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Biologie Cellulaire > Réticulum endoplasmique > Flashcards

Réticulum endoplasmique Flashcards

1
Q

Quelles méthodes d’observation sont utilisées avant 1945?

A

Microscope photonique
Centrifugation différentielle

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Q

Quelles méthodes d’observations sont utilisées après 1945?

A

MET
Ultracentrifugation

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3
Q

Quelle découverte à été fait en 1956?

A

Les microsomes sont des artéfacts du réticulum endoplasmique observé au MET

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4
Q

Qui ont découvert que les microsomes étaient des artéfacts en 1956?

A

Palade et Siekevitz

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5
Q

Comment est former l’artéfact du REG?

A

Fraction de microsome rugueux. Fractionne des systèmes membranaires qui se referment et forment des vésicules.

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6
Q

Quelle est la définition du réticulum endoplasmique?

A

Réseau de saccules et de tubules membranaires qui portent ou non des ribosomes sur la face cytosolique de leur membrane.

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7
Q

Quel volume cellulaire est composé du RE?

A

10%

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8
Q

Quel volume de la surface membranaire totale d’une cellule est composé du RE?

A

50%

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9
Q

Quelle est la morphologie du RE basée sur l’aspect au MET?

A

-Tubules
- Saccules
- Citernes
- Vésicules

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10
Q

Le lumière du RE est en continuité avec quoi?

A

La lumière des autres organelles ainsi que le milieu extérieur

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11
Q

Comment est assuré la continuité indirecte du RE?

A

Par des fissions et fusions de membrane permettant des échanges entre les compartiments cellulaires

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12
Q

Quels sont les domaines du RE?

A
  • Réticulum granulaire
  • Réticulum agranulaire
  • Réticulum de transition
  • Membrane nucléaire externe
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13
Q

Qu’est-ce que le réticulum granulaire?

A
  • Porte des ribosomes sur la face cytosolique- effectuent la traductioin
  • Abondant dans les cellules qui synthétisent des protéines
  • En forme de saccule ou de citerne
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14
Q

Qu’est-ce que le réticulum agranulaire?

A
  • Pas de ribosome- pas les protéines nécessaires
  • Synthèse des lipides
  • Forme de tubule
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15
Q

Qu’est-ce que le réticulum de transition?

A
  • Ribosome d’un côté seulement
  • Bourgeonnement de la membrane (déformation de la membrane- détachement)
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16
Q

Qu’est-ce que la membrane nucléaire externe?

A
  • Ribosomes du côté faisant face au cytosol
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17
Q

Comment est-il possible de rendre plus efficace la synthèse des protéines dans le REG?

A

structures en rosette, polysomes ou polyribosomes
plusieurs ribosomes attachés au même ARN messager

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18
Q

Combien de protéines du REG ne sont pas observées dans le REL?

A

20 protéines

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19
Q

Quelle est la différence entre un ribosome procaryote et un ribosome eucaryote?

A

Le ribosome eucaryote possède un taux de sédimentation plus grand (80s) que celui du ribosome procaryote (70s)

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20
Q

À quel niveau sont synthétisés les protéines membranaires destinées à la membrane nucléaire interne?

A

Au niveau du RER ou de la MNE

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21
Q

Qu’est-ce que le modèle de diffusion-rétention?

A
  • Les protéines diffusent librement dans la membrane en continue du RE, de la MNE et de la MNI.
  • À partir de la MNE, il y a une translocation de ces protéines membranaires par les CPNs vers la MNI.
  • Des cavités à proximité de la membrane des pores peuvent permettre le passage de protéines membranaires dont la taille du domaine nucléoplasmique ne dépasse 60kD.
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22
Q

Qu’est-ce que le modèle du transport facilité?

A

Certaines protéines membranaires de la MNI ont un domaine extra-luminal plus linéaire qui peut atteindre le canal central du CPN.

Ces protéines présentent un SLN qui permet à une importine de diriger et donc favoriser l’importation

Le transport facilité par le SLN n’est pas requis pour le transport de ces protéines vers la MNI, mais il le rend plus efficace.
Ex. Les protéines traversent le CPN, malgré une mutation du SLN, mais moins efficacement.

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23
Q

Qu’est-ce que la synthèse des protéines?

A

Dans le cytosol, le ribosome débute la synthèse d’une protéine à partir du codon initiateur de l’ARNm et la termine au codon Stop.

24
Q

Qu’est-ce que l’incorporation lors de la synthèse d’une protéine?

A

si elle présente une séquence signal, elle sera incorporée, dans une organelle, co-traductionnellement ou post- traductionnellement.

25
Q

Quelles sont les différentes destinées des protéines?

A
  • Synthèse dans le cytosol
    —Ribosomes libres
  • Incorporation post-traductionnelle
    —Ribosomes libres
  • Incorporation co-traductionnelle
    —Ribosomes fixés sur le REG
26
Q

Quel est le rôle de la particule de reconnaissance du signal (SRP)?

A

La PRS se lie au PSIT et au ribosome.

Peptide signal d’initiation du transfert
(15 à 60 a.a. dont 8+ a.a. non polaire en son centre)

L’hydrolyse du GTP sur la PRS et sur le récepteur membranaire de la PRS libère le PSIT qui s’attache sur le complexe de translocation et ouvre son pore.

Le bouchon du pore empêche la sortie des
ions Ca++
.

27
Q

Quels sont les mécanismes d’action du translocateur?

A

Le translocateur peut s’ouvrir de 2 façons :
1. pour laisser entrer une protéine du cytosol
vers la lumière du RE (bouchon qui obstrue normalement).
2. pour libérer le peptide signal dans la bicouche de phospholipides.

28
Q

Quel est le rôle de la peptidase du signal?

A

Peptidase du peptide
signal dégrade le
peptide signal relâché
du complexe de
translocation.

Excision du PSIT

29
Q

Quels sont les types de protéine synthétisée dans le REG?

A
  1. Protéine destinée à la lumière du REG
  2. Protéine enchâssée dans la membrane du REG (une seule hélice alpha)
  3. Protéine enchâssée dans la membrane du REG (plusieurs hélices alpha)
  4. Protéine ancrée à la membrane du REG
30
Q

Quels sont les types de protéines enchâssées dans la membrane du REG (une seule hélice alpha)?

A
  1. PSIT à l’extrémité NH2 de la protéine avec séquence d’arrêt de transfert (SAT) interne
    * Extrémité NH2 dans la lumière du REG
  2. PSIT interne (dans la chaîne d’acides aminés)
    * Extrémité NH2 dans la lumière du REG
    * Extrémité COOH dans la lumière du REG
31
Q

Quels sont les types de protéines ancrées à la membrane du REG?

A

– Feuillet luminal (ancre de GPI)
– Feuillet cytosolique

32
Q

Qu’est-ce qui arrive si la protéine enchâssée dans la
membrane du REG possède un PSIT
interne non reconnu par la
peptidase du signal? (cas du NH2 dans la lumière du RE)

A

Si plus d’acides aminés chargés
positivement suivent immédiatement le PSIT (sont situés entre le PSIT et le
bout COOH)

33
Q

Qu’est-ce qui arrive lorsque la protéine enchâssée dans la membrane du REG possède un PSIT interne non reconnu par la peptidase du signal? (Cas avec COOH dans la lumière du REG)

A

plus d’acides aminés chargés positivement précèdent immédiatement le PSIT (sont situés entre le bout NH2 et le PSIT)

34
Q

Expliquer la protéine ancrée à la membrane du
REG (ancre de GPI)

A

Le GPI (Glycosyl-Phosphatidyl-Inositol)est un glycolipide.

Les protéines possédant une ancre de GPI sont attachées au feuillet luminal de la membrane du REG. Ces protéines se retrouveront en surface de la membrane plasmique du côté extracellulaire.

Les protéines ancrées au feuillet
cytosolique de la membrane plasmique (ancre d’acides gras) ne transitent pas par le REG. Ce sont des protéines synthétisées dans le cytosol et auxquelles on lie une chaîne d’acide gras.

35
Q

Quels sont les types de glycosylation des protéines?

A
  1. Liaisons N-glycosidiques
    * Oligosaccharides liés à l’asparagine * Effectuées dans le RE
    * Ce sont les glycosylation les plus fréquentes (90%)
  2. Liaisons O-glycosidiques
    * Oligosaccharides liés à la sérine, la thréonine ou à l’hydroxylysine.
    * Effectuées dans le complexe golgien * Ce sont les glycosylation les plus rares (10%)
36
Q

Quel est le mécanisme de glycosylation de l’asparagine?

A
  1. Synthèse de l’oligosaccharide sur
    le dolichol
  2. Transfert de l’oligosaccharide par
    l’oligosaccharyl transférase, du
    dolichol à l’asparagine.
    * 1 oligosaccharyl transférase par
    complexe de translocation

La glucosidase 1 coupe 2 des 3
glucoses

37
Q

Quelles sont les conditions pour sucrer une asparagine?

A
  • 1er acide aminé voisin vers le bout
    COOH : tout a.a. sauf la proline
  • 2e voisin vers le bout COOH : sérine ou thréonine
38
Q

Comment fonctionne la détoxication par le RE?

A
  • Les cytochromes P450 (monooxygénases)
  • Présentent dans la membrane
    du REL
  • Métabolisent la plupart des
    xénobiotiques
  • Participent dans la clairance
    métabolique de la plupart des
    drogues
39
Q

Comment fonctionne la synthèse du cholestérol par le RE?

A

La synthèse démarre dans le cytosol avec des molécules hydrophiles. Les diverses réactions sont catalysées par des enzymes hydrophiles du cytosol.

Au cours de la synthèse, le cholestérol en devenir est de plus en plus hydrophobe et se solubilise dans la membrane du REL où des enzymes enchâssées complètent sa fabrication.

40
Q

Où se produit la synthèse des phospholipides?

A

Au niveau du REL

41
Q

Comment sont organisé les phospholipides de la membrane?

A

Scramblase
* Diffusion facilitée

Translocase de phospholipides
(Flippase) ATPase
* Transport actif spécifique

La membrane plasmique contient
aussi une scramblase, mais cette
dernière n’est active qu’en certaines
circonstances.

42
Q

Que signifie la séquence KDEL?

A

Lys-Asp-Glu-Leu

43
Q

Où peuvent se retrouvée les protéines enchâssée dans la membrane?

A

REG, Golgi et Plasmique

44
Q

Quel séquence possède les protéines solubles du RE?

A

Elles possèdent une séquence KDEL : Lys-Asp-Glu-Leu à l’extrémité COOH

45
Q

Quelle séquence possède les protéines membranaires du RE?

A

Elles possèdent une séquence KKXX
cytosolique

46
Q

Quelle protéine permet la formation de vésicules de transition au niveau du RE?

A
  • Protéine G (protéine liant les nucléotides guanyliques) nommée SAR1 qui lie COPII
47
Q

Quelle protéine permet la formation de vésicules de transition au niveau du Golgi?

A
  • Protéine G nommée ARF qui lie COPI
48
Q

Où est localisée la vésicule COP II?

A

Du Réticulum de transition ver le cis-golgi

49
Q

Où est localisée la vésicule COP I

A

Du Compartiment Intermédiaire Rét. End. Golgi (CIREG) et du réseau cis-golgi vers le réticulum de transition.

Entre les saccules golgiens

Du réseau trans golgien (RTG) vers la membrane plasmique (sécrétion constitutive)

50
Q

Où est localisée la vésicule à clathrine

A

Des endosomes précoces vers la membrane plasmique et vers les endosomes tardifs.

De la membrane plasmique vers les endosomes précoces.

Du RTG vers les endosomes précoces ou tardifs.

Du RTG vers la membrane plasmique (sécrétion contrôlée)

51
Q

Quelles sont les fonctions du RE au niveau des cavités?

A
  • Ségrégation des protéines d’exportation
  • Site de stockage des ions Ca++ par la Ca++ - ATPase

La concentration en ion Ca++ est plus élevée à l’extérieur de la cellule et dans la lumière du RE que dans le cytosol.

52
Q

Quels sont les transport vésiculaire possible ainsi que la condition de départ du REG?

A

Du REG vers le Golgi
Du Golgi vers la membrane plasmique

Condition de départ du REG:

La protéine doit être assemblée et repliée correctement.

53
Q

Quelles sont les différentes techniques de contrôle de qualité des protéines dans la cellule?

A

Molécules chaperons Hsp 70:
- Ces protéines se lient sur des plaques hydrophobes des protéines mal repliées qui sont en cours de
synthèse et les aident à prendre leur structure 3-D en évitant leur agglutination. On en retrouve dans
le cytosol, le RE, les mitochondries, les chloroplastes.

Molécules chaperons Hsp 60:
- Ce sont des tonneaux protéiques qui reçoivent les protéines mal repliées après leur synthèse.

Calnexine :
- Chaperon qui nécessite des ions Ca++ pour fonctionner.

Protéasomes:
* Tonneaux protéiques qui
dégradent les protéines mal
repliées en acides aminés

54
Q

Que sont les calnexines?

A

C’est une lectine transmembranaire qui se lie à un résidu glucose de l’oligosaccharide lié à l’asparagine et qui retient la protéine mal repliée dans le réticulum endoplasmique.
La glucosidase libère la protéine de la calnexine et une glycosyltransférase (glucosyltransférase) détermine si la protéine possède la bonne structure tertiaire ou non. Si la protéine est mal repliée, la glycosyltransférase ajoute un glucose. Le cycle se poursuit jusqu’à ce que la protéine soit bien repliée.

55
Q
A

Biologie Cellulaire (10 decks)

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