Protides 2 / enzymologie

Question 1

relation entre Kd et l’affinité entre la protéine et son ligand

Answer 1

quand Kd augmente, alors m’affinité diminue, et inversement

Question 2

définir Kd

Answer 2

concentration en ligand libre pour laquelle la protéine est saturée à 50% par son ligand
unité: mol/L (ou molaire M)
dépend de la température, du pH et d cela force ionique

Question 3

quelle est l’allure de la fraction de saturation (Y)?

Answer 3

elle est hyperbolique, typique d’un phénomène saturable, réversible et spécifique
après linéarisation: pente = Kd
- rapport entre la quantité de lié à son ligand, sur la quantité totale de P

Question 4

quelle est l’allure de la courbe de saturation des protéines allostériques?

Answer 4

sigmoïde

Question 5

effet Bohr de l’hémoglobine

Answer 5

diminution de l’affinité pour l’O2 si augmentation de CO2 et/ou diminution du pH (et inversement)

Question 6

effet du (2,3-DPG) sur l’hémoglobine

Answer 6

c’est un effecteur hétérotrope négatif - réduit l’affinité de l’hémoglobine pour O2

Question 7

MAO

Answer 7

• monoamines oxydases
• catalysent la désamination oxydative des amines aliphatiques et aromatiques
• participle au phénomène de turn over donc: inhibent sérotonine et cathécolamine + détoxication de xénobiotiques

Question 8

que peut-on dire sur la Vm?

Answer 8

elle équivaut à la vitesse de réaction lorsque l’enzyme est entièrement saturée, d’où l’équation de Michaelis-Menten

Question 9

l’affinité d’un substrat à son enzyme est inversement proportionnel à la valeur de Km

Answer 9

VRAI
plus Km augmente, plus l’affinité diminue

Question 10

définir Km

Answer 10

elle correspond à la concentration en substrat pour laquelle l’enzyme est à demi saturée

Question 11

une grande affinité définit systématiquement une cinétique rapide

Answer 11

FAUX

Question 12

linéarisation de IC

Answer 12

Km augmente et Vm reste constante, donc pente se déplace vers la droite

Question 13

linéarisation de INC

Answer 13

Vm diminue et Km reste constante, donc pente se déplace vers la droite

Question 14

comment nomme-t-on les coenzymes qui s’associent aux enzymes par des liaisons non covalentes? et covalentes?

Answer 14

non covalente: cofacteur (dyalisable)
covalente: prosthétique (non dyalisable)

Question 15

coenzymes de transfert d’hydrogène

Answer 15

NAD+/NADH,H+
NADP+/NADPH,H+

Question 16

coenzymes de transfert d’electrons

Answer 16

• hème de cytochrome de la chaîne respiratoire mitochondriale
• hème de cytochrome plus spécifique, d’origine surtout hépatique. ex: cytochrome P450 - médicaments et xénobiotiques

Question 17

coenzymes de transfert de actions carbonées

Answer 17

anion tétrahydrofolate (THF ou FH4) - transfert de groupement monocarbonés
- joue un rôle dans les decarboxylations des acides aminés

Question 18

taurine provient de quoi?

Answer 18

cystéine

Question 19

touts les êtres vivants possèdent 22 aa

Answer 19

faux
21 pour procaryotes

Question 20

protéine Prion

Answer 20

glycoprotéine 253 AA
2 sites de N glycosylations
1 pont disulfure intracaténaire
répétition d’octave-tides, ce qui permet son affinité pour le cuivre
peptides signaux hydrophobes, clivés en N ter et C ter lors de la maturation

PrPc: 3 hélices alpha, 2 feuillets beta antiparallèls + 1 pont disulfure intracaténaire
PrPsc: maj feuillets beta

Question 21

drépanocytose = anémie falciforme

Answer 21

• modification non convsertaive entre val et glu
  déformation des globules rouges en forme de faucilles, diminution de leur durée de vie (hémolyse) et agrégation - thrombose
• résistance à la malaria (paludisme)
• dépistage de HbS par electrophorèse car PM sup à HbA

Question 22

diff types de ligands

Answer 22

macromolécules, atomes métalliques ionisés, acides aminés, dérivés d’acides aminés, molécules modestes, hormones peptidiques

Question 23

def protéines allostériques

Answer 23

ce sont des protéines multimériques qui jouent un rôle important dans les régulations métaboliques

Question 24

nombre de Hill

Answer 24

représente l’interaction entre les différents sites - nombre positif

Question 25

diff possibilités de valeurs pour le nombre de Hill dans le cas d’une régulation allostérique homotrope

Answer 25

=0 coopérativité totale, n’existe jamais
=1 pas d’interaction entre les sites, relation de type michaelienne
sup à 1 - positivé (cas de l’hémoglobine A)
inf à 1 négative (cas du recepteur à l’insuline)

Question 26

nature des coenzymes

Answer 26

majoritairement ce sont des dérivés de vitamines

Question 27

anémie falciforme (drépanocytose)

Answer 27

• modification non conservative (Glu-Val)
• diminution de la durée de vie des GR, prenne tune forme de faucilles suite à la déformation des GR, agrégation -> thrombose
• dépistage de la HbS par electrophorèse car PM supérieur à HbA, résistance à la maladie (paludisme) donc pathologie plus présente en Afrique

Question 28

recepteur sont que de nature protéique

Answer 28

faux
on a par exemple le récepteur de la toxine cholérique qui est lipidique

Question 29

def protéine allostérique

Answer 29

protéine multimériques jouant un rôle le dans les régulations métaboliques

Question 30

valeurs usuelles de Km

Answer 30

valeurs usuelles comprises entre 10e-3 et -6 : affinité moyenne à grande

Question 31

apoenzyme

Answer 31

partie protéique du complexe

Question 32

collagène de type 1

Answer 32

• strutcure primaire: 1/3 de glycine, 1/8 de proline, 1/10 d’hydroxyproline
• structure II: hélice de pas gauche
• striure IV: 3 monomères délice gauche = 1 super hélice de pas droit
• structure tressé, très résistante

scorbut: déficit de vitamine C qui entraine une destabilisation - déficit de l’hydroxylaton de la proline, et donc moins de liaisons hydrogène
- Ehlers Danlos: déficit de collagène, donc hyperlaxité au niveau des articulations, hyper-élasticité de la peau

Question 33

NO synthase

Answer 33

c’est une enzyme qui utilise plusieurs coenzymes: respectivement NADPH,H+ puis FAD puis FMN