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biochimie > protéines > Flashcards

protéines Flashcards

1
Q

Quel est le rôle de la myoglobine ?

A

Protéine fixatrice de l’o2 dans les muscles

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Q

La myoglobine a combien AA ? et combien d’hèlice alpha ?

A

153

8

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3
Q

Y a-t’il présence d’hème sur la myoglobine ? qu’est-ce ?

A

oui , C’est un groupement prothétique qui donne la couleur rouge au sang

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4
Q

Est-ce que l’hème possède des AA ?

A

NON, donc sa synthèse est indépendante de celle de la protéine

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5
Q

En temps normale, l’affinité de l’hème-Fe2+ est combien de fois plus grande pour le CO que pour l’O2 ?

A

250X

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6
Q

Quel est la situation anormal où l’hème à une affinité 25000 X plus grande pour le CO que pour l’O2 ?

A

Lorsque l’hème est lié au Fe3+

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7
Q

en temps normal, combien de % des sites de l’hème sont occupés par le CO ?

A

1%

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8
Q

Quel est la composition de l’hème ?

A

protoporphyrine + atome de Fe

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9
Q

De quoi est formé la protoporphyrine ?

A
  • 2 groupements vinyles tournés vers l’int de la moléc

- 2 groupement propinates tournés vers le milieu aqueux

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10
Q

À quoi servent les 6 axes de coordination avec le Fe2+ de l’hème ?

A

4 avec l’azote de la protoporphyrine

1 avec l’azote de l’histidine

1 pour la liaison avec l’O2

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11
Q

Comment nomme t’on la myoglobine en abscence et en présence d’O2 ?

A

absence : désoxymyoglobine

Présence : oxymyoglobine

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12
Q

À quoi sert la courbe d,oxygénation de la myoglobine ?
À quoi ressemble la courbe ?
Que signifie le K diss ?

A

Permet de savoir la saturation dans un milieu à une pO2 connue

Hyperbolle

K diss = pO2 à laquelle on a 0,5 de saturation = constante d’affinité

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13
Q

À quoi sert l’hémoglobine 6

A

Transport de l’O2 par les érythrocyte / le sang

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14
Q

Décrit l’HbA ?

A

4 protomères

  • 2 alpha (141 AA)
  • 2 Beta (146 AA)

1 hème / protomère

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15
Q

Décrit L’HbA2 ?

A

4 protomères :

  • 2 alpha
  • 2 delta (146 AA, dont 131 identique à Beta)
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16
Q

Décris l’HbF ?

A

Fétale : persiste jusqu’à 6 mois post-natal
4 protomères :
- 2 alpha
- 2 gamma (35 AA de différente que beta)

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17
Q

Décris HbE?

A

Embryon / première semaine de vie et persiste jusqu’à 3 mois

4 protomères :

  • 2 dséta (57AA de différent de alpha)
  • 2 epsilon (34 AA de différentes de Beta)
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18
Q

Ordre croissant d’affinité avec l’O2 des hémoglobine

A

HbA < HbA2 < HbF < HbE

Donc l’O2 va plus facilement sur l’hémoglobine de l’embryon

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19
Q

Quel est la forme de la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine ?

A

sigmoïdale

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20
Q

L’hémoglobine ou la myoglobine qui a une plus grande affinité avec l’O2 ?

A

Myoglobine, ça fait du sens, car dans les tissus, l’O2 passe du sang au muscle / l’hémoglobine –> Myoglobine

21
Q

Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique ?

A

Un molécule qui se lie à une protéine allostérique et module son activité

22
Q

Quel est l’effecteur allostérique de l’hémoglobine ?

A

l’O2

23
Q

Quel sorte de coopération l’O2 a avec l’hémoglobine,, explique !

A

Coopération positive :

L’ajout d’une molécule d,O2 change la conformation de l’hémoglobine et facilite l’ajout des autres molécules O2 !

24
Q

Quelles sont les 2 conformation de l’hémoglobine et leur différence ?

A

conformation T : peu d’affinité avec l’O2

conformation R : BCP d’affinité avec l’O2

25
Q

Que se passe-t’il avec l’histidine lors de la liaison de l’O2 à l’hémoglobine ?

A

Rotation de 15degré, c’est ça qui facilité l’accès aux autres O2 à leur sous-unité

26
Q

qu’est-ce que le 2,3-BPG pour l’hémoglobine et son effet sur l’affinité avec l’O2 ?

A

Effecteur allostérique et diminue l’affinité de l’O2 pour l’hémoglobine

27
Q

Qu’est-ce qui donne l’action à 2,3-BPG ?

A

c’est 5 charges négatives complémentaires aux 5 charges positives présentes sur les chaines Beta de l’hémoglobine

28
Q

Quelles sont les 5 charges positives de la chaine Beta ?

A
  1. Lys 82
  2. His2
  3. His143
    4 et 5 : NH2 terminaux
29
Q

Expliquer bien le fonctionnement de 2,3-BPG ?

A

Lorsque pO2 est élevé (dans les poumons), le 2,3-BPG est déplacer et l’affinité pour l’O2 augmente

Lorsque pO2 est faible (tissus), le 2,3-BPG prend la place de l’O2, ce qui stabilise la conformation désoxyhémoglobine et permet à lO2 de se rendre aux tissus

30
Q

Pourquoi HbF à une plus grande affinité pour l’O2 que l’HbA de la mère ?

A

Car il n’a pas de chaine Beta. Il a donc moins de site positif où 2,3-BPG peut venir voler la place de l’O2

Le 2,3-BPG va aller sur l’hémglobine de la mère et libérer l’O2 qui a plus d’affinité avec le bébé

31
Q

Nommé un effecteur non allostérique ? pourquoi ?

A

pH, car n’agit pas à un endroit précis

32
Q

Comment agit le pH sur l’hémoglobine ?

A

Le H+ (pH bas) se lie à différentes chaines latérales de AA de la chaine beta

Lors de l’oxygénation, il y a bris des liens entre les AA de la chaine Beta

33
Q

Un pH acide favorise qu’elle forme de l’hémoglobine ?

A

désoxyhémoglobine

34
Q

commet nomme t’on cet effet du pH ?

A

l’effet Borh

35
Q

Qu’est-ce que l’anémie falciforme ?

A

Pathologie de l’Hb qui est causé par la substitution d’un seul AA dans l’Hb

L’acide glutamique en position 6 de la chaine B est remplacé par la valine

36
Q

Quel est le fonctionnement de l’anémie falciforme ?

A

L’Hb anormale déforme le GR.

Le GR déformé passe difficilement à travers les plus petits vaisseaux sanguins

Ils sont donc éliminé par la rate, ce qui entraine une diminution des GR , donc l’anémie

37
Q

Pourquoi les personnes provenant de pays où la malaria est endémique sont plus à risque de l’anémie falciforme ?

A

Puisque le parasite de la malaria croit sur les GR, le gène de l’anémie falciforme permet de survivre plus facilement à cette maladie, car les GR sont éliminées par la Rate = meilleure chance de survie et de reproduction

38
Q

en Amérique, combien de % de la pop noire sont porteurs du gène de l’anémie falciforme ? combien la dév ?

A

9%

0,3% à 1,4%

39
Q

Décrire le mécanisme de l’hémoglobine glycosylée ?

A

Le glucose réagit avec l’extrémité NH2 de la chaine Beta de l’Hb = Hb glycosylée / HbA1c

Le glucose interfère donc avec le 2,3-BPG –> augmentation de l’affinité de l’O2 pour Hb –> Hypo oxygénation des tissus

40
Q

Hb glycolysée est une complication de quelle maladie ?

A

Diabète

41
Q

quel est la demi-vie de l’erythrocyte ? quel est le liens avec l’Hb glycolysé ?

A

60 jours

Donc la quantité de l’Hb glycolysé reflète la glycémie moyenne des 2 derniers mois = utile pour diagnostic

42
Q

quel est la quantité normale de HbA1c normale ?

A

4-6%

43
Q

Une variation de 1% de HbA1c équivaut à une variation de combien de mM de la glycémie moyenne ?

A

2 mM

44
Q

comment est détruit le facteur de transcription HIF-1 ?

A

Lors de l’oxygénation des tissus

45
Q

Quels sont les impacts de l’hypoxie sur le facteur de transcription HIF-1 ?

A

Il n’est pas détruit, ce qui permet la transcription de plusieurs gènes dont :

  • Métabolisme du glucide qui va servir à donner de l’énergie pour la :
  • Formation d’angiogenèse
  • Prolifération cellulaire
46
Q

Quels sont les conséquences de la formation d’angiogenèse à cause de l’hypoxie ou chez les diabétiques ?

A

Plus de vascularisation, ce qui déballance tout le système vasculaire

ex: accumulation de l’angiogenèse dans les yeux = aveugle

47
Q

que provoque une hypoxie sur la formation d’ATP dans la mitochondrie ?

A

diminue la formation d’ATP

48
Q

dans quel circonstance il y a formation de molécules oxydantes à la fin de la chaine de transport des électrons de la mitochondrie ?

A

Lorsqu’elle ne se fait pas parfaitement, il y a formation de O2- qui est transformer H2O2 / péroxyde qui est un oxydant

49
Q

Quels % de l’O2 entrant dans la chaine respiratoire sera convertie en H20 ?

A

97%, le reste en O2- –> H2O2

biochimie (8 decks)

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