Structure moléculaire des récepteurs

Question 1

Que contient la structure de base des acides aminés?

Answer 1

Groupe amine, groupe carboxyle, chaîne latérale variable (R)

Question 2

Quels sont les acides aminés naturels chargés? (5)

Answer 2

(+) : Arginine, histidine, lysine.
(-) : Acide aspartique, acide glutamique.

Question 3

Quels sont les acides aminés naturels polaires non-chargés? (7)

Answer 3

Sérine, thréonine, tyrosine, asparagine, glutamine, cystéine.

Question 4

Quels sont les acides aminés naturels hydrophobes non-polaires? (8)

Answer 4

Alanine, valine, glycine, isoleucine, leucine, phénylalanine, tryptophane, méthionine, proline.

Question 5

Quelle est l’équation d’Hendersion-Hasselbalch?

Answer 5

pH = pK + log ([A-] / [HA])

Question 6

Qu’est-ce que le point isoélectrique?

Answer 6

pH où l’acide aminé est neutre, mais qu’il possède toujours des charges. Aussi, moyenne des pKs de part et d’autre de la forme neutre de l’acide aminé dans la réaction d’ionisation.

Question 7

Comment est l’hélice alpha de la structure secondaire des protéines?

Answer 7

Dextrogyre (suit la règle de la main droite)

Question 8

Qu’est-ce que le “pas” de l’hélice alpha dans la structure secondaire des protéines?

Answer 8

Déplacement linéaire pour faire 1 tour d’hélice.

Question 9

Que fournissent les protons dans la structure secondaire des protéines?

Answer 9

Une stabilisation en énergie pour créer une interaction (lien électrostatique).

Question 10

Qu’est-ce qu’un feuillet beta?

Answer 10

Plusieurs brins beta assemblés côte à côte, les brins sont assemblés parallèles (- stable) ou antiparallèles (+ stable).

Question 11

Quels sont les deux angles dihédraux des acides aminés?

Answer 11

Phi (Ф) = Angle de rotation sur l’axe N-Cα

Psi (Ѱ) = Angle de rotation sur l’axe Cα-C

Question 12

Quels sont les rôles de la glycine dans la structure des protéines? (3)

Answer 12

1. Plus de possibilités d’angles dihédraux, car pas de contraintes de chaîne latérale.
2. Peut déstabiliser les structures secondaires.
3. Souvent retrouvés au début des boucles.

Question 13

Quels sont les rôles de la proline dans la structure des protéines? (2)

Answer 13

1. Chaîne latérale cyclique entre le N et le Cα, forte contrainte d’angles dihédraux.
2. Peut fortement déstabiliser les structures secondaires, car il n’y a pas de protons dans le lien peptidique pour faire les ponts H des structures secondaires.

Question 14

Quels sont les rôles des résidus branchés beta (thréonine, valine, isoleucine)? (4)

Answer 14

1. Encombrement et rigidité conformationnelle de la chaîne latérale branchée directement sur le carbone beta.
2. Impliqués dans les interactions de Van der Waal.
3. Peut favoriser des interactions de VdW à cause du faible coût entropique (plus rigide).
4. Peut défavoriser des interactions de VdW si un changement de conformation trop important est nécessaire pour accommoder l’interaction.

Question 15

Que sont les interactions de Van der Waal?

Answer 15

Interactions de contact entre les atomes de carbone de deux chaînes latérales contenant des parties aliphatiques, non-polaires (A, V, L, I, M, P, R, K), ou des parties aliphatiques de chaînes polaires.

Question 16

Qu’est-ce que les ponts H?

Answer 16

Interaction électrostatique entre résidus électrophiles et nucléophiles se partageant un proton. Angles 120-180 degrés entre le donneur, l’accepteur et l’H.

Question 17

Qu’est-ce que les ponts ioniques?

Answer 17

Interaction électrostatique entre résidus chargés positivement et négativement. Dépend de laa loi de Coulomb et de l’ionisation des chaînes latérales.

Question 18

Qu’est-ce que les ponts disulfures?

Answer 18

Lien covalent entre deux chaînes latérales de résidus cystéine à proximité l’une de l’autre dans une protéine et qui sont dans des conditions oxydantes.

Question 19

Qu’est-ce qui dicte le repliement tertiaire d’un protéine? (3)

Answer 19

Chaînes latérales, squelette et environnement.

Question 19

Qu’est-ce qu’un pont halogéné?

Answer 19

Interaction non covalente entre un groupement nucléophile (-OH, -C=O) et une région électrophile d’un atome halogéné électrophile (Br, I, Cl) sur un médicament. Les halogènes augmentent l’affinité d’un médicament avec sa cible protéique.

Question 19

Qu’est-ce que la densité électronique?

Answer 19

La probabilité de trouver un électron dans l’espace donné.

Question 19

Comment fonctionne la cristallographie aux rayons X?

Answer 19

1. Collecte des données avec le rayonnement X du synchroton.
2. Transformée de Fourier (relation entre la diffraction et la structure d’une molécule).
3. Reconstruction moléculaire du cristal avec le patron de diffraction.

Question 19

Qu’a accompli Lawrence Bragg?

Answer 19

En 1912, il propose que la diffraction des rayons X dans un cristal émerge de la réflexion de la lumière sur les plans d’atomes dans un cristal et permet de déterminer l’arrangement des atomes. Il formule la loi de Bragg et démontre l’arrangement exact des atomes dans un cristal à l’aide du parton de diffraction des rayons X.

Question 19

Comment se passe l’activation des RCPG?

Answer 19

1. L’activation du récepteur entraîne une ouverture de la poche de liaison de la protéine G sur le récepteur (domaine intracellulaire).
2. La partie intracellulaire du TM6 va vers l’extérieur alors que le TM7 entre dans le domaine transmembranaire pour laisser entrer la partie C-terminale de la sous-unité α de la protéine G.

Question 19

Comment fonctionne les prostaglandines (site de liaison des ligands)?

Answer 19

1. Misoprostol-FA est totalement enfermé dans le site de liaison.
2. Pas de voie d’accès ou de sortie du site de liaison pour l’agoniste.
3. Le site de liaison est très petit et comprend 3 régions qui coordonnent les chaînes α, w, et le E-ring de la prostaglandine.