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MMD 1043 Examen 1 (2023) > Pyrimidines, purines, hème > Flashcards

Pyrimidines, purines, hème Flashcards

Rédigé par: Maxence Révisé par: Tian Ren, Paola Cura

1
Q

Quelles sont les deux sources principales d’apport des pyrimidines et purines?

A

1. Synthèse de novo

2. Voies de sauvetage

  • Recyclage des purines & pyrimidines fournis par la diète ou par le catabolisme de l’acide nucléique intratissulaire
  • Beaucoup d’enzymes dans le tractus GI déphosphorylent les nucléotides et clivent les riboses, pour en arriver à des bases

Les purines & pyrimidines qui ne sont pas catabolisées sont recyclées dans des nucléotides. Ce recyclage n’est cependant pas suffisant pour combler les besoins du corps qui doit aussi en produire lui-même « de novo ».

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Q

Où à lieu la synthèse de novo des purines (A et G)? Qu’en est-il des pyrimidines ?

A

Purines: Foie
Pyrimidines: Dans plusieurs organes et tissus

Purines: * Les autres tissus utilisent leur propres purines générés intracellulairement

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3
Q

À partir de quels acides aminés se fait la synthèse de novo des purines et pyrimidines?

A

Glutamine

Glycine

Aspartate

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4
Q

Quelles sont les trois pyrimidines?

A
  • Thymine
  • Cytosine
  • Uracil
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5
Q

Quelles sont les deux fonctions principales des pyrimidines?

A
  1. Bloc structuraux de l’ADN (CT) et ARN (CU)
  2. Intermédiaires dans des réactions de synthèse (ex: UDP-glucose)
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6
Q

Quels sont les produits du catabolisme des pyrimidines? Est-ce que la dégradation des bases pyrimidiques présente des risques cliniques? Pourquoi?

A
  • Beta-alanine
  • Ammonium (NH4+)
  • CO2
  • Acétyl-CoA & Succinyl-CoA qui vont simplement aller vers le cycle de Krebs

–

  • Ne pose pas de problème clinique car les produits de dégradation sont très solubles.
  • Les ions NH4 (ammonium) générés sont potentiellement très toxiques mais ils seront tout simplement éliminés par le cycle de l’urée
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7
Q

La réutilisation des pyrimidines est-elle élevée ou faible?

A

Faible

*C’est pourquoi la synthèse de novo de pyrimidines est plus importante que celle des purines (pour avoir des quantités égales de purines & pyrimidines disponibles)

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8
Q

Les ions d’ammonium (NH4+) sont potentiellement très toxiques. Chez un individu normal, comment le corps fait-il pour les neutraliser?

A

Élimination dans le cycle de l’urée

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9
Q

Est-ce que les dérivés du catabolisme des pyrimidines forment des précipitations?

A

Non, car ils sont solubles et ne se précipiteront pas

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10
Q

Dessine le catabolisme des pyrimidines.

A
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11
Q

Quelles sont les deux purines principales et comment existent-elles?

A
  • Adénine (A) et guanine (G)
  • Seule (=base) ou avec sucre pentose (ribose ou déoxyribose = nucleoside)
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12
Q

Nommer quelques fonctions des purines

A
  • Composantes de co-facteurs (ex: NAD+)
  • Composantes de composés énergétiques (ex: ATP)
  • Blocs structuraux de l’ADN et ARN
  • Composantes de signaleurs (ex: cAMP)
  • etc…
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13
Q

Où et à partir de quoi les purines sont-elles synthétisées (De Novo)?

A

Dans les hépatocytes du foie, à partir d‘a.a.

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14
Q

V ou F: Les purines coûtent plus d’énergie à produire que les pyrimidines.
V ou F: Les purines alimentaires sont recyclées pour la synthèse des acides nucléiques tissulaires.

A
  • Vrai (leur structure est plus complexe)
  • Faux. Elles sont dégradées en acide urique dans la cellule intestinale qui sera ensuite excrété par les reins –> très PEU de purines d’origine alimentaire utilisées.

*Les purines coûtent bcp d’énergie alors on réutilise une très grande partie de celles obtenues lors du turnover normal des acides nucléiques dans les tissus. On n’utilise pas beaucoup les purines alimentaires en comparaison.

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15
Q

Décrire la première étape du catabolisme des purines:

A

Dégradation des nucléotides en AMP et GMP (en retirant le groupe phosphate du groupe ribose et en libérant le groupe aminé)

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16
Q

Décrit la deuxième étape du catabolisme des purines. Qu’est-ce qui est formé par AMP ? GMP ? Qu’arrive-t’il après cette étape ?

A

Formation des produits solubles:
- AMP –> IMP –> Inosine –>Hypoxanthine (soluble)
- GMP –> guanosine –> guanine –> Xanthine (soluble)

–

Après cette étape (où on a des produits solubles), l’enzyme Xanthine Oxydase (XO) transforme les molécules:
- Transforme l’hypoxanthine en xanthine qui demeure soluble
- Transforme la xanthine en acide urique (insoluble) et doit être excrété

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17
Q

Quel est le rôle de la xanthine oxidase (XO)?

A
  • Transformer l’hypoxanthine en xanthine
  • Transformer la xanthine en acide urique (insoluble)
18
Q

Quel est le problème potentiel avec l’acide urique?

A

L’acide urique est peu soluble.

Il existe aussi en tant qu’urate de sodium (très peu soluble), qui peut se cristalliser et entraîner une réaction inflammatoire intra-articulaire (goutte)

19
Q

Quelle est la seule façon de poser un diagnostic définitif de goutte? Pourquoi une prise de sang ne fonctionne t-elle pas?

A
  • Ponction de l’articulation (démontrer présence de cristaux d’acide urique dans le liquide synovial)
  • Un prise de sang peut démontrer une hyperuricémie, mais ça veut pas dire qu’elle est symptomatique. De plus, les patients atteints de goutte ne présentent pas toujours une hyperuricémie.
20
Q

Comment traite t-on la goutte?

A
  • Allopurinol (inhibition de l’enzyme xanthine oxydase)
21
Q

4 anneaux pyrroles liés ensemble forment de la…

A

protoporphyrine

22
Q

L’ajout d’un atome de Fer au centre de la protoporphyrine forme …

A

Hème ou Ferroprotoporphyrine IX

* Hème = groupe prosthétique (partie d’une protéine qui est non-protéique) qui fait partie de plusieurs protéines: l’Hémoglobine, myoglobine, cytochromes, et autres enzymes

23
Q

Quelle est la fonction clé que l’hème confère aux cytochromes, enzymes, hémoglobine, etc?

A

Capacité de lier l’oxygène (de manière réversible)

Donc: pouvoir d’oxydoréduction et transfert d’électrons

24
Q

Où est-ce que l’hème est synthétisée?

A
  1. Foie (15%) –> par les hépatocytes
    - intégrée à des enzymes, cytochromes, etc
  2. Moelle osseuse (85%) –> par les cellules érythroides (précurseurs de globules rouges)
    - intégrée à l’Hémoglobiine
25
Q

Dans une cellule, où est synthétisé l’hème? Quelle est la conséquence physiologique importante?

Lors de la première étape de la formation de l’hème, quelles molécules sont impliquées?

A

Étape 1: Mitochondrie
- 8 Glycine + 8 Succinyl CoA –> 8 moles d’ALA qui va aller dans le cytosol
- Enzyme ALA-Synthase (enzyme MITOCHONDRIALE) va rendre ceci possible dans le mitochondrie

–

Étapes 2-5: Cytosol

–

Étape 6-9: Revient dans le Mitochondrie pour former l’hème

Toute les cellules peuvent produire l’hème sauf les Globules Rouges (pas de mitochondries!)

26
Q

La concentration élevée d’hème inhibe quelle enzyme impliquée dans sa synthèse?

A

ALA synthase

C’est l’enzyme principale de la régulation de la synthèse d’hème

27
Q

Décrire brièvement les points clef des porphyries. Qu’est-ce que c’est ? Qu’est-ce qui la cause ? Et quelles sont les conséquences cliniques principales ?

A

Cause
- Condition génétique
- Déficience d’une des nombreux enzymes impliqués dans la synthèse de l’hème –> moins d’hémoglobine

Conséquences cliniques
- Moins d’hémoglobine = anémie = teint pâle
- Douleur abdominales (déclanchées par pillule et alcool)
- Confusion, psychose
- Photosensibilité
- Penser aux loup-garoux & Dracula !

28
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine ? Qu’est-ce qui rend l’hémoglobine rouge?

A
  • Structure: 4 chaînes de protéines, chacune possède groupe hème avec son atome de Fer
  • La présence de l’atome de fer au centre des 4 molécules d’hème la rend rouge
29
Q

Quelle est la différence (visuelle) entre le sang veineux et artériel?

A
  • Artériel: rouge vif (sang oxygéné, i.e., lié à l’oxygène)
  • Veineux: rouge foncé (sang désoxygéné) –> Les veines sont bleues à cause de la peau qui absorbe une portion de la lumière et le bleu diffuse plus facilement que le rouge
30
Q

La majorité de l’hème à dégrader provient de où? En quoi l’hémoglobine est-elle alors catabolisée (2)? Elle est catabolisée / dégradée par quoi ?

A
  • 80-85% de l’hème à dégrader provient des érythrocytes (GR) sénescents
  • Hémoglobine dégradée en Globine et hème par macrophages dans rate et foie

* La dégradation de l’Hb est faite par les macrophages dans la rate et le foie (dans le RE des macrophages)

31
Q

En quoi la globine est-elle catabolisée? À quoi serviront ces molécules catabolysées ?

A

Acides aminés –> réutilisés pour la biosynthèse des protéines

32
Q

Après la dégradation de l’hème, le fer va se lier à quelle protéine? Qu’est-ce que cela a comme conséquence ? Qu’arrive-t’il à l’hème?

A
  • Fer se lie à la Transferrine (protéine de transport plasmatique, qui va le redistribuer aux tissus)
  • L’hème redevient Protoporphyrine –> dégradé en Biliverdine (bleu-vert) –> dégradé en bilirubine (jaune-orangé)
33
Q

Quelle est la chaîne de catabolisation de l’hème (4)?

A
  1. Hème
  2. Protoporphyrine IX
  3. Biliverdine (bleu-vert)
  4. Bilirubine (jaune-orangé)
34
Q

Décrit le processus de catabolisme de la bilirubine (6)

A
  1. Bilirubine lipophilique (catabolysée de l’hème) se lie à l’albumine dans le sang –> va vers le foie
  2. (FOIE) Bilirubine est conjuguée (i.e., ajout de 2 acides glucoroniques) et devient plus soluble
  3. Bilirubine solube est secrétée dans canaux biliaires et est entreposée dans vésicule biliaire –> devient une composante de la bile
  4. Bile est excrétée dans duodénum –> bilirubine se ramasse dans colon et est digérée par bactéries pour devenir UROBILINOGÈNE
  5. Grande majorité de l’urobilinogène est oxidée par les bactéries et devient stercobiline (rend les selles brunes)
  6. Petite partie est réabsorbée dans le sang et retourne dans le foie –> petite portion échappe au foie et va dans les reins –> transformé en urobiline (jaune) et excrétée dans l’urine
35
Q

Quel type de bilirubine est un composant de la bile?

A

Bilirubine conjuguée (plus soluble que la bilirubine non-conjuguée, qui elle, doit être transportée par l’albumine dans le sang)

Cette conjugaison se fait dans le foie (ajout de 2 acides glucoroniques)

36
Q

Pourquoi les selles sont-elles brunes?

A
  1. Bilirubine conjuguée (dans bile) = excrétée dans intestin grêle
  2. Bactérie dans le gros intestin digère bilirubine en urobilinogène (incolore)
  3. Bactéries intestinales oxydent l’urobilinogène en stercobiline (couleur brune)
37
Q

Pourquoi l’urine est-elle jaune?

A
  1. Une partie de l’urobilinogène (incolore) dans les intestins est réabsorbée dans le sang (en passant par le foie)
  2. Rein transforme urobilinogène en urobiline (jaune)
38
Q

Définir l’ictère

A

Jaunisse

Trop de bilirubine dans le sang du fait d’une anomalie du catabolisme de l’hème = yeux, peau, muqueuses jaunes

Aussi, l’urine devient orangée!

39
Q

Qu’est-ce qui cause l’ictère?

A

Hyperbilirubinémie: le foie n’est pas capable de métaboliser (conjuguer) toute la bilirubine dans le sang

  • destruction importante de GR, ou
  • pathologie du foie (insuffisance hépatique)
40
Q

Comment la couleur d’un hématome (“bleu”) évolue t-elle?

A

Jour 0: Rouge (oxyhémoglobine)

Jour 1-2: Bleu/mauve/noir (désoxyhémoglobine)

Jour 5-10: Vert-Jaune (hème métabolisé en biliverdine et bilirubine)

Jour 10-14: Brun (présence d’hémosiderrine)

41
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine?

A
  • 4 chaînes protéines (2 alpha, 2 beta)
  • Chaque chaîne contient une groupe d’hème
  • Au milieu de chaque groupe d’hème se retrouve: un atome Fe

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