proteines

Question 1

précurseur du peptide amyloïde

Answer 1

(APP) : protéine transmembranaire (N-term côté
extracellulaire et C-term intracellulaire).

Question 2

maladie lier Aβ42 (type + pk + diff forme + traitement

Answer 2

maladie d’Alzheimer.
✓ Agrégation du peptide amyloïde β donne les plaques amyloïdes au niveau du cerveau.
✓ Formes sporadiques ou formes familiales (liées à des mutations de l’APP ou de la gamma-sécretase)
✓ Traitement : “inhibiteu”r sécrétases ou vaccination (immunothérapie).

Question 3

PrPc est la forme sain de la protéine prion, composer de 253 AA avec 3 hélices α + 2 feuillets β parallèles + pont disulfure

Answer 3

faux c Antiparallèle

Question 4

quel est la forme patho de PrPc est que-ce qu’elle fait, ce qui induit quoi

Answer 4

PrPsc induit la conversion de la protéine normale en protéine pathologique.
 Agrégation au niveau du SNC + résistance aux protéases (insoluble)

Question 5

l’association Protéine-Ligand (Récepteur-Ligand) est non covalente

Answer 5

vrai

Question 6

Interactome

Answer 6

étude des interactions entre les différentes molécules biochimiques (par exemple entre
protéines différentes ou identiques dans le protéome et dans différents contextes).

Question 7

drépanocytose

Answer 7

Glu -> Val.

La drépanocytose est une maladie due à une modification NON conservative dans la structure primaire de
l’hémoglobine A.

Question 8

Si une protéine est multimériques possède des monomères identiques alors elle est …

Answer 8

on dit quelle est (homologues ou monotones)

Question 9

ex récepteurs de nature non protéique

Answer 9

récepteur de la toxine
cholérique qui est de nature lipidique.

Question 10

L’association protéine-ligand se fait généralement sur une partie …

Answer 10

limité (surface de
quelques centaines d’Å). Par exemple, la fixation des dérivés d’acides aminés se fait sur une à trois
dizaines de résidus sur le récepteur.

Question 11

l’equ michalélien met en jeu deux espèce: P et L

Answer 11

faux Trois espèces (P, L et PL) sont en présence à un instant donné.

Question 12

Kd (dpt, def, évo selon l’affinité)

Answer 12

Kd est une constante d’équilibre qui dépend de la température, de la force ionique et du pH.
Kd se définit comme la concentration en ligand libre pour laquelle la protéine est saturée à 50% par son
ligand donc Kd = [L]0,5
. Son unité est le mol.L-1
(ou molaire M).
Si Kd augmente, l’affinité diminue.

Question 13

des valeurs de Kd comprises entre …
caractérisent une affinité faible à moyenne de la protéine pour son ligand et des valeurs comprises entre
… caractérisent une forte affinité de la protéine pour son ligand.

Answer 13

Par exemple, des valeurs de Kd comprises entre 10-3 et 10-7 M
caractérisent une affinité faible à moyenne de la protéine pour son ligand et des valeurs comprises entre
10-8 et 10-12 M caractérisent une forte affinité de la protéine pour son ligand.

Question 14

fraction sat (def, lettre, courbe)

Answer 14

La fraction de saturation (saturation fractionnelle ou de saturation) se définit comme le rapport entre le
nombre de protéines P ayant lié un ligand (PL) et le nombre total de protéines P initialement en solution
(P0).
La fraction de saturation Y varie de 0 à 1 et peut être exprimée en %.
La courbe de saturation est une fonction hyperbolique, typique d’un phénomène saturable,
réversible et spécifique

Question 15

apres linéairisation :
ordonné à l’orginine
l’abscisse à l’origine
pente

Answer 15

ordonné à l’orginine :1
l’abscisse à l’origine : -1/Kd
pente : Kd

Question 16

allostérie et Kd

Answer 16

L’affinité varie lorsque la concentration en ligand varie, on ne peut pas définir Kd. On parle d’allostérie car
d’autres types de régulation interviennent.
L’intérêt de l’allostérie est de moduler la fonction de l’activité de la protéine par plusieurs types de facteurs
en modifiant la conformation de la protéine.

Question 17

le nombre de Hill

Answer 17

Si nH = n : coopérativité totale (jamais atteinte).
Si nH = 1 : pas d’interaction entre les sites ; la protéine a un comportement de type michaelien.
Si nH > 1 : coopérativité positive ; la fixation du 1
er L sur un des sites de P facilite la fixation de L sur les
autres sites. L’affinité apparente de P augmente.
Si nH < 1 : coopérativité négative ; la fixation du 1
er L sur un des sites de P gêne la fixation de L sur les
autres sites. L’affinité apparente de P diminue. Ce phénomène est peu fréquent (récepteur à insuline).

Question 18

transition allostérique

Answer 18

La transition allostérique n’est pas une succession d’états agrégation-désagrégation de monomères, mais un passage réversible tendu-relâché d’une protéine oligomérique.

Question 19

effet bohr

Answer 19

Diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour O2
si augmentation de la
pression partielle en CO2
et/ou une diminution du pH. Le 2,3-bisphosphoglycérate
(2,3-DPG), isomère du 1,3-bisphosphoglycérate qui est un intermédiaire de la glycolyse, est
un effecteur hétérotrope négatif qui a pour effet de réduire l’affinité de l’hémoglobine pour O2
.

Question 20

MAOs (c quoi, ca fait quoi, réaction, effet sur le snc)

Answer 20

les monoamines oxydases (MAOs) catalysent la désamination oxydative des amines
ALIPHATIQUES et AROMATIQUES selon la réaction générale suivante :
RCH2NH2 + H2O + O2 → RCHO + NH3 + H2O2

Au niveau du système nerveux central (SNC), les MAOs participent au turnover et donc à l’inactivation de
catécholamines et de la sérotonine, mais également à la détoxication de certains xénobiotiques (substances
présentes dans un organisme mais non produites dans cet organisme, par exemple les médicaments).

Question 21

facteur accélération enzymes

Answer 21

10^4, 10^9 et
davantage.

Question 22

Linéarisation de Lineweaver et Burk:
ordonné à l’orginine
l’abscisse à l’origine
pente

Answer 22

ordonné à l’orginine: 1/Vm
l’abscisse à l’origine : -1/Km
pente= Km/Vm

Question 23

Formation du complexe enzyme-substrat/produit : .étatpe rapide/ lente et réversible/irré

Answer 23

Formation du complexe enzyme-substrat : étape rapide et réversible
Formation du produit à partir du complexe enzyme-substrat : étape irréversible, plus lente, limitante (car
in vitro, souvent k2 &laquo_space;k1)

Question 24

Les enzymes travaillent par création/rupture de liaisons covalentes
transitoires.

Answer 24

vrai

Question 25

rapoort fraction de saturation.

Answer 25

v/Vm

Question 26

Lorsque [S] est élevée (10 à 20 Km), la réaction dépend uniquement de …

Answer 26

E0

Question 27

à Km v =

Answer 27

Vm/2

Question 28

Le fait que l’affinité soit grande signifie que la cinétique sera rapide.

Answer 28

Faux : Le fait que l’affinité soit grande ne signifie pas
que la cinétique sera rapide. Km a trait à la fixation, pas à la catalyse (gouvernée par k2).

Question 29

Coenzymes de transfert d’hydrogène

Answer 29

Parmi ces coenzymes les plus anciennement connus, on place le NAD+
/NADH,H+
(nicotinamide adénine
dinucléotide) et le NADP+
/NADPH,H+
(nicotinamide adénine dinucléotide phosphate).

Question 30

Coenzymes de transfert d’électrons

Answer 30

Il existe d’une part des hèmes de cytochromes (protéines) de la chaîne respiratoire mitochondriale et
d’autre part des hèmes de cytochromes divers, d’origine surtout hépatique (grande famille des
cytochromes P450) servant à la détoxication d’agents exogènes (médicaments, xénobiotiques, …).

Question 31

Coenzymes de transfert de fractions carbonées

Answer 31

L’anion tétrahydrofolate (THF ou FH4
) est impliqué dans le transfert de nombreux groupements
monocarbonés, et intervient donc dans de nombreuses réactions biochimiques, notamment dans le
métabolisme des acides aminés (décarboxylation des acides aminés).

Question 32

nom coenzyme si attacher de manière covalente ou non

Answer 32

Si les coenzymes sont rattachés de façon non covalente à l’enzyme, on parle de cofacteur (dialysable),
sinon de groupement prosthétique (non dialysable).

Question 33

quelles sont les coenzymes dont NO a besoin pour fonctionner

Answer 33

succéssivement: NADPH,H+ puis FAN puis FMN