Protéines Flashcards
C’est quoi le nombre de possibilité d’aa
- 2 aa → 2 possibilités de peptides
- 3 aa → 6 possibilités de peptides
- n aa → n ! possibilités
- 20 aa → 2 X 1018 possibilités
2 aa
dipeptide
3 aa
tripeptide
plus de 3 aa
polypeptide
quand c’est moins de 50 aa –> on dit que cest un…
polypeptide
PM moins de 6000 dalton
nomme un exemple de tripeptide
TRH (hormone de l’hypothalamus)
Pryro (glu modifié)
His
Pro
exemple de polypeptide
GHRH –> hormone de croissance
(44 aa)
nomme les 2 classes de protéines
holoprotéines
hétéroprotéines
C’est quoi une holoprotéine ?
Protéine juste avec des aa
C’est quoi une hétéroprotéine
Protéine avec autre chose (labile ou covalente)
Protéine et phosphate et type de liaison :
phosphoprotéine
–> covalente
protéine et lipide
lipoprotéine
ex. HDL, LDL
protéine + flavine
et dire liaison
Flavoprotéine, covalente
Métal + protéine
métalloprotéine
ex. hémoglobine avec le fer
protéine et ARN
ribonucléoprotéine
protéine et sucre et liaison
Glycoprotéine (protéine + sucre)
covalente
quand on parle d’hétéroprotéine, on dit qu’elles ont un groupement …
groupement prosthétique
Quels sont les 2 types de protéines ?
Protéines fibreuses
et protéines globulaires
Nomme les 3 caractéristiques d’une protéine fibreuse :
1- Motif simple
2- Insoluble dans l’eau (ON NE VEUT PAS QU’ELLES SOIENT SOLUBLES DANS L’EAU)
3- répétition de motifs simples
Exemples (2) de protéines fibreuse :
- la kératine que l’on a dans les cheveux
- le collagène que l’on a dans les tendons, os, dents…
Nommes les 3 caractéristiques des protéines globulaires
1- fonction dynamique
2- soluble dans l’eau
3- se trouve dans le cytosole et dans le liquide extracellulaire, car soluble dans l’eau
exemples (3) de protéines globulaire
1- les anticorps
2- les hormones
3 - les enzymes
Décrie moi la structure primaire des aa
- Séquence d’aa
o L’ordre c’est la séquence précise
o Mais dans la structure primaire, c’est un polypeptide (la protéine n’est pas fonctionnelle, car elle n’a pas encore le bon repliement).
Décrie moi la structure secondaire des aa
- Réfère à la structure spéciale adoptée par des aa adjacents sur une portion de la protéine
o Les acides aminés sont près l’un de l’autre quand il se lient
o Les liaisons sont entre les groupes amine et carboxyle
o IL PEUT Y AVOIR : feuillet et hélice c’est la séquence X (structure primaire) qui détermine quel type de repliement à lieu.
o LIAISON HYDROGÈNE
décrit moi la structure tertiaire des aa
- Structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des aa éloignés
o Par exemple, l’acide aminé 35 peut interagir avec l’acide aminé 1342.
o Les acides aminés sont loin les uns des autres lorsqu’ils s’unissent.
o Certains acides aminés ont la structure tertiaire comme dernière forme.
décrie ma structure quaternaire des aa
- Structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique.
- Assemblage des protéines entre elles
La structure d’une protéine détermine sa …
FONCTION (donc il faut non seulement avoir la bonne séquence, mais aussi le bon repliement)
structure du lien peptidique (2 éléments)
- plane et polaire
- encombrement stérique favorise la configuration trans
la configuration trans du lien peptidique est causé par …
l’encombrement stérique
nomme des liaisons (4) qui stabilise les structure secondaire et tertiaire
secondaire : liaison hydrogène
tertiaire :
- pont disulfure
- liaison hydrogène
- liaison ioniques
- liaisons hydrophobes
explique ce qu’est une liaison peptidique
La liaison peptidique est une réaction de condensation (ou de déshydratation). C’est-à-dire que le groupement COOH d’un acide aa et le groupement NH2 d’un autre aa se lie en libérant une molécule d’eau. (Le NH2 pert un H et le COOH perd un HO donc H2O).
explique pourquoi une liaison peptidique est plane et rigide
Dans un lien peptidique, le lien double se promène. Cela empêche la rotation autour du lien peptide. Ainsi, la liaison peptidique est plane et rigide avec un caractère de liaison double partielle (c’est ce qu’on appelle la liaison peptidique double).
j’ai 4 aa, il me faut ___ liaisons peptidiques
3
pourquoi faut-il que l’on privilégie la conformation trans ?
Il est optimal que l’encombrement stérique des groupement R favorise la conformation trans de la liaison peptidique, car cela permet à la chaîne latérale de prendre de l’expansion. (Il serait OK d’avoir une conformation cis pour les aa ayant de très petite chaîne lat)
de quoi dépend la flexibilité du squelette peptidique ?
–> dépend entièrement de la rotation des 2 liens entourant le carbone alpha
RAMACHANDRAN
quels sont les angles de ramachandran
–> un 0 avec une barre = de N vers C
–> une fourchette = de C vers COOH
En THÉRORIE, c’est quoi la rotation que permet une rotation libre entre les liens (N vers C et C vers COOH) ?
de -180 à 180
En réalité il y a des facteurs __________ et _____________ qui limitent les combinaisons possibles
stériques et énergétiques
la rotation des liens ( (N vers C et C vers COOH) joue un rôle important dans la détermnation de la structure ________________ d’une protéine
SECONDAIRE –> car diagramme de Ramachandran
Qu’est-ce que permet le diagramme de Ramachandran ?
- Manière de visualiser les angles phi et psi des aa dans la structure d’une protéine.
pourquoi, dans la réalité, certaines valeurs d’angles ne peuvent être combinées ?
parce que les groupement chimiques occuperait littéralement le même espace.
Le graphique de Ramachandran permet de …
- Voir les combinaison permise (noir)
- voir les combinaisons permises, mais pas favorisé
Quelles structures sont le plus souvent retrouvées dans le digramme de ramachandran ?
- feuillet B et hélice a
Dans quel cas le diagramme de Ramachandran prédit une hélice alpha gauche
quand il y a juste de la glycine (exceptionnelle)
Qu’est-ce que permet de voir un diagramme de Ramachandran à l’ordinateur
De voir à quoi ressemblera notre prot
Qu’est-ce que permet la cristallographie pour les protéines ?
permet de trouver les angle phi et psi
–> l’information la plus détaillée sur la structure des biomolécules nous est fournie par la diffraction er la cristallographie de rayons X
Comment fonctionne la cristallographie ?
- Les rayons X sont dirigés sur un cristal de protéine et sur un cristal d’un dérivé de cette protéine additionnée d’un métal lourd.
- Les rayons sont dispersés selon une orientation qui dépend des densités électroniques des différentes parties de la protéine.
- Les données recueillies sur des plaques photographiques ou par des détecteurs de surface.
- Elles sont transmises à un ordinateur et analysées de façons mathématiques, traduites en cartes de densité électronique et utilisées pour construire des modèles tridimensionnels des protéines.
La cristallographie est une méthode qui vise le même objectif que ….
le diagramme de Ramachandran
La cristallographie est une méthode … (3 éléments)
- longue
- couteuse
- hautement spécialisé
Définition brève de la cristallographie
diffraction aux rayons X
Décrie moi une liaion pont disulfure (structure, acide aminés impliqués, fonctionnement)
- liaison covalente
- cystéine uniquement (libère 2 H et deux électrons) –> s-s partagent leur électrons
Décrie moi une liaison hydrogène (structure, acide aminés impliqués, fonctionnement)
- non covalente
- entre C=O et les NH des liaisons peptidiques
- entre les groupement R de certains aa
–> groupement hydroxyle (Ser, Thr, Tyr)
–> groupement imidazole (his)
–> groupement y-carboxyle (glu, asp)
–> Groupement amine (glu, asp)
Quels aa font liaison hydrogène avec leur groupement hydroxyle (HO)
- serine
- thréonine
- tyrosine
Quel acide aminé fait une liaison hydrogène avec son groupement imidazole
histidine
Quels aa font liaison hydrogène avec le groupement y-carbonyle?
asp et glu
Quels aa font liaison hydrogène avec groupement amine
ASP et GLU
Explique ce qu’est une liaison ionique
C’est une liaison non covalente électrovalentielle
-entre un radical chargé + (NH2+ ou NH3+) et un radical chargé - (coo-)
Quels sont les aa qui font de liaisons ioniques?
tous les aa polaires chargés à ph neutre
- histidine
- arginine
- lysine
- acide carboxylique
- acide glutamique
Explique c’est quoi une liaison hydrophobe
Liaison non covalente avec des AA hydrophobes
Quels sont les AA avec une chaine hydrophobe non polaire ?
- valine
- alanine
- leucine
- isoleucine
- phénylalanine
Explique 3 principes de la liaison hydrophobe
- Les acides aminés avec des chaînes hydrophobes (leu, ile, ala, val, phe), ne forment pas de liaison avec les molécules d’eau
- ainsi, leur chaine lat repoussées en tendence à se rapprocher
- ce rapprochement permet des interactions de type force de Van der Waals
–> bref les gourpements hydrophobes se retrouvent tous à l’intérieur de la protéine. et les groupements polaires sont vers l’extérieur.
Nomme les 2 types de protéines fibreuses :
1- protéines fibreuses alpha
2- protéines fibreuses B
Les fibreuse alpha sont des protéines …
élastique
les fibreuses beta sont …
protéines inextensible
les hélices alpha (protéines élastiques) sont stabilisé par des liaisons…
hydrogène
Entre N-H (de la liaison peptidique) et O du carbonyle occupant la 4e place
Les C=O sont tournés vers l’extrémité c-terminale
Dans les hélice alpha –> les chaines latérales sont dirigées vers … parce que …
vers l’extérieur pour diminuer l’encombrement stérique, elles sont plus volumineuses
Les dimensions de l’hélice alpha : quel est le pas de l’hélice droite (distance parcourue par tour le long de l’axe)
0, 54 nm
Les dimensions de l’hélice alpha : combien de résidus par tour (pas)
- 6
Les dimensions de l’hélice alpha : Distance (le long de l’axe) entre des atomes semblables situés sur des aa adjacents
0, 15 nm
une hélice alpha ne contient jamais de …, car …
jamais de proline, car ça casse une hélice alpha
Dans une chaine peptidique, ce son les … qui ont la conformation la plus stable
hélice alpha
comme les hélice alpha ont la conformation la plus stable… se forment spontanement pour stabiliser la structure
ponts hydrogène
La conformtion hélice droite est la plus _______ et la plus_________
plus fréquente et la plus longue
la conformation gauche pour l’hélice alpha est rarement rencontrée… dans quelles circonstances ?
Quand il n’y a que 4 aa et que c’est de la glycine (donc plus courte aussi que l’hélice alpha droite)
Nomme un exemple concret pour l’hélice alpha
kératine dans les cheveux
qu’est-ce qu’une protofibrille ?
C’est 3 hélices alpha droites
Les cheveux sont composé de kératine à __%
95
cmb aa dans kératine
18
On peut jouer sur la structure des cheveux en jouant avec les pont s-s grâce a des solution…
oxydo-réductrices
Si on veut des cheveux lisse il faut …
on brise les liaison disulfure S-S qui stabilisent la structure des cheveux
Si on veut des cheveux bouclés, il faut …
on crée des liaison disulfure S-S qui stabilisent la structure des cheveux
Pour briser les ponts s-s –> il faut agents …
réducteurs
- Briser les liaisons disulfures : Les traitements chimiques, comme le défrisage ou les permanentes, utilisent des agents réducteurs pour rompre ces liaisons. Cela permet de modifier la forme des cheveux.
pour faire des ponts s-s, il faut des agents
oxydants
- Reformer les liaisons : Ensuite, les cheveux sont remodelés dans la forme désirée (par exemple, en boucles) et des agents oxydants peuvent être utilisés pour reformer les liaisons disulfures dans cette nouvelle configuration.
le feuillets B est une protéines …
inextensible
C’est quoi le principe des feuillet B
Liaison hydrogène (OH)
les deux types de feuillets B
- parallèle et anti-parallèle
c’est quoi un feuillet B parallèle
tous les COOH vont du même sens (liaisons H régulièrement espacées)
C’est quoi un feuillet B antiparallèle ?
Liaisons H peu espacées en alternant avec des liaisons H très espacées
Nomme les 6 caractéristiques importantes du feuillet B (protéines fibreuses inextensibles)
- les liaisons peptidiques sont parallèles et dans un même plan
- les groupement R sont perpendiculaires au plan de la feuille
- les groupement R sont petit
- Le feuillet est stabilisé par des liaisons hydrogènes appartenant aux C et aux N de la liaison peptidique
- périodicité de 0.70 nm
- pas de cys et pas de pro
Quels aa on ne retrouve pas dans les feuillets B
Cys et pro
Périodicité des feuillets B
0.70 nm
L’hélice du collagène, c’est quoi ?
une protéine majeure chez les vertébrés (25 à 35% des protéines totales)
chez les vertébrés, quelle protéines représente 25-23% des protéines totales ?
collagène
l’hélice du collagène est une forme…
tropocollagène (3 chaines polypeptidiques, environ 1000 aa)
hélice du collagène :C’est quoi le tropocollagène
3 chaines peptidiques –> envions 1000 aa
chaque chaine de l’hélice de collagène est une hélice …
une hélice gauche
une superhélice droite est le résultats de …
hélice du collagène : 3 hélices gauches qui s’enroule pour formé une hélice gauche
Dans l’hélice de collagène, où se trouvent les liaisons H?
Cette structure en cordage est stabilisée par de liaison hydrogène entre les 3 brins (et non à l’intérieur d’un même brin).
DONC ENTRE LES 3 brins d’hélice gauche
pourquoi l’hélice de collagène crée une résistance à l’étirement ?
Parce que le pas des hélices individuelles est différent du pas de la super-hélice
localisation du collagène
- dans les os (associées à cristaux d’hydroxyapatite)
- dans les tendons (fibres rigides en forme de cordage)
- dans la peau (fibres lâches et dans toutes les directions)
- dans les vaisseaux sanguins (en réseau élastique)
Hélice alpha ou hélice collagène ? Liaison H entre les aa d’une même hélice
alpha
Hélice alpha ou hélice collagène ? superhélice droite
collagène
hélice alpha ou beta ? comprend hélice gauche
hélice collàgène
ou se font les liaisons hydrogène dans les hélice de collagène ?
ENTRE LES HÉLICES –> a/n de l’hydroxyproline
quels sont les deux motifs possible pour l’hélice de collagène ?
-Gly-X-Pro-
-Gly-X-Hyp-
pourquoi dans l’hélice de collagène seul la gly peut occuper la place de R
parce qu’il ne faut pas de R encombrant dans une hélice de collagène
qu’est-ce qui donne de la stabilité à l’hélice de collagène ?
o X = surtout Pro et Hyp → donne la rigidité à l’hélice
- Composé du motif (–Gly-X-Pro-) ou (-Gly-X-Hyp-)
pourquoi l’hydroxyproline est importante dans l’hélice de collagène ?
participe à des liaisons covalentes avec des sucres
L’hydroxylysine est impliquée dans la formation de liaisons hydrogène entre les chaînes de collagène, ce qui renforce la structure hélicoïdale.
Elle peut également être glycosylée (attachée à des sucres), ce qui joue un rôle dans la régulation des interactions cellulaires et dans la résistance à la dégradation enzymatique.
Support à la structure : En participant à l’architecture du collagène, l’hydroxylysine contribue à la résistance mécanique des tissus, tels que la peau, les os et les cartilages.
Quel aa modifié intervient dans les liaisons H intercallaires ?
Allysine = lysine modifié
o Allysine (aldhéhyde de Lys)
combien de résidu par tour (pas) l’hélice de collagène ?
un peu moins de 3
Quelle est la distance (le long de l’axe) entre des atomes semblables situés sur des aa adjacents ?
0,29 nm
exemple important de modification post-traductionnelles (pour le scorbut)
La proline, avec l’enzyme proxyl hydroxylase fait l’hydro proline
3- hydroxyproline et 4-hydroproline
Pourquoi la vitamine C est-elle essentielle dans la modification post-traductionnelle de proline en 3- hydroxyproline et 4-hydroproline ?
Parce que la vitamine C (acide ascorbique) permet de faire fonctionner l’enzyme prolyl hydroxylase qui permet la réaction
- Vitamine C est un cofacteur essentiel pour l’enzyme prolyl-hydroxylase (et pour l’enzyme lysyl hydroxylase)
hydroxyproline (hyp) est très importante, pourquoi ?
Parce que l’hydroxyproline (hyp) –> présente dans les brins de collagène est impliqués dans la formation des liens hydrogènes dans les brins de collagène –> ainsi, elle est ++++ importante pour la structure
Explique ce qu’est le scorbut
C’est une maladie ++ grave –> carence en vitamine C
Explique en quoi le manque de vitamine C (scorbut ) mène au déchaussement des dents
Quand la vitamine C (acide ascorbique) ne fonctionne pas, l’enzyme prolyl-hydroxylase ne fonctionne pas! ainsi, la proline ne peut pas faire de hyp (hydroxyproline). L’hydroxyproline est un AA très important pour la formation de lien hydrogène entre les 3 hélices gauche du tropocollagène.
Ainsi, le collagène est détérioré. Quand le collagène est détériorer, plusieurs disfonctionnement physique peuvent survenir tel qu’un déchassement des dents
Explication + complexe :
- Carence grave en vitamine C (scorbut) → cette enzyme fonctionne modérément ou peu → le tropocollagène (3 chaîne polypeptidique) ne peut pas former des réticulations covalentes (donc les hydroxyprolines sont nécessaires pour former adéquatement le tropocollagène)
- En absence de vitamine C, la triple hélice est instable à température de la pièce et ne se forme pas à température du corps → mauvaise synthèse du collagène
- Cliniquement: déchaussement des dents et saignement, lésions cutanées, fragilité vasculaire, …et finalement la mort (parce que les fibres de collagène permettent de maintenir les dents sur les gencives)
explique ce qu’est le scorbut et pourquoi une déficience en vitamine D mène à une telle maladie :
Le scorbut est une carence grave en vitamine C. La vitamine C (acide ascorbique) est un cofacteur essentiel pour l’enzyme proxyl-hydroxylase. Ainsi, il faut absolument de la vitamine C pour que la proline puisse être modifiée en hydroxyproline (modification post-traductionnelle). L’hydroxyproline est très importante dans la structure des hélices du collagène puisqu’elle permet de maintenir une structure rigide en faisant des liens hydrogène entre les brins de collagènes des 3 hélices gauche. Ainsi, avec l’hydroxyproline, les trois hélices gauches s’unissent et deviennent le tropocollagène (associations de 3 polypeptides). Cela forme une superhélice droite structure très rigide pour répondre au besoin de structure de notre organisme. En ce sens, sans la vitamine C, la triple hélice est instable à température pièce et ne se forme pas à la température de notre corps, donc la synthèse de collagène est mauvaise. La syndesmose alvéolo-dentaire (gomphose = articulation de la dent) nécessite aboutement du collagène. Un déchaussement pourra être observé cliniquement.
en vieillissant, dans le collagène quelles liaisons augmente
augmentation des liaisons intra et intercatenaires
*Liaisons covalentes intracatenaires : Formées par la conversion de certains résidus de lysine et de proline en hydroxylysine et hydroxyproline, renforçant la structure.
**Liaisons covalentes intercatenaires : La lysine et l’hydroxylysine peuvent former des liaisons covalentes par des réactions d’oxydation, créant des ponts entre différentes chaînes.
comme il y a plus de liaisons intercateniares et intracatenaires, les fibres de collagène sont plus __________ et ____________ en vieillissant ET il y a une ________________ de propriétés ___________________ de la protéine
rigide et cassante
exemples visibles sur le corps du vieillissement du collagène
rides
cornée de l’oeil moins transparente
C’est quoi un coude Beta ?
Une séquence de 4 aa qui permet à une chaîne de changer de direction.
La chaîne principale fait un tour en U serré. Se retrouve souvent à la jonction de 2 segments de la chaîne formant un feuillet beta antiparallèle.
Ces coudes contiennent généralement une glycine ou une proline.
Quels 2 aa aminés sont souvent contenue dans un coude B ?
- glycine ou proline
c’est quoi une pelote statique ?
Structure non-ordonnée (contrairement aux hélices ou feuillet)
Pas de forme géométrique régulière dans l’espace
Mais peut être très importante pour l’activité de la protéine!
Autre nom à pelote statique
random coil
Dans les protéines globulaire, les structures ___________ s’organisent en __________________
structures secondaires en structure tertiaire
c’est quoi une structure tertiaire ?
Structure tertiaire est l’organisation tridimensionnelle compacte d’un ensemble d’éléments ayant une structure secondaire
Entre quoi ont lieu les liaisons dans les structures tertiaires et ce sont des liaisons de quoi ?
entre les chaînes latérales
- hydrophobe (entre les chaines lat des aa hydrophobe)
- pont disulfure (cystéine)
- liaison H et aussi liaison ionique
le repliement final d’une protéine est le résultat d’un processus ____________ et _______________
coopératif et séquentiel
–> c’est la séquence (structure primaire) du départ qui détermine les autre structure
qu’est-ce que permettent les chaperons moléculaires (3)
o Joue un rôle dans l’assemblage ou le repliement exacte de protéines sans qu’elles fassent partie de ces dernières.
o Empêche le repliement prématuré
o Peut accélérer le repliement
est-ce que la chaperonine fait partie de la protéine ?
NON
les chaperons sont souvent de protéines …
protéines de choc thermique (heat shock protein, Hsp)
c’est quoi une heat shock protein ?
c’est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d’autres stress cellulaire (ex : stress oxydatif).
exemple de protéine de choc thermique
Exemple de protéines chaperon :
HSP 90- EXEMPLE DE HEAT SHOCK PROTEIN (pas de question directement sur ça à l’examen, mais intéressent à comprendre)
Hsp 90 est une protéine qui joue un rôle dans la communication cellulaire.
– En temps normal, elle protège une panoplie de protéines instables impliquées dans le processus de division cellulaire et d’embryogénèse.
– Hsp 90 masque les mutations qui ont pu s’accumuler.
En conditions de stress thermique, Hsp90 est également une protéine chaperon
– Lors d’un stress, Hsp joue son rôle de chaperon
– Des mutations, jusque-là cachées, s’expriment alors conduisant à des malformations importantes chez la mouche (Ainsi, HSP 90 va agir comme un chaperon moléculaire pour encadrée le repliement adéquat des protéines chez la mouche)
– Stress → cause une macroévolution
