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Biochemie > Proteine: fertig > Flashcards

Proteine: fertig Flashcards

1
Q

Aufbau von Proteinen

A

Primär- > Sekundär- > Tertiär- > Quatärstruktur

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Q

Primärstruktur

A

lineare AS-Sequenz

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3
Q

Sekundärstruktur

A

alpha-Helix
beta-Faltblatt

-> Entstehung durch WBB (Wasserstoffbrückenbindungen)

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4
Q

Tertiärstruktur

A

Zusammenlagerung von Helix und/oder Faltblatt zu einer Domäne: Monomer

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5
Q

Quartärstruktur

A

mehrere verknüpfte Domänen: Polymer

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6
Q

!Was ist eine Peptidbindung und wie entsteht sie?

A

Iris:Verbindung der Alpha-Carboxylgruppe einer AS mit der Alpha-Aminogruppe einer zweiten Aminosäure unter freisetzung von Wasser->Kondensationsreaktion

besondere Resonanzstruktur
-> Doppelbindungscharakter

*Querbrücken zwischen linearen Polypeptidketten durch Disulfidbrücken, durch die Oxidation zweier Cysteinreste.

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7
Q

!Was ist das besondere an der Peptidbindung und was folgt daraus?

A 
Die Resonanzstruktur:
- Bindungslänge zwischen C-N: 1,33 A anstatt wie normalerweise: 
C-N:1,4 Å
C DB N: 1,27 Å
C DB O: 1,24 Å

-> Folge: Mesomere Grenzstrukturen, daher
!! Doppelbindungscharakter !!

trans: 60% durch sp^2 planare Struktur/ Verhältnis trans: cis 1000:1 außer bei Prolin (3:1)
cis: 40%, sterisch ungünstig

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8
Q

!Prolyl-Isomerasen

A
  • Aktivierungsenergie für Faltung von cis -> trans: (80 kJ/mol)
  • Prolylisomerisierung verläuft in der Proteinentstehung sehr langsam
    !- Verringerung der für die Aktivierung notwendigen Energie!
    !- Beschleunigung der Einstellung des Gleichgewichts!
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9
Q

Warum haben AS am alpha-Kohlenstoff nur 2 Freiheitsgrade (FG)?

A
  • durch die starre planare Anordung der Hauptkette
  • steirische Anordnung (WW mit SK)
  • Winkel zwischen 2 Ebenen:
    Torsions- bzw Diederwinkel: phi ( N->C_alpha)
    psi ( C_alpha->N)

von -180 (gegen) bis +180 (mit) dem Uhrzeigersinn

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10
Q

Ramachandran Diagramm

A

Beschreibt die günstigsten Winkelkombinationen (sterische Lage der SK) von 2AS in einer Peptidbindung

assoziibar mit Helix und Faltblatt-unterschied (gizem)

Durch sterische Abstoßung nur begrenzte Anzahl an möglichen Kombinationen von psi/phi sinnvoll (Franzi)

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11
Q

Welche AS wird im Ramachandran Plot nicht berücksichtigt

A

Glycin -> keine SK

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12
Q

alpha Helix

A
  • WBB mit jeder 4. AS
  • normalerweise rechtsgängig

Abstand:

  • pro Windung: 3,6A AS / Höhe: 5,5A
  • pro AS: 1,5A

Wichtig zur Berechnung der Größe einer AS

Ein einzelner Strang !

Bildung durch günstige WBB

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13
Q

beta Fatblatt

A
  • maximale Entfernung der SK eines betaFaltblatt-Stranges (nie einzeln): 7A
  • antiparallel: C -> N
    N N
    C -> N

Mehrere Stränge !

Bildung durch günstige WBB

Iris: Die Seitenketten benachbarter AS weisen in entgegengesetzte richtungen. Faltblatt entsteht durch Verknüpfung zweier ß-Stränge durch H-Brücken. ß-Stränge liegen fast völlig ausgestreckt vor ->flächige strukturen sterisch möglich

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14
Q

Domäne

A
  • kompakt und selbstfaltend
  • mehrere Domänen (Peptidketten) = Quartärstruktur
  • 2 Domänen: Dimer (Homo-/Heterodimer)
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15
Q

Oligomere

A

Moleküle, das aus mehreren strukturell gleichen oder ähnlichen Einheiten aufgebaut ist. Der Vorgang der Bildung von Oligomeren wird als Oligomerisierung bezeichnet.

  • Resonanzstabilisiert - WW zwischen den unterschiedlichen UE
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16
Q

was ist wichtig für die Faltung?

A

Disulfidbrücke im Protein

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17
Q

Warum kann man PHI und PSI nicht beliebig (obwohl theoretisch möglich) anordnen?

A

Aufgrund der steirischen Anordung

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18
Q

Prione

A

Infektiöse Proteine

Normalerweise Alpha helices > durch Zugabe von Keim > Induktion einer Umlagerungen > infektiös !(Amyloide Form: andere 3D struktur)

Alzheimer, parkinson

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19
Q

Metamorphe Struktur

A

Kann sich von Alpha helix in Beta Faltblatt umwandeln

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20
Q

Was bedeutet kooperativ in Zusammenhang mit Proteinen?

A

Entweder gefaltet/ ungefaltet

KEINE zwischenform

Alles oder nichts Prinzip

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21
Q

Nukleations Kondensations Modell

A

Beibehaltung teilweise korrekter zwischenprodukte

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22
Q

Faltungstrichter

A

Y-Achse- DeltaG<0: spontaner Prozess, steigt

x-Achse-Entropie am Anfang hoch, fällt während der faltung

Stabilität steigt/ Entropie sinkt

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23
Q

Welche Eigenschaften eines spezifischen Proteins nutzt die Proteinreinigung?

A

Ladung
Polarität
Größe
Bindungsspezifität

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24
Q

Gelfiltrationschromatographie

A

WW trennt Proteine
Mobile und stationäre phase wird aufgetrennt:
- kohlenhydrat Polymer kügelchen: kleine Moleküle dringen ein-> langer weg
Große Moleküle bleiben draußen->kurzer weg

auftrennung nach Größe

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25
Q

Ionenaustausch chromatographie

A

Positiv geladene proteine binden negativ geladene kügelchen und negative Proteine passieren die Säule

auftrennung nach ladung

26
Q

Affinitätschromatographie

A

Bindungsspezifität wird genutzt um proteine zu isolieren (His schwanz: Affinität zu nickel- Entfernung durch imidazol)

auftrennung nach Bindungsspezifität

27
Q

Gelektrophorese

A

SDS Page = Natriumdodecylsulfat-polyacrylamid-gel-elektropherese

SDS: amphiphiler Charakter (sowohl polare als auch apolare Eigenschaften) -> zerstört Proteine

Alle 2 AS 1 SDS -> negative ladung

Molekularer sieb (Acrylamit + Methylenbisacrylamid: Sieb)

28
Q

Wie untersucht man die Struktur von Proteinen?

A

Röntgenstrukturamakyse
NMR spektroskopie
Cryo-Elektronenmikroskopie

29
Q

Röntgenstrukturanalyse/ röngenkristallographie

A
  1. Elektronen beugen die röntgenstrahlen
  2. Wellen erfahren konstruktive interferenz
  3. Ort und Intensität der Wellen hängen von Anordnung der atome/Elektronen ab

Berechnung der Elektron Dichte aus schwarzen punkten

Wiedergabe einer Funktion benötigt unendliche Anzahl an koeffizienten

Sehr zeitaufwändig

30
Q

Unterschied: molekülausschuss und ionenaustausch chromatographie

A

Größe -

Ladung

31
Q

Kurze Erklärung: wie ist es möglich, das zwei Proteine verwandt sein können, obwohl sie nur geringe sequenzidentitäten zeigen?

A

Konservative Substitution

32
Q

Myoglobin

A
  • dient im Muskel als O2 Speicher
  • beinhaltet 153 Reste
  • Mb von Menschen und Schimpansen unterscheidet sich in 1(!) Stelle
  • innen unpolar, außen polar -> stabil!
  • bestehen aus alpha-Helix und einer Hämgruppe mit einem Eisenatom
33
Q

Homologe

A

Ähnliche Struktur die auf gemeinsame Vorfahren zurück zu führen sind

34
Q

Paraloge

A

Homologe, die im gleichen Organismen vorkommen
(Andere Funktion)

Durch Gen Verdoppelung entstanden

Menschliche ribonuclease und angiogenin

35
Q

Orthologe

A

Kommen in verschiedenen Organismen vor und haben sehr ähnliche/gleiche Funktion

Durch vertikale Evolution entstanden

Zb ribonuclease von rind/mensch

36
Q

Woran erkennt man die Selektion nach der Funktion geht?

A

Gen Sequenz bedingt AS Sequenz bedingt Proteinstruktur bedingt proteinfunktion

37
Q

Sequenzalignment

A

Bewertung von identischen AS und Lücken im Vergleich von zwei Sequenzen mit unterschiedlicher bepunktung

  • Ähnlichkeit zw den vergangenen und vorhandenen AS

Signifikanz:
Sequenidetität >25% -> homolog

38
Q

Konservative Substitution

A

Wenn AS mit ähnlicher funktion die alte ersetzt

39
Q

Blocksubstitutionsmatrix

A
  1. Sequenz AS wrrden durchmischt und bepunktet

Gibt Infos über Evolution

40
Q

Was ist stärker konserviert? Tertiärstruktur oder primärsequenz

A

Die tertiärstruktur

41
Q

Was für Arten der enzymevolution gibt es?

A

Divergent

Konvergent

42
Q

Divergente enzymevolution

A

Entwicklung stammt von gemeinsamen Vorfahren ab und hat sich außeinander entwickelt

43
Q

Konvergente enzymevolution

A

Ähnlichkeit ohne homologe (verwandtschaft) - ähnliche Funktion

44
Q

Wieso wird das Fe2+ Ion im Hb nach Sauerstoff Bindung kleiner?

A

wenn ligand vorhanden, spaltung der d-Orbitale

Dieser Zustand ist in dem Falle energetisch günstiger, da es aufgrund der vorhandenen liganden zu einer ligandefeldaufspaltung
Gekommen ist

2 Formen des Hb

  • T (tensed): Absenkung der O2-Bindung
  • R (relaxed): Aufnahme von O2

Durch O2 (Lignanden-)Bindung induzierte konformationsänderung
O2 bindet > high Spin wird zu Low spin > Zug auf Fe (dadurch auch Helix F) >
Hb dimere drehen sich gegeneinander

das distale His stab. den gebundenen O2

45
Q

Hämoglobin

A

Tetramer ( dimer aus 2× dimer)

4 globoline UE: alpha1, beta1 und alpha2, beta2

  • ein Eisen-II-Komplex = Häm, daran bindet O2
  • > ermöglicht kooperatives Verhalten (mehrere BindeStellen arbeiten zsm)

Sigmoidaler kurvenverlauf bei der O2 Sättigung (X: pO2 // Y: fraktonelle Sättigung

10× effektiver als Mb

-> kooperative Sauerstoff Bindung

46
Q

K_A

A

Assoziationskonstante/ bindungskonstante
-> bei eingestellten GW
= [PL]/[P]×[L]

47
Q

K_D

A

Dissoziationskonstante
-> in [mol/l] = [M]
= 1/K_A = [P]×[L]/[PL]

48
Q

Y

A

Fraktionelle Sättigung

= besetzteBindungsstellen/GesamtBindungsstellen = [PL]/[PL]+[L] = [L]/[L]+K_D

L&laquo_space;K_D: Y=0
L» K_D: Y=1
L= K_D: Y= 0,5

49
Q

Molekulare Erklärung für die kooperative Bindung bei Hb

A

2 Formen des Hb

  • T (tensed): Absenkung der O2-Bindung
  • R (relaxed): Aufnahme von O2

Durch O2 (Lignanden-)Bindung induzierte konformationsänderung
O2 bindet > high Spin wird zu Low spin > Zug auf Fe (dadurch auch Helix F) >
Hb dimere drehen sich gegeneinander

das distale His stab. den gebundenen O2

wenn ligand vorhanden, spaltung der d-Orbitale

Dieser Zustand ist in dem Falle energetisch günstiger, da es aufgrund der vorhandenen liganden zu einer ligandefeldaufspaltung
Gekommen ist

50
Q

Kooperative Bindung

A

Da Proteine flexibel sind, können >1UE mit einander kooperieren in WW treten und sich stabilisieren

Durch kooperativität können bestimmte stoffaffinitäten (O2 bei Hb) erhöht/gesenkt werden

51
Q

Zwei Modelle der kooperativen Bindung

A

Konzertiertes modell (MWC)

Sequentielles moDell (KNF)

52
Q

MWC Modell

A

Konzertiertes modell der kooperativen Bindung:

T/R Zustand

Bei T liegt das GW bei der desoxy Variante, wenn T komplett O2 gesättigt Umwandlung in R

Bei R auf der oxy Variante

53
Q

KNF

A

Sequentielle Modell zur Darstellung der kooperativen Bindung:

T wird über mischformen zu R.
Im übergangsstadium ändert sich das GW

54
Q

Allosterischer effektor

A

Bindung eines Liganden mit ähnlicher Struktur zur Stabilisierung einer bestimmten Form zb 2,3-BPG, CO2, H+, Carbamat

Bei Hb:

  • T Form sehr instabil > wird durch Bindung von 2,3-BPG stabilisiert
  • Durch CO2 ansäuerung des Blutes > durch Bindung von H+ Ausbildung einer WBB > stabilisiert T Form
  • weniger O2 affin

-» allostreische effektor bauen neue WW ein und stabilisieren hierdurch

55
Q

Wesentlicher Unterschied zw alpha Helix/beta Faltblatt

A

alpha H: einzeln

beta F: mehrere

56
Q

Was für eine Art von Reaktion läuft durch die Zugabe von beta-Mercaaptoethanol ab?

A

spaltung der Disulfidbrücken

57
Q

Worin steckt die Präferenz zur Ausbildung einer Peptidkette?

A

in AS-Sequenz

58
Q

gibbs freie Energie

A

deltaG° = deltaH - T*deltaS

deltaH = Enthalpieunterschied
T: Termperatur
deltaS: Entropieunterschied

59
Q

Welchem deltaG°-wert entspricht ein stabilter nativer Proteinzustand?

A

einem negativen

60
Q

Bohr-Effekt

A

Durch CO2 ansäuerung des Blutes > durch Bindung von H+ Ausbildung einer WBB > stabilisiert T Form
- weniger O2 affin

Biochemie (20 decks)

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