Proteinler Flashcards
Proteinlerin yüzde kaç azot içeriyor
15-17
Ortalam 16
Aminoasitler birbirlerinden farklı_______ ile ayrılırlar.
R grupları
______ bazik,_______ grubu asit özelliği gösterir.
NH2 grubu (amino)
COOH (karboksil)
Proteinlerin yapısına giren aminoasitler
Standart aminoasitler:
Modifiye amino asitler veya protein yapısında bulunmayan amino asitler
Non-standart aminoasitler
Alifatik yan zincirli AA
Düz zincirli: Glisin,
Dallı zincirli: Lösin, izölösin, valin
Aromatik yan zincirli aminoasitler:
Fenilalanin, tirozin, triptofan
.Sülfür içeren yan zincirli aminoasitler
Sistein, metionin, sistin
Asidik yan zincirli aminoasitler
Glutamik asit, aspartik asit
Bazik yan zincirli aminoasitler:
Lizin, arginin (en bazik), histidin
Hidroksil grubu içeren yan zincirli aminoasitler:
Serin ve treoin
Elzem aminoasitler:
Lizin
Lösin
İzölösin
Valin
Metiyonin
Triptofan
Fenilalanin
Treonin
Histidin
AMİNOASİTLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ
Tuz benzeri kristal yapıdadır.
Farklı tatlara sahiptirler
Tatlı: glisin, alanin, serin, prolin Acı: Arginin
Tatsız: Lösin, triptofan
Çözünürlükleri
Sistin ve tirozin dışındaki bütün aminoasitler suda çözünür.
Elektriksel bakımdan yüklü ve polar
Amfolit (Tampon) Etkiye sahiptir
________hariç tüm aminoasitler en az bir anomerik karbon atomuna sahiptir.
Glisin
_________noktada aminoasitler kolayca çökmektedir.
İzoelektrik
Peynir olgunlaşırken bakteriler tarafından üretilir
Lösin
Tahıl ve bitki proteinlerinin çoğu___________ bakımında yetersizdir.
izolösin ve lizin (sınırlı)
Hangi AA Pirinçte bulunmaz.
Lizin
AA: Buğday gluteninde, mısır prolaminlerinde, melasta ve soyada bulunur. Proteinlerin tümünün yapı taşıdır.
Glutamik asit
Kurubaklagillerde sınırlıdır.
Metionin
Tahıl ve ürünlerinde yetersizdir. Özellikle mısırda sınırlı aminoasittir.
Triptofan
SEKONDER YAPI en sık karşılaşılan yapılar
α heliks
β tabaka
Molekül üç boyutlu yapı ne zaman kazanır kazanır
TERSİYER YAPIda
Tersiyer yapıya sahip monomer üniterlerinin polimerleşmesi
KUATERNER YAPIda
Hangi protein yalnızca AA içerir
Albümin ve kreatin
Hangi protein suda çözünmez
Fibrosis protein-kollajen
Hangi protein suda çözünür
Globüler-myoglobin
Globüler protein besinlerde
Yumurta albümini, etme kuru baklagiller, glutelin
GLOBÜLER PROTEİN
Albumin
Globülin
Glutelin
Prolamin (Gliadin)
Protamin
Histonlar
Kükürt yüzdeleri yüksek protein
Albumin
Albümin globulinlerden ayırt eden özellikler
Albümin: Çözeltileri amonyum sülfat (NH4)2SO4 ile yarı doyurmakla pıhtılaştırılamaz.
Hangi protein Yalnız bitkilerde özellikle tahıllarda bulunur.
GLUTELİN
Tahıllarda__________ birlikte bulunuşu ekmek kalitesini olumlu etkiler.
prolamin (gliadinlerle)
Prolamin(gliandinler) Bileşimlerinde bol miktarda:
prolin ve glutamik asit vardır.
En basit doğal proteinler
PROTAMİN
PROTAMİN Bazik, neden?
Fazla miktarda arginin içerirler.
Buğday GLUTELİN
Glutenin
Arpa GLUTELİN
Hordenin
Yulaf GLUTELİN
Avenin
Çavdar GLUTELİN
Sekalinin
Mısır GLUTELİN
Zeanin
Pirinç GLUTELİN
Orizenin
Gliadin
Buğday
Hordein
Arpa
Zein
Mısır
Sekalin
Çavdar
Orizin
Pirinç
Klupein:
Ringa balığı,
Skembirin
Uskumru balığı
Fibröz proteinler
• Kollojen
• Jelatin
• Elastin
• Fibrin
• Miyosin
KOLLOJENLER Aminoasit bileşimi:
Glisin+ Prolin+ Hidroksiprolin
Sıcak suda, sulu asit ve alkalilerde kaynatılırsa JELATİN oluşur.
KOLLOJENLER
kollojen ve jelatinden ayırt eden özellik
Jelatin Kolayca çözünür ve sindirilebilir.
Kaslarda hücre içinde bulunur.
Kasılmayı sağlayıcı proteinlerdendir.
Hayvansal ürünlerin tüketimi sırasında alınan ana proteinlerdir.
Miyosin-Aktin
Denatürasyon
Proteinlerin doğal üç boyutlu yapısını değiştiren herhangi bir etken denatürasyona neden olabilir.
Üç boyutlu protein yumağı açılır.
Kuarterner, tersiyer ve sekonder yapıdaki bağlar parçalanır.
Polipeptid zinciri kırılmaz.
Yapı kısmen geri dönüşlü.
Koagulasyon geri dönüşümlü. D/Y
Yanliş
Denturasyon ile:
• Biyolojik aktivitelerini yitirirler.
• Çözünürlükleri azalır.
• Su bağlama kapasiteleri azalır.
• Sülfidril grupları artar.
• Proteazlara duyarlılık artar.
• Sindirilebilirlikleri artar. (Baklagillerdeki: Tripsin inhibibötleri)
• Viskozite artar.
• Köpürme ve emülsifiye edici özellik kazanırlar.
Denatürasyona yol açan etmenler:
Isıl işlemler: (Sıcaklık + Süre)
• Soğuk —–Dondurarak kurutma (Yoğun dehidrasyon)
• Hidrostatik basınç—-Sulu ortam (Denatürasyonu hızlandırır)
• Mekanik işlemler (çırpma, yoğurma)
• pH (örneğin yoğurt: kazein)
• Enzimler (Renin)
• Metaller
• Organik çözücüler
____________gibi bazı proteinler etil alkol gibi daha düşük polaritedeki çözücülerde çözünürler.
Prolaminler
Düşük konsantrasyonda protein çözünürlüğünü artırır
SALTING IN
Yüksek konsantrasyonda çözünürlüğü azaltır
SALTING OUT
Protein çözeltisinde düşük konsantrasyonlarda nötral tuz ilavesinde proteinlerin çözünürlükleri artar ve bu olaya ________ denir.
‘salting in’
çok miktarda tuz ilavesi ile proteinlerin genellikle iç kısımlarında yer alan hidrofobik gruplar etrafındaki su molekülleri tuz iyonları tarafından uzaklaştırılır, bu durumda hidrofobik grupların birbirleri ile olan etkileşimleri artar ve proteinler çökerler ve bu olaya ise ________denir
‘salting out
_________________ fermantasyon sırasında oluşturulabilir veya doğal olarak gıdalarda bulunabilir.
Bioaktif peptitler
____________ ve _________arasında oluşan Maillard Reaksiyonunun bir sonucudur
Asparajin ve indirgen şekerler