protéines Flashcards
Quel est le rôle de la myoglobine ?
Protéine fixatrice de l’o2 dans les muscles
La myoglobine a combien AA ? et combien d’hèlice alpha ?
153
8
Y a-t’il présence d’hème sur la myoglobine ? qu’est-ce ?
oui , C’est un groupement prothétique qui donne la couleur rouge au sang
Est-ce que l’hème possède des AA ?
NON, donc sa synthèse est indépendante de celle de la protéine
En temps normale, l’affinité de l’hème-Fe2+ est combien de fois plus grande pour le CO que pour l’O2 ?
250X
Quel est la situation anormal où l’hème à une affinité 25000 X plus grande pour le CO que pour l’O2 ?
Lorsque l’hème est lié au Fe3+
en temps normal, combien de % des sites de l’hème sont occupés par le CO ?
1%
Quel est la composition de l’hème ?
protoporphyrine + atome de Fe
De quoi est formé la protoporphyrine ?
- 2 groupements vinyles tournés vers l’int de la moléc
- 2 groupement propinates tournés vers le milieu aqueux
À quoi servent les 6 axes de coordination avec le Fe2+ de l’hème ?
4 avec l’azote de la protoporphyrine
1 avec l’azote de l’histidine
1 pour la liaison avec l’O2
Comment nomme t’on la myoglobine en abscence et en présence d’O2 ?
absence : désoxymyoglobine
Présence : oxymyoglobine
À quoi sert la courbe d,oxygénation de la myoglobine ?
À quoi ressemble la courbe ?
Que signifie le K diss ?
Permet de savoir la saturation dans un milieu à une pO2 connue
Hyperbolle
K diss = pO2 à laquelle on a 0,5 de saturation = constante d’affinité
À quoi sert l’hémoglobine 6
Transport de l’O2 par les érythrocyte / le sang
Décrit l’HbA ?
4 protomères
- 2 alpha (141 AA)
- 2 Beta (146 AA)
1 hème / protomère
Décrit L’HbA2 ?
4 protomères :
- 2 alpha
- 2 delta (146 AA, dont 131 identique à Beta)
Décris l’HbF ?
Fétale : persiste jusqu’à 6 mois post-natal
4 protomères :
- 2 alpha
- 2 gamma (35 AA de différente que beta)
Décris HbE?
Embryon / première semaine de vie et persiste jusqu’à 3 mois
4 protomères :
- 2 dséta (57AA de différent de alpha)
- 2 epsilon (34 AA de différentes de Beta)
Ordre croissant d’affinité avec l’O2 des hémoglobine
HbA < HbA2 < HbF < HbE
Donc l’O2 va plus facilement sur l’hémoglobine de l’embryon
Quel est la forme de la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine ?
sigmoïdale
L’hémoglobine ou la myoglobine qui a une plus grande affinité avec l’O2 ?
Myoglobine, ça fait du sens, car dans les tissus, l’O2 passe du sang au muscle / l’hémoglobine –> Myoglobine
Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique ?
Un molécule qui se lie à une protéine allostérique et module son activité
Quel est l’effecteur allostérique de l’hémoglobine ?
l’O2
Quel sorte de coopération l’O2 a avec l’hémoglobine,, explique !
Coopération positive :
L’ajout d’une molécule d,O2 change la conformation de l’hémoglobine et facilite l’ajout des autres molécules O2 !
Quelles sont les 2 conformation de l’hémoglobine et leur différence ?
conformation T : peu d’affinité avec l’O2
conformation R : BCP d’affinité avec l’O2
Que se passe-t’il avec l’histidine lors de la liaison de l’O2 à l’hémoglobine ?
Rotation de 15degré, c’est ça qui facilité l’accès aux autres O2 à leur sous-unité
qu’est-ce que le 2,3-BPG pour l’hémoglobine et son effet sur l’affinité avec l’O2 ?
Effecteur allostérique et diminue l’affinité de l’O2 pour l’hémoglobine
Qu’est-ce qui donne l’action à 2,3-BPG ?
c’est 5 charges négatives complémentaires aux 5 charges positives présentes sur les chaines Beta de l’hémoglobine
Quelles sont les 5 charges positives de la chaine Beta ?
- Lys 82
- His2
- His143
4 et 5 : NH2 terminaux
Expliquer bien le fonctionnement de 2,3-BPG ?
Lorsque pO2 est élevé (dans les poumons), le 2,3-BPG est déplacer et l’affinité pour l’O2 augmente
Lorsque pO2 est faible (tissus), le 2,3-BPG prend la place de l’O2, ce qui stabilise la conformation désoxyhémoglobine et permet à lO2 de se rendre aux tissus
Pourquoi HbF à une plus grande affinité pour l’O2 que l’HbA de la mère ?
Car il n’a pas de chaine Beta. Il a donc moins de site positif où 2,3-BPG peut venir voler la place de l’O2
Le 2,3-BPG va aller sur l’hémglobine de la mère et libérer l’O2 qui a plus d’affinité avec le bébé
Nommé un effecteur non allostérique ? pourquoi ?
pH, car n’agit pas à un endroit précis
Comment agit le pH sur l’hémoglobine ?
Le H+ (pH bas) se lie à différentes chaines latérales de AA de la chaine beta
Lors de l’oxygénation, il y a bris des liens entre les AA de la chaine Beta
Un pH acide favorise qu’elle forme de l’hémoglobine ?
désoxyhémoglobine
commet nomme t’on cet effet du pH ?
l’effet Borh
Qu’est-ce que l’anémie falciforme ?
Pathologie de l’Hb qui est causé par la substitution d’un seul AA dans l’Hb
L’acide glutamique en position 6 de la chaine B est remplacé par la valine
Quel est le fonctionnement de l’anémie falciforme ?
L’Hb anormale déforme le GR.
Le GR déformé passe difficilement à travers les plus petits vaisseaux sanguins
Ils sont donc éliminé par la rate, ce qui entraine une diminution des GR , donc l’anémie
Pourquoi les personnes provenant de pays où la malaria est endémique sont plus à risque de l’anémie falciforme ?
Puisque le parasite de la malaria croit sur les GR, le gène de l’anémie falciforme permet de survivre plus facilement à cette maladie, car les GR sont éliminées par la Rate = meilleure chance de survie et de reproduction
en Amérique, combien de % de la pop noire sont porteurs du gène de l’anémie falciforme ? combien la dév ?
9%
0,3% à 1,4%
Décrire le mécanisme de l’hémoglobine glycosylée ?
Le glucose réagit avec l’extrémité NH2 de la chaine Beta de l’Hb = Hb glycosylée / HbA1c
Le glucose interfère donc avec le 2,3-BPG –> augmentation de l’affinité de l’O2 pour Hb –> Hypo oxygénation des tissus
Hb glycolysée est une complication de quelle maladie ?
Diabète
quel est la demi-vie de l’erythrocyte ? quel est le liens avec l’Hb glycolysé ?
60 jours
Donc la quantité de l’Hb glycolysé reflète la glycémie moyenne des 2 derniers mois = utile pour diagnostic
quel est la quantité normale de HbA1c normale ?
4-6%
Une variation de 1% de HbA1c équivaut à une variation de combien de mM de la glycémie moyenne ?
2 mM
comment est détruit le facteur de transcription HIF-1 ?
Lors de l’oxygénation des tissus
Quels sont les impacts de l’hypoxie sur le facteur de transcription HIF-1 ?
Il n’est pas détruit, ce qui permet la transcription de plusieurs gènes dont :
- Métabolisme du glucide qui va servir à donner de l’énergie pour la :
- Formation d’angiogenèse
- Prolifération cellulaire
Quels sont les conséquences de la formation d’angiogenèse à cause de l’hypoxie ou chez les diabétiques ?
Plus de vascularisation, ce qui déballance tout le système vasculaire
ex: accumulation de l’angiogenèse dans les yeux = aveugle
que provoque une hypoxie sur la formation d’ATP dans la mitochondrie ?
diminue la formation d’ATP
dans quel circonstance il y a formation de molécules oxydantes à la fin de la chaine de transport des électrons de la mitochondrie ?
Lorsqu’elle ne se fait pas parfaitement, il y a formation de O2- qui est transformer H2O2 / péroxyde qui est un oxydant
Quels % de l’O2 entrant dans la chaine respiratoire sera convertie en H20 ?
97%, le reste en O2- –> H2O2