Métabolisme des protéines & acides aminés

Question 1

Quels sont les 4 composantes de la structure générale d’un acide aminé?

Answer 1

• Un carbone central alpha lié à un hydrogène (C-H)
• Un groupement carboxylique (COOH/COO^-)
• Un groupement aminé (NH₂/NH₃⁺)
• Une chaîne latérale variable (R) qui rend l’acide aminé caractéristique

Question 2

1) Vrai ou faux? Les acides aminés constituent une source d’énergie importante et indispensable

Answer 2

1) Faux! L’utilisation des acides aminés comme source énergétique est mise de l’avant seulement lorsque les lipides et les glucides manquent.

Question 3

Qu’est-ce que le pK. Quelle est sa relation avec le pH?

Answer 3

pK = pH auquel une molécule ionisable est 50% ionisée et 50% non-ionisée (i.e., COOH <–> COO-)

Question 4

Qu’est-ce que le point isoélectrique des acides aminés?

Answer 4

• Le point isoélectrique réfère à un pH auquel la charge globale de l’acide aminé est nulle (a.a neutre/zwitterion) –> pH = pK
• Par exemple, le point isoélectrique peut être atteint lorsque le charge négatif du COO^- annule la charge positive du NH3⁺

Question 5

À quoi réfère le concept d’acide aminé semi-essentiel? Essentiel / non-essentiel ?

Answer 5

Semi-Essentiel
Les acides aminés semi-essentiels sont produits de manière endogène par le corps.

Cependant, lors de périodes de stress ou de croissance, la production métabolique n’est pas suffisante et un apport exogène est nécessaire pour subvenir aux besoins de l’organisme.

Essentiel / non-essentiel
Essentiel = besoin d’une source alimentaire (on en fait pas)
Non-essentiel = source entièrement endogène

Question 6

À quoi réfère le terme “acide aminé élémentaire”

Answer 6

Il s’agit des 20 acides aminés utilisés par l’être humain

(Des centaines d’acides aminés existent, mais ne sont pas élémentaires)

Question 7

Sachant que les acides aminés ne peuvent être entreposés par l’organisme, quelle masse de réaction catabolique entraînera une réaction anabolique de 400g?

Answer 7

400g! Puisque le pool d’acide aminé ne peut être stocké, il doit être dynamique et maintenir un équilibre constant.

Question 8

Pourquoi dit-on que les protéines végétales sont incomplètes, en opposition aux protéines animales complètes?

Answer 8

Ce ne sont pas tous les produits végétaux qui possèdent les 8 acides aminés essentiels. En effet, manger toujours le même légume ne garantit pas un apport complet en a.a. C’est pour cela que les végans doivent varier leurs repas.

Question 9

1. Quelle enzyme gastrique inactive permettra l’initiation de la digestion des protéines au niveau de l’estomac? Qu’est-ce qui activera cet enzyme ?
2. Une fois activé, quel pourcentage de dégradation protéique permet-il?
3. Où est-ce que la Pepsine sera inactivée ? Pourquoi ?

Answer 9

1. Le pepsinogène, sécrété par les cellules principales de l’estomac. Dans le pH acide, la pepsinogène sera activée en pepsine
2. La pepsine dégrade 10-15% d’une protéine ingérée (protéine vers gros polypeptides)
3. Pepsine sera inactivée dans le duodénum car elle sera neutralisée par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques–> c’est là que la trypsine, chymotrypsine, elastase, carboxypeptidase prennent le relais!

Question 10

Les ________________________ vont prendre le relais de la digestion des protéines dans le duodénum. Nomme leurs formes inactivées et activées (4). Pourquoi peuvent-elles être sous forme inactive ou active ?

Answer 10

Les protéases secrétées par le pancréas prennent le relais dans le duodénum un coup que la pepsine est inactivée par le bicarbonate:

1. Trypsinogène → Trypsine
2. Chymotrypsinogène → Chymotrypsine
3. Procarboxypeptidase → Carboxypeptidase
4. Proélastase → Élastase

Peut être inactive ou active pour éviter l’auto-digestion

Question 11

Expliquez brièvement la mécanisme d’activation des protéases pancréatiques

Answer 11

1. L’entérokinase clive la trypsinogène en trypsine et l’active
2. La trypsine active les 3 autres protéases (chymotrypsinogène, procarboxypeptidase, proélastase)

Question 12

La digestion des acides aminées est complétée où? Quelles enzymes? En quoi seront les acides aminés dégradés lors de cette étape finale ?

Answer 12

La digestion est complétée par l’action des enzymes de la muqueuse intestinale (après digestion de la pepsine dans l’Estomac, et la digestion des protéases pancréatiques dans le duodénum – Trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase, élastase)
1. Dipeptidase
2. Aminopeptidase
3. Carboxypeptidase

Les acides aminés seront ainsi dégradés en tripeptides, dipeptides et en acides aminés libres

Question 13

Définissez la notion de balance azotée. Quelle est la balance typique de l’humain? Quel est le réservoir principal d’azote corporel chez l’humain?

Answer 13

• La balance azotée (nitrogène) correspond à la différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines absorbées) et l’excrétion d’azote (urée urinaire et ammonium)
• Balance typique d’azote –> 0 à 2g/j (on ingère et détruit à peu près la même quantitié)
• Réservoir principal d’azote sont les protéines

Question 14

V ou F: Les acides aminés non essentiels sont obtenus via l’alimentation seulement.

Answer 14

• Faux. Ils sont obtenus via l’alimentation mais 12 d’entre eux peuvent aussi être synthétisés à partir d’intermédiaires de la glycolyse, du cycle de Krebs, ou de la voie des pentoses. Ils peuvent aussi être synthétisés à partir d’acides aminés essentiels.

Question 15

Quelles sont les deux façons par lesquelles l’azote peut être incorporé aux acides aminés lors de la biosynthèse d’acides aminés non-essentiels ?

Answer 15

1. Amination: On utilise alpha-cétoglutarate et on forme glutamate et glutamine à l’aide de glutamate déshydrogénase et glutamine synthétase respectivement
2. Transamination: On prend un groupe aminé d’un acide aminé (n’importe lequel) et on le transfer à l’Alpha-cétoglutarate à l’aide de transaminases

Question 16

Quelle est l’action métabolique de la glutamate déshydrogénase?

Answer 16

Cette enzyme permet l’amination d’un α-cétoglutarate, donnant du glutamate

Elle permet aussi la désamination du glutamate en α-cétoglutarate car ces réactions sont réversibles!

Question 17

Quelle est l’action métabolique de la glutamine synthétase?

Answer 17

Cette enzyme permet une amination du glutamate, donnant la glutamine

Question 18

Quelle est l’action métabolique de la glutaminase?

Answer 18

Cette enzyme permet une désamination de la glutamine, donnant du glutamate

Question 19

Quelle est la différence entre une amination et une transamination?

Answer 19

• Amination : L’azote qui forme le produit provient d’un ammonium (NH4)
• Transmination : L’azote qui forme le produit provient d’un acide aminé

Les deux font intervenir un acide α-cétonique

Question 20

Quelle est l’action de l’ALT (alanine transaminase)?

Answer 20

Permet la transamination du glutamate vers le pyruvate, donnant de l’α-cétoglutarate et de l’alanine.

Question 21

Quelle est l’action de l’AST (aspartate transaminase)?

Answer 21

Permet la transamination du glutamate vers l’oxaloacétate, donnant de l’α-cétoglutarate et de l’aspartate.

Question 22

Quel acide aminé permet la production de GABA par décarboxylation? Quel enzyme rend cette réaction possible ?

Answer 22

• Le glutamate
• L’enzyme Glutamate decarboxylase rend ceci possible

Question 23

Expliques les étapes générales de la synthèse de sérotonine à partir d’acides aminés. Quel est l’acide aminé de départ ?

Answer 23

Le trypthophane

• Hydroxylation par enzyme tryptophan hydroxylase pour donner 5-HTP
• Hydroxylation + Décarboxylation par aromatic amino acid decarboxylase pour donner la sérotonine

Question 24

La synthèse des catécholamines et de la dopamine se fait à partir de la ………………

Answer 24

La tyrosine

Question 25

Quelles sont les étapes générales de la synthèse des hormones thyroïdiennes? Quel est l’acide aminé de départ ?

Answer 25

Hormones thyroïdiennes sont synthétisées à partir des tyrosines dans la thyroglobuline:
* Certaines tyrosines de la thyroglobuline peuvent être iodées (i.e., ajout d’un ou 2 iodes sur chaîne latérale –> formation de monoiodotyrosine ou diiosotyrosine)
* Iodotyrosines réagissent ensemble pour former T3 & T4 avec l’aide de l’enzyme TPO (thyroperoxydase)

Question 26

De quel acide aminé provient l’hème?

Answer 26

La glycine

Question 27

Quel acide aminé permet de former l’histamine ? Quelle enzyme permet cette réaction de prendre place ?

Answer 27

• L’histidine
• Réaction catalysée par Histidine Decarboxylase

Question 28

Nommez les 3 types de réactions qui permettent le catabolisme (dégradation) des acides aminés. Explique leur fonctionnement à haut-niveau.

Answer 28

1. Transamation (Échange d’amine entre acide aminé et acide alpha-cétonique catalysé par transaminases: Acide aminé + alpha-cetoglutarate –> glutamate)

2. Désamination (Enzymes – qui ont des noms différents dépendant des acides aminés mais qui sont toutes des oxydases – prend un Acide aminé + NAD+ –> Acide alpha-cétonique + (NADH + H+) + NH4+. Le NH4+ est très toxique.)

• Désamination oxydative (produit du NADH + H+)
• Désamination non-oxydative (ne produit pas de NADH + H+)

3. Décarboxylation (i.e., dégradation du squelette carboné)

Question 29

La désamination oxydative produit quelle composante qui permet de produire de l’énergie?

Answer 29

(NADH + H⁺)

(Addendum : Puisqu’elle produit de l’énergie, la désamination oxydative sera stimulée lorsque la cellule possède peu d’énergie)

Question 30

Nommez les 4 possibilités d’avenir des acides α-cétonique produites des désaminations/transaminations.

Answer 30

1. Ils vont être ré-aminés, formant des acides aminés
2. Ils vont être envoyés dans le cycle de Krebs pour produire de l’ATP
3. Ils vont être transformés en glucose, cétones ou lipides
4. Ils vont être décarboxylés et donc complètement dégradés

Question 31

Nomme et définit les 3 classes d’acides aminés. Quel type est le plus nombreux ?

Answer 31

• Acides aminés glucogéniques (bcp plus nombreux!) –> Directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
• Acides aminés citogéniques –> Directement transformés en aétoacétate ou en acétyl-CoA
• Mixte glucogéniques / cétogéniques

Question 32

Vrai ou faux?

• Le pyruvate donne des cétones
• L’acétyl-CoA donne du glucose

Answer 32

Faux! C’est l’inverse

• Le pyruvate donne du glucose (néoglucogénèse)
• L’acétyl-CoA donne des cétones (cétogénèse/lipogénèse)

Question 33

Nomme le plus important acide aminé glucogénique. Que forme l’acide aminé lors de son catabolisme? Quelle enzyme permet ceci ?

Answer 33

Question 34

Dans le cycle alanine-glucose, où se transforme le glucose en pyruvate ainsi que sa transamination par ALT? Où a ensuite lieu la régénération de glucose?

Answer 34

La dégradation du glucose en pyruvate ainsi que sa transamination par ALT (avec la dégradation des protéines dans les muscles pour fournir une amine) a lieu dans le muscle.

La régénération du pyruvate en glucose a lieu dans le foie (néoglucogenèse)

Question 35

La désamination des acides aminés produit du …………. qui est toxique. Il sera ensuite converti en ……………

Answer 35

NH4+ qui sera converti en urée

Question 36

Quel acide aminé joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie/reins pour la création de l’urée et l’excrétion des NH4+ toxiques? Décrit comment il le fait.

Answer 36

La Glutamine; le cycle de la glutamine permet d’amener le NH4+ toxique vers le foie où il sera transformé en urée et excrété. Il amène aussi un partie dans les reins qui excrète le NH4+ directement sans le transformer en urée

Étapes générales:
1. Dans les tissus périphériques, glutamine synthétase transforme glutamate en glutamine qui permet de transporter le NH4+ sous forme non toxique.
2. Dans le foie, glutaminase dégrade la glutamine en glutamate –> libère NH4+. Une partie de la glutamine peut aller directement dans les reins, où la glutaminase pourra dégrader en glutamate et former NH4+ qui sera excrété directement dans l’urine.
3. NH4+ servira à la synthèse de l’urée dans le foie et le NH4+ dans les reins est excrété.

Question 37

Nommez les deux endroits où la glutamine est désaminée pour libérer les ions NH4⁺ de sa structure. Quel % est désaminé où?

Answer 37

1. Dans le foie : le NH₄⁺ sera ensuite transformé en urée et excrété dans l’urine (80% azote urinaire)
2. Dans le rein : le NH₄⁺ sera excrété librement dans l’urine, acidifiant ainsi l’urine (20% azote urinaire)

Question 38

Le NH4+ qui est excrété dans l’urine provient de multiples endroits / cycles. Nomme les (4).

Answer 38

1. Cycle de la glutamine (i.e., glutamine transporte le NH4+ sous forme non toxique des tissus périphériques vers le foie)
2. Cycle alanine-glucose (i.e., glycolyse des muscles)
3. Cycle de l’urée
4. NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales

Question 39

Qu’est-ce qui permet d’apporter le NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée des bactéries intestinales vers le foie?

Answer 39

Circulation portale

Question 40

Vrai ou faux?

Le cycle de l’urée se produit entièrement dans le cytosol

Answer 40

Faux!

• 2 réactions sur 5 se produisent dans les mitochondries
• 3 autres réactions sont cytosoliques

Question 41

Le cycle d’urée est un processus à 5 réactions. Résume ces 5 réactions, indique où elles se passent et indique ce que chaque étape crée comme produit.

Answer 41

Réaction 1 (mitochondrie)– Enzyme: Carbamyl Synthase
* CO2 + NH4+ + 2 ATP –> Carbamyl Phosphate

Réaction 2 (mitochondrie) – Enzyme: Ornithine carbamyl Transférase
* Carbamyl Phosphate + Ornithin –> Citrulline

Réaction 3 (cytosol) – Enzyme: Arginion succinate synthétase
* Citrulline + Aspartate + ATP –> Arginion Succinate

Réaction 4 (cytosol) – Enzyme: Arginion succinate lyase
* Arginion succinate –> fumarate + Arginine

Réaction 5 (cytosol) – Enzyme: Argininase
* Arginine + H2O –> Ornithine + urée

Question 42

Comment appelle-t-on la molécule qui émane de la réaction de :

CO₂ + NH_4⁺ + 2 ATP

Answer 42

Il s’agit du carbamyl phosphate

Question 43

Concernant le cycle de l’urée, quelle molécule est produite de la réaction d’ornithine carbamyl transférase?

Answer 43

Il s’agit de la citrulline

Question 44

Vrai ou faux?

Lors de la réaction de la citrulline avec l’aspartate, 1 ATP est consommé.

Answer 44

Vrai!

Il y a bel et bien 1 seul ATP qui est consommé. Cependant, puisqu’il est didéphosphorylée (ATP vers AMP), c’est comme s’il y avait eu 2 ATP!

Question 45

Qu’est-ce qui se détache de l’arginino-succinate pour produire l’arginine selon une réaction d’arginino succinate lyase?

Answer 45

Un fumarate

Question 46

Dans le cycle de l’urée, quelle molécule d’intérêt est produite par la réaction d’argininase?

Answer 46

L’urée

Question 47

Dans le cycle de du fumarate, nommez les 2 produits intermédiaires qui permettent de passer d’un fumarate à un aspartate

Answer 47

Fumarate → Malate → Oxaloacétate →Aspartate

On voit ici que le fumarate produit dans le cycle de l’urée redevient l’aspartate qui rentre plus tôt dans ledit cycle.

Question 48

L’urée est une molécule diaminée. Dans le cycle de l’urée, quelles molécules fournissent les azotes des amines?

Answer 48

Premier azote : L’ammonium qui est devenu le carbamyl phosphate

Deuxième azote : L’aspartate qui entre dans le cycle pour la réaction d’arginino succinate synthétase

Question 49

Qu’est-ce que le Kwashiorkor ? Qu’est-ce qui cause la condition ? Comment est-ce différent du marasme ?

Answer 49

Kwashiorkor
Mauvais apport protéique → Moins de protéine dans le plasma → Moins de pression oncotique → Pression hydrostatique domine → Augmentation VEC (œdème)

Marasme
Apport protéique ET calorique insuffisant