SEM Flashcards
où se trouvent les signaux d’adressage dans une protéine TM?
sur leur domaine cytologique ou sur leur segment transmembranaire
la translocation de la protéine dans la lumière du RE est qualifiée de
co-traductionnelle
remarque: tant que la protéine est en cours de traduction, le ribosome reste fixé au RE
comment le translocon fait pour laisser rentrer ls peptide signal dans la lumière du RE?
une fois que la synthèse est terminée, C-ter est dans la lumière
donc translocon va s’ouvrir latéralement et faire de la translocation (possible grâce à fluidité membranaire) et laisser passer N-ter
calnexine et calréticuline
ce sont des protéines chaperonnes homologues des pectines et dépendants du Ca
calnexine: TM
calréticuline: soluble
rôle du REL dans la synthèse des lipides
- élongation et dénaturation des acides gras
- synthèse de cholestérol et de ces dérivés (stéroïdes)
- synthèse des lipides membranaires (glycérophospholipides)
qu’est-ce qu’on btient pares fractionnement de l’AG?
par homogénéisation classique: vésicules lisses
homogénéisation douce: on obtient des dictyosomes complets
marqueur des ternes ces golgiennes
osmium
enzymes spécifiques des citernes trans et du réseau trans golgien
- citernes trans: nucléoside diophosphatase
- réseau trans golgien: phosphatase acide
AG communique avec quel élement du cytosquelette plus particulièrement?
avec des microtubules
localisation KKXX et KDEL sur protéine
- KKXX est sur une protéine TM côté cytologique
- KDEL: sur protéine soluble en C-ter
comment est la protéine qui viens d’arriver à l’AG après la première partie e la N glycosylation?
elle est composée de 10 résidus (8 mannoses et 2 N-acétylglucosamines)
de quoi est composé le trisaccharide final après glycosylaion complexe?
de acide silique (NANA), de N acétylglucosamine, de galactose, et éventuellement de fucose
où intervient la O-glycsylation
elle intervient dans fixation des glycosaminoglycanes sur des protéines pour former des protéoglycanes
sulfoconjugaison
- c’est l’ajout de sulfates sur des GAG, sur des protéoglycanes, sur des glycoprotéines: tous portant de nombreuses charges négatives
- au niveau des saccules trans
-exemple: chondrocytes (cellules du cartilage): synthétisent de l’héparane sulfate
organisation fonctionnelle de l’AG
- réseau ces globine: création signal M6P
- saccules cis: suppression mannose, synths de SL
- saccules médian: suppression mannose, synthèse SL, O-glycosylation, ajout NANA
- saccuels trans: ajout NANA, ajout galactose, O-glycosylationn, sulfocongjugaisonn
synthèse des SL dans quel feuillet?
luminal
cellules concernées par sécrétion régulée et exemples substances
- cellules immunitaires, neurones, cellules endocrines, cellules à mucus de l’intestin
- substances: insuline et histamine
dans le cas de l’insuline, il y a agrégation de l’insuline mature en présence des ions Zn+
exemples de différences fonctionnelles entraînées par des glycosylations
IgG: peu N glycosylées (N glycosylation complexe), impliquées dans réponse immunitaire humorale et contre les infections bactériennes
IgE: bcp glycosylées (N glycosylation riche en mannose), phénomène allergiques et lutte contre parasites
pH des endosmose précoces, tardifs et lysosomes
précoce: 6,5-7
tardif:6-6,5
lysosome: 5
LAMP
glycoprotéines transmembranaires présentent sur la membrane des lysosomes - les protègent de leurs propres hydrobases acides
enzymes
synthétises sous forme de précurseurs, appelés zymogènes
- transmembranaire: phosphatase acide
le reste des exemples c’est soluble
quand intervient l’autophagie?
dans la différenciation cellulaire l’élimination de bactéries et en réponse de privation de nutriments
- exemple: métamorphose des insectes, formation des doigts chez le foetus humain
- autophagie permet la dégradation de mitochondries, de RE…
exemple de phagocytose frustrée des lysosomes
remodelage de la MEC du tissu osseux (ostéoclastes)
dans exercice: soluble ou TM?
si que un seul peptide signal alors soluble. TM si séquence hydrophobe intracaténaire (2 PS)
