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MMD1043 - Examen 1 > Purines, pyrimidines et hème > Flashcards

Purines, pyrimidines et hème Flashcards

1
Q

Quelles sont les deux sources principales d’apport de pyrimidines et du purines ?

A
  • Synthèse de novo à partir d’acides aminés (glutamine, glycine, aspartate)
  • Voie de sauvetage : réutilisation des pyrimidines et des purines fournies par la diète ou le catabolisme des acides nucléiques
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Q

Quelles sont les bases inclues dans la famille des purines ?

A
  • Adénine (A)
  • Guanine (G)
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Q

Quelles sont les bases inclues dans la famille des pyrimidines ?

A
  • Thymine (T)
  • Cytosine (C)
  • Uracil (U)
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4
Q

À quel endroit sont dégradés les acides nucléiques d’origine alimentaire ? Comment ?

A
  • Acides nucléiques sont dégradés dans l’intestin par les nucléases et les nucléotidases d’origine pancréatique
  • Les mononucléotides ainsi formés sont dégradés en nucléosides et en bases libres dans la cellule intestinale
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5
Q

Quelles sont les deux fonctions des pyrimidines ?

A
  • Blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
  • Leurs dérivés sont des intermédiaires dans plusieurs réactions de synthèse
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6
Q

Quel produit du catabolisme des pyrimidines est toxique pour l’individu ? Comment est-il métabolisé ?

A

Les ions ammonium sont très toxiques, mais sont complétement métabolisés via le cycle de l’urée (dans le foie)

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7
Q

Quels sont les produits du catabolisme des pyrimidines ? Sont-ils solubles ?

A
  • Bêta-alanine
  • Ammoniaque (NH3)
  • CO2
  • Acetyl coA et succinyl coA (cycle de Krebs)

Tous des produits solubles

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8
Q

Est-ce que la voie de sauvetage des pyrimidines est faible ou élevée ?

A

Pour les pyrimidines, la voie de sauvetage (réutilisation des nucléosides intracellulaire) est faible, donc la synthèse de novo est plus grande

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9
Q

Vrai ou faux ? Le catabolisme des pyrimidines génère une grande quantité d’énergie

A

Faux, catabolisme des pyrimidines ne génère pas de quantité significative d’énergie

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10
Q

Quelles sont les fonctions des purines ?

A

Composantes de :
- Cofacteurs (NAD+, FAD+, CoA)
- Composés énergétiques (ATP, AMP)
- Facteurs de régulation (ADP, ATP)
- Neurotransmetteurs (cGMP)
- Signaleurs (protéine G, GTP, cAMP)
- Blocs structuraux de l’ADN et ARN

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11
Q

Où se fait la synthèse de novo des purines ?

A

Dans les hépatocytes

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12
Q

Est-ce que la plupart des purines d’origine alimentaire sont réutilisées ?

A

Les purines d’origine alimentaire ne sont pas utilisées de façon significative : coûtent beaucoup d’énergie à produire

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13
Q

Quels sont les produits du catabolisme des purines? Sont-ils solubles ?

A

Le catabolisme des purines donne l’hypoxanthine et la xanthine, deux composés solubles. Or, la xanthine oxidase transforme la xanthine en acide urique, qui lui est insoluble (tranforme aussi l’hypoxanthine en xanthine)

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14
Q

Comment se nomme la condition clinique associée à la cristallisation de l’urate de sodium a/n articulaire ?

A

La goutte

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15
Q

Décrire la physiopathologie de la goutte

A
  • Concentrations plasmatiques d’acide urique dépassent sa solubilité ; il se cristallise donc et se dépose dans les articulations
  • Cristaux d’urate de sodium dans l’articulation induit une réponse inflammatoire sévère (arthrite aigue)
  • Touche habituellement une seule articulation (souvent MTP hallux)
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16
Q

Comment peut-on poser un diagnostic de goutte ?

A

Diagnostic définitif doit se faire par prélévement de liquide synovial puis analyse au microscope pour démontrer la présence de cristaux d’acide urique

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17
Q

Comment traite-t-on la goutte (nom du médicament + son effet) ?

A

L’allopurinol est utilisé, médicament qui inhibe la xanthine oxidase

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18
Q

De quoi sont composés les porphyrines ?

A

Molécules cycliques formées de 4 anneaux pyrrole

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19
Q

De quoi est composé la protoporphyrine ?

A

Plusieurs porphyrines liés ensemble

20
Q

De quoi est composé l’hème ?

A

Anneau de protoporphyrine + atome de fer central

21
Q

Que signifie “groupe prosthétique” ?

A

Un groupe prostétique est une partie d’une protéine qui n’est pas protéique

22
Q

Dans quelles protéines peut-on retrouver l’hème ?

A
  • Hémoglobine
  • Myoglobine
  • Cytochrome P450
  • Enzymes
23
Q

À quoi sert l’hème dans une protéine ?

A

Confère des fonctions de réduction/oxidation et de transfert d’électrons. Cela permet par exemple la capacité de se lier à l’oxygène (hémoglobine)

24
Q

À quel(s) endroit(s) est synthétisée l’hème ?

A
  • 85% de l’hème est produite par les cellules érythroides (futurs GR) de la moelle osseuse
  • 15% est produite par les hépatocytes (synthèse de cytochrome P450 et enzymes)
25
Q

Est-ce que la synthèse de l’hème a lieu dans la mitochondrie ou dans le cytosol ?

A

Les deux !
- La première + 3 dernières réactions dans les mitochondries
- Les 4 autres réactions dans le cytosol

26
Q

Vrai ou faux ? Les globules rouges peuvent produire une petite quantité d’hème

A

Faux, la production de l’hème nécessite des mitochondries ; le GR n’en a pas

27
Q

Quelle enzyme est responsable du contrôle de la synthèse de l’hème ?

A

ALA synthase ; son activité est inhibée par des concentrations élevées d’hème

28
Q

Vrai ou faux ? Les porphyries sont causées par une déficience complète d’une des enzymes de la synthèse de l’hème

A

Faux, causé par une déficience partielle. En effet, si la déficience était complète, alors l’hème ne pourrait pas être produit = pas compatible avec la vie

29
Q

Par quoi sont causées les porphyries ?

A

Affections génétiques dues à des mutations des gènes codant les enzymes qui interviennent dans la biosynthèse de l’hème

30
Q

Quels sont les symptômes d’une porphyrie ?

A
  • Attaque de douleurs abdominales
  • Confusion, psychose
  • Anémiques = teint pâles
  • Photosensibilité
31
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine ?

A

4 chaines de protéines qui contiennent un groupe hème

32
Q

À quoi sert l’hémoglobine ?

A

Responsable du transport de l’oxygène dans le corps

33
Q

Comment l’O2 arrive-t-il à se lier à l’hémoglobine ?

A

Grâce aux atomes de fer de l’hème (4), qui peut se lier de façon réversible à une molécule d’oxygène

34
Q

Pourquoi le sang artériel est rouge vif alors que le sang veineux est rouge foncé ?

A

La présence du fer de l’hème donne la couleur rouge du sang
- Le sang lié à l’oxygène est rouge vif (artériel)
- Le sang pauvre en oxygène est rouge foncé (veineux)

35
Q

Pourquoi les veines paraissent bleu sur la peau ?
Probablement pas à l’examen, mais fun fact ngl

A

La peau absorbe une portion de la lumière et le bleu diffuse plus facilement que le rouge

36
Q

Quelle est la durée de vie d’un érythrocyte ?

A

90-120 jours

37
Q

Où sont dégradés les globules rouges au terme de leur vie ?

A

Dégradés par les macrophages du système réticuloendothélial : principalement la rate mais aussi foie et système réticulo-endothélial

38
Q

Quels sont les produits du catabolisme de l’hémoglobine ?

A

Globine et hème
- La globine est catabolisée en acides aminés
- L’hème est modifié (voir prochaines flashcards)

39
Q

Qu’advient-il de l’hème une fois qu’il a perdu son fer (par transferrine) ?

A

Il redevient la protoporphyrine IX : l’anneau est clivé dans le système RE, devient de la biliverdine, qui est par la suite réduite en bilirubine

39
Q

Qu’advient-il avec le fer de l’hème suite au catabolisme de l’hémoglobine ?

A

La transferrine le redistribue aux sites tissulaires pour sa réutilisation

40
Q

Quelle est la pigmentation de la biliverdine ?

A

Pigment bleu-vert

40
Q

Quelle est la pigmentation de la bilirubine ?

A

Pigment jaune-orangé

41
Q

Décrire comment la bilirubine non-conjugée devient de la bilirubine conjugée

A

Bilirubine non-conjugée se lie à l’albumine dans le sang et voyage jusqu’au foie où elle y est conjugée (ajout de 2 acides glucoroniques)

42
Q

Décrire la catabolisme de la bilirubine conjugée

A
  • Bilirubine conjugée est sécrétée dans l’intestin grêle
  • Elle se retrouve dans le côlon, où elle est digérée par des bactéries pour former l’urobilinogène
  • La plus grande portion de l’urobilinogène est oxidée par les bactéries intestinales et devient la stercobiline = pigment brun (selles)
  • Une petite portion de l’urobilinogène est réasorbée vers le sang et retourne vers le foie, mais une portion se rendra au rein par voie sanguine. Le rein la transformera en urobiline = pigment jaune (urine)
43
Q

Implication clinique : expliquer la physiopathologie de la jaunisse (ictère)

A

L’ictère est causée par une hyperbilirubinémie, en présence de destruction importante de GRs ou d’une insuffisance hépatique, qui empêche le foie de métaboliser toute la bilirubine. Comme la bilirubine est jaune-orangée, elle va colorer la peau, les muqueuses et les yeux du patient. L’urine va aussi être rouge-orangée

44
Q

Décrire les différents stades d’un hématome et expliquer pourquoi ils paraissent alors de cette couleur

A
  • Jour 0 : apparence rouge car présence de sang oxygéné
  • Jour 1-2 : bleu/mauve/noir, car présence de sang désoxygéné
  • Jour 5-10 : vert-jaune car l’hème est métabolisée en biliverdine et bilirubine
  • Jour 10-14 : teinte brune à cause de l’hémosidérine

MMD1043 - Examen 1 (9 decks)

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