Cycle de Krebs et respiration cellulaire Flashcards

1
Q

Nommes les 3 enzymes (E1, E2, E3) du complexe pluri enzymatique pyruvate
déshydrogénase

A
  • Pyruvate déhydrogénase (E1)
  • Dihydrolipoamide transacetylase (E2)
  • Dihydrolipoamide dehydrogénase (E3)
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2
Q

Quoi les 5 coenzymes que le complexes à besoin pour fct ?

A
  • lip
  • TPP
  • NAD+
  • FAD
  • CoA
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3
Q

C’est quoi l’importante du complexe plurienzymatique, ça se compare à quoi ?

A

9.5 Mda (chez mammifère –> complexe 2X plus gros qu’un ribosome)

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4
Q

où se passe le cycle de Krebs ?

A

matrice de la mitochondrie chez les eucaryotes ou dans le cytoplasme
des bactérie

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5
Q

cycle de Krebs O2 ou pas O2 ?

A

Le cycle de Krebs fonctionne en condition aérobique

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6
Q

Une molécule d’Acétyl CoA permet de faire combien de molécule de CO2

A

2

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7
Q

Pourquoi il faut faire 2 tours du cycles de Krebs ?

A

Parce que la glycolyse nous donne 2 Acétyl-CoA

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8
Q

Décrit l’étape : Citrate synthase

A

Produit le citrate (cycle de l’acide citrique), étape irréversible

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9
Q

Décrit l’étape : Aconitase

A

Isomérisation du citrate avec une étape intermédiaire

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10
Q

Décrit l’étape : Isocitrate déshydrogénase

A
  • Réduction du NAD+ en NADH
  • Production CO
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11
Q

Décrit l’étape : alpha-cétoglutarate déhydrogénase

A
  • Complexe multienzymztique
  • Réduction du NAD+ en NADH
  • Production CO
    2
  • Production d’un succinyl-CoA thioester de haute énergie
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12
Q

Décrit l’étape : Succinyl-CoA synthétase

A

Succinyl-CoA + Pi + GDP → succinate + GTP + CoA-SH
- GTP + ATP –> GDP + ATP (réaction en équilibre)

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13
Q

Décrit l’étape succinate déshydrogénase :

A
  • FAD est lié de façon covalente à l’enzyme (protéine intrinsèque de la membrane mitochondriale interne)
  • Réduction de FAD en FADH2
  • La réoxydation de FADH 2 se fait par le transport d’électron à la chaîne respiratoire
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14
Q

Décrit l’étape : fumarase

A

permet de convertir le fumarate en malate on y ajoutant une molécule d’eau.

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15
Q

Décrit l’étape : malate déshydrogénase

A
  • Réduction d’un 3e
    NAD+ en NADH
  • Régénération de l’oxaloacétate permet la répétition du cycle
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16
Q

Qu’est-ce qui régule le cycle de Krebs ?

A

le cycle de krebs adopte son flux à la consommation d’oxygène et à la production d’ATP.

(Bien que le cycle n’utilise pas directement l’o2 comme accepteur d’électron, mais bien NAD+ et FAD, l’o2 est tout de même nécessaire comme accepteur final d’électron dans la chaine respiratoire)

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17
Q

Quelles sont les 3 étapes contrôle du cycle de Krebs ?

A
  • Citrate synthase (formation du citrate)
  • Isocitrate déshydrogénase (perte d’un Co2)
  • Complexe pluri enzymatique déshydrogénase (perte d’un Co2)
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18
Q

Qu’est-ce qui régule le contrôle #1

A

Contrôle #1 = citrate synthase

  • favorisée par la libération du de l’énergie du lien thioesther (CoASH) de l’Acétyl-CoA)
  • Dépend de la disponibilité de l’oxaloacétate et de l’Acétyl-CoA
  • rétrocontrôle négatif par le succinyl-CoA
  • inhibiteur allostérique : ATP
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19
Q

Qu’est-ce qui régule le contrôle #2 ?

A

Contrôle #2 = isocitrate déshydrogénase

  • Favoriser par un grand rapport NAD+/NADH
  • Effecteur allostérique : Ca2+
  • Effecteur allostérique : ADP
  • Inhibiteur allostérique : ATP
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20
Q

Qu’est-ce qui régule le contrôle #3 ?

A

Contrôle #3 = alpha-cétoglutarate déshydrogénase

  • Favoriser par un grand rapport NAD+/NADH
  • Inhibiteur allostérique : ATP
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21
Q

Régulation de la pyruvate déshydrogénase - grand concept ?

A
  • inhibition par les produits et modifications covalentes
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22
Q

Régulation de l’enzyme pyruvate déshydrogénase (EI) en détails – fait l’explication complète

A
  • Les produits (NADH et Acétyl-CoA) –> active une kinase. La kinase va phosphoryler l’enzyme et la rendre inactive (ce qui est logique, car on ne veut pas trop de produit)
  • Les substrats (NAD+ et pyruvate) vont inactiver cette kinase
  • Les ions Ca2+ vont tant qu’à eux, activité une phosphatase. La phosphatase active l’enzyme (déphosphorylation de l’enzyme)
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23
Q

DONC IL FAUT QUE L’ENZYME PYRUVATE DÉSHYDROGÉNASE SOIT ___ POUR ÊTRE ACTIVE

A

déphosphorylée (grace aux ions Ca2+ qui active la phosphatase)

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24
Q

Le cycle de Krebs est une plaque tournante qui fait autant : catabolisme que anabolisme, donc c’est un cycle dit :

A

amphibolique

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25
Q

Nomme les 5 voies de biosynthèses qui utilisent les intermédiaires du cycle ?

A
  • gluconéogénèse :
  • synthèse des lipides
  • synthèses des acides aminées
  • synthèses des porphyrines
  • synthèses de l’urée
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26
Q

Explique le lien entre le cycle de krebs et la gluconéogénèse

A

transfert du malate mitochondrial

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27
Q

Explique le lien entre le cycle de krebs et la synthases des lipides

A

acides gras et cholestérol : Utilise l’acétyl-CoA comme précurseur. Chez les
eucaryotes, l’acétyl-CoA ne peut pas être exportée des mitochondries, c’est le citrate qui le sera.

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28
Q

Explique le lien entre le cycle de krebs et la synthèse des aa

A
  • Animation par la pyruvate déshydrogénase et transamination
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29
Q

Explique le lien entre le cycle de krebs et la synthèses des porphyrines

A

Synthèse des porphyrines (succinyl-CoA est le précurseur)

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30
Q

Explique le lien entre le cycle de krebs et la synthèse de l’urée ?

A

connection via la production d’aspartate à partir d’oxaloacétate

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31
Q

C’est quoi une réaction anaplérotique ?

A

Ces réactions assurent au cycle les quantités d’intermédiaires nécessaires pour permettre son
exécution.

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32
Q

Quels intermédiaires du cycle de Krebs ont besoin de réaction anaplérotique ?

A
  • Oxaloacétate
  • succinyl-CoA
  • alpha-cétoglutarate
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33
Q

Production d’oxaloacétate (comment on fait avec les réactions anaplérotiques)?

A
  • Pyruvate + CO
    2+ ATP –> oxaloacétate + ADP + Pi (enzyme pyruvate carboxylase)
  • Lors d’une diminution de l’intermédiaire, il y a accumulation d’acétyl-CoA.
  • L’acétyl-CoA active alors la pyruvate
    carboxylase qui accélère la formation d’oxaloacétate, ce qui repart le cycle.
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34
Q

Production de succininyl-CoA (comment on fait avec les réactions anaplérotiques)?

A

S’effectue à partir de l’oxydation des acides gras à chaînes impaires ou par catabolisme de Ile, Met et Val

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35
Q

Production de alpha-cétoglutarate et d’oxaloacétate (comment on fait avec les réactions anaplérotiques)?

A
  • Assurée par transamination et désamination réversibles
36
Q

Notre organisme puise son énergie du catabolisme des nutriments (glucides, lipides, protéines) via les voies métaboliques approprié) :

A
  • glycolyse
  • B-oxyddation
  • protéolyse
37
Q

C’est quoi une oxydation ?

A
38
Q

C’est quoi une réduction ?

A

gain d’électrons
gain d’hydrogène
perte d’oxygène

39
Q

C’est quoi une oxydation ?

A

perte d’électrons
perte d’hydrogène
gain d’oxygène

40
Q

Qu’est que ce que le potentiel standard d’oxydoréduction ?

A
  • Toute réaction d’oxydoréduction est caractérisée par un potentiels standard d’oxydoréduction (E0)
  • E0 est mesurée par rapport au potentiels de l’électrode d’hydrogène (2H+ –> H2) dont le potentiel est arbitrairement fixé à )V, à 25 degré et à ph=0
41
Q

Quand le pH est à 7, on fait quoi ?

A

le potentiel standard devient E’0

42
Q

En présence de 2 couples d’oxydoréduction, celui qui à le E’0 le plus élevé sera ____________ tandis que l’autre sera ____________

A

le plus élevé sera réduit et le plus bas sera oxydé

43
Q

Les électrons vont du couple avec le plus ______ E’0 vers le couple avec le E’0 plus ___________

A

les électron vont du coule avec le plus faible E’0 vers le couple avec le E’0 le plus élevé.

44
Q

Donc le transfert des électrons du ___________ et du ____________ vers ____________ est très favorable (très _______________)

A

Donc le transfert des électrons du NADH + H+ et du FADH2 vers l’O2 est très favorable (très exergonique) –> libère beaucoup d’énergie!

45
Q

Pourquoi le transfert d’électrons ne sefait pas directement entre le NADH + H+ et l’o2 ?

A

la variation d’énergie libre entre les deux (G
= - 219 kJ/mol) est trop importante et la réaction serait
presqu’explosive, ce qui entraînerait une trop grande perte d’énergie sous forme de chaleur.

46
Q

En fait quoi pour un transfert de l’énergie plus efficace ?

A

Pour augmenter le rendement de récupération de l’énergie, la cellule transfert les électrons
du NADH + H
vers l’oxygène de façon graduelle et contrôlée en utilisant les divers
transporteurs d’électrons de la chaîne respiratoire mitochondriale.

47
Q

C’est quoi qu’il y a en gros dans la chaine respiratoire ?

A
  • Trois complexes multiprotéiques transmembranaires fixes (complexes I, III et IV)
  • Un complexe membranaire qui ne traverse pas la membrane (complexe II)
  • Deux transporteurs d’électrons mobiles (ubiquinone et cytochrome c)
48
Q

c’est quoi le rôle de la chaine respiratoire mitochondriale

A

Elle est responsable de recueillir et d’oxyder les équivalents réducteurs formés durant le métabolisme des glucides,
des lipides et des protéines.

  • La chaîne transporte graduellement les H+ et les électrons du FADH2 et du NADH + H+ vers l’o2 moléculaire, tout en pompant des protons dans l’espace intermembranaire.
49
Q

Les aliments que l’on utilise pour transformer ultimement en Acétyl-CoA :

A
  • les lipides (B-oxyadation)
  • les glucides (glycolyse)
  • les protéines (protéolyse)
50
Q

Contrairement à la membrane ________, la membrane _____________ des mitochondries est relativement ____________ aux métabolites ionisés.

A

contrairement à la membrane externe, la membrane interne est relativement imperméable aux métabolites ionisés.

51
Q

Qu’est-ce qui permet aux ions de traverser la membrane interne ?

A

De nombreux systèmes d’échanges (transporteurs) permettent néanmoins de faire traverser les ions.

52
Q

Nommes 3 systèmes d’échanges :

A
  • Un transporteur de pyruvate (avec H+)
  • La voie d’évitement du malate
  • (transporteurs de malate et d’aspartate)
    – Un système de transporteur pour l’ATP
  • (Co-transporteur ATP-ADP et transporteur de Pi)
53
Q

à quoi sert la voir d’évitement du malate ?

A

Les équivalents réducteurs provenant de la B- oxydation des lipides ou du cycle de Krebs
sont produit dans la mitochondrie.– Ils peuvent accéder directement à la chaîne
respiratoire.

Par contre, le NADH produit durant la
glycolyse est cytosolique et ne peut pas
pénétrer directement dans la mitochondrie.
* C’est la voie d’évitement du malate qui permet
l’entrée du NADH cytosolique dans la
mitochondrie:

54
Q

Les différents complexe (1à 4) de la chaîne respiratoire mitochondriale sont composés de plusieurs protéines qui participent au transport des équivalents réducteurs. Quelles sont ces protéines ?

A

les flavoprotéines
les protéines fer-souffre
les cytochromes

55
Q

Qu’est-ce que ces protéines ont de particulier?

A

Ces protéines comportent un site réactif pouvant accepter les équivalents réducteurs
(pouvant être réduit).

56
Q

flavoprotéines: donne des détails

A

ce sont des enzymes à co-facteur FMN et FAD
- quand ils sont oxydé = double lien
- quand ils acceptent des électrons et qu’ils réduits, le double lien se brisent

57
Q

Protéines fer-souffre, ça marche comment ?

A

Protéines qui possède un atome de Fe3+non hémiquedans leur structure, qui sera réduit en Fe2+au
cours du transport d’équivalents réducteurs dans la chaîne respiratoire.

58
Q

Cytochromes ?

A

Les cytochromes sont des protéines possédant une
porphyrine (noyau tétrapyrrole) dans lequel on retrouve
généralement un atome de fer, mais parfois un atome de
cuivre.

59
Q

Coenzyme Q ?

A
  • La coenzyme Q, ou ubiquinone, est un
    constituant mobile dans les lipides
    mitochondriaux qui participe au transport des
    équivalents réducteurs.
60
Q

Quel est le nom du premier complexe ?

A

Complexe I : NADH-Coenzyme Q réductase

61
Q

Qu’est-ce que fait le premier complexe ?

A

Complexe le plus large de la chaîne

– Plus de 40 protéines
- Au moins une flavoprotéines et 7 protéines fer souffre

L’entrée des équivalents réducteurs du NADH + H
au niveau du complexe I

Le complexe I oxyde le NADH + H en NAD+ et transfert les électrons vers l’ubiquinone.

Cette étape s’accompagne d’un pompage de protons de la matrice mitochondriale vers l’espace intermembranaire.

62
Q

Quel est le nom du complexe II ?

A

Complexe II: Succinate-Coenzyme Q réductase

63
Q

Qu’est-ce que fait le complexe II ?

A
  • Aussi impliqué dans le cycle de Krebs
  • (Complexe II = Succinate déshydrogénase)
  • Petit complexe ancré à la membrane (ne la traverse pas)
    -Au moins 4 protéines
  • Deux types de groupement prosthétique (FAD et fer-souffre)
  • L’entrée des équivalents réducteurs du FADH2
    du complexe II.
  • Le complexe II oxyde le succinate en fumarate (produisant du
    FADH2) et réoxyde ensuite le FADH2
    en FAD.
    Les électrons sont ainsi transférés du FADH2
    vers l’ubiquinone.
64
Q

Qu’est-ce que fait le complexe III ?

A

Complexe dimérique
- Chaque monomère possède au moins 11 polypeptides
- Contient 3 groupements hème et 1 centre fer-souffre par monomère
- À ce stade, l’ubiquinone (Q) a été réduite en ubiquinol
(QH2) par les complexes I ou II.
- Le complexe III accepte les électrons de l’ubiquinol et les
transfert au cytochrome c.
- Cette étape s’accompagne d’un pompage de protons.

65
Q

Qu’est-ce que fait le complexe III ?

A

Complexe dimérique
- Chaque monomère possède 13 polypeptides
- Contient deux cytochromes et deux atomes de cuivre
- Le cytochrome c migre du complexe III vers le complexe IV.
- Le complexe IV accepte les électrons un à un du
cytochrome c et les transfert à l’oxygène moléculaire en
bloc de quatre.
- C’est la dernière étape de la chaîne respiratoire
* Cette étape s’accompagne également d’un pompage de
protons.

66
Q

C’est quoi la phosphorylation ?

A

La phosphorylation est l’introduction d’un groupement phosphate dans une molécule
par formation d’un lien covalent.

67
Q

C’est quoi la phosphorylation oxydative ?

A

Le couplage entre la respiration cellulaire (l’oxydation) et la synthèse d’ATP (la
phosphorylation) est ce que l’on nomme la phosphorylation oxydative.

68
Q

C’est quoi la théorie avec le gradients de protons ?

Nom de la théorie + c’est quoi

A

Théorie de chimiosmotique de mitchell

L’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP par phosphorylation oxydative proviendrait
d’un gradient de protons entre l’espace intermembranaire et la matrice
mitochondriale.

69
Q

c’est quoi le rôle des complexes I, III, IV de la chaîne respiratoire selon la théorie chimiosmotique de Mitchell ?

A

Le nombre de protons pompés par chaque complexe n’est
pas connu avec certitude.

70
Q

pourquoi les protons s’accumulent dans l’espace intermembranaire ?

A

La membrane interne mitochondriale étant
imperméable aux ions, les protons s’accumulent dans
l’espace intermembranaire.

71
Q

Nomme deux choses que cause les l’accumulation de protons :

A
  1. Un gradient de pH entre l’espace intermenbranaire et la matrice (à cause du nombre plus élevé de H+ dans l’espace intermenbraniare)
  2. Une différence de potentiel membranaire (plus négatif à l’intérieur qu’à l’extérieur)
72
Q

C’est quoi le but de l’ATP synthase (F0F1ATPase) ?

A

Les protons dans l’espace intermembranaire
retournent dans la matrice en empruntant le canal F0
de l’ATP synthase, ce qui entraîne la
synthèse d’ATP par la sous-unité F1
.

73
Q

Où est l’ATP synthase ?

A

Dans la membrane interne des mitochondries

74
Q

C’est quoi F0 ?

A

c’est un canal transmembranaire transporteur de H+

75
Q

C’est quoi F1

A

C’est la sous-unité phosphorylante (endroit ou on ajoute un phosphate à l’ATP)

76
Q

structure de l’ATP synthase : explique c’est quoi F0

A

F0 est composé de 3 s-u : a, b et c

Les s-u a et b sont fixes p/r à la membrane et sont reliés aux s-u alpha et beta de F1

Le cylindre de 12 s-u C dans F0 est MOBILE et il est relié aux s-u epsilon et gamma de F1. (L’ENSEMBLE FORME LE ROTOR)

77
Q

C’est quoi F1

A

F1 est composé de s-u alpha et beta en plus d’être composé de sous unité delta, epsilon et gamma.

78
Q

Qu’est-ce qui indiut la synthèse d’ATP ?

A

lorsque les H+ passent à travers la F0, le cylindre tourne et les s-u beta de F1 changent de conformtion au fur et à mesure que la s-u gamma s’associe à elle.

79
Q

Il y a _______ sites de liaison pour les nucléotides (À l’interface des s-u alpha et beta)

A

En tournant, la sous-unité gamma occasionne un changement de conformation menant à la synthèse d’ATP

80
Q

NADH+ H+ et FADH2 font combien d’ATP respectivement

A

N : 3
F : 2

81
Q

Quels sont les 4 facteurs qui influencent la vitesse de la respiration cellulaire ?

A
  1. La disponibilité en ADP (rapport ATP/ADP)

Si la concentration d’ADP augmente, la vitesse de la chaîne respiratoire augmente très rapidement

(Parce qu’on a beaucoup de potentiel de faire de l’ATP)

  1. Disponibilité des substrats
  2. La capacité des enzymes
  3. La dispo en O2 (accepeteur final) –> donc oxygénation et circulation sanguine
82
Q

Les inhibiteurs (poisons, bloque ATP) de la chaîne respiratoire sont :

A

complexe I : Roténone
complexe II : Amytal
complexe III : Antimycine A
complexe IV : Cyanure, monoxyde de carbone

83
Q

Nomme d’autres façons d’empêcher la synthèse de l’ATP que les inhibiteurs des complexes

A
  • agents découplants
  • inhibiteur de l’ATP synthase
84
Q

Nomme un inhibiteur de l’ATP synthase

A

oligomycine

85
Q

Nomme un agent découplant

A

Dinitrophénol

86
Q

Qu’est-ce qui fait le plus d’énergie entre le cycle de les glucides et les lipides ?

A

les lipides

129 moles d’énergie pour les lipides vs 38 moles d’ATP pour les glucides