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Salma-BCM 1531 > Structure et fonction des protéines > Flashcards

Structure et fonction des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la modification covalentes des protéines permet?

A

Modulation de l’activité

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Q

Nommez les différentes modification covalentes des protéines?

A

Acétylation, Phosphorylation, Hydroxylation, Méthylation et Carboxylation

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3
Q

Quels A.A subissent préférablement l’acétylation?

A

Lysine et Arginine

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Q

Quels A.A subissent préférablement la phosphorylatioin?

A

Sérine, Threonine et Tyrosine

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5
Q

Quels A.A subissent préférablement la méthylation?

A

Lysine et Arginine

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6
Q

Protéine de structure des eucaryotes: cytosquellette

De quoi est composé le cytosquelette?

A

Microfilament: polymère d’actine
Filament intermédiaire: kératine (cytoplasme), lamine (noyau), collagène (matrice extracell)
Microtubule: polymère de tubuline

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7
Q

Quels sont les 2 types d’actine et où les retrouve-t-on?

A

Actine globulaire: libre dans la cellule
Actine filamenteuse: dans un filament d’actine

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8
Q

Comment forme-t-on une fibre d’actine filamenteuse à partir de l’actine globulaire?

A

1)L’actine globulaire se lie a une molécule d’ATP
2)L’addition de monomère des 2 côté (mais plus rapide du côté actine-ATP (+))
3)L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation des monomère d’actine=> fibre d’actine filamenteuse

*Seuls les sous-unités ajoutées récemment contiennent de l’ATP

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9
Q

Completez: La réaction de polymérisation, qui est un phénomène___, est catalysé par ___ et dépend de____

A

dynamique/réversible
l’actine filamenteuse
l’hydrolyse d’ATP en ADP

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10
Q

Microtubule: Structure de la tubuline

A

2 tubuline (alpha+beta) ou dimère de tubuline avec 2 molécules de GTP ( exposée et inaccessible) forme un polymère
Tubuline forme des polymère en forme de tube
Moins flexible que microfilaments

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11
Q

Structure des microtubules

A

1)Incorporation dimère de tubuline dans microtubule
2) Hydrolyse d’une molécule de GTP
3) Aligmement de protofilament
4) Formation d’un tube

*Polymérisation-dépolymérisation dynamique (2 côté mais favorisé côté +)

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12
Q

Fonction des microtubules

A

Transport des chromosomes lors de la divison mitotique.
Dépolymérisation: permet de séparer les chromosomes entre les deux noyaux

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13
Q

Le Taxol, un agent anticancer, bloque la dépolymérisation. Pourquoi est-ce un bon médicament contre le cancer?

A

Impossible de séparer le matériel génétique entre les 2 cellules filles= divison cellulaire impossible

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14
Q

Fonction des filaments intermédiaires

A

Connecté avec les filaments d’actine et/ou les microtubules

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15
Q

Combien de types de filaments d’actine existe-il chez l’humain? Donnez un exemple.

A

65
Kératine: composant principale de la peau et des poils

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16
Q

Caractéristiques des filaments intermédiaires

A

Il existe plusieurs type de filaments intermédiaires
Aucun nucléotide n’est requis pour l’assemblage (ni ATP ou GTP)

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17
Q

Structure des filaments intermédiaires

A

1) Dimère d’hélice alpha à répétitions de 7 résidus
*A.A 1 et 4 sont non polaire
2) Formation double hélice par empilement des dimères (coiled-coil)=> tétramère
3)Assemblage d’octamère (2 tétramère)=> 1 fibre
4)Assemblage de fibre=> 1 filament intermédiaire

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18
Q

Donnez 4 exemples de protéines moteurs, où se déplace-t-elle et dans quel but?

A

1) DNA/RNA: le long de l’ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau
2)Myosine: le long de microfilaments dans le cytoplasme=> génère la contraction musculaire
3)Kinésine: le long des microtubules=>transport des chromosomes lors de la mitose
4) Dynéine: le long des microtubules dans le cytoplasme=> transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes

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19
Q

Qu’est-ce qui défini une protéine moteur?

A

Capacité à changer leur conformation par hydrolyse de l’ATP ou GTP. Le changement de conformation engendre un mouvement linéaire qui suit une structure cytoplasmiques ou nucléaires.

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20
Q

Structure de la myosine (protéine moteur)

A

Présente dans les cellules musculaire
Structure tertiaire: 2 tête qui ineragit avec une molécule d’actine et qui possède un site de liaison à l’ATP, 1 cou et une queue

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21
Q

Fonctionnement de la myosine

A

1) liaison ATP-tête=>changement de conformation=> perte de l’affinité avec l’actine
2)Hydrolyses ATP en ADP=>changement de conformation=>région cou tête tourne=>augmentation de l’affinité pour l’actine=> liaison sur l’actine plus loin
3)Liaison myosine-actine cause la libération de Pi + ADP=> la tête reprend sa conformation initiale=> mouvement de levier

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22
Q

La complémentarité moléculaire permet l’association protéine-ligand.
Qu’est-ce qu’un ligand?

A

Un ligand est un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique…) qui se lie à une protéine par des forces non covalentes de manière spécifiques et réversible et qui modifie généralement la conformation de la protéine et donc sa fonction

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23
Q

Qu’est-ce que l’affinité moléculaire?

A

La force de liaison protéine-ligand

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24
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?

A

élément d’une protéine, essentiel à sa fonction, non constitué d’acide aminées, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine.

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25
Q

Quel est la fonction de la myoglobine?

A

Transport de l’O2 dans les muscles

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26
Q

Quel est la fonction d’hémoglobine?

A

Transport de l’O2 dans les érythrocytes (sang)

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27
Q

Qu’on en commun la myoglobine l’hémoglobine?

A

Possèdent tout les deux un groupment prosthétique Hème, qui permet la liaison réversible à une molécule d’O2
Structure très similaire (hélice alpha+ hème dans la même cavité)

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28
Q

Structure de la myoglobine

A

153 A.A
8 hélice alpha reliées par des boucles
Groupement Hème
monomère

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29
Q

Structure de l’héme

A

Protoporphyrine IX (2 groupements vinyles hydrophobes à l’intérieur de la molécule et 2 groupements propionates ioniques et polaires tournés vers le milieu aqueux) + un atome de fer tenu en place par 5 axes de coordinations

30
Q

Quel A.A et groupement fonctionnelle stabilise la molécule d’oxygène qui se lie sur l’hème?

A

His-64 (imidazole)

31
Q

Quels sont les 5 axes de coordinations de l’atome ferreux de l’hème? Et quel autre axes existe-t-il et pourquoi?

A

4 avec le N de la protoporphyrine
1 avec le noyau imidazole de His-93
1 axe pour la liaison avec l’O2

32
Q

Comment apelle-t-on la myoglobine lorsqu’elle est lié à l’oxygène?

A

oxymyglobine

33
Q

Comment apelle-t-on la myoglobine lorsqu’elle n’est pas lié à l’oxygène?

A

désoxymyoglobine

34
Q

Strucuture de l’hémoglobine

A

Composé de 4 sous-unité: 2 alpha et 2 beta (2protomères alpha-beta ou tétramère apha2-beta2)
alpha: 141 A.A
beta: 146 A.A (une boucle de plus)

Chaques sous-unités est formés de 8 hélices alpha

1 hème/ sous-unité

Hb: 4% Hème et 96% globine

35
Q

Comme apelle-t-on aussi le tétramère apha2-beta2?

A

HbA

36
Q

Combien un adlute possède-t-il d’érytrocytes et combien y a t’il de molécules d’Hb/ érythrocytes?

A

2,5X10^13
3X10^8

37
Q

Quoi d’autres peut fixé la myoglobine et quel est son affinité ?

A

CO, 250

38
Q

Quel est l’affinité de l’hème pour le CO en solution?

A

25 000

39
Q

Normalement, combien de % des sites de fixations de l’Hb sont occupées par le CO en provenance du métabolisme?

A

1%
* Si l’affinité était supérieur=mort

40
Q

Un adulte possède majoritairement l’Hb HbA, quel autre type possède-t-il aussi et à quel pourcentage?

A

1-2%
HbA2: α2δ2 ( δ: 146 A.A, dont 131 idententiques à β)

41
Q

Le foetus possède quel type d’Hb et combien de temps persiste-elle?

A

HbF: α2γ2 (γ: 35 A.A différents de β)

6mois

42
Q

L’embryon possède quel type d’Hb et combien de temps persiste-elle?

A

HbE: ζ2ε2 (ζ: 141 A.A, dont 57 différent de α)
(ε: 146 A.A, dont 34 différents de β)

3 mois

43
Q

Dans quel ordre est le changement de l’Hb et quel est leur affinité pour l’O2?

A

1)HbE (+ grande affinité)
2)HbF
3)HbA/A2
4)HbA et HbA2 (+petite affinité)

44
Q

Pourquoi l’affinité de la naissance à l’adulte change de grande à faible?

A

Meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon/foetus

45
Q

Quel est la masse moléculaire de la myoglobine et de l’Hb?

A

M: 17 000Da
Hb: 64 000Da

46
Q

Quel genre de courbe est la courbe d’oxygénation de la myoglobine?

A

hyperbole

47
Q

Quel genre de courbe est la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine?

A

sigmoïde

48
Q

Pour quel pO2 l’Hb est-elle saturé à 50%? La myoglobine?

A

Hb: pO2=26 torr
M: pO2=2.8torr

49
Q

Pourquoi l’affinité est-elle différente entre l’Hb et la myoglobine?

A

Permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là où la concentration d’O2 est la plus faible
(affinité myoglobine-O2 +grande)

50
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique?

A

quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

51
Q

L’hémoglobine est une ____ allostérique et l’oxygène est un ____ allostérique.

A

protéine
effecteur

52
Q

Que se passe-t-il lorsque l’O2 se fixe à une sous-unité de l’Hb?

A

La sous-unité passe d’une conformation Tendue à Relâchée
Rotation de 15 de His 64 qui augmente l’affinité et engendre une répercussions aux autres sous-unités

53
Q

La conformation T à une affinité plus____ que la conformation R

A

basse

54
Q

Comment l’Hb passe de l’état désoxy à oxy?

A

1) O2 se fixe à une sous-unité
2)Une sous-unité passe de T à R
3) Elle se lie à l’O2
4) La sous-unité suivante passe de T à R et se lie à l’O2…

55
Q

Qu’est-ce que la coopérativité positive favorise?

A

L’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus

56
Q

Qu’est-ce que le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG)?

A

Un effecteur allostérique de l’Hb qui diminue l’affinité de l’Hb pour O2 lorsqu’il se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état désoxy (conformation T) et stabilise cette conformation

[BPG]=[Hb]=4,5mM

57
Q

Qu’est-ce que le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) permet?

A

Le relargage de l’O2 à faible pO2

58
Q

Pourquoi l’HbF a une affinité plus forte pour l’O2 à faible pO2 de l’HbA? Et qu’est-ce que ça permet?

A

L’HbF n’a pas de protéine β et sa cavité centrale est moins chargé + donc elle ne lie presque pas le BPG

Cela permet le transfert d’O2 maternel via le placenta

59
Q

Où se lie le 2,3-BPG?

A

Sur la chaine β, au pourtour de la cavité : Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge +

60
Q

Qu’arrive-t-il lorsque la pO2 augmente?

A

Le 2,3-BPG est déplacé et l’affinité augmente (O2 et 2,3-BPG s’excluent mutuellement)

61
Q

Quel est l’effet du PH sur l’Hb?

A

Augmente: favorise oxyHb
Diminue: favorise desoxyHb

62
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

A

L’effet Bohr est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène (O2) lors d’une diminution de pH

63
Q

Quels résidus de l’Hb sont sensible au PH et relache des protons au passage vers la conformation oxyHb?

A

2 NH2 ter (alpha) et 2 résidus His (β)

64
Q

Décrivez l’impact moléculaire du Ph sur l’Hb

A

1) l’ion imidazole du résidus Cter His 146 de chaque chaine β s’associe avec le groupe carboxylate de l’Asp94 de la désoxyhémoglobine
2) Oxygénation: bris du lien
3)Libération d’un proton

65
Q

Pourquoi un PH acide favorise la forme désoxyhémoglobine?

A

À cause du Pka de l’ion imidazolium

66
Q

Pourquoi l’effet Bohr est important en physiologie?

A

Parce que l’activité métabolique et la production de Co2 sont associé à la production de H+ dans les tissus et érythrocytes

H+ dans les tissus facilite relarage O2

67
Q

Quel est le parcours de Co2?

A

1) conversion oxyHb libère H+ qui est éliminé par la formation de Co2
2) Co2=> HCO3- transporté dans le sang jusqu’au poumon
3)HCO3-=>CO2 et dégagé par diffusion

*CO2 peut aussi se lier de façon réversible aux protéines telle que Hb et autres protéines du sang pour être éliminé au poumon

68
Q

Quel est la durée de vie des érythrocytes?

A

120jours

69
Q

Lorsque les érythrocytes sont détruit qu’est-ce qui est recyclé?

A

Hémoglobine hydrolysée et les A.A récupérés
-Hème oxydé en bilirubine

70
Q

Qu’arrive t’il lorsqu’il y a trop de bilirubine formé?

A

Syndrome hémolytique

71
Q

Qu’arrive t’il lorsque les voies biliaires fonctionnent mal?

A

Pigment jaune s’acumulent dans le sang et les tissus= jaunisse

Salma-BCM 1531 (27 decks)

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