ATP Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui est requis pour utiliser l’énergie présente dans les aliments?

A

Transformation (par oxydation) en molécules possédant un potentiel énergétique plus bas (CO2 et H2O).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quelle est la molécule d’entreposage la plus importante et universelle?

A

Adénosine triphosphate (ATP).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Comment l’énergie de l’ATP est-elle libérée?

A

Par le bris des liens pyrophosphate.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

D’où provient l’ATP?

A

De la glycolyse (dans le cytoplasme) : 1 glucose donne 2 ATP
+
De la phosphorylation oxidative (dans le mitochondrie)

Au total : 1 Glucose donne 36 ATP !

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quel est le produit de la glycolyse est converti en acetyl-CoA?

A

Le pyruvate.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Dans quel cycle le acetyl-CoA entre-t-il pour faire de l’énergie et qu’est ce qui est produit par ce cycle ?

A

Le Cycle de Krebs, qui produit du NADH, du FADH2 et du succinate, qui vont donner des électrons à la chaîne respiratoire transporteuse d’électrons. Finalement ce cycle produit directement de l’ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Comment est défini l’état standard en chimie physique et en biochimie (valeurs de T, P, C et pH, unité de ∆G°)?

A

Température : 298 K
Pression : 1 atm
Concentration : 1 molaire

Chimie physique:
pH : 0

Biochimie
pH : 7

∆G° exprimé avec symbole prime en biochimie : ∆G°′ dont les unités sont : kj.mol-1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Comment est définie ∆G°f ?

A

L’énergie libre standard de formation d’un composé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quelles réactions biochimiques sont fortement exergoniques (exothermiques) et lesquelles sont endergoniques (endothermiques) ?

A

exergoniques : réactions qui dégradent les nutriments.

endergoniques : réactions de biosynthèse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelle réaction est catalysée par l’enzyme hexokinase?

A

Cette enzyme hydrolyse de l’ATP et elle couple le phosphate libéré par cette hydrolyse au glucose.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Comment réaliser des biosynthèses endergoniques?

A

En couplant ces réactions avec une réaction exergonique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Qu’est-ce qui peut transférer des groupements phosphates (autre que l’hexokinase) ?

A

D’autres molécules comme l’acetylphosphate (pas besoin de savoir le nom juste savoir qu’il y en a d’autres)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment l’ATP peut-il être régénéré à partir d’ADP et de Pi ou à partir de d’autres molécules ?

A

Par la phosphorylation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions chimiques?

A

Ils accélèrent les réactions chimiques. Les enzymes restent inchangées pendant ces réactions.

Ex: le ratio d’ordres de grandeur qui représente le pouvoir catalytique de l’enzyme uréase est de 10^14 !

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Pourquoi on dit que les enzymes sont très spécifiques pour leurs substrats et qu’est ce qui les rend ainsi?

A

Elles sélectionnent les isomères optiques! Cette précision est due à la complémentarité moléculaire unique entre une région de l’enzyme et du substrat, région appelée “ le site actif “.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quelles enzymes sont données comme exemple pour montrer la spécifité des enzymes?

A

L’endopeptidase thermolysine (une métalloenzyme bactérienne)

L’endopeptidase chymotrypsine

17
Q

Décrit en 5 étapes l’hydrolyse d’une protéine par une enzyme (protéase ou peptides)

A
  • reconnaissance du substrat
  • site actif de l’enzyme se lie à un ou plusieurs sites de la protéine (liaison très spécifique)
  • ajout d’une molécule d’eau (hydrolyse) dans la liaison peptique
  • l’enzyme réduit l’énergie d’activation (catalyse) nécessaire pour briser la liaison en positionnant stratégiquement des résidus d’aa dans le site actif et/ou par l’utilisation de coenzymes ou de métaux
  • suite à l’hydrolyse du lien peptidique, les fragments de la protéine se libèrent du site actif
  • l’enzyme est inchangée par cette réaction
18
Q

Quel type de complexe se forme entre l’enzyme et le substrat?

A

Un complexe covalent.

19
Q

Comment l’activité d’une enzyme peut-elle être régulée?

A

Par modifications post-traductionnelles (phosphorylation, glycosylation, protéolyse, etc.) et par liaison à une autre protéine, un co-facteur ou autre molécule.

20
Q

Qu’est-ce que CDK et qu’est ce qu’elle contrôle (mentionnée dans exemple d’activité enzymatique) ?

A

Kinases dépendantes des cyclines (Cyclin-Dependent Kinase), contrôlent le cycle cellulaire eucaryote.

21
Q

Qu’est-ce que les cyclines? Que peut faire chaque complexe cycline-CDK?

A

Des protéines synthétisées et dégradées à des moments précis du cycle cellulaire.

Le complexe cycline-CDK peut phosphoryler spécifiquement des substrats différents, cette phosphorylation modifie les activités des substrats pour induire les transitions au cours du cycle cellulaire.

22
Q

Que se passe-t-il lorsque l’enzyme est ACTIVE?

A

Phosphorylation de plusieurs protéines substrats

23
Q

Comment une enzyme accélère-t-elle une réaction?

A

En rapprochant les substrats, formant un complexe activé instable avec un potentiel énergétique élevé.

24
Q

Qu’est-ce qui définit une réaction spontanée ?

A

L’énergie libre de Gibbs est plus basse pour le produit que pour le substrat (∆G négatif), permettant une réaction spontanée.

25
Q

Que représente le pic dans un diagramme de l’énergie libre d’une réaction?

A

La formation du complexe activé (X‡) instable, de haute énergie.

26
Q

Qu’est-ce que l’énergie libre d’activation (∆G‡)?

A

La différence entre l’énergie libre de départ des substrats et celle du complexe activé X‡.

27
Q

Comment les enzymes affectent-elles l’énergie libre d’activation (∆G‡)?

A

Elles la diminuent, facilitant la réaction.

28
Q

Les enzymes ont-elles plus d’affinité pour l’état de transition, pour le substrat ou pour le produit?

A

L’état de transition

29
Q

Comment les enzymes diminuent-elles le seuil énergétique à franchir?

A

En se fixant spécifiquement à l’état de transition, ce qui le stabilise, et diminue donc son énergie libre.

30
Q

Comment la vitesse de réaction varie avec ∆G‡ ?

A

Plus ∆G‡ diminue, plus la vitesse de réaction sera grande