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Biochimie 232 > Protéines (suite) > Flashcards

Protéines (suite) Flashcards

1
Q

qu’est-ce que la dénaturation des protéines globulaires ?

A

La conformation tridimensionnelle est le propre d’une protéine native. Cette conformation peut être bouleversée,
désorganisée, sans que soit rompue la moindre liaison peptidique, par rupture uniquement des liaisons qui permettaient à
l’édifice de maintenir sa conformation dans l’espace

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Q

DONC dans une dénaturation, ce n’est pas comme une dégradation, car il n’y a pas de …

A

ruptures des liens peptidique

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3
Q

Quand on parle de dénaturation, quelles structures sont atteintes ?

A

secondaire + tertiaires

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4
Q

nommes 6 agents dénaturants

A

1- variation de pH
2- augmentation de la température
3- Agents chaotropes
4- détergents
5- agents réducteurs
6 - la simple dilution ou agitation

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5
Q

est-ce que la dénaturation est tjrs une mauvaise chose ?

A

non, parfois apoptose nécessaire

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6
Q

explique en quoi la variation de pH est un agent dénaturant :

A
  • désamination de l’asparagine (asn) et de la glutamine (gln) –> deux molécules polaires neutres –> modie l’ionisation des chaîne latérale (répulsion et dislocation des liaisons H)

bref –> en changeant le pH, les charges des chaines latérales changes et les attraction/répulsion sont différentes

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7
Q

Explique en quoi l’augmentation de la température est un agents dénaturant

A

quand la température augmente, l’énergie de vibration et de ration augmente aussi –> destruction des interactions faibles (comme H)

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8
Q

nomme des agents chaotropes

A

(urée et guanidine)

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9
Q

explique en quoi les agents chaotropes sont des agents dénaturants

A

provoquent un afflux de molécules d’eau –> ainsi, dislocation des interactions hydrophobes

ex. valine + valine, car les deux aime l’eau, mais si on met +++ d’eau, leur interaction hydrophobe va se rompre

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10
Q

explique en quoi les détergents sont des agents dénaturants

A

les chaîne Les chaînes hydrophobes de détergent envahissent le cœur hydrophobe de la protéine et provoque sa dénaturation

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11
Q

nomme un exemple de détergents

A

(sodium dodécylsulfate, SDS)

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12
Q

explique en quoi les agents réducteurs sont des agents dénaturants

A

ils brisent les pont S-S (réduction des ponts disulfure)

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13
Q

Explique en quoi la simple dilution ou agitation est dénaturante

A

–> lors du processus de purification des protéines (il ne fait pas brasser les échantillons d’urine ou encore les échantillons de sang)

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14
Q

Une protéine native est une protéine…

A

active

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15
Q

est-ce qu’une protéine qui a été dénaturée peut-être renaturée ?

A

oui! il faut retirer l’agent dénaturant et elle peut se replier spontanément (ex. ribonucléase A).

MAIS peut aussi ne pas être renaturable (ex. le blanc d’oeuf)

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16
Q

pourquoi une protéine dénaturée peut-elle se renaturée ?

A

parce que la séquence primaire contient toute l’information nécessaire pour reformer la protéine (une dénaturation ne brise pas les liaisons peptidiques)

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17
Q

Nomme un exmple dans lequel une dénaturation ne peut pas être réversible

A

ovalbumine du blanc d’oeuf à la chaleur

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18
Q

quelle est la structure primaire de la myoglobine (protéine globulaire) ?

A

153 aa

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19
Q

quelle est la structure secondaire de la myoglobine (protéine globulaire) ?

A

70% des hélices alpha

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20
Q

quel est le groupement prosthétique de la myoglobine ?

A

l’hème

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21
Q

une hétéroprotéine est composée d’une groupement prosthétique et d’une …

A

apoprotéine (partie protéique de l’hétéroprotéine)

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22
Q

quelle est la structure tertiaire de la myoglobine (protéine globulaire) ?

A

8 hélices alpha

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23
Q

c’est quoi une structure quaternaire ?

A

Plusieurs chaines polypeptidiques individuelles peuvent s’associer de manière spécifique

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24
Q

synonyme de chaînes polypeptidiques individuelles

A
  • monomère
  • protomère
  • sous-unité
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25
Q

pourquoi faut-il une structure quaternaire ?

A

Très souvent, l’activité biologique n’existe qu’au niveau de l’oligomère et non des monomères.

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26
Q

quels sont les interactions qui permettent aux sous-unités de s’associer dans une structure quaternaire ?

A

les mêmes que celles
intervenant dans les structures secondaires ou tertiaires. Elles agissent entre les aa à la surface
de sous-unités adjacentes

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27
Q

c’est quoi un dimère et un tétramère ?

A
  • Dimère = oligomère comprenant deux monomères
  • Tétramère = oligomère comprenant quatre monomères
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28
Q

c’est quoi un homodimère ?

A

Homodimère = oligomère composé de 2 monomères identiques

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29
Q

est-ce que deux protéines peuvent avoir les mêmes sous-unité, mais une fct différente ? si oui pk

A

oui. cela dépend de la façon du repliement de la structure quaternaire

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30
Q

nomme deux façon de déterminer la structure tridimensionnelle d’une protéine

A

1- la cristallographie et diffraction aux rayons X
2- spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

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31
Q

la cristallographie est difficile (danse de la cristallographie), pk ?

A

parce qu’il faut trouver un cristal de la protéine pure (ce qui est très difficile)

LIMITATION DE LA CRISTALLOGRAPHIE : obtnstion d’un cristal de protéine pure

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32
Q

quels sont les limitations et avantage à la spectroscopie par RMN ?

A

avantage : les protéines sont en solution, donc pas besoin de trouver le cristal pure

limitation : analyse mathématique très complexe

seulement avec des protéines de moins de 15 000

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33
Q

Nomme deux moyens de déterminer le poids moléculaire d’un oligomère

A

1- chromatographie de filtration sur gel de Séphadex
2- électrophorese sur gel de polyacrylamine en présence de SDS (SDS-page)

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34
Q

explique comment fonctionne la chromatographie (pour déterminer le poids moléculaire d’un oligomère)

A

c’est une séparation en fct de la taille seulement et on prend les mesures en fct du temps.

Les grosses molécules (+ lourdes) sortiront après peut de temps, car elle ne se faufile par dans le Séphadex. Les plus petite molécules vont prendre plus temps à sortir, car elle se faufile dans tous les petits recoin, donc leur chemin est plus long.

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35
Q

explique comme l’électrophorèse nous permet de déterminer le poids moléculaire d’une

A

il faut ajoutée du SDS à notre protéine. Le SDS est un détergent chargé négativement, donc peut importe leur charge, les molécules seront négative et migreront vers la l’anode.

En as, on met une échelle de comparaison avec des poids moléculaires connu et on détermine la masse ainsi.

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36
Q

Qu’est-ce qu’une protéine allostérique ?

A

Protéine dont l’activité est modulée par la fixation d’une petite molécule appelée modulateur
allostérique

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37
Q

Il y a deux types de modulateurs allostériques…

A

effecteur allostérique (rend la protéine ++ active) et inhibiteur allostérique (rend la protéine - active)

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38
Q

Nomme 3 éléments de la fixation du modulateur allostériques

A

– Modifie légèrement la conformation de la protéine native et la rend plus ou moins fonctionnelle.
– Fixation réversible
– Passage transitoire de la forme R à la forme T

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39
Q

Nomme un exemple de protéine allostérique

A

Hémoglobine

40
Q

quelles est le groupement prosthétique de l’hémoglobine

A

hème (x4)

41
Q

quel oligomère est l’hémoglobine

A

tétramère

42
Q

l’hémoglobine est formé de …

A

2 exemplaires de 2 monomères différents

43
Q

dans l’HbA, les chaînes alpha et B sont …, mais __________ et ayant des ________________

A
  1. analogues
    2, codées par des gènes différents
  2. ayant des structures primaires différentes
44
Q

les chaînes beta, gamma et delta on des structures…

A

Chaînes bêta, gamma, delta humaines ont des
structures très bien conservées

45
Q

HbA
dis c’est quoi et de quoi c’est composé

A

2 sous-unité alpha et 2 sous unités beta

c’est l’hémoglobine adulte normale

46
Q

HbA2
dis c’est quoi et de quoi c’est composé

A

2 sous-unité alpha et 2 sous unités delta

c’est l’hémoglobine adulte mineur

47
Q

HbS
dis c’est quoi et de quoi c’est composé

A

2 sous-unité alpha et 2 sous unités S

c’est l’hémoglobine drépanocytaire (VARIANT PATHOLOGIQUE)

48
Q

HbF
dis c’est quoi

A

hémoglobine fœtale

49
Q

l’humain synthétise les chaînes zeta et exilone avant le chaine

A

beta et alpha

50
Q

à la fin du premier trimestre (au bout de mois de grossesse) les sous-unité alpha en remplacé … et les sous unité gamma en remplacé…

A

alpha remplace zeta et gamma remplace exlilone

51
Q

c’est après combien de temps que gamma (Hb juvénile) va être remplacé par beta (Hb adulte mature)

A

quelque semaine après la naissance, mais la synthèses des sous-unité beta commence au 3 ème mois de grossesse

52
Q

à la naissance parfois les bébé font de la jaunisse … ainsi, leur hémoglobine est lysé, comment ça se regle ?

A

après quelques semaines de vie, les hémoglobine mature sont ok, donc problème réglé.

53
Q

Pouqruoi il faut une hémoglobine différente pour le foetus (hemoglobine foestale)

A

la mère à accès à l’o2 facilement (elle respire l’ai ambiant)

mais le bébé lui, a uniquement accès à l’o2 par l’intermédiaire du sang de mère qui leur ai acheminé par le cordon ombélicale. Ainsi, il doit tirer son O2 de la mère et pour cela, il faut que son hémoglobine est une +++++ grande afinité avec l’o2.

Cela est bien pour le bébé, car il garde tous son O2, mais cela constierait une problème à l’âge adulte, car à l’âge adulte, il faut laisser de l’o2 se rendre dans nos tissus.

54
Q

en quoi la myoglobine diffère de l’hémoglobine ?

A

c’est une protéine monomérique et l’hémoglobine est un tétramère (1 monomère vs 4 monomère)

55
Q

en quoi la myoglobine et l’hemoglobine se ressemble ?

A
  • Myoglobine est également une
    hémoprotéine!
  • Ancêtre commun avec hémoglobine
56
Q

avec combien de molécules d’oxygène s’unit avec l’hémoglobine

A

4 –> un par sous unité (1 par groupement hème)

57
Q

la courbe de saturation de l’o2 est de quelle forme ?

A

sigmoïdale

en raison de la forme de la molécule, la molécule la plus difficile à liée est la premier molécule de o2 et la plus facile à liée est la dernière (changement de conformation)

58
Q

la facilité avec laquelle O2 s’unit à l’hémoglobine dépend de …

A

la présence ou non d’autres molécules d’o2 sur le même tétramère

59
Q

c’est quoi une cinétique de liaison coopérative ?

A
  • Si O2 est déjà présent, la liaison des molécules d’O2 suivantes se fait plus facilement
60
Q

qu’est-ce que permet la cinétique de liaison coopérative ?

A

Permet de lier une quantité maximale d’oxygène aux poumons et de libérer une quantité
maximale d’oxygène aux tissus périphériques.

61
Q

L’affinité relative des différentes hémoglobien pour l’o2 se compare par la P50. Qu’est-ce que la P50 ?

A

La P50 est la pression partielle d’oxygène qui
sature à demi une hémoglobine (donc 2/4)
P50 de HbA = 27 mm Hg
* P50 de HbF = 20 mm Hg

Ainsi, on voit que l’hémoglobine adulte à besoin d’une plus grande pression partielle pour saturé que l’hémoglobine foetale qui sature plus rapidement.

62
Q

pourquoi HbF est approprié pour le foestus, mais n’est plus approprié après la naissance ?

A

Donc HbF a plus d’affinité pour O2 que HbA.
Cette différence permet à HbF d’extraire l’O2 de
HbA du sang placentaire. Après la naissance, HbF
n’est plus appropriée puisque sa plus grande
affinité pour O2 diminue son pouvoir de livraison
aux tissus.

63
Q

utilité de la myoglobine en fonction de son affinité pour 02

A
  • pauvre transporteur d’o2
  • Lors d’un exercice intense, la PO2 peut descendre
    à 5 mmHg → libération facile de l’O2
  • Stockage d’oxygène dans les muscles

Ainsi, la myoglobine ne garde stocke facilement l’o2 dans les muscles, mais peut aussi la libérer lors d’un besoin criant.

moins la pression (PO2) est grande, plus il est facile de donner le O2

64
Q

Dans un milieu avec peu de O2, c’est quel type d’Hb qui sature le plus vite et pk

A

HbF, car a plus d’affinité (son P50 est plus bas)

65
Q

Le quel va atteindre son P50 le plus vite et pk …

HbA, HbF, Myoglobine

A

1- myoglobine
2- HbF
3- HbA

Car c’est en ordre d’affinité avec l,O2

66
Q

dans les poumons, on donne O2 ou on garde O2

A

on garde O2

67
Q

Dans les veines ont donne O2 où garde O2

A

on le donne

68
Q

Il y a 2 formes d’hémoglobine (la forme tendue et la forme relachée) : la quelle est complètement oxygénée ?

A

Tendue : quand reste juste 1 O2

forme partiellement O2
(plus faible affinité pour le substrats)

Relachée : frome R, frome oxygéné (donc 4 molécule de 02) –> plus forme affinité pour son substrat!

69
Q

Nomme les caractéristiques de la forme T :

A

1- pH bas
2- cavité centrale plus grande
Faible affinité pour O2
3- grande affinité pour CO2 et H+
4- donc parfait pour les échanges dans les tissus
5- Désoxyhémoglobine

70
Q

Nomme les caractéristiques de la forme R :

A

1- pH élevé
2- cavité centrale plus petite
grande affinité pour O2
3- faible affinité pour CO2 et H+
4- donc parfait pour les échanges dans les poumons (donne CO et garde O2)
5- oxyhémoglobine

71
Q

quelle est l’équation qui explique que l’o2 est libérer dans le tissus

A

anydrase carbonique :

co2 + h2o –> h2co3 (acide carbonique) –> H+ + HCO3-

72
Q

pourquoi a/n des tissus, il y a un changement de conformation qui induit un transition de la forme R à la forme T ?

A

parce que dans les tissus, il y a plein de CO2, ainsi, le PH est élevé (car libération de H+). Quand le pH est élevé, la conformation de l’hémoglobine change, elle devient plus tendu et son affinité pour l’o2 diminue. Ainsi, elle libère son o2 dans les tissus et prend le co2 et h+ (20%). Arriver dans les poumons, le pH est plus grand et la conformation devient R et le processus inverse s’opère.

73
Q

pourquoi le co2 dans les tissus est libérer facilement quand o2 arrive ?

A

le o2 gagne la compétition

74
Q

le co2 se lie à ….

A

l’extrémité des 4 chaines de globine

75
Q

le H+ se lie à …

A

l’histine 146 de laB B-globine

76
Q

QU’est-ce que l’effet borh ?

A

L’effet Bohr est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène lors
d’une augmentation de la pression partielle en CO2 ou d’une diminution de pH.

77
Q

le BPG est un modulateur allostérique. Explique ce qu’il fait.

A
  • il stabilise la la forme désoxyhémoglobine (forme T)
  • ainsi, dans les tissus quand il manque de O2, on accroit l’accumulation de BPG
78
Q

où se lie le BPG ?

A

dans la cavité centrale de l’hémoglobine (donc forme T)

79
Q

comment est formé BPG

A

par un intermédiaire de la la glycolyse

80
Q

explique ce qu’est l’anémie falciforme

A
  • Mutation d’un acide glutamique en valine (aa polaire en aa non-polaire) en position 6 dans la
    chaine beta à la surface de l’hémoglobine (exposée à l’eau) → forme une « pièce adhésive »

Cette pièce adhésive est présente sur HbS désoxygénée et sur HbS oxygénée (mais pas sur
HbA).

  • Il existe à la surface de HbA désoxygénée une séquence complémentaire à cette pièce
    adhésive (mais cette séquence est masqué dans HbA oxygénée).
81
Q

quels sont les 2 conditions à l’anémie falciforme ?

A
  1. Il doit y avoir un carence en O2 (désoxy)
  2. il y a mutation de l’acide glumaique (polaire et chargé) en valine (non polaire) en position 6 dans la chaine B à la surface de l’hémoglobine (exposé à l’eau) –> forme une pièce adhésive

Polymérisation de HbS en condition de manque d’oxygène

82
Q

quels sont les manifestations cliniques de l’anémie falciforme ?

A

– Retard de développement chez l’enfant
– Anémie hémolytique chronique
– Susceptibilité aux infections
– Syndromes thoraciques aigues
– Accident vasculaire-cérébraux (AVC)

83
Q

Mutation autosomale récessive de l’anémie falciforme

A

Non liée au chromosome sexuel
– Seuls le individus homozygotes développent la maladie
– Les individus hétérozygotes ne sont pas malades mais sont porteur
– Cette mutation augmente la résistance à l’agent de la malaria (Plasmodium malariae) qui parasite les globules rouges
* Favorise les porteurs hétérozygotes!

84
Q

Qu’est-ce qu’un prion ?

A

(PROteinaceous INfectious particule) –> protéine infectieuse

  • Type de protéine dont la conformation est anormale et capable de transmettre cette forme mal
    repliée à des variantes normales de la même protéine.
85
Q

Nomme et explique un exemple de prion

A
  • Le prion pathologique PrPSC est une forme spéciale de la protéine PrPC
  • PrPC impliquée dans le fonctionnement normal des cellules (rôle essentiel, mais encore mal connu).
    Présente avant la spéciation des mammifères
    – Impliquée dans le développement du système nerveux de l’embryon
    – Rôle antioxydant protecteur vis-à-vis de l’apoptose
    – Processus de différentiation et d’adhésion des cellules entre elles dans le cerveau et la moëlle épinière
    – …
  • Le prion PrPSC est une protéine PrPC repliée différemment
  • Cause du mauvais repliement?
  • La structure tridimentionnelle anormale est soupçonnée de conférer des propriétés infectieuses ,
    en reconfigurant les molécules de protéines voisines dans la même forme.
86
Q

Lors de l’infection, où va le prion ?

A
  • Lors de l’infection, le prion pénètre le neurone.
87
Q

explique l’action du prion PrPSc

A

Pour des raisons et par des mécanismes inconnus il se
multiplie en dépliant/repliant les protéines PrPC en
PrPSC.
* La forme PrPSC n’est plus dégradée par la protéolyse
et s’accumule dans la cellule nerveuse (lysosomes),
finit par la tuer et former des plaques de dépôts dans
le cerveau

88
Q

nomme des maladies chez l’animale qui sont causé par le prion

A

Chez l’animal
* Tremblante du mouton (scrapie)
– Perte de coordination des mouvements et fortes démangeaisons
* Ne tiennent plus sur leurs pattes et s’arrachent leur laine et
leur pelage
* Encéphalie spongiforme bovine (maladie de la vache folle)
– Comportement anormal et aggressivité
* Atteint le vison, le cerf, l’élan, les félins, les chiens

89
Q

nomme des maladies chez l’homme qui sont causé par le prion

A

Maladie de kuru
– Ataxie (perte de coordination motrice),
faiblesse musculaire, démence
* Maladie de Creutzfeldt-Jakob
– Démence, problèmes de vision, spasmes
musculaires
* Maladie de Gerstmann-Sträussler-Scheinder
– Ataxie
– Insomnie familiale fatale → coma → mort

90
Q

les prions causent des maladies ____________________ qui sont toujours __________ (______________)

A
  1. maladies spongiformes
  2. fatales (mortels)
  3. Aucune traitement possible
91
Q

MODIFICATIONS POST-TRADUCTIONNELLES
DES PROTÉINES : nommes les 5 éléments

A
  • Modifications après la traduction de la protéine
  • Modifications chimiques et covalentes
  • Catalysées par des enzymes
  • Modifie la fonction, la localisation et l’expression d’une protéine
    – Ces modifications ne sont pas systématiques. Certaines sont spécifiques à certains types cellulaires.
  • Niveau supplémentaire de régulation de la protéine
92
Q

Nommes des exemples de modifications post-traductionnelle

A

Pont disulfure
* Phosphorylation
* Glycosylation
* Acylation
* Acétylation
* Clivage
* Biotinylation

93
Q

rôle des modif post traductionnelles

A
  • Régulation de l’activité des protéines
  • Étiquettage: reconnues par des partenaires
    métaboliques ou des systèmes de
    dégradation
  • Ancrer dans une membrane
  • Cascade de signalisation
  • Adressage
  • Définir une identité immunologique
94
Q

explique la modification post traductionnelle des ponts disulfure

A
  • Entre 2 Cys dans un même peptide
  • Entre 2 Cys de 2 peptides
  • Réaction oxydoréduction
  • Présent principalement dans les protéines sécrétées
  • Protège la protéine contre la dénaturation dans les milieux extracellulaires
95
Q

explique la modification post traductionnelle : phosphorisation

A

Modifie l’activité enzymatique
et la localisation subcellulaire

  • il faut une protéine kinase pour mettre un phosphate et une protéine phosphatase pour retirée un phosphate
96
Q

explique la modification post traductionnelle : glycolisation

A
  • les protéines sécrétées et les domaines transmembranaires extracellulaires sont souvent modifiés par l’addition de sucres (glycolisation)
  • rôle dans le repliement, la sécrétion et la stabilité des protéines

liaison de type O-liée (ser et Thr)

liaison de type N-liée (Asn)

Biochimie 232 (7 decks)

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