métabolisme glucidique Flashcards

1
Q

Glycolyse

A

oxydation progressive en 10 étapes catalysées par 10
enzymes d’une molécule de glucose (6C) pour donner deux
molécules de pyruvate (3C) en libérant l’énergie (sous forme d’ATP).

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2
Q

Glycogénogenèse

A

stockage du glucose sous forme de glycogène,
principalement dans le foie (100 g) et le muscle (400 g) en 4 étapes
depuis le glucose-6-phosphate (G-6-P).

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3
Q

Glycogénolyse

A

dégradation catabolique du glycogène en glucose
dans le foie (régulation glucose sanguin) ou en glucose-6-phosphate
dans le muscle.

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4
Q

Voie des pentoses-phosphates

A

synthèse du ribose-5-phosphate (R5-P) nécessaire pour la synthèse des nucléotides (pour former l’ADN ARN ATP).

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5
Q

Néoglucogenèse

A

production hépatique du glucose à partir de
substrats non glucidiques (lipides, protéines comme l’alanine).

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6
Q

Cycle du lactate (cycle de Cori)

A

production anaérobie de lactate à
partir du glucose qui assure aux tissus anaérobies un apport
énergétique

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7
Q

quels sont les trois lieu de la digestion des glucides et l’enzyme de conversion

A

1) la cavité buccale (avec amylase salivaire),

2) la lumière intestinale (avec l’amylase pancréatique qui viens des sucs pancréatiques)

3) le plateau strié de l’intestin (avec la maltase(glucoamylase), la sucrase isomaltase, et la lactase)

ATTENTION: pas de digestion des glucides dans l’estomac

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8
Q

Amylases salivaire et pancréatique

A

(α-D-glucosidases isoformes)
Endoglucosidases qui hydrolysent les liaisons (1-4)-α-D-glucosidiques des polysaccharides contenant 3 ou plus d’unités (1-4)-α-D-glucose.

elle permet de réduire la longueur des polysaccharide, et coupe à l’intérieur des chaines linéaires

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9
Q

Maltase-glucoamylase

A

(α-D-glucosidase)
Hydrolyse les liaisons α(1-4) terminales (exoglucosidase) du maltose, du
maltotriose et des oligodextrines.

elle commence par le brin libre puis avance (image du pacman)

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10
Q

Lactase

A

β(1-4)-D-galactosidase.

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11
Q

Sucrase-isomaltase

A

C’est une enzyme transmembranaire lié aux entérocytes.
Elle composer de plusieurs segments :

la sucrase (α-glucosidases)

l’isomaltase (oligo 1,6-glucosidase)

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12
Q

absorption au pole apical des entérocytes

A

Le système SGLT1 fonctionne dans le sens du gradient de concentration du sodium, et fait rentrer ce dernier dans les entérocytes (au niveau du plateau strié), accompagné du GLUCOSE (et du GALACTOSE) qui pénètre lui contre son gradient de concentration. La protéine SGLT1 possède deux sites de fixation distincts pour chacune de ces deux molécules. Le sodium sera ensuite expulsé de la cellule par une pompe Na+
/K+ ATP dépendante.

L’absorption du FRUCTOSE se fait suivant un mécanisme différent, mettant en jeu le transporteur GLUT5. Ce dernier se situe sur la paroi
intestinale et ne peut faire entrer le fructose dans les entérocytes que dans le sens de son gradient de concentration.

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13
Q

transporteur au pole basal des entérocytes

A

Le système des GLUT fonctionne dans le sens du gradient de concentration des sucres, et permet à ces derniers de sortir
des entérocytes pour se retrouver dans la circulation sanguine. Au niveau de l’intestin, le transporteur est le GLUT2.

ATTENTION: SGLT1 et GLUT5 sont spécifique d’hexose alors que GLUT 2 ne l’est pas

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14
Q

d’où provient le glucose en periode alimentaire et de jeune

A

En période alimentaire, le glucose retrouvé dans le sang circulant provient de l’intestin, alors qu’en période de jeûne, il provient du foie
(glycogénolyse + néoglucogenèse)

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15
Q

par quel organes est capter le glucose

A

Il est principalement capté par le foie (30 à 40 %) mais aussi par d’autres tissus (cerveau, hématies, muscles, tissu adipeux, …).

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16
Q

glut

A

glycoprotéine famille de transporteur codé par des gènes différents

17
Q

glut 1,2,3,4

A
  • GLUT 1 : retrouvés dans les hématies, ils favorisent l’entrée du glucose quand la glycémie est basse.
  • GLUT 2 : retrouvés au niveau du foie et du pancréas, ils favorisent l’entrée du glucose quand la glycémie est élevée.
  • GLUT 3 : retrouvés dans le cerveau, ils agissent comme les GLUT 1.
  • GLUT 4 : retrouvés dans le tissu adipeux et les muscles (tissus insulino-dépendants), ils sont régulés par l’insuline.
18
Q

glycolyse, lieu, bilan

A

Toutes les réactions se déroulent dans le cytosol.
1 Glucose + 2 ADP + 2 NAD+ → 2 pyruvates + 2 ATP + 2 NADH,H+

19
Q

1er étape de la glycolyse : passe de quoi à quoi et quelles sont les enzymes

A

Phosphorylation du glucose en fructose-1,6-bisphosphate (3 réactions)

Bilan: consommation de 2 ATP et 2 Mg

ATTENTION la deuxième réaction est réversible

❖ Glucokinase (foie et cellules β du pancréas) : spécifique du Glc mais faible affinité, Km assez élevée (10 mM) et Vm élevée, PAS de régulation allostérique ni covalente. Répond au besoin du foie en période post-prandiale et permet le stockage sous forme de glycogène.
❖ Hexokinase (tous les tissus) : forte affinité pour le Glc, Km très basse (0,1 mM) et Vm faible.
Adaptée au besoins des tissus périphériques en période de jeûne. RETROCONTROLE par le G-6-P.
❖ Phosphofructokinase-1 (PFK-1) : enzyme allostérique REGULEE négativement par une forte concentration d’ATP.

lorsque il y a un fort afflux sanguin c’est la glucokinase qui est préférentiellement utiliser alors que lorsque il y a une faible apport constant c l’hexokinase

20
Q

2 étape de la glycolyse

A

Le clivage du fructose-1-6-bisphosphate par l’aldolase se fait APRES LINEARISATION
L’isomérisation du PDHA en PGA (G-3-P) permet par la suite l’oxydation de deux molécules de PGA par molécule de glucose initiale.

les deux réactions sont reversibles

21
Q

3eme étape glycolyse

A
  • Oxydation du phosphoglycéraldéhyde en pyruvate

Bilan: production de 2*2=4 ATP

❖ 1,3-bisphosphoglycérate : premier substrat énergétique de la glycolyse
❖ Phosphoglycérate kinase → première synthèse d’ATP
❖ Phosphoénolpyruvate : second substrat énergétique de la glycolyse
❖ Pyruvate kinase → seconde synthèse d’ATP

22
Q

Glycogénogenèse

A

C’est la voie métabolique qui permet, dans le foie (100 g) et les muscles (400 g), la synthèse de glycogène à partir du glucose dans le cytosol.
Son but principal est la mise en réserve du glucose issu de l’alimentation. Elle permet d’éviter l’accumulation du glucose dans le sang
(hyperglycémie). Le glycogène est osmotiquement inactif et évite à une cellule gorgée de glucose d’exploser

FAC: tt les tissu mais surtt M et foie; produit 500g de glycogène facilement mobilisable; permet de stocker ss un volume plus petit ; glycogène est osmotiquement inactif peut donc être stoker sans problème de rétention d’eau

23
Q

Bilan énergétique Glycogénogenèse

A

Consomme 2 équivalents ATP :
- 1 ATP pour former G-6-P
- 1 UTP pour former
UDP-glucose

24
Q

4 étapes de la Glycogénogenèse

A
  • Glucose → Glucose-6-phosphate (glucokinase ou hexokinase)
  • Glucose-6-phosphate ⇌ Glucose-1-phosphate (phosphoglucomutase)
  • Glucose-1-phosphate + UTP → UDP-glucose + PPi (UDP-glucose pyrophosphorylase)
  • UDP-glucose + Glycogènen → Glycogènen+1 + UDP (glycogène synthase)
  • Glycogènen+1 → Glycogènen+1 ramifié (enzyme de ramification)

ATTENTION: une fois phosphorylé le glucose (maintenant sous forme de Glucose-6-phosphate) est capter de la cellule et doit donc être métabolisé

25
Q

Glycogénogenèse: UDP-glucose

A

= substrat pour la synthèse du glycogène (c’est lui qui va fournir les glucoses)

ATTENTION: sa réaction de formation n’est irréversible que pcq il y a consommation du PPi (le deuxième produit de la formation UDP-glucose)

26
Q

Glycogénogenèse: Glycogénine

A

= protéine qui possède un résidu tyrosine servant d’accepteur (via l’alcool du phénol de la tyr) au premier résidu de glucose qui provient
de l’UDP-glucose. Elle possède donc une activité glycosyltransférase qui lui permet de synthétiser une amorce de 8 résidus de glucose.

27
Q

Glycogénogenèse: quelle est l’enzyme qui permet à partir de l’amorce de 8 glucose la polymérisation

A

Glycogène synthase = enzyme d’élongation qui ne peut pas
initier seule la synthèse du glycogène, besoin de l’amorce.
Elle créer donc des liaison en α 1-4

28
Q

que fait Enzyme de ramification

A

elle permet de ramifier les chaines de glucose en créer des liaison en α1-6

ATTENTION une fois la ramification créer c’est la glycogène synthase (enzyme de polymérisation) qui va permettre l’élongation de la ramification

29
Q

importance anabolique de la voie des pentoses-phosphates

A
  • Synthèse de Ribose-5-P (synthèse des nucléotides) = précurseur ATP, ARN, ATP
  • Réduction du NADP+ en NADPH,H+ durant la phase d’oxydation
  • Connexion avec la glycolyse
30
Q

Voie des pentoses-phosphates: deux phases

A
  • oxydative irréversible
  • non oxydative

ATTENTION: PAS de consommation d’ATP

31
Q

le NADPH,H+ synthétiser pendant la phase oxydation de la Voie des pentoses-phosphates va pourvoir servir à quoi

A
  • Synthèses lipidiques
  • Détoxication hépatique
    (cytochrome P450)
  • Maintien du glutathion
    réduit dans le globule rouge (en limitant l’impact des oxygène réactifs)
32
Q

Qu’est-ce qui signe la fin de la phase oxydative

A

Ribulose-5-phosphate

33
Q

lors de la phase oxydative de la voie des pentoses-phosphates quelles sont les enzymes ainsi que les cofacteurs

A

1) G6PDH (glucose-6-phosphate déshydrogénase
(3 NADP+ à 3 NADPH,H+)

2) gluconolactonase

3)phosphogluconate déshydrogénase (3 NADP+ à 3 NADPH,H+) (et libération de 3 C02)

34
Q

Intolérance au lactose par déficience en lactase

A

Il s’agit de l’anomalie de la digestion LA PLUS FREQUENTE. Le lactose ne pouvant être hydrolysé par la lactase, il reste dans l’intestin et s’accumule.
Etant un composé osmotiquement actif, il entraîne une RETENSION D’EAU.
Manifestations cliniques :
✓ Crampes et des ballonnements abdominaux
✓ Diarrhées
Différents types d’intolérance :
✓ Déficience congénitale (rare) : régime sans lactose, à base de saccharose et d’amidon.
✓ Baisse activité lactasique avec l’âge (la fréquence augmente du Nord vers le SUD) : régime sans lactose.
✓ Secondaire à des maladies inflammatoires de l’intestin

35
Q

Déficit congénital en sucrase-isomaltase

A

Cette anomalie est due à des mutations du complexe sucrase-isomaltase (autosomique récessif).
Manifestations cliniques :
✓ Diarrhées osmotiques par fermentation
✓ Distension et inconfort abdominal
✓ Flatulence et vomissement
Traitement : Régime strict pauvre en saccharose et amidons. Il existe une thérapie enzymatique de substitution (sacrosidase).

36
Q

Anomalie de la voie des pentoses-phosphates

A

Il s’agit d’un déficit héréditaire en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PDH) (enzymopathie la plus fréquente au monde, prévalence
élevée en Afrique et dans le pourtour méditerranéen).
Ce déficit entraîne une baisse de production du NADPH,H+
.
Dans les hématies, s’il y a une diminution de la production du NADPH,H+
, ceci entraîne une diminution de glutathion réduit (qui permet
normalement de diminuer le statut oxydatif).
Ceci entraîne une fragilité de la membrane plasmique des hématies qui se lysent : anémies hémolytiques.
Les crises peuvent être causées par des infections, des médicaments (antipaludéens) ou ingestion de fèves (favisme).