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MMD1043 - Examen 1 > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quels éléments sont compris dans la structure de tous les acides aminés ?

A
  • Carbone central (alpha)
  • Groupement carboxylique (COOH)
  • Groupement aminé (NH2)
  • Chaîne latérale variable (R)
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Q

Décrire des particularités qui distinguent les acides aminés (vs lipides et glucides)

A
  • Utilisation comme source énergétique est très secondaire
  • Ne peuvent pas être mis en réserve
  • Constituant chimique caractéristique : azote
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Q

Que sont les protéines (de manière structurelle) ?

A

Polymères d’acide aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques (CO-NH)

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4
Q

Vrai ou faux ? Les acides aminés portent à la fois une charge positive et négative au pH physiologique

A

Vrai

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Q

Comment se nomment les molécules qui ont une charge + et - de manière simultanée (comme acides aminés)

A

Zwitterions

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6
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des acides aminés ?

A
  • Groupement COOH et NH2
  • Présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale R
  • Environnement local (si liaison à un peptide)
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7
Q

Définir ce qu’est le pK

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous sa forme ionisée et à 50% sous sa forme non-ionisée

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8
Q

En quoi est ionisé le COOH ? En quoi est ionisé le NH2 ?

A
  • COOH / COO-
  • NH2 / NH3+
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9
Q

Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ?

A

Le point isoélectrique (PI) correspond au pH auquel la charge nette de l’acide aminé est zéro

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10
Q

Vrai ou faux ? Un acide aminé possède plusieurs pK et PI

A

Faux
- Plusieurs pK oui (un pour COOH, un pour NH2 et parfois un pour chaine R)
- UN SEUL PI

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10
Q

Différencier les a.a essentiels, non-essentiels et semi-essentiels

A
  • A.a essentiels doivent être fournis par source alimentaire, car le corps ne peut pas les synthétiser
  • A.a non-essentiels peuvent être synthétisés par le corps
  • A.a semi-essentiels peuvent être synthétisés par le corps si besoin accrus (croissance, stress métabolique)
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11
Q

Vrai ou faux ? Il existe 20 acides aminés différents

A

Faux, il en existe des centaines, mais toutes les protéines de notre organisme sont synthétisées à partir de 20 acides aminésCo

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11
Q

Quels sont les 3 rôles des acides aminés ?

A
  • Synthèse de protéines
  • Rôle énergétique (peu important si on compare aux glucides et lipides)
  • Précurseurs de molécules contenant de l’azote
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12
Q

Que sont les acides aminés élémentaires ?

A

20 acides aminés qui permettent de synthétiser toutes les protéines de l’organisme

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12
Q

Distinguer la structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire d’une protéine

A
  • Primaire : séquence d’a.a
  • Secondaire : intéractions entre les a.a = feuillets bêta ou hélices alpha
  • Tertiaire : conformation 3D d’une protéine
  • Quaternaire : interactions entre plusieurs polypeptides
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13
Q

De où peuvent provenir les acides aminés du corps ?

A
  • Synthèse à partir d’acides organiques et d’azote (non-essentiels seulement)
  • Alimentation
  • Catabolisme des protéines de l’organisme
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14
Q

Vrai ou faux ? Le pool des acides aminés permet l’entreposage de ceux-ci

A

Faux ! Réservoir corporel d’acide aminé ne veut pas dire entreposage ; ce qui n’est pas utilisé est dégradé et éliminé

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15
Q

De où proviennent les protéines digérées ?

A
  • Alimentaire : peuvent être végétales (incomplètes) ou animales (complètes)
  • Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
  • Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
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16
Q

À quel endroit débute la digestion des protéines ? Par quelles enzymes ?

A

Débute dans l’estomac, avec l’action du HCl et de la pepsine

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17
Q

Vrai ou faux ? La pepsine perd son activité une fois rendue dans le duodénum

A

Vrai, car l’acidité gastrique est alors neutralisée et la pepsine n’est plus efficace
- Des protéases sécrétées par le pancréas prennent alors le relais

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18
Q

Comment évite-t-on l’auto-digestion par les protéases pancréatiques ?

A

Elles sont sécrétées sous forme inactive : un petit fragment d’acide aminé bloque le site actif de l’enzyme

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19
Q

Nommer les 4 principales protéases pancréatiques ainsi que leur précurseur

A
  • Trypsinogène – trypsine
  • Chymotrypsinogène – chymotrypsine
  • Proélastase – élastase
  • Procarboxipeptidase – carboxypeptidase
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20
Q

De quelle manière est activée la trypsine ?

A

Le trypsinogène est clivé par l’entérokinase, qui se retrouve sur la muqueuse intestinale. Une fois la trypsine activée, elle va elle-même activer les autres enzymes

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21
Q

Quel est le rôle plus précis de la trypsine et de la chymotrypsine ?

A

Clivent les fragments de protéines en plein milieu pour former des plus petits peptides

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22
Q

Quel est le rôle plus précis de la carboxypeptidase ?

A

Clivent le bout C-terminal des petits peptides

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23
Q

Quel est le rôle plus précis de l’élastase ?

A

Clive les fibres d’élastine

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24
Q

Vrai ou faux ? Les a.a, dipeptides et tripeptides diffusent librement à travers la membrane des entérocytes

A

Faux, utilisent des transporteurs actifs
- Plusieurs transporteurs différents, souvent couplé au sodium
- Les di/tri-peptides vont ensuite être dégradés en a.a dans la cellule avant d’entrer dans le sang

25
Q

Décrire l’absorption de protéines entières

A
  • Processus rare, dans lequel les protéines sont captées par endocytose et relâchées dans le sang par exocytose
  • Processus observé surtout chez le nouveau-né (possiblement une cause d’allergies alimentaires, pourrait aussi permettre la transmission des Ig de la mère)
26
Q

Décrire briévement le cycle de l’azote

A
  • L’azote atmosphérique est captée par des microorganismes et transformé en ammoniac, nitrite ou nitrate
  • Les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol
  • Les animaux se nourissent de végétaux
  • Les animaux et végétaux meurent et se putrifient ; composés azotés se retransforment en ammoniac sous effet bactérien
27
Q

Qu’est-ce que la balance azotée ?

A

Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)

28
Q

Donner l’équation de calcul de la balance azotée

A

Balance azotée = azote des protéines alimentaires (g/j) - azote uréique (g/j) - 4g/j

où azote des protéines alimentaires = grammes de protéines/6,25
où azote uréique = urée (mmol/j)/35,7

29
Q

Quelle est la balance azotée normale ?

A

Entre 0 et 2 g/j (ingestion est pratiquement égale à l’ingestion)

30
Q

Dans quels cas peut-on avoir une balance azotée positive ?

A

Balance azotée est positive si l’ingestion est plus grande que l’excrétion, donc :
- Croissance
- Grossesse

31
Q

Dans quels cas peut-on avoir une balance azotée négative ?

A

Balance azotée est négative si l’ingestion est plus faible que l’excrétion, donc :
- Apport insuffisant (malnutritiion, diète)
- Pertes excessives (trauma/brûlures)

32
Q

Quels sont les deux moyens d’insérer de l’azote sur un acide organique (pour former un acide aminé) ?

A

Amination ou transamination

33
Q

Décrire la biosynthèse du glutamate et de la glutamine

A

À partir de l’alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs) :
- NADH + Glutamate déshydrogénase = glutamate
- ATP + Glutamine synthétase = glutamine

34
Q

Définir transamination

A

Échange d’azote entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique (organique)
- Réaction catalysée par des transaminases

35
Q

Vrai ou faux ? Le glutamate peut être obtenue par amination ET par transamination

A

Vrai ! Depuis alpha-cétoglutarate
- Amination par glutamate déshydrogénase
- Transamination par transaminase

36
Q

Quelles sont les deux enzymes principales qui s’occupent de l’amination

A
  • Glutamate déshydrogénase
  • Glutamine synthétase
37
Q

Quelles sont les deux enzymes principales qui s’occupent de la transamination

A
  • ALT : pyruvate devient alanine
  • AST : oxaloacétate devient aspartate
38
Q

Les acides aminés sont les précurseurs de plusieurs molécules importantes… nommez-en 4

A
  • Neurotransmetteur (GABA, sérotonine, etc)
  • Hormones thyroidiennes
  • Hème
  • Histamine
39
Q

Décrire la synthèse des hormones thyroidiennes à partir de la tyrosine

A
  • Les hormones thyroidiennes sont synthétisées à partir de la thyroglobuline (contient tyrosine)
  • Certaines tyrosines de la thyroglobuline peuvent être iodées ; les iodotyrosines formées peuvent réagir ensemble pour former T3 ou T4
40
Q

Quels sont les 3 types de réactions qui interviennent dans le catabolisme des acides aminés ?

A
  • Transamination ; produit du glutamate
  • Désamination ; produit de l’ammonium toxique
  • Dégradation du squelette carbonné
41
Q

A/n hépatique, quelles molécules sont générées par le catabolisme des a.a ?

A
  • Urée
  • Acides alpha-cétoniques ; utilisés pour faire de l’énergie
41
Q

Qu’advient-il du glutamate suite à la transamination des acides aminés (catabolisme) ?

A

Il peut être
- Désaminé : libération d’ammonium (NH4, toxique)
- Converti en glutamine par glutamine synthétase

42
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des a.a ?

A

Transamination, former le glutamate

42
Q

À quoi sert la glutamine

A

Rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie

43
Q

Définir “désamination”

A

Libération de l’ammonium à partir d’un acide aminé ; elle peut être oxydative ou non

44
Q

Décrire la désamination oxydative

A
  • Produit du NADH + H+
  • Enzymes = oxydases des a.a et glutamate déshydrogénase
  • C’est la principale voie de désamination
44
Q

Décrire comment le niveau d’énergie de la cellule affecte l’activité de la glutamate déshydrogénase

A
  • Si ATP est élevée, alors alpha-cétoglutarate est converti en glutamate
  • Si ATP est faible, alors glutamate est converti en alpha-cétoglutarate (énergie)
45
Q

Décrire la désamination non-oxydative

A

Il s’agit d’un cas particulier pour l’asparagine (asparaginase) et la glutamine (glutaminase) ; ne produit pas de NADH et H+

46
Q

Vrai ou faux ? Tout comme pour le glutamate, c’est la même enzyme qui s’occupe de l’amination et de la désamination de la glutamine

A

Faux
- Pour le glutamate, c’est effectivement la même enzyme : glutamate déshydrogénase
- Pour la glutamine, la glutaminase fait la désamination et la glutamine synthétase fait l’amination

47
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine

A

Désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase ; donne du glutamate, qui lui peut subir une désamination oxydative

48
Q

Qu’advient-il avec les acides alpha-cétoniques obtenus suite au catabolisme des a.a ?

A

Peuvent :
- Être ré-aminés pour former de nouveaux a.a
- Être oxydés dans le cycle de Krebs = énergie
- Être transformés en intermédiaires (métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques)
- Être décarboxylés (dégradés)

49
Q

Nommer deux acides aminés cétogéniques

A

Leucine et lysine

49
Q

Nommer les 3 catégories d’acides aminés

A
  • Acides aminés glucogéniques ; à partir d’oxaloacétate
  • Acides aminsé cétogéniques ; à partir d’acétyl-CoA
  • Acides aminés glucogéniques/cétogéniques
50
Q

Différencier les a.a cétogéniques et glucogéniques

A
  • Glucogéniques sont ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs. Alanine est le plus important (néoglucogenèse+++)
  • Cétogéniques sont directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA
51
Q

Décrire le cycle alanine-glucose

A

1- Glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
2- Muscles dégradent les protéines
3- Pyruvate est transformé en alanine dans les muscles par transamination (via ALT)
4- Alanine se dirige vers le foie
5- Néoglucogenèse dans le foie

52
Q

En quoi est converti le NH4+, très toxique pour l’humain ?

A

Converti un urée, 100 000x moins toxique que le NH4+

52
Q

Quelle molécule est le principal transporteur du NH4+ ? Où le transporte-t-elle ?

A

La glutamine permet de transporter le NH4+ sous une forme non toxique vers le foie (surtout) ou les reins

53
Q

Décrire le cycle de la glutamine

A
  • Dans les tissus périphériques : glutamate devient glutamine (glutamine synthétase)
  • Dans le foie : glutamine devient glutamate (glutaminase), ce qui libère le NH4+ qui pourra synthétiser l’urée
  • Dans les reins : glutamine devient glutamate (glutaminase), ce qui libère du NH4+ qui sera directement libéré dans l’urine
54
Q

Quel est le rôle du cycle de l’urée ?

A

Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des a.a en urée pour son excrétion urinaire

55
Q

De quoi est constitué l’urée ?

A

2 amines avec un CO2
- 1er amine vient du NH4 tissulaire (utilisé pour la synthèse du carbamyl-phosphate)
- 2ième amine vient de l’aspartate
- CO2 produit dans le cycle de Krebs

55
Q

Combien y a-t-il de réactions dans le cycle de l’urée ? Combien d’ATP est utilisé ?

A

5 réactions : 2 mitochondriales et 3 cytosoliques. Nécessite 4 ATP

55
Q

Qu’est-ce que le fumarate ?

A
  • Produit dans le cycle de l’urée, le fumarate est converti en malate par la fumarase cytosolique
  • Le malate peut être transformé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase
  • Oxaloacétate peut être transaminé pour former de l’aspartate (nécessaire au cycle de l’urée)
56
Q

Quels réactions du cycle de l’urée nécessitent de l’ATP ?

A

Réaction 1 (carbamyl-phosphate synthétase) et réaction 3 (arginino succinate synthétase)

MMD1043 - Examen 1 (9 decks)

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