Semaine 12: Enzymologie Flashcards
Plus le km est haut, plus l’affinité est _
basse
Qu’est ce que l’énergie d’activation?
Qté d’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition
Plus le km est bas, plus l’affinité est _
haute
Plus le kcat est haut, plus la vitesse est _
haute
Quel est l’effet d’un catalyseur sur une réaction chimique spontanée?
augmente la vitesse
Comment une enzyme accélère une réaction ?
En diminuant l’énergie d’activation
Qu’est ce que l’énergie d’activation?
Énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition
que représente le Kcat?
nombre de réactions catalysées par seconde
Que représente le Knon?
nombre de réaction par seconde (sans catalyseur)
Comment on calcul le taux d’accélération d’une réaction?
kcat/knon
Dans quelles conditions fonctionnent les enzymes?
Température similaire à celle de l’hôte, pression normale, milieux aqueux
Qu’est ce que le site actif d’un enzyme?
faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat
Quelles sont les deux régions que contient le site actif et à quoi servent-elles?
Région de spécificité: les groupements polaires et non polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat
Région de réaction: des groupements provenant de
résidus d’acides aminés et de cofacteurs/coenzymes participent à la réaction chimique
Par quelles liaisons sont maintenus le substrat + site actif?
liaisons H et liaisons hydrophobes
Quel est le produit principal de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase?
maltose
Quels sont les deux modèles de liaison du substrat et comment fonctionnent-ils?
Clé-serrure: le site actif est préformé, si le SA et substrat fit il y aura la réaction
Réarrangement induit: a liaison du substrat entraine un changement conformationnel de l’enzyme qui aligne correctement certains résidus importants pour la catalyse.
Comment fonctionne l’amylase?
Hydrolyse les liens alpha 1-4 des molécules d’amidon
Comment fonctionnent les oxydoréductases ?
Oxydation d’un substrat avec la réduction d’un autre substrat. Ajout/retrait d’O et/ou H
Ex: C=O devient CH-OH
Comment fonctionnent les transférases?
Transfert d’un groupement contenant C, N, P ou S d’un substrat à un autre
Comment fonctionnent les hydrolases?
Rupture de liaisons C-O, C-N, O-P et C-S par l’addition d’une molécule d’eau.
Comment fonctionnent les lyases?
rupture de liaisons C-C, C-O ou C-N autrement que par l’addition d’une molécule d’eau.
Comment fonctionnent les isomérases?
réarrangements intramoléculaires et produisent des
isomères (optiques, géométriques ou de position).
Comment fonctionnent les ligases?
union de deux molécules aux dépens de l’hydrolyse d’une liaison phosphate à haute énergie.
Comment fonctionnent les translocases?
Transfèrent des ions ou des molécules de part et d’autre d’une membrane ou catalysent leur séparation dans une membrane
Source d’énergie: ATP
p25
C’est quoi un cofacteur et un coenzyme? Quelle est la différence?
Ce sont des groupement non protéiques des enzymes
Coenzymes si ce sont des molécules organiques
Les ions métalliques et les groupements prothétiques sont des _
cofacteurs
Qu’est ce qu’un groupement prosthétique?
Groupements liés fortement à l’apoenzyme (partie protéique de l’enzyme)
De quoi dépend la vitesse de réaction?
Quantité de complexes enzyme-substrat multipliée par la constante catalytique, kcat.
De quoi dépend la qté de complexe enzyme-substrat à l’équilibre dynamique?
de la quantité de substrat présente, de l’affinité de l’enzyme pour son substrat, et de la valeur de kcat.
Qu’est ce que la constante de michaelis?
concentration en substrat où la vitesse de réaction vaut la moitié de la vitesse maximale.
Quelle est l’unité de la constante de michaelis?
la concentration
Comment on calcule kcat ?
Vmax / concentration d’enzyme
Quelle est l’unité de kcat?
temps^-1(équivaut au nombre d’évenement de catalyse par unité de temps
Comment on calcule l’activité enzymatique?
qté de S ou P / t
Qu’est ce qu’une unité enzymatique?
1 hmol de substrat pour 1 min
Comment on calcule l’activité spécifique ?
Activité enzymatique (U)/ qté de protéine
Comment on calcule l’activité total ?
U / qté de prot mg
