Structure cellulaire et fonctions protéiques Flashcards
De quoi est composé le cytoplasme
Cytosol + organelles
La double couche a une structure …. ( ça commence par un a )
Amphipathique
Quels sont les deux grandes types de protéines ?
transmembrannaires et périphériques
À quoi servent les protéines périphériques ?
-Elles jouent un rôle dans la transduction du signal extra-cellulaire vers l’intérieur de la cellule (ex : hormone)
-Renforcement de la membrane : lorsque les cellules sont soumises à un stress mécanique, ces protéines permettent de renforcer la membrane.
citez les trois domaines des protéines transmembrannaires (où elles peuvent se trouver)
Domaine intra-cellulaire, extra-cellulaire, transmembranaire
qu’est ce que la distrophine et quelle est sa fonction ? Quel pathologie cela entraîne si on en manque ?
la dystrophine joue un rôle dans le renforcement de la membrane cellulaire musculaire. Lorsqu’elle n’est
pas bien synthétisée, les muscles vont se dégrader rapidement, perdant leur fonctionnalité musculaire, d’abord de façon périphérique puis de façon plus centrale. Cela mène une perte d’autonomie. Cela finir par toucher les muscles de la respiration, entraînant souvent la mort de l’individu à un jeune âge.
Nommez tous les types de jonctions et définissez les éléments qui les constituent.
- Desmosomes : entre deux plaques denses, on trouve des filaments de cadhérine qui relient celles-ci. On trouve ces jonctions au niveau de la peau car cela permet une résistance mécanique
- Jonction occlusive : les deux membranes s’accolent et fusionnent. C’est typique des cellules qui tapissent notre intestin. Cela va avoir un rôle majeur à partir du moment où il y a absorption des aliments.
-Jonction communicante : elle est constituée de protéines qui créent un canal entre deux cellules. Ce sont des jonctions qui vont pouvoir faire passer des choses d’une cellule à l’autre. On va trouver ces jonctions dans le cardiomyocyte. En effet, les cellules font passer du calcium d’une cellule à l’autre, expliquant la contraction séquentielle du cœur.
Nommez les trois grands types de filaments par taille croissante, les éléments qui les constituent et leurs fonctions.
1) Microfilaments : composé d’actine. Contribue à déterminer la morphologie de la cellule, l’aptitude de la cellule à se déplacer, la division et la contraction cellulaire.
2) Filaments intermédiaires : Composé de brins de plusieurs protéines différentes ( kératine, desmine et lamine). Contribue également à la morphologie de la cellule et permet de lutter contre le stress mécanique.
3) Microtubules : Composé de Tubuline. Contribue également au mouvement et morphologie de la cellule. Forme un «rail» sur lequel peuvent des protéines contractiles peuvent se déplacer (ex : constitue la partie centrale d’un cil)
Cela est possible car on peut réguler l’expression des protéines au niveau transcriptionnel ou au niveau …
traductionnel
Quel est la différence entre la forme constitutive et la forme inductive de la No syhtase
Inductive : Production de NO grâce à un signal dans la cellule, nécessite régulation d’un gène qui code pour cette enzyme.
Constitutive : dispo tout le temps mais pas nécessairement activé.
ou sont les endroits dans la cellule où l’on peut réguler l’expression des protéines ?
Cela est possible car on peut réguler l’expression des protéines au niveau transcriptionnel ou au niveau traductionnel.
Quel est la fonction des facteurs de transcription ?
La transcription est la première étape de fabrication d’une protéine. Mais la transcription elle-même est régulée par des protéines, appelés des facteurs de transcription.
Les facteurs de transcription se lient à une région promotrice sur le gène qui active le complexe protéiques (ARNpolymerase de type 2). Certains facteurs vont directement se lier à l’ARNpol de type 2 et à une autre région (enhancer) qui est plus loin dans la séquence génétique.
Ce sont des interrupteurs de gènes, interagissant de multiples manières pour activer ou réprimer le processus d’initiation dans la région promotrice d’un gène particulier. Elle peut ralentir ou accélérer l’initiation du processus de transcription.
vrai ou faux : les signaux qui déplace les facteurs de transcription vers le noyau pour ensuite se lier à une région promotrice du gène sont exclusivement des signaux extra-cellulaires.
Faux : intra et extra cellulaires
Les facteurs de croissance sont des initiés par des signaux :
A) extra-cellulaires
B) Intra-celllulaires
A
Qu’est ce qu’un promoteur ?
Un promoteur, ou séquence promotrice, est une région de l’ADN située à proximité d’un gène et indispensable à la transcription de l’ADN en ARN.
Vrai ou faux : Un même facteur de transcription peut activer toute une série de gènes. On dira qu’il active un programme
en particulier.
Vrai Un même facteur de transcription peut activer toute une série de gènes. On dira qu’il active un programme
en particulier.
Vrai ou faux : Il faut souvent une série de facteurs de transcription pour activer un gène mais très souvent, un de ces facteurs est clé.
vrai
Qu’est ce que le NF-kB ? dans quel cas avons nous besoin de son activation ? Par quel protéine est il emprisonné dans le cytosol ?
Le NF-kB devient facteur de transcription lorsqu’il rentre dans le noyau. Il va se lier à des séquences activatrices sur le gène et ce, dans le cas de réactions inflammatoires. A l’état basal, il est lié à I-kB, qui l’inhibe en « l’emprisonnant » dans le cytosol. Il faut qu’elle libère NF-kB pour qu’il puisse entrer dans le noyau et activer le programme inflammatoire.
Comment Nk-Fb est il libéré de I-kb ?
I-kB va être phosphorylée (il reçoit une série de groupements phosphate). Elle libère alors NF-kB. I-kB va être ubiquitiné, ce qui va permettre de la marquer pour qu’elle soit dégradée.
Comment s’appelle la protéine kinase qui permet de phosphoryler I-kB ?
Il existe une série d’enzymes dont le rôle est la phosphorylation de protéines. On les appelle les kinases. Celle qui permet de phosphoryler I-kB s’appelle IKK.
Comment IKK est il activé ?
IKK lui-même est activé par un signal extracellulaire, comme le TNFalpha (un facteur nécrosant les tumeurs). Le TNFalpha se lie à un récepteur membranaire et active une série de protéines (protéines intrinsèques périphériques à la membrane). Cela conduit à l’activation de la kinase IKK.
Résumez les étapes de l’activation de la migration de facteur de transcription NF-kb du cytosol vers le noyau
TNFalpha → kinase IKK→ phophoryler I-kb → Ikb se détache et libère NF-kB qui entre dans le noyau et permet l’expression de certains gènes.
Comment l’aspirine réduit le phénomène inflammatoire ?
Ex : aspirine : elle joue un rôle sur I-kB en l’empêchant d’aller dans le noyau et d’exprimer le phénomène inflammatoire.
donnez un exemple de régulation des facteurs de transcription (lié à l’entrainement) et son impact sur le programme génétique
Ex : sportifs : le phénomène d’entrainement régule une série de facteurs de transcription, dont les myogéniques qui stimulent un programme d’augmentation de la masse musculaire. Un autre, le LFAT, va rentrer dans le noyau des cellules pour exprimer le programme lent (fibres lentes plus endurantes).
Concernant la transcription, qu’est ce qu’un programme ?
Un même facteur de transcription peut activer toute une série de gènes. On dira qu’il active un programme
en particulier.
Qu’est ce qu’un spliceosome ?
Les spliceosomes extraient les segments dérivés de l’intron non codant d’un ARN de transcription primaire et relient les segments dérivés d’exons pour former la molécule d’ARNm qui traverse les pores nucléaires vers le cytosol. Une fois que l’ARN est formé, il va être épissé, c’est-à-dire que les parties non-codantes du gène vont être retirées.
Vrai ou faux : La tropomyosine a une structure différente entre muscle lisse et squelettique car sa séquence génétique n’est pas toujours activée par le même facteur de transcription.
Faux : la tropomyosine a une structure différente entre muscle lisse et squelettique car l’épissage est différent malgré qu’elle provienne du même gène.
À quoi sert une ARN de transfert ?
Appariement de bases entre la région anticodon d’une molécule d’ARNt et de la région codon correspondante d’une molécule d’ARNm.
p60 du vander
Vrai ou faux : Un seul ribosome à la fois peut se déplacer le long d’un brin
d’ARNm pour synthétiser une protéine.
Le ribosome va lire la séquence. Plusieurs ribosomes peuvent se déplacer simultanément le long d’un brin
d’ARNm, avec synthèse de la même protéine à différents stades d’assemblage
De quoi sont composés les deux sous-unités des ribosomes ?
D’ARN ribosomial et de protéines
Quels sont les trois étapes de la traduction ribosomial?
- Initiation - Elongation - Terminaison
« le ribosome lit un codon STOP. Une mutation dans le gène peut provoquer un codon STOP prématuré. La protéine formée est alors trop courte et non-fonctionnelle.»
À quelle phase de la traduction ribosomial fait-t-on référence ?
Terminaison
Dans une liaison peptidique entre deux acides aminés, qu’est ce qui se lie ?
La fonction acide (COOH) d’un acide aminé et la fonction amide d’un autre acide aminé
Comment le complexe eIF-2 se lie-t-il à l’ARN de transfert ?
À l’état basal, eIF2 (eucaryote initiation factor) est couplé au GDP.Pour pouvoir activer eIF2, il faut que GDP soit libéré et remplacé par un GTP. Cela se fait grâce à une enzyme eiF2B. Quand le complexe eIF2 – GTP est activé, il vient se lier un ARNtransfert qui code pour la méthionine (AUG – codon start).
Que se passe t-il après que le complexe ( 40 s + ARNt + GTP + EIF2 ) soit former ? Qu’est ce qui déclenche le processus d’initiation de la traduction protéique ?
Ce nouveau complexe (40s + ARNt + eIF2 + GTP) va venir se lier à l’ARN messager sur lequel on trouve le codon AUG. Cependant, pour que cela fonctionne, il faut encore un autre complexe : eIF4F. Ce complexe est constitué de 3 protéines, dont eIF4E est clé. La grosse sous-unité peut alors compléter le ribosome, ce qui déclenche l’initiation de la traduction protéique. A l’état basal, eIF4E est lié à une protéine de liaison. A un moment, cette protéine peut se détacher. Si 4E est libéré, il va pouvoir former le complexe 4F.
Pourquoi la protéine de liaison libère 4E ?
De nouveau, elle va être phosphorylée par des protéines kinases. 4EBP1 se détache de 4E. 4E alors va pouvoir se lier à 4A et 4G pour former le complexe 4F, qui est réellement la clé du système. La grosse sous-unité peut alors compléter le ribosome, ce qui déclenche l’initiation de la traduction protéique.
Qu’observe-t-on si l’on fait une biopsie avant et après une séance de musculation ( au niveau de la phase l’initiation du ribosome ) ?
On fait une biopsie avant et après une séance de musculation et on regarde l’état de phosphorylation de 4EBP1. On constate que la musculation induit une phosphorylation, permettant à 4E d’être libéré, et donc la formation du complexe 4F. Ce complexe permettra alors à la sous-unité 60S du ribosome de se lier à 40S et d’activer la synthèse des protéines.
Quel est le rôle de la rapamycine dans le traitement contre le cancer ?
Lorsque la protéine S6 vient interagir avec le ribosome, elle l’active. Elle vient interagir avec le ribosome quand elle est phosphorylée par une kinase, la S6K1.
S6K1 est elle-même phosphorylée par mTORC1. C’est la cible de la rapamycine, qui est un antibiotique, qui est utilisée en chimiothérapie car la rapamycine vient bloquer mTORC1. S’il est bloqué, on bloque S6K1 et S6, donc on bloque la traduction protéique. Cela permet d’empêcher la prolifération tumorale. On a cependant des effets secondaires car ce n’est pas tout à fait spécifique et cela va donc bloquer beaucoup d’autres choses.
Quel est le lien entre MTORC1 et l’insuline ?
Physiologiquement, mTORC1 est sous la dépendance de l’insuline, qui est un agent hypoglycémiant. En effet, quand l’insuline augmente, on capte du glucose. L’insuline est une aussi hormone de nature anabolisante. Elle est anabolisante car elle active un système qui active mTORC1 et qui au final stimule la synthèse des protéines.
Dans une étude, on a mesuré la phosphorylation de S6K1. Quand les animaux sont à jeun, quel est l’impact sur la synthèse protéique ? Que acide aminé joue aussi un rôle clé là-dedans ?
On a mesuré la phosphorylation de S6K1. Quand les animaux sont à jeun, il y a une grande diminution de la phosphorylation (peu d’insuline) et donc de la synthèse des protéines.
Les acides aminés vont jouer un rôle clé aussi (leucine) car ils vont être activateurs de mTORC1.
pourquoi on a plus de protéines que de gènes ?
Le fractionnement post-traductionnel explique pourquoi on a plus de protéines que de gènes.
Définissez l’autophagie, la microautophagie et la macroautophagie
- Autophagie médiée par des chaperonnes : des protéines de choc thermique peuvent lier des protéines. Cette protéine chaperonne va amener la protéine à dégrader au niveau du lysosome, qui contient des enzymes digestives.
- Microautophagie : la membrane du lysosome fait une invagination qui va encapsuler une protéine à dégrader.
- Macroautophagie : commence par la formation d’un système à double membrane (autophagosome) qui va emprisonner des molécules (protéines, lipides, mitochondries, filaments protéiques, RER, …). L’autophagosome va ensuite fusionner avec un lysosome et former l’autophagolysosome qui permet la dégradation par les enzymes du lysosome de ce qui se trouve emprisonné.
à quel stade l’autophagosome si lie au lysosome ?
A) maturation
B) Closure
C) élongation
A
ULK régule
A) l’initiation
B) l’élongation
C) la maturation
A
Qu’est ce qu’un emphysome
Les molécules à détruire peuvent aussi venir de l’extérieur. On forme alors un endosome (partie de la membrane cellulaire qui fait une invagination et qui peut emprisonner des éléments extracellulaires) qui va se lier avec un autophagosome, donnant un emphysome. Cet emphysome se liera enfin avec un lysosome pour dégrader son contenu.
Quel est la relation entre mtorc 1 et ULK ?
ULK est inhibé par mTORC1 → quand on active la synthèse, on inhibe la dégradation et inversement car la même kinase régule les deux processus de façon opposée.
Quelle est la fonction du protéasome ?
IkB doit être phosphorylé pour se détacher de NFkB et est ensuite ubiquitiné et dégradé dans le protéasome. Le protéasome est une structure protéique qui est en forme de tuyau dans lequel on va faire passer des protéines pour dégrader leurs liaisons peptidiques. Ce système ne dégrade que certains protéines ; les protéines taguée avec de l’ubiquitine.
Il faut une chaîne de 6 ubiquitines pour marquer une protéine, afin qu’elle soit reconnue et dégradée par le protéasome, formant alors des acides aminés.
Combien d’ubiquitine pour marquer une protéine ?
6
Définissez le rôle de l’ubiquitine ligase. Quel est le processus qui l’active ?
Il y a une enzyme, l’ubiquitine ligase qui va permettre d’ajouter au substrat de l’ubiquitine. Pour activer les ligases, on a une première E1 (ubiquitine activating enzyme) va être activée par de l’AT. E1 va transférer l’ubiquitine sur une enzyme de conjugaison E2. E2 va filer l’ubiquitine à la ligase, qui va se lier au substrat, permettant la dégradation de la protéine dans le protéasome.
Quel est le rôle de MURF 1
muRF-1 est une ligase qu’on trouve dans le muscle, qui va être activée quand on rompt le nerf sciatique. Cela est très rapide. Lorsqu’on a des patients allités, il faut dès que possible faire en sorte qu’ils aient une activité contractile sinon on risque d’importantes fontes musculaires. On ne retrouve en général plus un muscle perdu chez une personne de plus de 80 ans
Qu’est ce qu’un ligand ? Comment peut-il intervenir dans la régulation de protéine dans le corps ?
Les formes complémentaires du ligand et du site de fixation protéique déterminent la spécificité chimique de la fixation.
Ligand : molécule qui se fixe sur une protéine selon un système clé/serrure. Il faut pour cela qu’il y ait une compatibilité de forme et de charge. Il y a alors une interaction électrique, sans toutefois qu’il n’y ait un partage d’électrons. De cette façon, le ligand peut modifier la configuration de la protéine, modifiant alors également son activité. Ils peuvent être d’origine endogènes ou d’origine exogènes.
Qu’est ce que le principe de spécificité d’un lingand ?
Principe de spécificité : toutes les protéines ne peuvent pas recevoir tous les ligands et tous les ligands ne peuvent pas se lier à toutes les protéines. Cependant, un même ligand peut se lier sur plusieurs protéines et une même protéine va pouvoir recevoir plusieurs ligands.
Qu’est ce que le principe de saturation d’un ligand ?
Lorsque la concentration du ligand est nul : il n’y a aucun ligand qui peut se aux protéines donc le pourcentage de saturation est nul. A partir du moment où on augmente la concentration du ligand, il y a des liaisons avec les protéines.
- A : 25% de saturation - B : 50% de saturation - C : 75% de saturation - D : 100% de saturation : l’entièreté des sites des protéines reçoivent un ligand. Si on augmente la concentration, plus rien ne va changer.
Expliquez le principe d’affinitié du ligand
les liaisons peuvent se faire facilement ou moins facilement avec donc parfois des hautes affinités et parfois de faibles affinités. Cela est du à des compatibilités de forme et de charge qui sont plus ou moins parfaites.
L’affinité, c’est-à-dire la probabilité que le ligand se lie avec sa protéine, est plus grande dans la situation de gauche et moins élevée dans la situation de droite.
Qu’est ce que la modulation allostérique (complexe protéine/ligand) ?
- modulation allostérique : on peut moduler l’activité d’une protéine en lui ajoutant un ligand. Celui-ci modifie la conformation de la protéine, qui pourra recevoir plus facilement un autre ligand.
En effet, l’enzyme peut avoir plusieurs sites régulateurs et peut lier dans un premier temps une molécule modulatrice, qui va changer la conformation de la protéine, permettant au ligand de se lier plus facilement à la protéine.
Dans ce système, contrairement aux systèmes agissant sur la synthèse et la dégradation des protéines, la concentration en protéines reste constante mais on est en présence d’activateurs et d’inhibiteurs allostériques qui modulent la conformation de la protéine, permettant alors d’en moduler l’activité. Ces régulations peuvent être extrêmement rapides (< 1s).
Donnez un exemple de modulation allostérique
Exemple de la régulation de la phospho-fructokinase.
Pour que le fructose-6-phosphate deviennent du fructose-1,6-phosphate, il faut une enzyme appelée la PFK-1. Cette enzyme est hautement régulée de manière allostérique.
- Proton, citrate, ATP : inhibiteurs de la PFK-1
- AMP, phosphate inorganique, fructose-2,6-phosphate : activateurs de la PFK-1
Il peut donc il y avoir plusieurs protéines régulatrices qui vont moduler l’activité de l’enzyme en modifiant la conformation de PFK-1.
Ex : activité physique normale : on dégrade de l’ATP, le phosphate inorganique augmente → activation de manière allostérique la PFK-1 → activation de la glycolyse → dégradation du glucose pour fournir de l’ATP.
Si activité intense : production de protons → inhibition de la PFK-1
Dans la régulation de la phospho-fructokinase. Si l’on augmente la concentration de phosphate inorganique, quelle va être l’effet sur PFK1 ?
Cela va activer PFK1, ce qui va activer la glycolise
Dans la régulation de la phospho-fructokinase. Si l’on augmente la concentration de proton, quelle va être l’effet sur PFK1 ?
Cela va inhiber PFK1 et donc inhiber la glycolise
qu’est ce que la modulation covalente ? Quel différence avec modulation allostérique ?
modulation covalente : la grande différence avec la modulation allostérique est qu’il va y avoir une réaction chimique avec un partage d’électrons. On ajoute réellement quelque chose à la protéine.
La phosphorylation d’une protéine est une modulation allostérique ou covalente ?
Phosphorylation d’une protéine : modulation covalente par l’ajout d’un groupement phosphate
Quel est le rôle de la protéine kinase dans la modulation covalente ?
Il y a un lien entre le groupement phosphate et la protéine par réaction chimique, pour laquelle une enzyme est nécessaire : la protéine kinase. En consommant un ATP, la protéine kinase va permettre la phosphorylation des protéines → modulation covalente (activation ou inhibition covalente par phosphorylation) → modification de la conformation de la protéine → augmentation ou réduction de l’affinité pour un ligand.
On également peut enlever le groupement phosphate de la protéine. Cette réaction chimique est catalysée par une famille de protéines appelées les …
On également peut enlever le groupement phosphate de la protéine. Cette réaction chimique est catalysée par une famille de protéines appelées les phosphoprotéines phosphatases.
expliquez toutes les réactions chimiques de la dégradation du glycogène ( glycogen phosphorylase )
p 39 synhtèse
Qu’est ce que l’épinéphrine (adrénaline) ?
L’adrénaline est un neurotransmetteur et une hormone appartenant à la famille des catécholamines. Cette molécule porte aussi le nom d’épinéphrine.
Quel est la différence entre modèle clé-serrure et modèle adaptation induite dans la relation enzyme-substrat ?
Enzyme et ses substrats Modèle clé-serrure : il y a ici 2 substrats qui vont se lier à l’enzyme comme un ligand vis-à-vis de sa protéine. La réaction va se faire et un produit va être formé.
Modèle à adaptation induite : il peut arriver que l’un des substrats se lie à l’enzyme, modifiant la conformation cette enzyme et permettant au deuxième substrat de venir se lier.
Quel est la formule de la vitesse de réaction d’une enzyme ?
Vo : V max . concentration en substrat/ (Km + concentration en substrat)
Si l’affinité diminue, Km …
Si on augmente l’affinité (par modulations covalente et allostérique), on déplace cette courbe vers la gauche. Si l’affinité augmente, Km va diminuer. Plus le Km est faible, plus l’affinité de l’enzyme pour son substrat est importante. Km représente donc l’inverse de l’affinité.
Qu’est ce que Km ?
Constante de Michaelis-menten, elle vaut la moitié de Vmax
différence ligand endogène et exogène ?
Le neurotransmetteur est le ligand endogène, c’est-à-dire la molécule naturelle libérée par le neurone. Par opposition, les médicaments qui miment ou bloquent les effets du neurotransmetteur sont des ligands exogènes
définissez l’affinité
C’est la force de la liaison ligand protéine sur le site de fixation d’une protéine.
S’il y a compétition, il y a modification de Vmax. Pourquoi ?
Car si il existe deux ligands compétitifs A et B pour la même protéine, si la concentration de A augmente alors cela majore sa fixation et diminue la fixation de B
Dans la phospho-fructokinase, quels sont les protéines qui vont activées et inhibées PFK1 ?
Exemple de la régulation de la phospho-fructokinase.
Pour que le fructose-6-phosphate deviennent du fructose-1,6-phosphate, il faut une enzyme appelée la PFK-1. Cette enzyme est hautement régulée de manière allostérique.
- Proton, citrate, ATP : inhibiteurs de la PFK-1
- AMP, phosphate inorganique, fructose-2,6-phosphate : activateurs de la PFK-1
Il peut donc il y avoir plusieurs protéines régulatrices qui vont moduler l’activité de l’enzyme en modifiant la conformation de PFK-1.
Ex : activité physique normale : on dégrade de l’ATP, le phosphate inorganique augmente → activation de manière allostérique la PFK-1 → activation de la glycolyse → dégradation du glucose pour fournir de l’ATP.
Si activité intense : production de protons → inhibition de la PFK-1
Refaites le schéma de la phosphofructokinase
Dans la phosphofructokinase, une augmentation de l’ATP augmente ou réduit l’affinité de PFK1 ?
réduit
En conclusion :
- Activation/inhibition covalente
- Activation/inhibition allostérique
Permettent de moduler … sans changer la concentration de l’enzyme
En conclusion :
- Activation/inhibition covalente
- Activation/inhibition allostérique Permettent de moduler la vitesse de réaction sans changer la concentration de l’enzyme
Il arrive souvent que le produit terminal soit un … (activateur ou inhibiteur) de nature allostérique d’une des étapes de la chaîne de réactions. Cela permet la régulation homéostasique par rétrocontrôle.
Il arrive souvent que le produit terminal soit un inhibiteur de nature allostérique d’une des étapes de la chaîne de réactions. Cela permet la régulation homéostasique par rétrocontrôle.
Qu’est ce que l’épigénétique ?
L’épigénétique est la discipline de la biologie qui étudie la nature des mécanismes modifiant de manière réversible, transmissible et adaptative l’expression des gènes sans en changer la séquence nucléotidique
Définition nucléosome, de quoi est il constitué ?
Nucléosome : c’est un complexe protéique (octamère) constitué de 2x4 protéines, appelées les histones (2A, 2B, 3 et 4). Le brin d’ADN va venir s’enrouler autour de ces histones.
Différence entre euchromatine et hétérochromatine
Dans notre chromatine, il y a des endroits plus denses et des endroits moins denses. En effet, la chromatine va avoir tendance à se distendre (euchromatine) ou à se compacter (hétérochromatine) à certains endroits.
Euchromatine : forme distendue – les sites promoteurs de certains gènes sur lesquels doivent venir se lier les facteurs de transcription sont plus accessibles. Cette forme favorise l’expression des gènes Hétérochromatine : forme compacte. Cette forme ne favorise pas l’expression des gènes.
Régulations du nucléosome à 2 niveaux :
Régulations du nucléosome à 2 niveaux :
- Directement sur le brin d’ADN
- Sur les histones
Définition histone, combien y’en a t il dans un nucléosome ?
2x4 protéines, appelées les histones (2A, 2B, 3 et 4). Le brin d’ADN va venir s’enrouler autour de ces histones.
Différence entre hétérochromatine et euchromatine ( méthylation / acétylation )
- Méthylation de l’ADN (cytosine): les sites CG-CG sont donc propices à la méthylation. Cela favorise la forme hétérochromatine.
- Acétylation des histones (lysine) : les histones dont une chaine d’acides aminés dans laquelle la lysine va être acétylée, changeant ainsi la conformation du nucléosome. Cela favorise la forme euchromatine.
Qu’est ce qui favorise la forme euchromatine ?
Acétylation des l’histone (lysine)
- Acétylation des histones (lysine) : les histones dont une chaine d’acides aminés dans laquelle la lysine va être acétylée, changeant ainsi la conformation du nucléosome. Cela favorise la forme euchromatine.
Quelle est la différence entre protéine transmembranaire et protéine périphérique ? Quels sont leurs rôles
- Protéines transmembranaires : elles possèdent un domaine extra-cellulaire, des domaines
transmembranaires et éventuellement un domaine intra-cellulaire. Ces protéines peuvent être glycosylée. - Protéines périphériques : les molécules peuvent percevoir des signaux de l’extérieur, permettant de
transmettre un signal extracellulaire vers l’intérieur de la cellule via une protéine périphérique, accolée à la
membrane. Ces protéines périphériques ont 2 grands rôles :
o Transduction du signal : faire passer le signal du milieu extracellulaire (ex : hormones) au milieu intra-cellulaire.
o Renforcement de la membrane : lorsque les cellules sont soumises à un stress mécanique, ces protéines permettent de renforcer la membrane.
Qu’est ce que la dystrophine ?
La dystrophine est une protéine géante qui relie le cytosquelette d’actine au dystroglycane, protéine transmembranaire qui se lie à la matrice extracellulaire. La dystrophine est une protéine normalement présente sous la membrane cellulaire de toutes les fibres musculaires principalement. Elle est indispensable au maintien de l’architecture cellulaire. Elle est codée par le gène DMD, situé sur le chromosome X humain
La myosine est un :
A) Microfilament
B) filament intermediaire
C) microtubule
B
Quelle est la composition d’un filament intermédiaire ?
- Microfilament : composé d’actine. On trouve un réseau d’actine juste en-dessous de la membrane cellulaire. Elle peut renforcer mécaniquement la membrane cellulaire.
- Filament intermédiaire : composé de plusieurs protéines. La myosine est un filament intermédiaire.
- Microtubule : composé de tubuline. Les filaments mitotiques sont un exemple de microtubule.
Quelle est la composition d’un microtubule ?
- Microfilament : composé d’actine. On trouve un réseau d’actine juste en-dessous de la membrane cellulaire. Elle peut renforcer mécaniquement la membrane cellulaire.
- Filament intermédiaire : composé de plusieurs protéines. La myosine est un filament intermédiaire.
- Microtubule : composé de tubuline. Les filaments mitotiques sont un exemple de microtubule.
Concernant les facteurs de transcriptions, qu’est ce qu’un programme ?
Un même facteur de transcription peut activer toute une série de gènes. On dira qu’il active un programme
en particulier.
Vrai ou faux : Le facteur de transcription LFAT, va rentrer dans le noyau des cellules pour exprimer le programme rapide (fibres rapide plus endurantes).
Faux !
le LFAT, va rentrer dans le noyau des cellules pour exprimer le programme lent (fibres lentes plus endurantes).
Quel acide aminé fait office de codon start ? Quel est son codon ?
Le codon d’initiation, codon de démarrage ou codon-start est un triplet de nucléotides qui dirige l’initiation de la traduction protéique, il signale le début du message génétique sur un ARNm. Chez les eucaryotes, ce codon est presque exclusivement le triplet AUG qui code une méthionine (Met).
refaites le schéma p 33
Comment MTORC 1 a t il un effet sur la synthèse des protéines ?
Lorsque la protéine S6 vient interagir avec le ribosome, elle l’active. Elle vient interagir avec le ribosome quand elle est phosphorylée par une kinase, la S6K1.
S6K1 est elle-même phosphorylée par mTORC1. C’est la cible de la rapamycine, qui est un antibiotique, qui est utilisée en chimiothérapie car la rapamycine vient bloquer mTORC1. S’il est bloqué, on bloque S6K1 et S6, donc on bloque la traduction protéique. Cela permet d’empêcher la prolifération tumorale. On a cependant des effets secondaires car ce n’est pas tout à fait spécifique et cela va donc bloquer beaucoup d’autres choses.
Physiologiquement, mTORC1 est sous la dépendance de l’insuline, qui est un agent hypoglycémiant. En effet, quand l’insuline augmente, on capte du glucose. L’insuline est une aussi hormone de nature anabolisante. Elle est anabolisante car elle active un système qui active mTORC1 et qui au final stimule la synthèse des protéines.
Vrai un faux : l’autophagolysosome est structure intervenant dans la microautophagie
faux ! macroautophagie
Qu’est ce qu’un ligand ?
Ligand : molécule qui se fixe sur une protéine selon un système clé/serrure. Il faut pour cela qu’il y ait une compatibilité de forme et de charge. Il y a alors une interaction électrique, sans toutefois qu’il n’y ait un partage d’électrons. De cette façon, le ligand peut modifier la configuration de la protéine, modifiant alors également son activité. Ils peuvent être d’origine endogènes ou d’origine exogènes.
expliquez les étapes de la phosphofructokinase (schéma p38)
Dans la dégradation du glycogène, un groupement phosphate vient s’ajouter pour activer la force inactive de la glycogène phosphorylase. Sur quels acides aminés vient-t-il s’ajouter ?
Pour activer la forme inactive, un groupement phosphate vient s’ajouter. Ces groupements phosphates ne s’ajoutent pas n’importe où sur la protéine mais sur des acides aminés bien particuliers : sérine, tyrosine et trioline.
Quels sont les facteurs qui influent sur la vitesse de réaction d’une enzyme ?
- Concentration du réactant (substrat)
- Température
- Energie d’activation
- Présence d’un catalyseur
Vrai ou faux : majorer l’affinité de l’enzyme n’augmente pas la vitesse maximale de la réaction médiée par l’enzyme ?
Vrai, elle accélère la réaction catalysée par l’enzyme
Vrai ou faux : Si on augmente la concentration d’une enzyme (en modifiant sa synthèse ou sa dégradation) : on peut faire en sorte qu’il y ait plus ou moins d’enzyme → on change ainsi également Vmax
vrai
Vrai ou faux : l’ATP est un activateur de la PFK1 car il augmente la modulation allostérique
Faux ! c’est un inhibiteur allostérique, donc peu d’ATP signifie moins d’inhibition allostérique de PFK1 donc accélération de la vitesse de réaction enzymatique de la glycolise
Quelle partie du noyau s’occupe de la synthèse de l’ARN ribosomial ?
On retrouve une tâche plus sombre appelée le nucléole, qui est le
site dans lequel on trouve la synthèse de l’ARN ribosomial
Quelles sont les deux types de réticulum endoplasmique ?
- Réticulum endoplasmique lisse
- Réticulum endoplasmique rugueux : il est lié à des ribosomes. Les protéines synthétisées par ces ribosomes sont directement déversées dans le RE.
Quelles sont les fonctions du réticulum endoplasmique ?
- Repliement et distribution des protéines (avec les ribosomes et l’appareil de Golgi)
- Régulation de la concentration de calcium cytosolique (stockage et libération)
- Synthèse et distribution de lipides (phospholipides, cholestérol, stéroïdes)
- Destruction d’agents toxiques
Quel impact, un mauvais fonctionnement du RE peut avoir sur l’insuline par exemple ? Quelles peuvent être les causes de ce dysfonctionnement ?
Fonctionnement normal : la protéine est déversée dans le réticulum où elle est pliée de façon correcte. L’insuline se retrouve alors au niveau de l’appareil de golgi et est libérée ensuite via une vésicule sécrétoire.
Dysfonctionnement du RE : l’insuline est mal repliée. Elle reste alors dans l’appareil de Golgi et n’est pas libérée
Cause ? Certaines graisses, présentes en excès, peuvent interagir avec le réticulum endoplasmique et faire en sorte que les protéines soient mal repliées.
Quelle est la fonction principale de l’appareil de Golgi ?
L’appareil de Golgi est une extension du RE. Il est constitué de sacs membranaires aplatis directement en lien avec le RE. Les protéines bien repliées au niveau du RE vont arriver par les vésicules du RE vers l’appareil de Golgi où elles s’intègrent. L’appareil de Golgi va étudier les protéines et les diriger vers là où elles doivent aller (au sein de la cellule, intégrées à la membrane, sortir de la cellule).
