Protides 2 / enzymologie Flashcards
relation entre Kd et l’affinité entre la protéine et son ligand
quand Kd augmente, alors m’affinité diminue, et inversement
définir Kd
concentration en ligand libre pour laquelle la protéine est saturée à 50% par son ligand
unité: mol/L (ou molaire M)
dépend de la température, du pH et d cela force ionique
quelle est l’allure de la fraction de saturation (Y)?
elle est hyperbolique, typique d’un phénomène saturable, réversible et spécifique
après linéarisation: pente = Kd
- rapport entre la quantité de lié à son ligand, sur la quantité totale de P
quelle est l’allure de la courbe de saturation des protéines allostériques?
sigmoïde
effet Bohr de l’hémoglobine
diminution de l’affinité pour l’O2 si augmentation de CO2 et/ou diminution du pH (et inversement)
effet du (2,3-DPG) sur l’hémoglobine
c’est un effecteur hétérotrope négatif - réduit l’affinité de l’hémoglobine pour O2
MAO
- monoamines oxydases
- catalysent la désamination oxydative des amines aliphatiques et aromatiques
- participle au phénomène de turn over donc: inhibent sérotonine et cathécolamine + détoxication de xénobiotiques
que peut-on dire sur la Vm?
elle équivaut à la vitesse de réaction lorsque l’enzyme est entièrement saturée, d’où l’équation de Michaelis-Menten
l’affinité d’un substrat à son enzyme est inversement proportionnel à la valeur de Km
VRAI
plus Km augmente, plus l’affinité diminue
définir Km
elle correspond à la concentration en substrat pour laquelle l’enzyme est à demi saturée
une grande affinité définit systématiquement une cinétique rapide
FAUX
linéarisation de IC
Km augmente et Vm reste constante, donc pente se déplace vers la droite
linéarisation de INC
Vm diminue et Km reste constante, donc pente se déplace vers la droite
comment nomme-t-on les coenzymes qui s’associent aux enzymes par des liaisons non covalentes? et covalentes?
non covalente: cofacteur (dyalisable)
covalente: prosthétique (non dyalisable)
coenzymes de transfert d’hydrogène
NAD+/NADH,H+
NADP+/NADPH,H+
coenzymes de transfert d’electrons
- hème de cytochrome de la chaîne respiratoire mitochondriale
- hème de cytochrome plus spécifique, d’origine surtout hépatique. ex: cytochrome P450 - médicaments et xénobiotiques
coenzymes de transfert de actions carbonées
anion tétrahydrofolate (THF ou FH4) - transfert de groupement monocarbonés
- joue un rôle dans les decarboxylations des acides aminés
taurine provient de quoi?
cystéine
touts les êtres vivants possèdent 22 aa
faux
21 pour procaryotes
protéine Prion
glycoprotéine 253 AA
2 sites de N glycosylations
1 pont disulfure intracaténaire
répétition d’octave-tides, ce qui permet son affinité pour le cuivre
peptides signaux hydrophobes, clivés en N ter et C ter lors de la maturation
PrPc: 3 hélices alpha, 2 feuillets beta antiparallèls + 1 pont disulfure intracaténaire
PrPsc: maj feuillets beta
drépanocytose = anémie falciforme
- modification non convsertaive entre val et glu
déformation des globules rouges en forme de faucilles, diminution de leur durée de vie (hémolyse) et agrégation - thrombose - résistance à la malaria (paludisme)
- dépistage de HbS par electrophorèse car PM sup à HbA
diff types de ligands
macromolécules, atomes métalliques ionisés, acides aminés, dérivés d’acides aminés, molécules modestes, hormones peptidiques
def protéines allostériques
ce sont des protéines multimériques qui jouent un rôle important dans les régulations métaboliques
nombre de Hill
représente l’interaction entre les différents sites - nombre positif
diff possibilités de valeurs pour le nombre de Hill dans le cas d’une régulation allostérique homotrope
=0 coopérativité totale, n’existe jamais
=1 pas d’interaction entre les sites, relation de type michaelienne
sup à 1 - positivé (cas de l’hémoglobine A)
inf à 1 négative (cas du recepteur à l’insuline)
nature des coenzymes
majoritairement ce sont des dérivés de vitamines
anémie falciforme (drépanocytose)
- modification non conservative (Glu-Val)
- diminution de la durée de vie des GR, prenne tune forme de faucilles suite à la déformation des GR, agrégation -> thrombose
- dépistage de la HbS par electrophorèse car PM supérieur à HbA, résistance à la maladie (paludisme) donc pathologie plus présente en Afrique
recepteur sont que de nature protéique
faux
on a par exemple le récepteur de la toxine cholérique qui est lipidique
def protéine allostérique
protéine multimériques jouant un rôle le dans les régulations métaboliques
valeurs usuelles de Km
valeurs usuelles comprises entre 10e-3 et -6 : affinité moyenne à grande
apoenzyme
partie protéique du complexe
collagène de type 1
- strutcure primaire: 1/3 de glycine, 1/8 de proline, 1/10 d’hydroxyproline
- structure II: hélice de pas gauche
- striure IV: 3 monomères délice gauche = 1 super hélice de pas droit
- structure tressé, très résistante
scorbut: déficit de vitamine C qui entraine une destabilisation - déficit de l’hydroxylaton de la proline, et donc moins de liaisons hydrogène
- Ehlers Danlos: déficit de collagène, donc hyperlaxité au niveau des articulations, hyper-élasticité de la peau
NO synthase
c’est une enzyme qui utilise plusieurs coenzymes: respectivement NADPH,H+ puis FAD puis FMN
