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bcm 1501 > protéines > Flashcards

protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui est ionisé à pH physiologique?

A

Les deux fonctions amine et carboxyle d’un aa.

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2
Q

Décrivez le lien entre deux aa.

A
  • liaison peptidique qui se forme et libération d’une molécule d’eau.
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3
Q

Qu’est-ce qu’un dipeptide?

A

Un dipeptide est composé de deux acides aminés liés par une liaison peptidique.

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4
Q

Comment appelle-t-on un petit ensemble de plusieurs acides aminés?

A

Un oligopeptide.

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5
Q

Quand est-ce qu’on parle de polypeptide?

A

Lorsqu’il y a ‘beaucoup’ d’acides aminés liés ensemble.

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6
Q

Quelle est la nomenclature des dipeptides?

A

Le suffixe -ine est remplacé par -yl à la fin de chacun des noms d’acide aminé constituant le peptide dans l’ordre de N à C terminale, mais on garde -ine à la fin du dernier AA de la chaîne peptidique.

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7
Q

Exceptions à la nomenclature des peptides.

A
  • Tryptophane: tryptophyl-
  • Glutamate (Glu/E) : glutamyl-
  • Glutamine (Gln/Q): glutaminyl-
  • Asparte (Asp/D): aspartyl-
  • Asparagine (Asn/N): asparaginyl-
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8
Q

Comment sont décrites les chaînes polypeptidiques?

A

En commençant par le groupe amino-terminal (N-terminal) et en donnant ensuite le nom de chaque résidu jusqu’au groupe carboxy-terminal (C-terminal).

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9
Q

Quelle est la direction de synthèse pour les protéines et les peptides biosynthétiques?

A

De N-terminal vers C-terminal.

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10
Q

Quelle est la forme de la liaison peptidique?

A

Rectangle planaire.

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11
Q

Pourquoi la liaison peptidique est-elle coincee dans une structure planaire?

A

Effet de résonance à cause du partage d’électrons entre atomes du groupe carboxylique d’un AA et l’azote du groupe amine du AA suivant, effet qui coince le lien peptidique en une structure planaire : plan amide (Cα resteront flexibles).

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12
Q

Comment le polypeptide est-il constitué?

A
  • En des plans amides rigides séparés par des Cα flexibles = protein backbone
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13
Q

Quel type de rotations est possible dans le lien peptidique?

A

Pas de rotations dans les plans amides, rotations possibles dans les Cα flexibles.

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14
Q

Que ne prend pas en compte le squelette polypeptidique ?

A

Les chaines latérales R.

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15
Q

Quels sont les noms des deux liens flexibles qui relient les plans amide de part et d’autre?

A

Phi et Psi.

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16
Q

Quels atomes sont impliqués dans les liens Phi (φ) et Psi (ψ)?

A
  • Phi (φ) : Amine-Cα.
  • Psi (ψ) : Cα-carboxyl.
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17
Q

Que représente les configurations cis et trans dans le contexte de φ et ψ?

A
  • cis: Ils montrent dans la même direction (relatif au plan).
  • trans: Ils montrent dans le sens opposé.
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18
Q

Quelle configuration est énergétiquement favorable pour la liaison peptidique?

A

La configuration ‘trans’. Sauf proline qui est plus stable en cis.

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19
Q

Quels facteurs sont pris en compte dans la structure tridimensionnelle d’une protéine?

A
  • le caractère plan de la liaison peptidique
  • l’encombrement des chaînes latérales.
  • squelette peptidique
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20
Q

Quelle est la définition des protéines et leurs caractéristiques ?

A
  • macromolécules composées d’acides aminés assemblés sous forme d’une chaîne = la chaîne peptidique ou polypeptidique.
  • 50% de la masse sèche de la cellule
  • exécute la majorité des fonctions de la cellule.
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21
Q

Quelle est la taille typique des protéines en termes de résidus d’acide aminé?

A

De ~40 à plus de 4000 résidus d’acide aminé.

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22
Q

Comment est exprimée la masse moléculaire en biochimie?

A

En Dalton (1 Dalton = 1/12 de la masse du carbone).

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23
Q

Quels sont les niveaux organisation des protéines ?

A

primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire

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24
Q

Qu’est-ce que la structure primaire des protéines?

A

La séquence en acides aminés.

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25
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire des protéines?

A

Le repliement local adopté d’une séquence (ou d’une partie de séquence).

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26
Q

Quelles sont les structures secondaires les plus fréquentes des protéines?

A

L’hélice alpha et le feuillet beta.

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27
Q

Qu’est-ce qui forme les structures secondaires des protéines?

A

Le squelette protéique et les liens peptidiques. (pas la chaine latérale)

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28
Q

Quel est le rôle des chaînes latérales dans la structure secondaire des protéines?

A

Elles favorisent, permettent ou interdisent une structure particulière.

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29
Q

Qu’est-ce qui stabilise un hélice alpha?

A

Des ponts hydrogènes entre le groupe C=O d’un résidu ‘n’ et le groupe N-H du résidu ‘n+4’.

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30
Q

Donnez les caractéristiques de l’hélice alpha.

A
  • hauteur: 5,4 Ångströms.
  • enroulé vers la droite (permet au pont H et VDW de stabiliser)
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31
Q

Comment sont orientées les chaînes latérales des acides aminés dans l’hélice alpha?

A

Vers l’extérieur de l’hélice.

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32
Q

Quand l’hélice alpha est-elle adoptée?

A

Lorsque l’angle de torsion autour de chaque Cα est ψ: -47° et φ: -57°.

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33
Q

Quels acides aminés favorisent la formation d’hélices alpha?

A

Ala, Glu, Leu et Met.

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34
Q

Quels acides aminés défavorisent la formation d’hélices alpha?

A

Tyr, Asp et Gly.

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35
Q

Quel acide aminé a la capacité de ‘casser’ l’hélice alpha?

A

Pro (Proline).

36
Q

Quelle est la structure formée par un feuillet beta et en quoi il consiste?

A
  • Une structure à peu près plane.
  • En plusieurs ‘chaines’ de polypeptide arrangées de façon antiparallèle ou parallèle.
37
Q

Comment se forment les feuillets beta?

A

Des ponts hydrogènes entre la paire d’électrons de l’atome d’oxygène d’un lien peptidique d’une chaîne β, et l’hydrogène d’un groupe situé sur une autre chaîne β du feuillet.

38
Q

Combien de chaines polypeptidiques sont nécessaires pour former un feuillet et le nombre de résidu aa ?

A
  • Entre 2 et 15 chaines polypeptidiques, en moyenne 6 chaines.
  • 5 à 15 résidus AA.
39
Q

Donnez les caractéristiques du feuillet beta. À quelle distance la structure de base se répète-t-elle dans un feuillet beta?

A
  • Distance la structure de base se répète: Tous les 2 résidus (7 Angstrom).
  • Vers le haut ou le bas du feuillet, en alternance.
  • feuillet antiparallèle plus stable que parallèle.
40
Q

Quelle est la nature de la structure résultant des feuillets beta?

A

Plane, plissée, rigide et assez stable.

41
Q

Quels sont les types de structures secondaires associés aux feuillets beta?

A

Beta-propeller et tonneau beta (ou beta barrel).

42
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire des protéines?

A
  • Le repliement global adopté par la protéine entière.
  • chaines latérales prennent de l’importance. (interaction entre elles ou le milieu et influence le repliement de la prot)
43
Q

Quelle est l’importance des résidus d’une structure tertiaire dans le milieu?

A
  • hydrophile/polaire: tendance à interagir avec le solvant, l’eau.
  • hydrophobe: tendance d’interagir avec des lipides (ex: protéines (trans)membranaires). En absence de lipides, ils fuient l’eau et se regroupent dans un « core hydrophobe ».
44
Q

Quel est l’élément clé dans la structure tertiaire en termes d’interaction?

A

L’interaction hydrophobe.

45
Q

Quel est le rôle de l’eau dans le repliement des protéines?

A

Faciliter le repliement et la conformation/structure des protéines.

46
Q

Qu’est-ce que forment les interactions de la protéine avec des molécules d’eau?

A

Une coquille d’hydratation (« hydration shell »).

47
Q

Que révèlent souvent les structures de protéines?

A

La présence de molécules d’eau à l’interne de la protéine.

48
Q

Quelle est l’interaction la plus forte entre les chaînes latérales?

A

Le pont disulfure formé entre deux cystéines parce que lien covalent.

49
Q

Pourquoi la formation du pont disulfure ne peut-elle se produire dans un milieu réducteur?

A

Parce que c’est une réaction d’oxydation. Donc ils ne sont pas dans le cytoplasme (car milieu réducteur), mais bien à l’extérieur de la cellule.

50
Q

À quel type de protéine le pont disulfure est-il réservé?

A

Aux protéines extracellulaires ou secrètées, tels que l’insuline.

51
Q

Quelle est la hiérarchie globale des forces d’interaction pour les chaînes latérales dans la structure tertiaire?

A

Covalente > ionique > hydrogène > van der Waals.

52
Q

Quelles caractéristiques des chaines latérales pourraient être trouvées du côté de l’hélice?

A
  • chaines latérales hydrophobes = domaine transmembranaire
  • hydrophiles/polaires: exposé au milieu aqueux (configuration simple ou complexe).
53
Q

Qu’est-ce que sont les protéines globulaires?

A

Des protéines d’apparence sphéroïdale (ex : enzymes, récepteurs, etc.)

54
Q

Quelles structures sont présentes dans la plupart des protéines globulaires?

A

Des hélices alpha et des feuillets bêtas, ainsi que des régions repliées de façon ordonnée (coil) ou aléatoire (random coil).

55
Q

Quelle caractéristique distingue les protéines globulaires des protéines fibreuses?

A

Elles n’ont pas de séquences répétées ou pseudorépétées.

56
Q

Comment les protéines fibreuses s’organisent-elles en termes de structure?

A
  • En structures allongées avec conformation guidée par la structure secondaire.
  • répétition ou pseudorépétition dans la séquence de la structure allongé.
57
Q

Quels sont deux exemples de protéines fibreuses?

A

La kératine et la soie.

58
Q

Où se trouve la kératine?

A

Dans les couches superficielles de l’épiderme, les poils, les cheveux et les ongles.

59
Q

De quoi la kératine est-elle constituée et ses caractéristiques?

A
  • De deux hélices alpha.
  • enroulé comme un cable torsadé (coil-coil) grâce à des liaisons hydrophobes.
  • unité de base dans les protofibrilles des cheveux; assemblage ensuite en microfibrilles puis en macrofibrilles
60
Q

Quelle est la structure de la séquence de la kératine en hélice alpha?

A

peusodorépétition de 7 aa

61
Q

Comment est stocké la soie?

A

Sous une forme soluble dans des glandes du vers à soie, puis est convertie en une structure fibrillaire insoluble (fibroin = soie)

62
Q

De quoi la soie est constituée?

A
  • De chaînes bêta antiparallèles formant des feuillets liées par pont H.
  • structure cristalline
63
Q

Quelle est la séquence répétée dans la soie?

A
  • (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n = alternance de Gly et (Ala ou Ser).
  • Gly d’un coté du feuillet et Ala et Ser de l’autre.
64
Q

Qu’est-ce qui promeut la conversion de la structure de la soie lors de la sécrétion?

A

La déhydratation, un changement de pH, et la force mécanique (shear stress).

65
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A
  • rassemblement de protéines avec de multiples sous-unités en structure quaternaire.
  • dépend des mêmes forces et mécanismes de la structure tertiare.
66
Q

Est-ce que la structure quaternaire est tout le temps nécessaire ?

A

Non, elle peut être absente. Des protéines peuvent rester sous forme monomérique.

67
Q

Qu’est-ce que le repliement des protéines?

A

Un phénomène complexe de la chaîne polypeptidique qui commence souvent pendant la synthèse au ribosome.

68
Q

Quels types de protéines aident au repliement?

A

Les chaperonnes et parfois les enzymes.

69
Q

Y a-t-il un processus standard unifié pour le repliement des protéines?

A

Non, il n’y en a pas.

70
Q

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines?

A

La perte de leur structure ordonnée.

71
Q

Qu’est-ce qui peut causer la dénaturation des protéines?

A

souvent une action humaine, mais aussi processus biologique.

72
Q

Quels sont les effets de la dénaturation des protéines?

A

Perte de fonction et précipitation (insolubilité dans l’eau).

73
Q

La dénaturation des protéines est-elle toujours irréversible?

A

Non, parfois on peut renaturer une protéine dénaturée.

74
Q

Exemple de défaits sélectifs des forces d’interaction.

A
  • pont disulfure par agent réducteur.
  • on peut défaire la kératine qui a ses deux hélice alpha fixé par pont disulfure.
75
Q

Qu’est-ce qui permet de lisser ou friser les cheveux?

A

La dénaturation temporaire des ponts disulfures.

76
Q

Que se passe-t-il lorsque les protéines sont dénaturées par la chaleur?

A

Elles commencent à former des agrégats non-renaturables.

77
Q

Qu’est-ce que la thermostabilité?

A

La capacité d’une protéine à résister à la chaleur et varie en fonction de la protéine.

78
Q

Quelles protéines sont plus résistantes à la chaleur?

A

Les protéines d’organismes thermophiles.

79
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque les protéines dénaturées commencent à interagir entre elles?

A

Elles forment des agrégats et précipitent, rendant la dénaturation irréversible.

80
Q

Quel est le rôle des protéines « assistantes » (« chaperonnes ») lors de la dénaturation des protéines?

A

Elles peuvent aider à retrouver un repliement correct lors de la synthèse, ou lors d’un choc thermique.

81
Q

Comment les chaperonnes ont-ils été découverts ?

A

Lors de chocs thermiques expérimentaux, et ont été appelés « heat shock proteins (HSP) ».

82
Q

Donnez un exemple de l’agrégation naturelle des protéines.

A

Formation d’agrégats dans les neurones menant à des démences.

83
Q

Comment dénaturer des protéines de manière expérimentale?

A

En utilisant des solvants qui préviennent des interactions non-ordonnées comme des détergents (ex. SDS) ou des sels chaotropes (ex. urée, LiBr, HCl).

84
Q

Que permet de faire la dénaturation des protéines?

A

La purification et l’analyse expérimentale.

85
Q

La réduction des ponts disulfures permet de visualiser quoi?

A

Les dimères liés par des ponts disulfures

bcm 1501 (11 decks)

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