Régulation allostérique des enzymes Flashcards
Quels sont les effets d’un effecteur allostérique sur une enzyme?
Effecteurs allostériques se lient/détachent du site allostérique selon loi de l’action de masse et crée des modifications légères de la structure 4aire (généralement) qui activent ou inhibent l’enzyme
La liaison d’un régulateur allostérique influence la conformation de la protéine et la liaison avec le substrat (ou le ligand) dans une région différente de l’enzyme
Quels mécanisme permet un effecteur allostérique?
Mécanisme de rétro-inhibition (feedback négatif): Pfinal sert de régulateur allosérique, bcp de P=arrêt
ou pro-activation (feed-forward)
À quel étape les régulateurs allostérique agissent-ils le plus souvent?
1iere étape de la voie métabolique
Qu’est-ce que le prinicpe de coopérativité?
La liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2ème ligand/substrat et change la conformation de la 2ème sous-unité.
La liaison du second ligand/substrat est alors + facile.
La coopérativité peut être négative ou positive!
Qu’engendre la coopérativité sur courbe sigmoïde la vitesse de réaction en fonction de la concentration de substrat?
Différence entre les concentrations de substrat requises pour passer de 10% à 90% d’activité enzymatique plus rapide si plus de sous-unités
De quel façon le couple enzyme-substrat co-évolue t’il pour optimiser la régulation?
soit en adaptant le fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat;
soit en adaptant la concentration du substrat dans le milieu où se trouve l’enzyme
