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UE1: Chimie / Biochimie (Lisa) > protides 1 > Flashcards

protides 1 Flashcards

1
Q

glycine

A

non polaire, non chargé
à l’état inhibiteur du SNC (glycocolle)
pas de carbone asymétrique
plus petit

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Q

leucine

A

NP et NC
essentiel
aliphatique ramifié, chaine latérale symétrique

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Q

isoleucine

A

NP et NC
essentiel
2 carbones asymétriques
le plus hydrophobe
aliphatique ramifié, chaine latérale asymétrique

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4
Q

valine

A

NP et NC
essentiel
aliphatique ramifié, chaîne latérale ramifiée

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5
Q

alanine

A

NP et NC
essentiel
le plus courant
aliphatique linéaire

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6
Q

leucinose

A

NP et NC
touche AA ramifiés (L, I, V)
déficit de alpha-cétodecarboxylase
cause encélopathie progressive chez les nouveaux nés

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7
Q

M

A

méthionine
essentiel
NC et NP
soufré (fonction thioester) - donneur de groupement méthyle
joue un rôle de complexe d’initiation de traduction des protéines

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8
Q

W

A

tryptophane
essentiel
NC et NP
plus volumineux - noyau indole aromatique

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9
Q

P

A

proline NC et NP
fonction amine II
entraine changement d’orientation de la chaîne peptique
moins hydrophobe des NP

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10
Q

F

A

phénylalanine
essentiel
aromatique

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11
Q

phénylcétonurie

A

déficit de phénylalanine hydroxylase
accumulation de F toxique pour SNC
régime sans F jusqu’au dev du SNC chez les femmes enceintes

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12
Q

T

A

thréonine
essentiel
2 carbones asymétriques
fonction alcool II
O-glycosylation
phosphorylable (estérification)

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13
Q

C

A

cystéine
soufré (fonction thiol)
responsable des ponts désulfures par oxydation
retrouvé dans kératine

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14
Q

Q

A

glutamine
fonction amide
transporteur d’ammoniac dans le cycle de l’urée

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15
Q

N

A

asparagine
fonction amide
N-glycosylation

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16
Q

S

A

sérine
alcool I
phosphorylable (estérification)
O-glycosylation

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17
Q

Y

A

tyrosine
aromatique
fonction phénol
phosphorylable (estérification)

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18
Q

K

A

lysine
essentiel
basique
fonction amine
structure histones

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19
Q

R

A

arginine
nasique
noyau guanidium
essentiel chez nourrissons
plus polaire et plus hydrophile
structure histones
toujours ionisé
participe au cycle de l’urée

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20
Q

H

A

histidine
essentiel
faiblement basique
noyau imidazole

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21
Q

D

A

acide aspartique
aspartate
acide
fonction acide carboxylique supplémentaire
retrouvé dans la pepsine
cycle de l’urée

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22
Q

E

A

acide glutamique
glutamate
fonction acide carboxylique supplémentaire
excitateur SNC
dans pepsine

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23
Q

pHi pour AA neutres

A

pHi= (pKa+pKb)/2 = 6

24
Q

pHi pour AA acides

A

pHi= (pKa+pKr)/2= 4

25
pHi pour AA basiques
pHi= (pKb+pKr)/2
26
propriétés liées au groupement carboxylique
- **decarboxylation**: dégagement de CO2 - **amidification**: transport d'ammoniac glutamate+NH3+ATP= glutamne+ADP+Pi avec l'enzyme **glutamine synthétase**
27
propriétés liées au groupement amine
- **désamination**: libération d'ammoniac (cycle de l'urée) glutamine+H2O=glutamate+NH3 avec l'enzyme **glutaminase** - **transamination** 1) alanine+ alpha-cétoglutarate = glutamate +pyruvate avec l'enzyme **alanine aminotransférase** 2) aspartate + alpha-cétoglutarate=glutamate+oxaloacétate avec l'enzyme **aspartate aminotransférase**
28
ASAT et ALAT pour quelle type de souffrance
- souffrance héathqye avec ALAT (**L**iver) - souffrance musculaire ASAT
29
histamine
- vient de la décarboxylation de l'histidine - réponse allergique: vasodilatation et bronchioconstricteur par contraction des ML (récepteurs H1) - antihistaminiques bloquent les R H1 - rôle dans la sécrétion de l'acide HCl au niveau de l'estomac - ulcères gastriques- par R H2
30
tyramine
- obtenu par **décarboxylation** de la tyrosine - chez les insectes, rôle de NT - dans bouffe (chocolat, frolages fermentés, viande) - dégradée par les catécholamines ou al sérotonine par **désamination oxydative par les MAO (monoamines oxydases)** - provoque hausse de PA et dn risque d'infarctus - patients sous traitement IMAO doivent surveiller leur apport alimentaire en tyramine et observer d'éventuels au de têtes et douleurs cardiaques
31
liaison peptique peut effecteur de la libre rotation
FAUX
32
formation de la liaison peptidique - structure primaire
c'est une réaction de déshydratation avec libération d'**UNE** molécule d'eau absorbe à 210nm
33
AA plus stables en cis ou trans?
proline: cis autres: trans 180°
34
1er niveau d'organisation tridimensionnel
structure secondaire
35
hélice alpha
- structure secondaire de pas droit - taille hélice: 0,54nm - chaque AA occupe une place de 0,15nm sur hélice - 100° entre deux AA - pas de proline car déstabilisé (mais on. des hélices polyproline de pas gauche)
36
feuillet beta
- structure secondaire - soit antiparallèles (avec coude B) ou parallèles - distance netre 2 AA: 0,35nm - distance entre deux feuilles: 0,7nm - 160° - stabilisation par des liaisons hydrogènes
37
agents dénaturants
- température: défait les lissions H - pH extrêmes: modifie la charge - agents chaotropiques: accroissant la solubilité des chaines latérales apoliares, produit urée et guanidium par ex - solvants miscibles (alcool, acétone): dénaturation par interactions hydrophobes - détergents: SDS interagîtes avec partie hydrophobe, évite leur agrégation et les solubilise - finit par charger négativement les monomères
38
structures stabilisant la structure quaternaire sont des liaisons hydrophobes, électrostatiques, hydrogène et covalentes
FAUX pas de liaison covalente
39
hydroxylation
- ajout d'un groupement hydroxyde OH sur proline ou lysine - 3- et 4-hydroxyproline sont trouvées dan collagènes: cela requiert l'action de la vitamine C - si jamais caresse en vitamine C, alors **scorbut** (collagène de - bonne qualité)
40
glycosylation et ancre lipidique: liaison covalente ou pas
yes covalente
41
2 endopeptidases
- trypsine: coupe après K ou R - chymotrypsine: coupe après W, F, Y on a aussi un agent chimique qui coupe après la M: bromure de cyanogène
42
isoélectrofocalisation IEF
- on fait les protéines migrer dans une electrophorèse bidimensionnelle selon leur pHi
43
chromatographie sur papier
- on sépare les AA selon leur hydrophobicité - plus ils sont hydrophobes, plus ils migrent loin
44
par quoi on détecte les AA lors d'une chromatographie échangeuse d'ions?
ninhydrine
45
par quoi on détecte les AA lors d'une electrophorèse bidimensionnelle?
bleu de comassie ou nitrate d'argent
46
protéome
ensemble de peptides et protéines présentes dans un échantillon à un moment donné et dans des conditions déterminées
47
une protéine dans sa configuration fonctionnelle est dite
native
48
pyrrolysine
acide aminé se trouvant dans les archéobactéries méthanogènes
49
selenocystéine
obtenu par glutathione transférase
50
pepsine
protéine riche en acide aspartique et acide glutamique
51
poids moyen d'un aa est de
110Da
52
anode pôle + ou -
+ en bas dans e cas d'une electrophorèse monodimensionnelle sur gel
53
ancres lipidiques
- myristoylation: avec acide myristique C14:0 sur glycine en N-ter - palmitoylation: avec acide palmitique C16:0 sur cystéine en Cter
54
par quelles méthodes biophysiques ont est capable d'obtenir les **coordonnées tridimensionnelles de tous les atomes?**
RMN et cristallographie - RMN: non seulement on peut avoir les coordonnées tridimensionnlles des atomes qui composent une molécule, mais aussi la présence de liaisons hydrogènes entre eux - cristallographie: se base sur l'étude de la diffraction des rayons X par une structure cristalline
55
spectrométrie de masse MALDI-TOF
- en premier, on ionise en pause gazeuse les fragments peptidiques, et on les injecte dans un analyseur qui leur soumet un fort champ électrique - on analyse leur temps de vol: plus le temps est court, plus la masse est petite

UE1: Chimie / Biochimie (Lisa) (10 decks)

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