ribosoma Flashcards
ribosomas
estructuras basofilas, compuestas de RNA y prot
ribosoma eucariota
80 s: 60% de prot, 40% de rna
2 subunidades: configuración poliédrica con angulaciones
subunidad menor 40s (33 prot): ARN 18s
subunidad mayor 60s (49 prot): ARN: 28s, 5.8s, 5s
peso molecular: 4 200 kDa
para sintetizar un polipéptido de 300 aminoácidos el mRNA debe tener 900 nucleótidos
cada triplete de nucleótidos mide 1 nm de longitud
sintesis de ribosomas
1- transcrito de RNAr de 45s
2- es modificado y cortado por complejo ribonucleoproteico (snoRNPs), sno: small nucleo. salen RNAr: 18, 5.8 y 28s
3- el RNAr de 18s + 33 prot = subunidad menor (40s)
4- el RNAr 5.8s y 28s se une con RNA 5s nuclear + 49 prot= subunidad mayor (60s)
5- se liberan las subunidades maduras donde se ensamblan
polisoma o polirribosoma
asociacion de ribosomas a lo largo del RNAm,
Configuracion en espiral. Cada 34nm hay un ribosoma, permite que la prot se sintetizen varias veces
cuando uno abandona el extremo final, otro se coloca en el extremo inicial
El tRNA y la cadena de aminoácidos se encuentran en la subunidad menor.
codon
secuencia de 3 bases nitrogenadas en el RNAm
Adn se transcribe a RNA complementario (RNAm)
La secuencia de aminoacidos de una prot esta determinada por la secuencia de codones
Para el mismo aminoacido hay secuencias diferentes de tripletes de codones
ARNt
RNA: 4s. portan aminoacidos formadores de prot y reconocen codones del RNAm
formado: 70-90 nucleotidos
Anticodon: region complementaria del codon de RNAm
Lazo T: union RNAt con ribosoma, posee la base T (ribotimina)
Lazo d: reconoce la enzima rna aminoacil, media la union del aminoacido con el rna t. (deshidroxiuridina), reconoce a: aminoacil tRNA sintetasa, activa la unión del aminoácido con tRNA, o centro A. La A significa aquí activo
Lazo del anticodon: se encuentra el anticodon
comienzan en su extremo 3’: A-C-C, en A se fija el aminoácido
hay menos RNAt que codones (48)
sintesis de proteinas
1- union del complejo de preiniciacion a la subunidad ribosomica menor
2-la subunidad ribosomica menor y complejo de preiniciacion acceden ARNm. RNA de 18s, comprueba union entre codon del arn m y el anticodon del rna t, los factores de iniciacion se desprenden, permitiendo que el rna t aporte su aminoacido a subunidad ribosomica menor.
3- deslizamiento del ribosoma hasta el codon de inicio, AUG,( codifica una metionina, aminoacido de entrada)
4- union de la unidad ribosomica mayor, liberacion de los factores de iniciacion. el gpo carbo de la metionia hace enlace peptidico con el gpo amino del sig aminoacido, por la enzima peptidil transferasa
5- union del nuevo aminoacido a la cadena en crecimiento, desplazamiento de 3 nucleotidos, entrada de un nuevo aminoacido, 5′ ⇒ 3′. la cadena proteica se sintetiza desde el extremo amino al carboxilo
Por cada tres nucleótidos recorridos (ARNt) incorporan un aminoácido
6- liberacion del RNAt, que dejo su aminoacido,
7- codones de terminacion UAA, UAG, UGA
8- liberacion de prot, factor de liberacion
En eucariotas se añaden 20 aminoácidos por segundo
la síntesis de un polipéptido dura: 20 y 60 segundos y sólo se produce un error por cada 10 000 aminoácidos
destino de las prot sintetizadas por los ribosomas
ribosomas libres: prot solubles, prot membranales, prot citoesqueleto, prot para organulos (mitocondria, plastidos, peroxisomas), prot del nucleo
ribosoma del RER: prot glicosiladas, van hacia el complejo de Golgi, lisosoma
sustancia cromidial
del griego chromos = color
el citoplasma se tiñe con colorantes básicos, Se debe a los ribosomas.
se manifiesta de tres maneras:
1- Difusa: extendida por todo el citoplasma, ej: células embrionarias, células plasmáticas y eritroblastos
2- En grumos: manchas distribuidas, ej: hepatocitos y neuronas
3- localizada: ocupando ciertas áreas, ej: la base de las células acinares del páncreas.
Variaciones en los péptidos señal según el destino de la proteína
A: prot dentro del orgánulo, 1 péptido señal del inicio de transferencia
B: prot anclada en la membrana del orgánulo por el extremo de inicio, 1 peptido señal
C: prot anclada en la membrana por la péptido señal, con 1 porción aminoterminal que sobresale, porción carboxilo terminal que queda dentro
D: tiene péptido señal cerca del final de transferencia, ancla la proteína en la membrana cuando el péptido señal de inicio es eliminado.
E: prot forma dos pasos en la membrana, el 1 péptido señal determina el 1 anclaje y el péptido señal de final determina el 2 anclaje.
F: prot de paso múltiple, hay varios péptidos intercalados que determinan los anclajes.
Modificaciones postraduccionales
+ 100 modificaciones postraduccionales
se realizan en: hialoplasma, retículo endoplasmático rugoso o complejo de Golgi.
de carácter permanente: ej: glucosilacion, union coenzima con enzima
Otras son reversibles, ocurren en el hialoplasma: uniones covalentes, Fosforilación del OH libre, Metilación del ácido glutámico o adenilación, La unión covalente de ácidos grasos a proteínas
Proteinas mal plegadas
Hsp60 y Hsp70 , solubilizan y replegan proteínas desnaturalizadas o mal plegadas mediante la hidrólisis del ATP.
Hsp70 actúan en la proteína, antes de dejar el ribosoma.
En el RER hay: Hsp70 especial (BIP) pliega proteínas. Las Hsp60 (TCP-I en el citosol y GreeES en bacterias). Múltiples subunidades en forma de barril aísla la proteína, para reconfigurarla
proteínas neosintetizadas son plegadas por prot chaperonas Hsp70. Las mal plegadas son entregadas a las proteínas chaperonas Hsp60
Si fracasa la reparación, a las proteína se unen copias de ubiquitina, la ubiquitinada es degradada por proteosomas: complejos proteicos en forma de cilindro, con actividad proteasa.
proteinas chaperonas
Hsp90: maduracion de prot que intervienen en la señalizacion y ciclo celular (quinasas)
Hsp110: colaboran con las Hsp70, factor intercambiador de nucleótidos
Hsp40 responden al estrés aumentando la síntesis de colágeno.
Hsp20 variable en cuanto a los tipos celulares donde se encuentran y sus funciones
DEGRADACION DE PROTEINAS
1- molécula de ubiquitina se une por su grupo carboxiloterminal al grupo amino de un residuo de lisina de la proteína que sera degradada.
2- se une segunda ubiquitina por su extremo carboxilo al extremo amino de la anterior; después una tercera y así sucesivamente hasta formar una cadena.
3- La proteína ubiquitinada es entregada a grandes complejos proteicos dispersos por el citoplasma, proteosomas
4- proteosomas en el citosol y núcleo. proteínas mal plegadas dentro del RER salen de él para ser degradadas en proteosomas.
Proteosoma
peso molecular: 2 000 kDa y 26 S, 50 × 20 nm, 26 S y 20 S
Pared formada por:
• 4 anillos superpuestos, c/u formado por 7 subunidades proteicas. hay 2 tipos de anillos: los α: en los extremos del cilindro, y los β: en la parte media.
• 2 complejos proteicos, cada uno en un extremo del cilindro, externamente al anillo α.
Los complejos proteicos del proteosoma hidrolizan el ATP y capturan las proteínas ubiquitinadas, se dirigen a los sitios activos de las subunidades del anillo
