Métabolisme des acides aminés Flashcards
Quels éléments sont compris dans la structure de tous les acides aminés ?
- Carbone central (alpha)
- Groupement carboxylique (COOH)
- Groupement aminé (NH2)
- Chaîne latérale variable (R)
Décrire des particularités qui distinguent les acides aminés (vs lipides et glucides)
- Utilisation comme source énergétique est très secondaire
- Ne peuvent pas être mis en réserve
- Constituant chimique caractéristique : azote
Que sont les protéines (de manière structurelle) ?
Polymères d’acide aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques (CO-NH)
Vrai ou faux ? Les acides aminés portent à la fois une charge positive et négative au pH physiologique
Vrai
Comment se nomment les molécules qui ont une charge + et - de manière simultanée (comme acides aminés)
Zwitterions
De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des acides aminés ?
- Groupement COOH et NH2
- Présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale R
- Environnement local (si liaison à un peptide)
Définir ce qu’est le pK
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous sa forme ionisée et à 50% sous sa forme non-ionisée
En quoi est ionisé le COOH ? En quoi est ionisé le NH2 ?
- COOH / COO-
- NH2 / NH3+
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ?
Le point isoélectrique (PI) correspond au pH auquel la charge nette de l’acide aminé est zéro
Vrai ou faux ? Un acide aminé possède plusieurs pK et PI
Faux
- Plusieurs pK oui (un pour COOH, un pour NH2 et parfois un pour chaine R)
- UN SEUL PI
Différencier les a.a essentiels, non-essentiels et semi-essentiels
- A.a essentiels doivent être fournis par source alimentaire, car le corps ne peut pas les synthétiser
- A.a non-essentiels peuvent être synthétisés par le corps
- A.a semi-essentiels peuvent être synthétisés par le corps si besoin accrus (croissance, stress métabolique)
Vrai ou faux ? Il existe 20 acides aminés différents
Faux, il en existe des centaines, mais toutes les protéines de notre organisme sont synthétisées à partir de 20 acides aminésCo
Quels sont les 3 rôles des acides aminés ?
- Synthèse de protéines
- Rôle énergétique (peu important si on compare aux glucides et lipides)
- Précurseurs de molécules contenant de l’azote
Que sont les acides aminés élémentaires ?
20 acides aminés qui permettent de synthétiser toutes les protéines de l’organisme
Distinguer la structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire d’une protéine
- Primaire : séquence d’a.a
- Secondaire : intéractions entre les a.a = feuillets bêta ou hélices alpha
- Tertiaire : conformation 3D d’une protéine
- Quaternaire : interactions entre plusieurs polypeptides
De où peuvent provenir les acides aminés du corps ?
- Synthèse à partir d’acides organiques et d’azote (non-essentiels seulement)
- Alimentation
- Catabolisme des protéines de l’organisme
Vrai ou faux ? Le pool des acides aminés permet l’entreposage de ceux-ci
Faux ! Réservoir corporel d’acide aminé ne veut pas dire entreposage ; ce qui n’est pas utilisé est dégradé et éliminé
De où proviennent les protéines digérées ?
- Alimentaire : peuvent être végétales (incomplètes) ou animales (complètes)
- Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
À quel endroit débute la digestion des protéines ? Par quelles enzymes ?
Débute dans l’estomac, avec l’action du HCl et de la pepsine
Vrai ou faux ? La pepsine perd son activité une fois rendue dans le duodénum
Vrai, car l’acidité gastrique est alors neutralisée et la pepsine n’est plus efficace
- Des protéases sécrétées par le pancréas prennent alors le relais
Comment évite-t-on l’auto-digestion par les protéases pancréatiques ?
Elles sont sécrétées sous forme inactive : un petit fragment d’acide aminé bloque le site actif de l’enzyme
Nommer les 4 principales protéases pancréatiques ainsi que leur précurseur
- Trypsinogène – trypsine
- Chymotrypsinogène – chymotrypsine
- Proélastase – élastase
- Procarboxipeptidase – carboxypeptidase
De quelle manière est activée la trypsine ?
Le trypsinogène est clivé par l’entérokinase, qui se retrouve sur la muqueuse intestinale. Une fois la trypsine activée, elle va elle-même activer les autres enzymes
Quel est le rôle plus précis de la trypsine et de la chymotrypsine ?
Clivent les fragments de protéines en plein milieu pour former des plus petits peptides
Quel est le rôle plus précis de la carboxypeptidase ?
Clivent le bout C-terminal des petits peptides
Quel est le rôle plus précis de l’élastase ?
Clive les fibres d’élastine
Vrai ou faux ? Les a.a, dipeptides et tripeptides diffusent librement à travers la membrane des entérocytes
Faux, utilisent des transporteurs actifs
- Plusieurs transporteurs différents, souvent couplé au sodium
- Les di/tri-peptides vont ensuite être dégradés en a.a dans la cellule avant d’entrer dans le sang
Décrire l’absorption de protéines entières
- Processus rare, dans lequel les protéines sont captées par endocytose et relâchées dans le sang par exocytose
- Processus observé surtout chez le nouveau-né (possiblement une cause d’allergies alimentaires, pourrait aussi permettre la transmission des Ig de la mère)
Décrire briévement le cycle de l’azote
- L’azote atmosphérique est captée par des microorganismes et transformé en ammoniac, nitrite ou nitrate
- Les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol
- Les animaux se nourissent de végétaux
- Les animaux et végétaux meurent et se putrifient ; composés azotés se retransforment en ammoniac sous effet bactérien
Qu’est-ce que la balance azotée ?
Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)
Donner l’équation de calcul de la balance azotée
Balance azotée = azote des protéines alimentaires (g/j) - azote uréique (g/j) - 4g/j
où azote des protéines alimentaires = grammes de protéines/6,25
où azote uréique = urée (mmol/j)/35,7
Quelle est la balance azotée normale ?
Entre 0 et 2 g/j (ingestion est pratiquement égale à l’ingestion)
Dans quels cas peut-on avoir une balance azotée positive ?
Balance azotée est positive si l’ingestion est plus grande que l’excrétion, donc :
- Croissance
- Grossesse
Dans quels cas peut-on avoir une balance azotée négative ?
Balance azotée est négative si l’ingestion est plus faible que l’excrétion, donc :
- Apport insuffisant (malnutritiion, diète)
- Pertes excessives (trauma/brûlures)
Quels sont les deux moyens d’insérer de l’azote sur un acide organique (pour former un acide aminé) ?
Amination ou transamination
Décrire la biosynthèse du glutamate et de la glutamine
À partir de l’alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs) :
- NADH + Glutamate déshydrogénase = glutamate
- ATP + Glutamine synthétase = glutamine
Définir transamination
Échange d’azote entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique (organique)
- Réaction catalysée par des transaminases
Vrai ou faux ? Le glutamate peut être obtenue par amination ET par transamination
Vrai ! Depuis alpha-cétoglutarate
- Amination par glutamate déshydrogénase
- Transamination par transaminase
Quelles sont les deux enzymes principales qui s’occupent de l’amination
- Glutamate déshydrogénase
- Glutamine synthétase
Quelles sont les deux enzymes principales qui s’occupent de la transamination
- ALT : pyruvate devient alanine
- AST : oxaloacétate devient aspartate
Les acides aminés sont les précurseurs de plusieurs molécules importantes… nommez-en 4
- Neurotransmetteur (GABA, sérotonine, etc)
- Hormones thyroidiennes
- Hème
- Histamine
Décrire la synthèse des hormones thyroidiennes à partir de la tyrosine
- Les hormones thyroidiennes sont synthétisées à partir de la thyroglobuline (contient tyrosine)
- Certaines tyrosines de la thyroglobuline peuvent être iodées ; les iodotyrosines formées peuvent réagir ensemble pour former T3 ou T4
Quels sont les 3 types de réactions qui interviennent dans le catabolisme des acides aminés ?
- Transamination ; produit du glutamate
- Désamination ; produit de l’ammonium toxique
- Dégradation du squelette carbonné
A/n hépatique, quelles molécules sont générées par le catabolisme des a.a ?
- Urée
- Acides alpha-cétoniques ; utilisés pour faire de l’énergie
Qu’advient-il du glutamate suite à la transamination des acides aminés (catabolisme) ?
Il peut être
- Désaminé : libération d’ammonium (NH4, toxique)
- Converti en glutamine par glutamine synthétase
Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des a.a ?
Transamination, former le glutamate
À quoi sert la glutamine
Rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie
Définir “désamination”
Libération de l’ammonium à partir d’un acide aminé ; elle peut être oxydative ou non
Décrire la désamination oxydative
- Produit du NADH + H+
- Enzymes = oxydases des a.a et glutamate déshydrogénase
- C’est la principale voie de désamination
Décrire comment le niveau d’énergie de la cellule affecte l’activité de la glutamate déshydrogénase
- Si ATP est élevée, alors alpha-cétoglutarate est converti en glutamate
- Si ATP est faible, alors glutamate est converti en alpha-cétoglutarate (énergie)
Décrire la désamination non-oxydative
Il s’agit d’un cas particulier pour l’asparagine (asparaginase) et la glutamine (glutaminase) ; ne produit pas de NADH et H+
Vrai ou faux ? Tout comme pour le glutamate, c’est la même enzyme qui s’occupe de l’amination et de la désamination de la glutamine
Faux
- Pour le glutamate, c’est effectivement la même enzyme : glutamate déshydrogénase
- Pour la glutamine, la glutaminase fait la désamination et la glutamine synthétase fait l’amination
Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine
Désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase ; donne du glutamate, qui lui peut subir une désamination oxydative
Qu’advient-il avec les acides alpha-cétoniques obtenus suite au catabolisme des a.a ?
Peuvent :
- Être ré-aminés pour former de nouveaux a.a
- Être oxydés dans le cycle de Krebs = énergie
- Être transformés en intermédiaires (métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques)
- Être décarboxylés (dégradés)
Nommer deux acides aminés cétogéniques
Leucine et lysine
Nommer les 3 catégories d’acides aminés
- Acides aminés glucogéniques ; à partir d’oxaloacétate
- Acides aminsé cétogéniques ; à partir d’acétyl-CoA
- Acides aminés glucogéniques/cétogéniques
Différencier les a.a cétogéniques et glucogéniques
- Glucogéniques sont ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs. Alanine est le plus important (néoglucogenèse+++)
- Cétogéniques sont directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA
Décrire le cycle alanine-glucose
1- Glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
2- Muscles dégradent les protéines
3- Pyruvate est transformé en alanine dans les muscles par transamination (via ALT)
4- Alanine se dirige vers le foie
5- Néoglucogenèse dans le foie
En quoi est converti le NH4+, très toxique pour l’humain ?
Converti un urée, 100 000x moins toxique que le NH4+
Quelle molécule est le principal transporteur du NH4+ ? Où le transporte-t-elle ?
La glutamine permet de transporter le NH4+ sous une forme non toxique vers le foie (surtout) ou les reins
Décrire le cycle de la glutamine
- Dans les tissus périphériques : glutamate devient glutamine (glutamine synthétase)
- Dans le foie : glutamine devient glutamate (glutaminase), ce qui libère le NH4+ qui pourra synthétiser l’urée
- Dans les reins : glutamine devient glutamate (glutaminase), ce qui libère du NH4+ qui sera directement libéré dans l’urine
Quel est le rôle du cycle de l’urée ?
Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des a.a en urée pour son excrétion urinaire
De quoi est constitué l’urée ?
2 amines avec un CO2
- 1er amine vient du NH4 tissulaire (utilisé pour la synthèse du carbamyl-phosphate)
- 2ième amine vient de l’aspartate
- CO2 produit dans le cycle de Krebs
Combien y a-t-il de réactions dans le cycle de l’urée ? Combien d’ATP est utilisé ?
5 réactions : 2 mitochondriales et 3 cytosoliques. Nécessite 4 ATP
Qu’est-ce que le fumarate ?
- Produit dans le cycle de l’urée, le fumarate est converti en malate par la fumarase cytosolique
- Le malate peut être transformé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase
- Oxaloacétate peut être transaminé pour former de l’aspartate (nécessaire au cycle de l’urée)
Quels réactions du cycle de l’urée nécessitent de l’ATP ?
Réaction 1 (carbamyl-phosphate synthétase) et réaction 3 (arginino succinate synthétase)
