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UE1: Chimie / Biochimie (Lisa) > protides 1 > Flashcards

protides 1 Flashcards

1
Q

glycine

A

non polaire, non chargé
à l’état inhibiteur du SNC (glycocolle)
pas de carbone asymétrique
plus petit

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Q

leucine

A

NP et NC
essentiel
aliphatique ramifié, chaine latérale symétrique

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Q

isoleucine

A

NP et NC
essentiel
2 carbones asymétriques
le plus hydrophobe
aliphatique ramifié, chaine latérale asymétrique

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4
Q

valine

A

NP et NC
essentiel
aliphatique ramifié, chaîne latérale ramifiée

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5
Q

alanine

A

NP et NC
essentiel
le plus courant
aliphatique linéaire

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6
Q

leucinose

A

NP et NC
touche AA ramifiés (L, I, V)
déficit de alpha-cétodecarboxylase
cause encélopathie progressive chez les nouveaux nés

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7
Q

M

A

méthionine
essentiel
NC et NP
soufré (fonction thioester) - donneur de groupement méthyle
joue un rôle de complexe d’initiation de traduction des protéines

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8
Q

W

A

tryptophane
essentiel
NC et NP
plus volumineux - noyau indole aromatique

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9
Q

P

A

proline NC et NP
fonction amine II
entraine changement d’orientation de la chaîne peptique
moins hydrophobe des NP

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10
Q

F

A

phénylalanine
essentiel
aromatique

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11
Q

phénylcétonurie

A

déficit de phénylalanine hydroxylase
accumulation de F toxique pour SNC
régime sans F jusqu’au dev du SNC chez les femmes enceintes

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12
Q

T

A

thréonine
essentiel
2 carbones asymétriques
fonction alcool II
O-glycosylation
phosphorylable (estérification)

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13
Q

C

A

cystéine
soufré (fonction thiol)
responsable des ponts désulfures par oxydation
retrouvé dans kératine

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14
Q

Q

A

glutamine
fonction amide
transporteur d’ammoniac dans le cycle de l’urée

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15
Q

N

A

asparagine
fonction amide
N-glycosylation

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16
Q

S

A

sérine
alcool I
phosphorylable (estérification)
O-glycosylation

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17
Q

Y

A

tyrosine
aromatique
fonction phénol
phosphorylable (estérification)

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18
Q

K

A

lysine
essentiel
basique
fonction amine
structure histones

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19
Q

R

A

arginine
nasique
noyau guanidium
essentiel chez nourrissons
plus polaire et plus hydrophile
structure histones
toujours ionisé
participe au cycle de l’urée

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20
Q

H

A

histidine
essentiel
faiblement basique
noyau imidazole

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21
Q

D

A

acide aspartique
aspartate
acide
fonction acide carboxylique supplémentaire
retrouvé dans la pepsine
cycle de l’urée

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22
Q

E

A

acide glutamique
glutamate
fonction acide carboxylique supplémentaire
excitateur SNC
dans pepsine

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23
Q

pHi pour AA neutres

A

pHi= (pKa+pKb)/2 = 6

24
Q

pHi pour AA acides

A

pHi= (pKa+pKr)/2= 4

25
Q

pHi pour AA basiques

A

pHi= (pKb+pKr)/2

26
Q

propriétés liées au groupement carboxylique

A
  • decarboxylation: dégagement de CO2
  • amidification: transport d’ammoniac
    glutamate+NH3+ATP= glutamne+ADP+Pi avec l’enzyme glutamine synthétase
27
Q

propriétés liées au groupement amine

A
  • désamination: libération d’ammoniac (cycle de l’urée)
    glutamine+H2O=glutamate+NH3 avec l’enzyme glutaminase
  • transamination
    1) alanine+ alpha-cétoglutarate = glutamate +pyruvate avec l’enzyme alanine aminotransférase
    2) aspartate + alpha-cétoglutarate=glutamate+oxaloacétate avec l’enzyme aspartate aminotransférase
28
Q

ASAT et ALAT pour quelle type de souffrance

A
  • souffrance héathqye avec ALAT (Liver)
  • souffrance musculaire ASAT
29
Q

histamine

A
  • vient de la décarboxylation de l’histidine
  • réponse allergique: vasodilatation et bronchioconstricteur par contraction des ML (récepteurs H1) - antihistaminiques bloquent les R H1
  • rôle dans la sécrétion de l’acide HCl au niveau de l’estomac - ulcères gastriques- par R H2
30
Q

tyramine

A
  • obtenu par décarboxylation de la tyrosine
  • chez les insectes, rôle de NT
  • dans bouffe (chocolat, frolages fermentés, viande)
  • dégradée par les catécholamines ou al sérotonine par désamination oxydative par les MAO (monoamines oxydases)
  • provoque hausse de PA et dn risque d’infarctus
  • patients sous traitement IMAO doivent surveiller leur apport alimentaire en tyramine et observer d’éventuels au de têtes et douleurs cardiaques
31
Q

liaison peptique peut effecteur de la libre rotation

A

FAUX

32
Q

formation de la liaison peptidique - structure primaire

A

c’est une réaction de déshydratation avec libération d’UNE molécule d’eau
absorbe à 210nm

33
Q

AA plus stables en cis ou trans?

A

proline: cis
autres: trans 180°

34
Q

1er niveau d’organisation tridimensionnel

A

structure secondaire

35
Q

hélice alpha

A
  • structure secondaire de pas droit
  • taille hélice: 0,54nm
  • chaque AA occupe une place de 0,15nm sur hélice
  • 100° entre deux AA
  • pas de proline car déstabilisé (mais on. des hélices polyproline de pas gauche)
36
Q

feuillet beta

A
  • structure secondaire
  • soit antiparallèles (avec coude B) ou parallèles
  • distance netre 2 AA: 0,35nm
  • distance entre deux feuilles: 0,7nm
  • 160°
  • stabilisation par des liaisons hydrogènes
37
Q

agents dénaturants

A
  • température: défait les lissions H
  • pH extrêmes: modifie la charge
  • agents chaotropiques: accroissant la solubilité des chaines latérales apoliares, produit urée et guanidium par ex
  • solvants miscibles (alcool, acétone): dénaturation par interactions hydrophobes
  • détergents: SDS interagîtes avec partie hydrophobe, évite leur agrégation et les solubilise - finit par charger négativement les monomères
38
Q

structures stabilisant la structure quaternaire sont des liaisons hydrophobes, électrostatiques, hydrogène et covalentes

A

FAUX
pas de liaison covalente

39
Q

hydroxylation

A
  • ajout d’un groupement hydroxyde OH sur proline ou lysine
  • 3- et 4-hydroxyproline sont trouvées dan collagènes: cela requiert l’action de la vitamine C - si jamais caresse en vitamine C, alors scorbut (collagène de - bonne qualité)
40
Q

glycosylation et ancre lipidique: liaison covalente ou pas

A

yes covalente

41
Q

2 endopeptidases

A
  • trypsine: coupe après K ou R
  • chymotrypsine: coupe après W, F, Y

on a aussi un agent chimique qui coupe après la M: bromure de cyanogène

42
Q

isoélectrofocalisation IEF

A
  • on fait les protéines migrer dans une electrophorèse bidimensionnelle selon leur pHi
43
Q

chromatographie sur papier

A
  • on sépare les AA selon leur hydrophobicité
  • plus ils sont hydrophobes, plus ils migrent loin
44
Q

par quoi on détecte les AA lors d’une chromatographie échangeuse d’ions?

A

ninhydrine

45
Q

par quoi on détecte les AA lors d’une electrophorèse bidimensionnelle?

A

bleu de comassie ou nitrate d’argent

46
Q

protéome

A

ensemble de peptides et protéines présentes dans un échantillon à un moment donné et dans des conditions déterminées

47
Q

une protéine dans sa configuration fonctionnelle est dite

A

native

48
Q

pyrrolysine

A

acide aminé se trouvant dans les archéobactéries méthanogènes

49
Q

selenocystéine

A

obtenu par glutathione transférase

50
Q

pepsine

A

protéine riche en acide aspartique et acide glutamique

51
Q

poids moyen d’un aa est de

A

110Da

52
Q

anode pôle + ou -

A

+
en bas dans e cas d’une electrophorèse monodimensionnelle sur gel

53
Q

ancres lipidiques

A
  • myristoylation: avec acide myristique C14:0 sur glycine en N-ter
  • palmitoylation: avec acide palmitique C16:0 sur cystéine en Cter
54
Q

par quelles méthodes biophysiques ont est capable d’obtenir les coordonnées tridimensionnelles de tous les atomes?

A

RMN et cristallographie
- RMN: non seulement on peut avoir les coordonnées tridimensionnlles des atomes qui composent une molécule, mais aussi la présence de liaisons hydrogènes entre eux
- cristallographie: se base sur l’étude de la diffraction des rayons X par une structure cristalline

55
Q

spectrométrie de masse MALDI-TOF

A
  • en premier, on ionise en pause gazeuse les fragments peptidiques, et on les injecte dans un analyseur qui leur soumet un fort champ électrique
  • on analyse leur temps de vol: plus le temps est court, plus la masse est petite

UE1: Chimie / Biochimie (Lisa) (9 decks)

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