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Biochimie 232 > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

C’est quoi le nombre de possibilité d’aa

A
  • 2 aa → 2 possibilités de peptides
  • 3 aa → 6 possibilités de peptides
  • n aa → n ! possibilités
  • 20 aa → 2 X 1018 possibilités
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Q

2 aa

A

dipeptide

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Q

3 aa

A

tripeptide

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Q

plus de 3 aa

A

polypeptide

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Q

quand c’est moins de 50 aa –> on dit que cest un…

A

polypeptide

PM moins de 6000 dalton

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6
Q

nomme un exemple de tripeptide

A

TRH (hormone de l’hypothalamus)

Pryro (glu modifié)
His
Pro

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7
Q

exemple de polypeptide

A

GHRH –> hormone de croissance
(44 aa)

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8
Q

nomme les 2 classes de protéines

A

holoprotéines
hétéroprotéines

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9
Q

C’est quoi une holoprotéine ?

A

Protéine juste avec des aa

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10
Q

C’est quoi une hétéroprotéine

A

Protéine avec autre chose (labile ou covalente)

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11
Q

Protéine et phosphate et type de liaison :

A

phosphoprotéine
–> covalente

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12
Q

protéine et lipide

A

lipoprotéine

ex. HDL, LDL

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13
Q

protéine + flavine

et dire liaison

A

Flavoprotéine, covalente

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14
Q

Métal + protéine

A

métalloprotéine

ex. hémoglobine avec le fer

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15
Q

protéine et ARN

A

ribonucléoprotéine

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16
Q

protéine et sucre et liaison

A

Glycoprotéine (protéine + sucre)

covalente

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17
Q

quand on parle d’hétéroprotéine, on dit qu’elles ont un groupement …

A

groupement prosthétique

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18
Q

Quels sont les 2 types de protéines ?

A

Protéines fibreuses
et protéines globulaires

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19
Q

Nomme les 3 caractéristiques d’une protéine fibreuse :

A

1- Motif simple
2- Insoluble dans l’eau (ON NE VEUT PAS QU’ELLES SOIENT SOLUBLES DANS L’EAU)
3- répétition de motifs simples

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20
Q

Exemples (2) de protéines fibreuse :

A
  • la kératine que l’on a dans les cheveux
  • le collagène que l’on a dans les tendons, os, dents…
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21
Q

Nommes les 3 caractéristiques des protéines globulaires

A

1- fonction dynamique
2- soluble dans l’eau
3- se trouve dans le cytosole et dans le liquide extracellulaire, car soluble dans l’eau

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22
Q

exemples (3) de protéines globulaire

A

1- les anticorps
2- les hormones
3 - les enzymes

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23
Q

Décrie moi la structure primaire des aa

A
  • Séquence d’aa
    o L’ordre c’est la séquence précise
    o Mais dans la structure primaire, c’est un polypeptide (la protéine n’est pas fonctionnelle, car elle n’a pas encore le bon repliement).
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24
Q

Décrie moi la structure secondaire des aa

A
  • Réfère à la structure spéciale adoptée par des aa adjacents sur une portion de la protéine
    o Les acides aminés sont près l’un de l’autre quand il se lient
    o Les liaisons sont entre les groupes amine et carboxyle
    o IL PEUT Y AVOIR : feuillet  et hélice   c’est la séquence X (structure primaire) qui détermine quel type de repliement à lieu.
    o LIAISON HYDROGÈNE
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25
Q

décrit moi la structure tertiaire des aa

A
  • Structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des aa éloignés
    o Par exemple, l’acide aminé 35 peut interagir avec l’acide aminé 1342.
    o Les acides aminés sont loin les uns des autres lorsqu’ils s’unissent.
    o Certains acides aminés ont la structure tertiaire comme dernière forme.
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26
Q

décrie ma structure quaternaire des aa

A
  • Structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique.
  • Assemblage des protéines entre elles
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27
Q

La structure d’une protéine détermine sa …

A

FONCTION (donc il faut non seulement avoir la bonne séquence, mais aussi le bon repliement)

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28
Q

structure du lien peptidique (2 éléments)

A
  • plane et polaire
  • encombrement stérique favorise la configuration trans
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29
Q

la configuration trans du lien peptidique est causé par …

A

l’encombrement stérique

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30
Q

nomme des liaisons (4) qui stabilise les structure secondaire et tertiaire

A

secondaire : liaison hydrogène

tertiaire :
- pont disulfure
- liaison hydrogène
- liaison ioniques
- liaisons hydrophobes

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31
Q

explique ce qu’est une liaison peptidique

A

La liaison peptidique est une réaction de condensation (ou de déshydratation). C’est-à-dire que le groupement COOH d’un acide aa et le groupement NH2 d’un autre aa se lie en libérant une molécule d’eau. (Le NH2 pert un H et le COOH perd un HO  donc H2O).

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32
Q

explique pourquoi une liaison peptidique est plane et rigide

A

Dans un lien peptidique, le lien double se promène. Cela empêche la rotation autour du lien peptide. Ainsi, la liaison peptidique est plane et rigide avec un caractère de liaison double partielle (c’est ce qu’on appelle la liaison peptidique double).

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33
Q

j’ai 4 aa, il me faut ___ liaisons peptidiques

A

3

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34
Q

pourquoi faut-il que l’on privilégie la conformation trans ?

A

Il est optimal que l’encombrement stérique des groupement R favorise la conformation trans de la liaison peptidique, car cela permet à la chaîne latérale de prendre de l’expansion. (Il serait OK d’avoir une conformation cis pour les aa ayant de très petite chaîne lat)

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35
Q

de quoi dépend la flexibilité du squelette peptidique ?

A

–> dépend entièrement de la rotation des 2 liens entourant le carbone alpha

RAMACHANDRAN

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36
Q

quels sont les angles de ramachandran

A

–> un 0 avec une barre = de N vers C
–> une fourchette = de C vers COOH

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37
Q

En THÉRORIE, c’est quoi la rotation que permet une rotation libre entre les liens (N vers C et C vers COOH) ?

A

de -180 à 180

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38
Q

En réalité il y a des facteurs __________ et _____________ qui limitent les combinaisons possibles

A

stériques et énergétiques

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39
Q

la rotation des liens ( (N vers C et C vers COOH) joue un rôle important dans la détermnation de la structure ________________ d’une protéine

A

SECONDAIRE –> car diagramme de Ramachandran

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40
Q

Qu’est-ce que permet le diagramme de Ramachandran ?

A
  • Manière de visualiser les angles phi et psi des aa dans la structure d’une protéine.
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41
Q

pourquoi, dans la réalité, certaines valeurs d’angles ne peuvent être combinées ?

A

parce que les groupement chimiques occuperait littéralement le même espace.

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42
Q

Le graphique de Ramachandran permet de …

A
  1. Voir les combinaison permise (noir)
  2. voir les combinaisons permises, mais pas favorisé
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43
Q

Quelles structures sont le plus souvent retrouvées dans le digramme de ramachandran ?

A
  • feuillet B et hélice a
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44
Q

Dans quel cas le diagramme de Ramachandran prédit une hélice alpha gauche

A

quand il y a juste de la glycine (exceptionnelle)

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45
Q

Qu’est-ce que permet de voir un diagramme de Ramachandran à l’ordinateur

A

De voir à quoi ressemblera notre prot

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46
Q

Qu’est-ce que permet la cristallographie pour les protéines ?

A

permet de trouver les angle phi et psi

–> l’information la plus détaillée sur la structure des biomolécules nous est fournie par la diffraction er la cristallographie de rayons X

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47
Q

Comment fonctionne la cristallographie ?

A
  • Les rayons X sont dirigés sur un cristal de protéine et sur un cristal d’un dérivé de cette protéine additionnée d’un métal lourd.
  • Les rayons sont dispersés selon une orientation qui dépend des densités électroniques des différentes parties de la protéine.
  • Les données recueillies sur des plaques photographiques ou par des détecteurs de surface.
  • Elles sont transmises à un ordinateur et analysées de façons mathématiques, traduites en cartes de densité électronique et utilisées pour construire des modèles tridimensionnels des protéines.
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48
Q

La cristallographie est une méthode qui vise le même objectif que ….

A

le diagramme de Ramachandran

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49
Q

La cristallographie est une méthode … (3 éléments)

A
  • longue
  • couteuse
  • hautement spécialisé
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50
Q

Définition brève de la cristallographie

A

diffraction aux rayons X

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51
Q

Décrie moi une liaion pont disulfure (structure, acide aminés impliqués, fonctionnement)

A
  • liaison covalente
  • cystéine uniquement (libère 2 H et deux électrons) –> s-s partagent leur électrons
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52
Q

Décrie moi une liaison hydrogène (structure, acide aminés impliqués, fonctionnement)

A
  • non covalente
  • entre C=O et les NH des liaisons peptidiques
  • entre les groupement R de certains aa
    –> groupement hydroxyle (Ser, Thr, Tyr)
    –> groupement imidazole (his)
    –> groupement y-carboxyle (glu, asp)
    –> Groupement amine (glu, asp)
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53
Q

Quels aa font liaison hydrogène avec leur groupement hydroxyle (HO)

A
  • serine
  • thréonine
  • tyrosine
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54
Q

Quel acide aminé fait une liaison hydrogène avec son groupement imidazole

A

histidine

55
Q

Quels aa font liaison hydrogène avec le groupement y-carbonyle?

A

asp et glu

56
Q

Quels aa font liaison hydrogène avec groupement amine

A

ASP et GLU

57
Q

Explique ce qu’est une liaison ionique

A

C’est une liaison non covalente électrovalentielle

-entre un radical chargé + (NH2+ ou NH3+) et un radical chargé - (coo-)

58
Q

Quels sont les aa qui font de liaisons ioniques?

A

tous les aa polaires chargés à ph neutre

  • histidine
  • arginine
  • lysine
  • acide carboxylique
  • acide glutamique
59
Q

Explique c’est quoi une liaison hydrophobe

A

Liaison non covalente avec des AA hydrophobes

60
Q

Quels sont les AA avec une chaine hydrophobe non polaire ?

A
  • valine
  • alanine
  • leucine
  • isoleucine
  • phénylalanine
61
Q

Explique 3 principes de la liaison hydrophobe

A
  • Les acides aminés avec des chaînes hydrophobes (leu, ile, ala, val, phe), ne forment pas de liaison avec les molécules d’eau
  • ainsi, leur chaine lat repoussées en tendence à se rapprocher
  • ce rapprochement permet des interactions de type force de Van der Waals

–> bref les gourpements hydrophobes se retrouvent tous à l’intérieur de la protéine. et les groupements polaires sont vers l’extérieur.

62
Q

Nomme les 2 types de protéines fibreuses :

A

1- protéines fibreuses alpha
2- protéines fibreuses B

63
Q

Les fibreuse alpha sont des protéines …

A

élastique

64
Q

les fibreuses beta sont …

A

protéines inextensible

65
Q

les hélices alpha (protéines élastiques) sont stabilisé par des liaisons…

A

hydrogène

Entre N-H (de la liaison peptidique) et O du carbonyle occupant la 4e place

Les C=O sont tournés vers l’extrémité c-terminale

66
Q

Dans les hélice alpha –> les chaines latérales sont dirigées vers … parce que …

A

vers l’extérieur pour diminuer l’encombrement stérique, elles sont plus volumineuses

67
Q

Les dimensions de l’hélice alpha : quel est le pas de l’hélice droite (distance parcourue par tour le long de l’axe)

A

0, 54 nm

68
Q

Les dimensions de l’hélice alpha : combien de résidus par tour (pas)

A
  1. 6
69
Q

Les dimensions de l’hélice alpha : Distance (le long de l’axe) entre des atomes semblables situés sur des aa adjacents

A

0, 15 nm

70
Q

une hélice alpha ne contient jamais de …, car …

A

jamais de proline, car ça casse une hélice alpha

71
Q

Dans une chaine peptidique, ce son les … qui ont la conformation la plus stable

A

hélice alpha

72
Q

comme les hélice alpha ont la conformation la plus stable… se forment spontanement pour stabiliser la structure

A

ponts hydrogène

73
Q

La conformtion hélice droite est la plus _______ et la plus_________

A

plus fréquente et la plus longue

74
Q

la conformation gauche pour l’hélice alpha est rarement rencontrée… dans quelles circonstances ?

A

Quand il n’y a que 4 aa et que c’est de la glycine (donc plus courte aussi que l’hélice alpha droite)

75
Q

Nomme un exemple concret pour l’hélice alpha

A

kératine dans les cheveux

76
Q

qu’est-ce qu’une protofibrille ?

A

C’est 3 hélices alpha droites

77
Q

Les cheveux sont composé de kératine à __%

A

95

78
Q

cmb aa dans kératine

A

18

79
Q

On peut jouer sur la structure des cheveux en jouant avec les pont s-s grâce a des solution…

A

oxydo-réductrices

80
Q

Si on veut des cheveux lisse il faut …

A

on brise les liaison disulfure S-S qui stabilisent la structure des cheveux

81
Q

Si on veut des cheveux bouclés, il faut …

A

on crée des liaison disulfure S-S qui stabilisent la structure des cheveux

82
Q

Pour briser les ponts s-s –> il faut agents …

A

réducteurs

  • Briser les liaisons disulfures : Les traitements chimiques, comme le défrisage ou les permanentes, utilisent des agents réducteurs pour rompre ces liaisons. Cela permet de modifier la forme des cheveux.
83
Q

pour faire des ponts s-s, il faut des agents

A

oxydants

  • Reformer les liaisons : Ensuite, les cheveux sont remodelés dans la forme désirée (par exemple, en boucles) et des agents oxydants peuvent être utilisés pour reformer les liaisons disulfures dans cette nouvelle configuration.
84
Q

le feuillets B est une protéines …

A

inextensible

85
Q

C’est quoi le principe des feuillet B

A

Liaison hydrogène (OH)

86
Q

les deux types de feuillets B

A
  • parallèle et anti-parallèle
87
Q

c’est quoi un feuillet B parallèle

A

tous les COOH vont du même sens (liaisons H régulièrement espacées)

88
Q

C’est quoi un feuillet B antiparallèle ?

A

Liaisons H peu espacées en alternant avec des liaisons H très espacées

89
Q

Nomme les 6 caractéristiques importantes du feuillet B (protéines fibreuses inextensibles)

A
  • les liaisons peptidiques sont parallèles et dans un même plan
  • les groupement R sont perpendiculaires au plan de la feuille
  • les groupement R sont petit
  • Le feuillet est stabilisé par des liaisons hydrogènes appartenant aux C et aux N de la liaison peptidique
  • périodicité de 0.70 nm
  • pas de cys et pas de pro
90
Q

Quels aa on ne retrouve pas dans les feuillets B

A

Cys et pro

91
Q

Périodicité des feuillets B

A

0.70 nm

92
Q

L’hélice du collagène, c’est quoi ?

A

une protéine majeure chez les vertébrés (25 à 35% des protéines totales)

93
Q

chez les vertébrés, quelle protéines représente 25-23% des protéines totales ?

A

collagène

94
Q

l’hélice du collagène est une forme…

A

tropocollagène (3 chaines polypeptidiques, environ 1000 aa)

95
Q

hélice du collagène :C’est quoi le tropocollagène

A

3 chaines peptidiques –> envions 1000 aa

96
Q

chaque chaine de l’hélice de collagène est une hélice …

A

une hélice gauche

97
Q

une superhélice droite est le résultats de …

A

hélice du collagène : 3 hélices gauches qui s’enroule pour formé une hélice gauche

98
Q

Dans l’hélice de collagène, où se trouvent les liaisons H?

A

Cette structure en cordage est stabilisée par de liaison hydrogène entre les 3 brins (et non à l’intérieur d’un même brin).

DONC ENTRE LES 3 brins d’hélice gauche

99
Q

pourquoi l’hélice de collagène crée une résistance à l’étirement ?

A

Parce que le pas des hélices individuelles est différent du pas de la super-hélice

100
Q

localisation du collagène

A
  • dans les os (associées à cristaux d’hydroxyapatite)
  • dans les tendons (fibres rigides en forme de cordage)
  • dans la peau (fibres lâches et dans toutes les directions)
  • dans les vaisseaux sanguins (en réseau élastique)
101
Q

Hélice alpha ou hélice collagène ? Liaison H entre les aa d’une même hélice

A

alpha

102
Q

Hélice alpha ou hélice collagène ? superhélice droite

A

collagène

103
Q

hélice alpha ou beta ? comprend hélice gauche

A

hélice collàgène

104
Q

ou se font les liaisons hydrogène dans les hélice de collagène ?

A

ENTRE LES HÉLICES –> a/n de l’hydroxyproline

105
Q

quels sont les deux motifs possible pour l’hélice de collagène ?

A

-Gly-X-Pro-
-Gly-X-Hyp-

106
Q

pourquoi dans l’hélice de collagène seul la gly peut occuper la place de R

A

parce qu’il ne faut pas de R encombrant dans une hélice de collagène

107
Q

qu’est-ce qui donne de la stabilité à l’hélice de collagène ?

A

o X = surtout Pro et Hyp → donne la rigidité à l’hélice

  • Composé du motif (–Gly-X-Pro-) ou (-Gly-X-Hyp-)
108
Q

pourquoi l’hydroxyproline est importante dans l’hélice de collagène ?

A

participe à des liaisons covalentes avec des sucres

L’hydroxylysine est impliquée dans la formation de liaisons hydrogène entre les chaînes de collagène, ce qui renforce la structure hélicoïdale.

Elle peut également être glycosylée (attachée à des sucres), ce qui joue un rôle dans la régulation des interactions cellulaires et dans la résistance à la dégradation enzymatique.

Support à la structure : En participant à l’architecture du collagène, l’hydroxylysine contribue à la résistance mécanique des tissus, tels que la peau, les os et les cartilages.

109
Q

Quel aa modifié intervient dans les liaisons H intercallaires ?

A

 Allysine = lysine modifié

o Allysine (aldhéhyde de Lys)

110
Q

combien de résidu par tour (pas) l’hélice de collagène ?

A

un peu moins de 3

111
Q

Quelle est la distance (le long de l’axe) entre des atomes semblables situés sur des aa adjacents ?

A

0,29 nm

112
Q

exemple important de modification post-traductionnelles (pour le scorbut)

A

La proline, avec l’enzyme proxyl hydroxylase fait l’hydro proline

3- hydroxyproline et 4-hydroproline

113
Q

Pourquoi la vitamine C est-elle essentielle dans la modification post-traductionnelle de proline en 3- hydroxyproline et 4-hydroproline ?

A

Parce que la vitamine C (acide ascorbique) permet de faire fonctionner l’enzyme prolyl hydroxylase qui permet la réaction

  • Vitamine C est un cofacteur essentiel pour l’enzyme prolyl-hydroxylase (et pour l’enzyme lysyl hydroxylase)
114
Q

hydroxyproline (hyp) est très importante, pourquoi ?

A

Parce que l’hydroxyproline (hyp) –> présente dans les brins de collagène est impliqués dans la formation des liens hydrogènes dans les brins de collagène –> ainsi, elle est ++++ importante pour la structure

115
Q

Explique ce qu’est le scorbut

A

C’est une maladie ++ grave –> carence en vitamine C

116
Q

Explique en quoi le manque de vitamine C (scorbut ) mène au déchaussement des dents

A

Quand la vitamine C (acide ascorbique) ne fonctionne pas, l’enzyme prolyl-hydroxylase ne fonctionne pas! ainsi, la proline ne peut pas faire de hyp (hydroxyproline). L’hydroxyproline est un AA très important pour la formation de lien hydrogène entre les 3 hélices gauche du tropocollagène.

Ainsi, le collagène est détérioré. Quand le collagène est détériorer, plusieurs disfonctionnement physique peuvent survenir tel qu’un déchassement des dents

Explication + complexe :

  • Carence grave en vitamine C (scorbut) → cette enzyme fonctionne modérément ou peu → le tropocollagène (3 chaîne polypeptidique) ne peut pas former des réticulations covalentes (donc les hydroxyprolines sont nécessaires pour former adéquatement le tropocollagène)
  • En absence de vitamine C, la triple hélice est instable à température de la pièce et ne se forme pas à température du corps → mauvaise synthèse du collagène
  • Cliniquement: déchaussement des dents et saignement, lésions cutanées, fragilité vasculaire, …et finalement la mort (parce que les fibres de collagène permettent de maintenir les dents sur les gencives)
117
Q

explique ce qu’est le scorbut et pourquoi une déficience en vitamine D mène à une telle maladie :

A

Le scorbut est une carence grave en vitamine C. La vitamine C (acide ascorbique) est un cofacteur essentiel pour l’enzyme proxyl-hydroxylase. Ainsi, il faut absolument de la vitamine C pour que la proline puisse être modifiée en hydroxyproline (modification post-traductionnelle). L’hydroxyproline est très importante dans la structure des hélices du collagène puisqu’elle permet de maintenir une structure rigide en faisant des liens hydrogène entre les brins de collagènes des 3 hélices gauche. Ainsi, avec l’hydroxyproline, les trois hélices gauches s’unissent et deviennent le tropocollagène (associations de 3 polypeptides). Cela forme une superhélice droite  structure très rigide pour répondre au besoin de structure de notre organisme. En ce sens, sans la vitamine C, la triple hélice est instable à température pièce et ne se forme pas à la température de notre corps, donc la synthèse de collagène est mauvaise. La syndesmose alvéolo-dentaire (gomphose = articulation de la dent) nécessite aboutement du collagène. Un déchaussement pourra être observé cliniquement.

118
Q

en vieillissant, dans le collagène quelles liaisons augmente

A

augmentation des liaisons intra et intercatenaires

*Liaisons covalentes intracatenaires : Formées par la conversion de certains résidus de lysine et de proline en hydroxylysine et hydroxyproline, renforçant la structure.
**Liaisons covalentes intercatenaires : La lysine et l’hydroxylysine peuvent former des liaisons covalentes par des réactions d’oxydation, créant des ponts entre différentes chaînes.

119
Q

comme il y a plus de liaisons intercateniares et intracatenaires, les fibres de collagène sont plus __________ et ____________ en vieillissant ET il y a une ________________ de propriétés ___________________ de la protéine

A

rigide et cassante

120
Q

exemples visibles sur le corps du vieillissement du collagène

A

rides
cornée de l’oeil moins transparente

121
Q

C’est quoi un coude Beta ?

A

Une séquence de 4 aa qui permet à une chaîne de changer de direction.

La chaîne principale fait un tour en U serré. Se retrouve souvent à la jonction de 2 segments de la chaîne formant un feuillet beta antiparallèle.

Ces coudes contiennent généralement une glycine ou une proline.

122
Q

Quels 2 aa aminés sont souvent contenue dans un coude B ?

A
  • glycine ou proline
123
Q

c’est quoi une pelote statique ?

A

Structure non-ordonnée (contrairement aux hélices ou feuillet)

Pas de forme géométrique régulière dans l’espace

Mais peut être très importante pour l’activité de la protéine!

124
Q

Autre nom à pelote statique

A

random coil

125
Q

Dans les protéines globulaire, les structures ___________ s’organisent en __________________

A

structures secondaires en structure tertiaire

126
Q

c’est quoi une structure tertiaire ?

A

Structure tertiaire est l’organisation tridimensionnelle compacte d’un ensemble d’éléments ayant une structure secondaire

127
Q

Entre quoi ont lieu les liaisons dans les structures tertiaires et ce sont des liaisons de quoi ?

A

entre les chaînes latérales

  • hydrophobe (entre les chaines lat des aa hydrophobe)
  • pont disulfure (cystéine)
  • liaison H et aussi liaison ionique
128
Q

le repliement final d’une protéine est le résultat d’un processus ____________ et _______________

A

coopératif et séquentiel

–> c’est la séquence (structure primaire) du départ qui détermine les autre structure

129
Q

qu’est-ce que permettent les chaperons moléculaires (3)

A

o Joue un rôle dans l’assemblage ou le repliement exacte de protéines sans qu’elles fassent partie de ces dernières.
o Empêche le repliement prématuré
o Peut accélérer le repliement

130
Q

est-ce que la chaperonine fait partie de la protéine ?

A

NON

131
Q

les chaperons sont souvent de protéines …

A

protéines de choc thermique (heat shock protein, Hsp)

132
Q

c’est quoi une heat shock protein ?

A

c’est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d’autres stress cellulaire (ex : stress oxydatif).

133
Q

exemple de protéine de choc thermique

A

Exemple de protéines chaperon :
HSP 90- EXEMPLE DE HEAT SHOCK PROTEIN (pas de question directement sur ça à l’examen, mais intéressent à comprendre)
Hsp 90 est une protéine qui joue un rôle dans la communication cellulaire.
– En temps normal, elle protège une panoplie de protéines instables impliquées dans le processus de division cellulaire et d’embryogénèse.
– Hsp 90 masque les mutations qui ont pu s’accumuler.
En conditions de stress thermique, Hsp90 est également une protéine chaperon
– Lors d’un stress, Hsp joue son rôle de chaperon
– Des mutations, jusque-là cachées, s’expriment alors conduisant à des malformations importantes chez la mouche (Ainsi, HSP 90 va agir comme un chaperon moléculaire pour encadrée le repliement adéquat des protéines chez la mouche)
– Stress → cause une macroévolution

Biochimie 232 (9 decks)

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