Structure secondaire des protéines Flashcards

1
Q

Définition de la structure secondaire

A

Repliment local de plusieurs acides aminés pour former des motifs

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2
Q

Par quels types d’interactions entre les A.A les motifs sont-ils maintenus?

A

interactions non covalente

mais lien petidique= lien covalent

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3
Q

Quels types de motifs existe-t-il?

A

Hélice alpha et feuillet plissée beta

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4
Q

Décrivez la structure de l’hélice alpha.

A

Liaison H entre NH3+ et COO- n-4
Angle phi et psi entre les A.A= -60 et -50

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5
Q

S’il y a 36 A.A acides aminées engagés combien cela formera-t-il de tour?

A

10 tours

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6
Q

L’hélice tourne dans quel direction et pourquoi?

A

Right handed car il y a moins d’encombrement stérique

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7
Q

La stabilité de l’hélice aplha est influencé par le type de chaine latérale. Quels A.A sont favorables à la formation d’hélice alpha?

A

Ala, Glu (acide glutamique), Leu, Met

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8
Q

La stabilité de l’hélice aplha est influencé par le type de chaine latérale. Quels A.A sont défavorables à la formation d’hélice alpha et pourquoi?

A

Pro: la chaine latérale est fixé à l’amine, alors forte contrainte phi et psi qui causent une distortion de l’hélice + pas de H sur N du lien peptidique, donc pas de pont H possible avec l’AA n-4

Gly: absence de chaine latérale donc faible contrainte des angles phi et psy; très flexible

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9
Q

Où retrouve-t-on Gly et Pro?

A

Aux etrémités de l’hélice

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10
Q

Décrivez la structure du feuillet plissé beta.

A

-Composé de chaine polypeptidique (5-8A.A) disposé parrallèlement ou antiparallèlement
-Formé de 2 à 15 segments polypetidiques
-Les groupes NH et COO de chaque A.A sont liés aux groupes NH et COO des A.A d’un polypeptide aligné.
-Les chaines latérales sont projetées alternativement au dessus et en dessous du plan feuillet

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11
Q

Par quel type de liaison sont lié les polypetides du feuillet plissé beta?

A

Pont H entre H de l’amine du Caplha et le O du carbonyle du Calpha

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12
Q

Lorsqu’on lie de gauche à droite un feuillet antiparallèle, de quel façon retrouverons-nous les Nter et Cter?

A

Nter-Cter-Nter…

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13
Q

Lorsqu’on lie de gauche à droite un feuillet parallèle, de quel façon retrouverons-nous les Nter et Cter?

A

Nter-Nter-Nter…

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14
Q

Quel disposition du feuillet est plus stable et pourquoi?

A

Antiparrallèle car la distance entre les atomes est plus petites donc les pont H sont plus stables

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15
Q

Qu’est-ce qui fait de la fibroïne de soi, une protéine fibreuse constituée de feuillet beta anti-parrallèle, une structure inextensible dans une direction et souple dans l’autre?

A

les liens covalents entre les A.A= rigide
pont H entre les polypeptide qui possède de petites chaine latérale diminue l’encombrement stérique= souple

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16
Q

Les structures secondaires régulières représentent quel pourcentage d’une protéine globulaire? Quels sont les autres structures?

A

50%
Segments qui ont une conformation en boucle ou en solénoïde

17
Q

Que relie les boucles et par quoi sont-ils prédeterminé?

A

Les structures secondaires
Prédeterminé par la séquence primaire