Semana 2 Flashcards
Que pasa con la afinifad de una enzima- sustrato al tener un Km alto
Tendra baja afinidad
Que efectos generan los Inhibidores competitivos en el Km
Incrementa el Km
En que parte de la enzima se unen los inhibidores competitivos
En el sitio activo
¿Que son las Enzimas ?
- Catalizan las reacciones quimicas.
- Aumentan la velocidad de reacción.
- Disminuyen la energia de activacion necesaria para la reaccion.
- Proteina Globular.
- Sustrato
- Centro activo
- Sitio de union.
- Sitio catalitico
SUSTRATO
Sustancia sobre la que actua la enzima.
CENTRO ACTIVO
Region donde la enzima se une al sustrato.
Se divide en 2
SITIO DE UNION
Aminoacidos que estan en contacto directo con el sustrato.
SITIO CATALITICO
Formado por aminoacidos especificos para hacer la reaccion
Reaccion exergonica y endergonica
Cual es favorable
EXERGONICA
- El sistema libera energia al entorno.
- El producto tiene menor energia que el sustrato.
Al liberar energia, esta dejando energia disponible en el entorno. Delta de gibbs.
ENDERGONICA
- El sistema absorve energia del entorno.
- El producto tiene mayor energia que el entorno.
- La energia disponible ya se utilizo.
Caracteristicas de las enzimas
AFINIDAD
-Capacidad de formar E-S (enzima-sustrato)
SATURABLES
- # limitado de sitios activos.
- Vmax
ESPECIFICIDAD
-Baja especificidad.
Reconoce enlaces de un grupo.
Ej:(proteasas: enlace peptidico).
-Especifidad de grupo.
Reconoce sustratos de un grupo
Ej: hexosas
-Especificidad absoluta.
Solo reconoce sustrato
Ej: glucosa
-Especificidad estereoquimica.
Isomeros (D-L)
Que puede afectar la actividad enzimatica
Se puede ver afectada por un amuento o disminucion del pH y la temperatura.
pH optimo=Vmax
Temperatura optima = Vmax
Cambio de pH pueden afectar grupos ionizables del sitio activo.
pH determina la carga del radical.
Que es Vmax
- Es la velocidad maxima de la actividad enzimatica.
- Ocurre cuando el #de sustrato sobrepasa el # de enzimas(sitio activo)
- Genera una saturacion.
¿Que es Km?
Es la concentracion de sustrato a la cual la reaccion efectua la mitad de su velocidad maxima.
Km inversamente proporcional con la afinidad.
¿Que es un inhibidor?
- Compuesto que interfiere co la actividad enzimatica.
- Disminuye la velocidad de reaccion. Mas no la detiene.
- Evita formación del complejo ES
Inhibidor competitivo y no competitivo
INHIBIDOR COMPETITIVO
- Aumento de Km
- Vmax permanece igual.
- Punto de corte en Y
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
- Km igual.
- Disminuye la velocidad.
- Punto de corte en X.
Competitivo
Aumenta el Km debido que hay un aumento de sustrato para contrarrestar el inhibidor. Asi hay mas probabilidad de que se una el sustrato.
No competitivo
Disminuye la velocidad ya que al unirse un inhibidor a otra region de la enzima, modifica su estructura alterando el funcionamiento enzimatico.
Enzimas alostericas y modulador positivo-negativo
ENZIMAS ALOSTERICAS
- Pueden aumentar o disminuir su actividad.
- Grafica sigmoidea
Enzima + modulador positivo
- Traslada la grafica a la izquierda.
- Menor Km.
- Mayor afinidad.
Enzima + modulador negativo
- Traslada la grafica a la derecha.
- Mayor Km
- Menos afinidad.
Cuando hay saturacion de producto se actica la modulacion negativa, con el fin de disminuir la actividad enzimatica y que no se acumule sustrato.
Clasificacion de enzimas
- OXIDOREDUCTASAS
Transferencia de electrones
2.TRANSFERASA
transferencia de grupos. Transfiere un fosfato de ATP=quinasa
3.HIDROLASA
Ruptura de enlaces con H2O
4.LIASA
Ruptura y formacion de enlaces sin necesidad de agua y sin ATP.
- ISOMERASA
Generacion de isomeros, transferencia de electrones. - LIGASA
Formacion de enlaces. Ruptura de ATP.
ADP+Pi
Que explica la ecuacion de michaelis-menten
Explica la relacion entre velocidad y concentracion de sustrato.
