chaîne latérale.

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8
Q

Qu’est ce que le graphique de Ramachandran?

A

Indique les paires d’angles (phi et psi) qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permises pour les acides aminés d’une protéine.

Rouge: angles permis et favorisés
Brun et jaune: angles permis

Les angles entre plans de rotations définissent les diverses structures secondairesadoptées par les chaînes de polypeptides.

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