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Biochimie 232 > Enzymologie générale > Flashcards

Enzymologie générale Flashcards

1
Q

qu’est-ce qu’un état de transition ?

A

En biochimie, un état de transition désigne une configuration temporaire et instable d’une molécule qui se produit pendant une réaction chimique. Cela correspond au point le plus élevé d’énergie dans le diagramme de réaction, où les liaisons chimiques de réactifs sont en cours de rupture et celles des produits commencent à se former.

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2
Q

Les enzymes sont des protéines globulaires ou fibreuses ?

A

Globulaire

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3
Q

qu’est-ce que ΔGF ?

A

C’est l’énergie associé à la formation de l’état de transition

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4
Q

qu’est-ce que ΔGD ?

A

C’est l’énergie associée à la dégradation de l’état de transition

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5
Q

qu’est-ce que ΔG ?

A

c’est l’énergie associé à la réaction globale

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6
Q

ΔG est dépendant de quoi?

A

de la concentration initiale en substrat
et produit

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7
Q

Quand le ΔG est positif, on dit que …

A
  • la réaction est thermodynamiquement possible avec un apport d’énergie. Donc la réaction est endothermique
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7
Q

Quand le ΔG est négatif, on dit que …

A
  • la réaction est spontanée et qu’elle libère de l’énergie, donc qu’elle est exothermique
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7
Q

c’est quoi une réaction exothermique ?

A
  • libère de l’énergie (libère chaleur) et augmente la température

–> l’énergie des produits est plus petite que l’énergie des réactifs (donc libération d’énergie)

donc la réaction se fait spontanément

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8
Q

c’est quoi une réaction endothermique ?

A
  • consomme de l’énergie (absorbe de la chaleur), diminution de la température

–> l’énergie des produits est plus grande que l’énergie des réactifs (donc consommation d’énergie)

Donc, la réaction est thermodynamiquement possible, mais il doit un apport en énergie.

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9
Q

ΔG est indépendant de quoi?

A
  • du nombre ou du genre d’état de transition
  • ne nous renseigne pas sur la vitesse de la rct.
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10
Q

La vitesse d’une réaction dépend de quoi ?

A

dépend de l’énergie d’activation

(quand l’énergie d’activation est très haute, la vitesse de réaction est plus basse et quand on abaisse l’énergie d’activation, la vitesse est plus rapide).

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11
Q

Quel est le rôle d’un catalyseur dans une réaction chimique ?

A

Le catalyseur permet de DIMINUER l’énergie d’activation et ainsi AUGEMENTER la vitesse de rct.

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12
Q

c’est quoi un catalyseur ? est-ce qu’il participe à la rct ?

A
  • c’est un composé qui, ajouté au milieu de réaction, AUGMENTE la vitesse de rct, mais sans être modifiée. En effet, l’enzyme (le catalyseur) reste intacte.
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13
Q

Qu’est-ce que l’enzyme ne modifie pas ?

A
  • la constante d’équilibre de la réaction.
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14
Q

IMPORTANT : nomme les 5 propriétés des enzymes.

A
  • efficace
  • non consommation
  • rentabilité
  • spécificité
  • fragilité
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15
Q

Explique la propriété #1 : l’efficacité

A

AUGEMENTE FORTEMENT la vitesse de réaction.

ex. anhydrase carbonique (l’enzyme la plus rapide du corps humain).

** si on avait pas d’enzyme dans nos cellules, c’est sur que l’on mourrait!

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16
Q

Explique la propriété #2: non consommation

A
  • à la fin de la catalyse, les enzymes sont regénérées, donc intactes
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17
Q

Explique la propriété #3: rentabilité

A
  • Puisqu’elles sont EFFICACES et NON_CONSOMMÉES par la réaction, les enzymes agissent à des concentrations très basses,
    comparées aux concentrations de substrats
  • Les enzymes ne produisent pas de sous-produits inutiles
  • aussi, comme elles ne sont pas consommées, elles peuvent travailler plusieurs molécules et faire plusieurs produits (donc il y a plus de produits qu’il n’y a d’enzyme)
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18
Q

Explique la propriété #4: spécificité

A
  • Le pouvoir d’une enzyme de catalyser une réaction spécifique et essentiellement aucune autre est sa propriété la plus
    importante.
  • Cependant, la plupart des enzymes catalysent un même type de réaction (transfert de PO4,
    oxydoréduction,…) avec un petit nombre de substrat possédant des structures voisines, bien que souvent à des taux
    considérablement plus bas. Il peut y avoir des réactions avec des substrats apparentés lorsqu’ils sont en concentrations
    élevées

DONC = si un autres substrat (qui ressemble beaucoup au substrat que l’enzyme catalyse habituellement) est en très grande qte, l’enzyme pourra être efficace et catalyser la rct.

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19
Q

Explique la propriété #5: fragilité

A
  • elles sont inactivées ou dégradées par des agents détruisant leur structures tertiaires (chaleur, pH, détergents, solvant organiques..)
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20
Q

Qu’est-ce que signifie “spécificité à la réaction” ?

A

cela signifie qu’une enzyme ne peut catalyser qu’un seul type de rct.

–> par exemple, une enzyme qui fait des réactions d’oxydoréduction ne fera que ce type de rct.

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21
Q

Qu’est-ce que signifie “spécificité liée au substrat “ ?

A
  • liée à la nature chimique et à l’arrangement spatiale des aa des de reconnaissance du site actif
  • spécificité liée à la nature de la liaison et spécificité liée au groupe.
    Ex. hydrolase : A-B + H2O –> A-OH + B-H
    Ex. liaison ester (carboxyestérase, phosphoestérases)
    Ex. liaison peptidique (exopeptidase, endopeptidase)
  • spécificité absolue pour un seul substrat.
  • stéréospécificité
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22
Q

Qu’est-ce que la stéréospécificité ?

A

les enzymes fonctionnent soit pour l’énantiomère L ou pour l’énantiomère D.

** dans notre organisme, on a uniquement des enzymes pour l’énantiomère L, donc c’est bien d’avoir des antibiotique sous forme d’énantiomère D pour ne pas que nos enzymes le détruise.

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23
Q

Nomme un exemple d’enzyme à faible spécificité

A

Trypsine

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24
Q

Explique pourquoi la trypsine est une enzyme avec une faible spécificité

A

–> c’est une enzyme que l’on considère peut spécifique, parce que plusieurs substrats peuvent avoir ses effets

–> c’est une ENDOPEPTIDASE : donc elle coupe des liens peptidiques qui possède un motif particulier.

CLIVAGE DU LIEN PEPTIDIQUE SELON LE MOTIF :
-lys-X
-Arg-X
où X n’est pas une proline : donc beaucoup de possibilité

(coupe tjrs entre deux enzyme après lysine ou arginine)

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25
Q

quelle est la catégorie d’enzyme de la trypsine

A

endopeptidase (clivage du lien peptidique selon le motif)
- lys - X
- arg - X
- où X n’est pas une proline

FAIBLE SPÉCIFICITÉ

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26
Q

Donne une enzyme ayant une forte spécificité

A
  • ECORV
  • enzyme de restriction
  • clivage d’une séquence palindromique spécifique d’ADN
    -utilisée couramment en biologie moléculaire

** IL FAUT UN ARRANGEMENT ++++ PRÉCIS pour que l’ECORV agisse.

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27
Q

c’est quoi la différence entre la trypsine et l’ECORV ? (d’un point de vue de spécificité?)

A

la trypsine est une enzyme endopeptidase qui permet de couper les lien peptidique entre deux aa quand celui devant est l’arginine ou la lysine et quand ce n’est pas de la proline qui succède. Donc quand même bcp de choix.

mais l’ECORV est une enzyme spécifique. En effet, la séquence doit être précise pour que le clivage se produise.

bref trypsine = spécificité faible et ECORV = haute spécificité

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28
Q

C’est quoi une enzyme ? (définition facile)

A
  • catalyseur biologique pour la cellule
  • augmente la vitesse de la réaction en abaissant l’énergie d’activation
  • protéines globulaires
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29
Q

nommes les 6 classes d’enzyme

A
  • oxydoréductases
  • transférases
  • hydrolases
  • lyases (synthases)
  • isomérases
  • ligases (synthases)
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30
Q

C’est quoi une enzyme oxydoréductases ?

A

une molécule perd des électrons (oxydation, devient plus positive) et une autre molécule gagne des électrons (réduction, devient plus négative)

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31
Q

à quoi sert une enzyme transférases ?

A

transfert d’un groupement d’une molécule à une autre molécule

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32
Q

c’est quoi une enzyme hydrolase ?

A

une enzyme qui fait une coupure en fct de l’eau

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33
Q

c’est quoi une enzyme ligase

A

BESOIN D’ATP

–> enzyme de synthèse

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34
Q

c’est quoi une enzyme lyase

A

PAS BESOIN D’ATP

–> enzyme de synthèse

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35
Q

quoi les deux enzyme de synthèse et leur différence

A

ligases = besoin d’ATP, consomme de l’énergie
lyases = pas besoin d’ATP, fourni de l’énergie

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36
Q

que permet une enzyme isomérase ?

A

permet de faire un isomère

37
Q

plusieurs enzymes ont besoin d’un ________ afin d’exercer leur activité catalytique

A

cofacteur

38
Q

est-ce que le cofacteur doit absolument être présent sur le site actif ?

A

OUIII

39
Q

qu’est-ce que permet le cofacteur (3 points)

A
  • reconnaissance du substrat
  • participe à la catalyse
  • stabilise la conformation spatiale efficace du site actif
40
Q

Nomme une catégorie de cofacteur important

A

le ions métalliques (Zn, Mg, Ca, Fe, Cu)

-les métallo-enzymes contenant de fer ou cuivre dans leur centre actif sont le plus souvent utilisé dans les réactions d’oxydoréduction (électron libre)

41
Q

décrit en 4 points le site actif d’une enzyme :

A
  • Le site actif d’une enzyme est relativement petit comparativement à sa taille
    totale. Il peut impliquer moins de 5% des acides aminées totaux de l’enzyme.
  • Le site actif est une structure tridimensionnelle formée par la structure
    tertiaire de l’enzyme. La relation 3-D entre la position des aa du site actif (et
    celle des cofacteurs impliqués) reflète la structure du substrat
    (complémentarité spatiale).
  • Typiquement, l’attraction entre la molécule d’enzyme et ses substrats sont des
    liaisons de type non covalentes (liaison hydrogène, liaison électrostatique,
    interaction hydrophobique, interaction de van der Waals).
  • Les sites actifs des enzymes sont habituellement dans les failles et crevasses de
    la protéine
42
Q

les ___________________ des enzymes sont habituellement des failles et des crevasses de la protéine

A

les sites actifs

43
Q

l’attraction entre l’enzyme et ses substrats sont des liaisons de type…

A

non covalentes :
- liaison hydrogène
- liaison électrostatique
- interaction hydrophobe
- interaction de van der Walls

44
Q

combien d’aa de l’enzyme sont impliqués dans le site actif et à quoi servent les autres ?

A
  • 5%
  • les 95% autres servent à solidifier la conformation spatiale 3D
45
Q

le site actif est composé de deux sites, quels sont-ils ?

A
  • site de liaison
  • site catalytique
46
Q

Quelle est la fct u site de liaison ?

A

lie le substrat à l’enzyme et l’oriente correctement

47
Q

le site catalytique sert à quoi

A

endroit ou l’enzyme catalyse

48
Q

Explique le modèle de Fischer pour le site catalytique

A

Le modèle de Fischer suppose que le site catalytique est rigide. Il explique que l’enzyme et le substrat sont comme une clé et une serrure.

le site catalytique de l’enzyme est préformaté pour s’ajuster au (x) substrat (s)

Cela signifie que seule une certaine forme du substrat peut se lier efficacement à l’enzyme.

49
Q

explique le modèle de Koshland pour le site catalytique

A
    • Le site de liaison du substrat et le site actif de l’enzyme ne sont pas exactement
      complémentaire.
      – Initialement, l’enzyme a une conformation permettant d’attirer le substrat.
  • La liaison du substrat induit dans l’enzyme un changement de conformation qui amène des
    résidus d’aa ou d’autres groupes de cette enzyme dans l’orientation spatiale correcte pour lier
    complétement le substrat et/ou pour la catalyse
  • Changements conformationnels induits quand le substrat est lié (main dans un gant!).
    – Cette hypothèse est supportée par l’observation de changement dans les domaines de la protéine
    de plusieurs nanomètre durant la catalyse
50
Q

c’est le modèle de fischer ou le modèle de Koshland qui est le plus au point ?

A

Koshland

51
Q

exemple de cofacteur : le cofacteur de l’anhydrase carbonique est …

A

Zn2+ : ainsi, sur le site actif, on trouve les Zn2+ qui permet à l’enzyme d’être fonctionnelle pour catalyser la rct.

52
Q

quelle est la définition d’une coenzyme ?

A

composés organique de faible poids moléculaire, thermostables, indispensables à l’activité enzymatique.

53
Q

la liaison d’une enzyme avec sa coenzyme est covalente ou non covalente ?

A

elle est NON-covalente dans la plupart des cas.

54
Q

quand la coenzyme est lié par une liaison covalente avec son enzyme, c’est ce qu’on appelle …

A

un groupement prosthétique

55
Q

les enzymes qui demande un cofacteur appartiennent à quelles classes?

A

1: oxydoréductase
2: transférase
5: isomérase
6: ligase

56
Q

on peut envisager les coenzymes comme …

A

comme de seconds substrats

57
Q

les coenzymes servent de…

A

de réactifs de transfert de groupe

58
Q

Qu’est-ce qu’une vitamine ?

A

constituants indispensables aux organismes mais que ceux-ci sont incapables de synthétiser.

–> les vitamines doivent donc être apporter par l’alimentation (faible qte)

59
Q

Les vitamines sont a)___________ ou des b)__________

A

a) précurseurs de plusieurs enzymes
b) des coenzymes elles-mêmes

60
Q

Pour la coenzyme : FAD

nomme : atomes ou le groupes transférés & la vitamine associée

A
  • Atome d’hydrogène
  • V : riboflavine
61
Q

Pour la coenzyme : NAD

nomme : atomes ou le groupes transférés & la vitamine associée

A
  • Ion d’hydrure
  • V: Acide nicotique
62
Q

Pour la coenzyme : CoA

nomme : atomes ou le groupes transférés & la vitamine associée

A
  • Acyl
  • V : acide pantothénique
63
Q

Pour la coenzyme : thiamine pyrophosphate

nomme : atomes ou le groupes transférés

A
  • groupement carboxyle
63
Q

Pour la coenzyme : Tétrahydrofolate

nomme : atomes ou le groupes transférés & la vitamine associée

A
  • groupement monocarboné (sauf CO2)
  • V : acide folique
64
Q

Pour la coenzyme : pyridoxal phosphate

nomme : atomes ou le groupes transférés

A
  • NH2
65
Q

qu’est-ce qu’une réaction redox (d’oxydoréduction ?)

A
  • Inter conversion d’un composé réduit avec un composé oxydé
  • Transfert d’électron (courant électrique) et éventuellement de proton
66
Q

nomme les couples de cofacteurs pour une réaction d’oxydoréduction :

A

NAD+/NADH et NADP+/NADPH

FAD/FADH2 et FMN/FMNH2

CoQ/CoQH2

67
Q

le NADH est un transport d’hydrogène. Explique comment il procède

A

Il arrive sous la forme NADH et avec une enzyme (LDH –> lactate déshydrogénase). Il laisse un atome H au produit et devient NAD+

68
Q

le NAD est le cofacteur de quel enzyme ?

A

Acide nicotinique (niacine)

–> forme la vitamine B3
–> Se retrouve dans la viande, le poisson (surtout les poissons gras comme le thon et le saumon), la
volaille (poulet, dinde), le lait, les œufs.

69
Q

qu’est-ce que cause une déficience sévère en niacine (acide nicotinique) ?

A

la pellagre

70
Q

quels sont les signes cliniques de la pellagre ?

A
  • dermatite (inflammation de derme)
  • diarrhée chronique
  • démence (dans les cas les plus sévère)
  • Mort
    (4 D!)
71
Q

Comment est formé le cofacteur FAD ?

A
  • 2 sucres (pentoses)
  • 2 phosphates
  • 2 bases (flavine, adénine)
72
Q

nomme deux informations qui décrivent la riboflavine ?

A
  • vitamine
  • pigment jaune
73
Q

explique comment agit FAD

A

elle transporte des ions hydrures (H-).

ainsi, elle peut remplacer un lien double en y ajouter un H.

Ainsi, la molécule passe de la forme oxydée (FAD) à la forme réduite (FADH2)

74
Q

Le FAD est le cofacteur de quelle vitamine ?

A
  • Riboflavine (vitamine B2)
    –> La vitamine B2 est plus abondante dans les aliments d’origine animale: produits laitiers, abats,
    œufs, poissons et viandes. Parmi les végétaux, les légumes de couleur verte en sont
    relativement riches
75
Q

Quel est le tableau clinique d’une déficience en vitamine B2 (riboflavine ?)

A
  • Le manque de vitamine B2 se traduit par des lésions de la peau (dermite séborrhéique) et des
    muqueuses (gerçures des lèvres et des coins de la bouche, langue rougeâtre), des troubles
    oculaires (larmoiement, vascularisation excessive des conjonctives, hypersensibilité è la
    lumière).
76
Q

Nome deux transporteurs d’hydrogène (cofacteurs) important pour la chaîne de transport d’électron (respiration cellulaire aérobique)

A

–> coenzyme Q (ubiquinone)
–> Plastoquinine

77
Q

–> coenzyme Q (ubiquinone)
–> Plastoquinine

où agissent elle

A

ubiquinone = dans les mitochondries
plastoquinine = dans les chloroplastes

78
Q

la coenzyme A (CoA) est un cofacteur pour quelle vitamine ?

A
  • Acide pantothénique (vitamine B5)
  • Source: céréales, viandes, jaune d’œuf, lait,
    légumes (facilement disponible!)
79
Q

la coenzyme A (CoA) permet quoi ?

A

transfert de radicaux acyl ou acétyl

80
Q

quels sont les signes cliniques d’une déficience en vitamine : Acide pantothénique

A
  • déficience rare : sensation de brûlure dans les pieds, fatigue, apathie, fourmillement, maux de tête
81
Q

la TPP (THIAMINE PYROPHOSPHATE) permet quoi ?

A

transfert d’un groupement carboxyle

Assure le transfert d’un résidu carbonyle à
partir de sa fixation sur son noyau
thiazolium

82
Q

quelle vitamine est précurseur de TPP?

A

la vitamine thiamine est le précurseur, tandis que TPP est la forme active qui agit comme cofacteur.

Thiamine (vitamine B1)
* La meilleure source de thiamine est le germe de blé et la partie extérieure d’autres grains),
levure, œufs.

83
Q

quel est la conséquence d’une carence en viatamine B1 (thiamine)

A
  • La carence est plus fréquente chez les populations se nourrissant avec du riz blanc ou d’autres
    glucides raffinés dans les pays en voie de développement et chez les alcooliques.
  • Déficience: béribéri et encéphalopathie (syndrome de Wernicke-Korsakoff).
  • Neuropathie périphérique, faiblesse musculaire, fatigue (dry beriberi), œdème, insuffisance
    cardiaque (wet beriberi).

Résolution partielle des symptômes après le début du traitement
(récupération totale peut prendre des mois).

  • L’encéphalopathie est une urgence médicale (ophtalmoplagie, ataxie, stupeur, psychose)
84
Q

béribéri c’est en lien avec quelle cofacteur et quel précurseur ?

A
  • cofacteur : TPP
  • précurseur : vitamine B1 (thiamine)
85
Q

quel cofacteur permet le transfert d’un groupement aminé (réaction de transamination transamination) ?

A

PHOSPHATE DE PYRIDOXAL (PPAL)

86
Q

quelle vitamine est précurseur de TPP?

A

VITAMINE: PYRIDOXINE
* Le pyridoxal phosphate est la forme active de la vitamine B6 (activée par le foie).
* Source: céréales, légumes, abats, levures (facilement disponible!)

87
Q

quelle déficience (tableau clinique) est associé à un carence en pyridoxine (vitamine B6) ?

A

Déficience rare → grande disponibilité dans l’alimentation, synthétisée par la flore intestinale.

  • Si déficience: dermatite seborrhéique, conjonctivite, somnolence, neuropathie, anémie
    sidéroblastique, stomatite, conjonctivite.
  • Quelques médicaments interfèrent avec son métabolisme → supplémentaƟon
88
Q

qu’est-ce que permet le TÉTRAHYDROFOLATE (FH4)

A

le transfert de groupement monocarboné (sauf CO2)

– méthyl (CH3)
– méthylène (CH2)
– méthényl (CH)
– formyl (CHO)
– formimino (CHNH)

89
Q

TÉTRAHYDROFOLATE (FH4) est associé à quelle enzyme ?

A
  • Acide folique = vitamine B9
  • Légumes à feuilles vertes, levure, foie, noix
90
Q

Fait un tableau clinique de l’importante de l’acide folique (vitamine B9)

A
  • Rôle dans la synthèse des purine, thymine, glycine, conversion de l’homocystéine en
    méthionine
  • Un des rôles essentiels → pour la synthèse de l’ADN et ARN et la formation de l’érythrocyte.
  • Une carence en folate → anémie par manque de maturation des globules rouges
    – Similaire à une carence en vitamine B12
  • Des antagonistes du folate (ex methotroxate) = chimiothérapie.
    – Compétition pour la dihydrofolate reductase → diminution de 5-THF. (les cellules cancéreuses sont donc plus à risques de mourir) –> le cancer est plus fragile au antagoniste de folate que les cellules en santé)
    – Haute concentration plasmatique en peu de temps = les cellules cancéreuse plus à risque (division
    rapide)
  • Recommandation à toutes les femmes enceintes, supplément d’acide folique de la conception
    jusqu’à 12 semaines de grossesse → diminution significative de risque de malformation du
    tube neural (spina bifida).

Biochimie 232 (7 decks)

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