Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

bcm 1501 > glycoprotéines > Flashcards

glycoprotéines Flashcards

1
Q

Donnez différents type de modifications post-traductionnelles.

A
  • Protéolyse,
  • Acylation,
  • Hydroxylation,
  • Méthylation,
  • Acétylation,
  • Phosphorylation,
  • liaison de cofacteur,
  • blocage des extrémités,
  • glycosylation.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Qu’est-ce la glycosylation ?

A

modification post‐traductionnelle : ajout covalent de sucres sur certains acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Où les sucres sont-ils souvent élaborés avant d’être ajoutés aux protéines dans le RE?

A

Dans le Golgi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quelle est la plage de pourcentage en glucides des glycoprotéines?

A

très variable, de 1% à 95%.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Où peut-on trouver des glycoprotéines?

A

À toutes les localisations.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quelles sont les types de protéines qui sont presque toutes glycosylées?

A

Les protéines sécrétées ou associées aux membranes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qu’est-ce que la glycosylation d’une protéine peut modifier?

A

Ses fonctions de repliement, oligomérisation, stabilité, activité spécifique, etc.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quels sont les trois manières de lier les protéines au sucres.

A
  • liaison O‐glycosidique à chaînes latérales d’acides aminés hydroxylées
  • liaison N‐glycosidique
  • liaison au C‐terminal d’une protéine via une ancre glycosylphosphatidylinositol (ancre GPI)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels acides aminés sont impliqués dans la liaison O-glycosidique?

A

Sérine, thréonine et hydroxylysine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelles sont les deux formes possibles du lien O-glycosidique?

A

α ou β.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quel est le sucre généralement lié à l’acide aminé (o-glycosylation) ?

A

N-acétylgalactosamine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quels autres sucres peuvent parfois être liés à l’acide aminé?

A

Mannose, galactose ou xylose

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quel type de résidu est impliqué dans la liaison N-glycosidique?

A

Résidu d’asparagine dans séquence Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quel sucre est lié à l’azote de l’amide de l’asparagine dans la liaison N-glycosidique?

A

N-acétylglucosamine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quel type de liaison lie la N-acétylglucosamine à l’azote de l’amide de l’asparagine?

A

Une liaison β.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Que fait et à quoi sert une ancre glycosylphosphatidylinositol (ancre GPI)

A

L’ancre GPI est essentielle pour fixer certaines protéines à la membrane cellulaire et pour les modifications de ces protéines par l’ajout de chaînes de sucres. L’ancrage GPI est attaché à l’extrémité C-terminale d’une protéine (où se trouve le groupe carboxyle (-COOH)).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Définition des protéoglycanes et éléments?

A
  • Composants essentiels de la matrice extracellulaire.
  • Longues chaines linéaires de polysaccharides liées de façon covalente à une protéine centrale
  • Éléments de base : glycoaminoglycanes (GAG) (ou mucopolysaccharides) → unités de disaccharides répétées
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Qu’est-ce qui compose les disaccharides des GAG?

A
  • Sucre aminé (N-acétylglucosamine ou N-acétylgalactosamine) et acide uronique (D-glucoronate).
  • présence de plein de charges négatives.
19
Q

Qu’est-ce qui peut se lier à une même protéine protéoglycane?

A
  • Plusieurs GAG de nature différente.
  • plusieurs protéines servant de noyau central aux protéoglycanes → très grande variété de protéoglycanes
  • formation de complexe (ex: agécane/acide hyaluronique)
20
Q

Que sont les protéoglycanes?

A

Des structures rigides et encombrantes occupant un grand volume dans la matrice extracellulaire.

21
Q

Pourquoi les protéoglycanes sont-ils très hydrophiles?

A

Ils absorbent une grande quantité d’eau et de cations hydratés, neutralisant ainsi leurs charges négatives et formant un gel.

22
Q

Que se passe-t-il lorsque la pression est exercée sur le gel de protéoglycanes?

A
  • L’eau (et les cations) sont en partie expulsés du gel, augmentant la densité de charges du polymère, ce qui empêche une compression supplémentaire grâce aux forces de répulsion électrostatique.
  • explique la forte résistance aux forces e compression des cartilages des articulations du genoux.
23
Q

Donnez la comparaison entre les protéoglycanes et les glycoprotéines plus simple.

A
  • Protéoglycane: ont GAG, polysaccharides (environ 80 résidu), 95% en poids de sucres.
  • Glycoprotéines plus simple: n’ont pas GAG, oligosaccharides (3à7 résidu), 1% à 60% de poids en sucres.
24
Q

Les protéines glycosylées dans les glycoprotéines simple sont …

A

très hétérogène.

25
Q

Quelle est la diversité des glycoformes d’une protéine dans une cellule?

A
  • Variation des séquences, sites de liaison et nombre d’oligosaccharides liés (1 à 30).
  • O- ou N-glycosylation.
26
Q

Où sont situés les oligosaccharides liés aux protéines glycosylées?

A

À la surface de la protéine repliée puisque sont hydrophiles.

27
Q

Quelle est la principale classe de glycoprotéines N-glycosylées?

A

Protéines plasmatiques.

28
Q

Combien de grands types de glycoprotéines N-glycosylées existent?

A

Trois grands types : complexes, riches en mannose et hybrides

29
Q

Quel est le cœur de l’oligosaccharide des glycoprotéines complexes et riches en mannose?

A

Pentasaccharide Man3GlcNAc2.

30
Q

Expliquez une protéine riches en mannose.

A

2 à 6 résidus mannose supplémentaires.

31
Q

Expliquez une protéines type complexe.

A

autres sucres + deux à cinq ramifications

32
Q

Expliquez une protéines type hybride.

A

caractéristiques communes aux deux autres types (riche en mannose et complexe)

33
Q

Quelles sont les deux liaisons O-glycosidiques prédominantes?

A

GalNac-Ser(Thr) et GlcNac-Ser(Thr).

34
Q

Quelles sont les fonctions des glycoprotéines O-glycosylées?

A
  • Régulation de plusieurs protéines nucléaires et cytoplasmiques par O-GlcNAcylation.
  • élément des mucines.
35
Q

Qu’est-ce que les mucines?

A
  • Protéines formant le mucus des sécrétions gastro-intestinales et de la salive (5% de mucines et de 94% d’eau)
    ‐ contenu en glucides dépasse 50% → la majorité sont O‐liés à la mucine
36
Q

Quel est le composant principal des parois cellulaires bactériennes?

A

Les peptidoglycanes.

37
Q

Quelles types de bactéries ont des parois cellulaires composées de peptidoglycanes?

A

Les bactéries gram-positives et gram-négatives.

38
Q

Quelle est la base de la structure chimique des peptidoglycanes?

A

Disaccharide NAG(n-acetylglucosamine)-NAM(n-acetylmuramique) qui forme un lien amide avec un tétrapeptide.

39
Q

Quel type de pont retrouve-t-on dans le peptidoglycane des bactéries Gram-positives?

A
  • Pont de 5 glycines.
  • peut contenir résidus Ala ou Ser
40
Q

Comment les chaînes peptidiques sont-elles reliées dans le peptigoclygane des bactéries Gram-négatives?

A

Par des liens peptidiques.

41
Q

Les peptidoglycanes sont enroulés autour de la membrane plasmique de la bactérie comme un …

A

comme un cable de plusieurs brins.

42
Q

À quoi servent les antibiotiques de la famille de la pénicilline ?

A

interfèrent avec le métabolisme des peptidoglycanes de la paroi cellulaire.

43
Q

Qui a découvert la pénicilline en 1928?

A

Alexander Flemming.

bcm 1501 (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions