Altklausuren Flashcards
Cofaktoren
Metallionen (FeS-Cluste)
Coenzyme
- prosthet Gruppen
- Cosubstrate (NAD+/NADH)
bsp Metall-Cofaktoren
FeS-Cluster in Komplex I (NADH-Q-Oxidored.), II (Succinat-Q-Red), III (Q-Cyt-C-Oxidored) der ox. Phosphorilierung
Zn2+ - Carboanhydrase
Mg2+ - Hexokinase
Mn - Superoxid-Dismutase
Def + bsp Prosteth. Gruppen
fest gebunden:
Häm (Protoporphyrin + Eisen) - Myoglobin, Hämoglobin,
Cosubstrate
schwach gebunden:
CoA - Acetyl-CoA-Carboxylase
NAD+/NADH - ?NADH-Q-Oxidoreduktase (KomI)?
Welche rolle übernimmt das zink in der reaktion der carboanhydrase?
stabilisiert das hydroxid-Ion! Skizze
zn2+ an His gebunden -> fängt H2O ein -> H+ wird abgespalen
Besonderheiten Lipide bei thermophilen Bakt?
Etherlipide:
Etherbindung: schwer hydrolisierbar
verzweigtte, gesättigte FS: stabil gegen Oxidation
D-Konformation des Glycerols -> andere Sterochemie
Glycerophospholipid: durch was gespalten, welche bindung wird gespalten?
Esterbindung durch phospholipasen
Glycerophospholipid: bsp
Bsp: Phosphatidylserin (Glycerin + “C mit je einem OH-Reste + ein C mit Ein Phosphat + Serin
Intermediat P-Typ-ATPase
beta-Phosphorylaspartat
P-Typ-ATPasen BSp
wozu dienen diese?
Na/K-ATPase, Ca2+-ATPase
aufrechterhaltung ionengradient
aktiver transport def
Bewegung eines Substrats durch die Membran gegen seinen (Konzentrations-)Gradienten.
unter Energieaufwand und durch Interaktion mit einem passenden Transportermolekül möglich, welches diese Energie in die transmembrane Bewegungsenergie des Substrats umwandeln kann.
Je nach Art der Energiequelle kann zwischen primärem und sekundärem Transport
welche moleküle müssen aktiv transportiert werden? energiequellen
polare Moleküle
- passiv: entlang eines Konzentrationgradienten -> Membrankänale
- aktiv: engegen eines Konzentrationsgefälles -> Membranpumpen
Energie aus Konz-gradienten oder ATP
Selektivität des Na/K-Kanals
Spezifität:
(-Größe: Natrium zwar kliner als K, braucht aber höhere HydratisierungE)
- bedingt durch starre Hauptkette
Kalium-Kanal: kleiner spez-Bereich innerhalb des Kanals
-K bindet Carbonylsauerstoff-> dieser verdrängt hydrathülle-> Natrium passt zwar durch, müsste aber viel E zum Abstreifen der Hydrathülle aufwenden, da schlechte WW zum Carbonylsauerstoff
Lipide und membranen F40
Welche Atome liegen in Peptidbindung in einer ebene? welche Bindungen sind drehbar?
Was ist das besondere?
drehbare Winkel:
psi : C_alpha-> C
phi: C_alpha -> N
in einer Ebene liegen: H(N) zu C_alpha1 zu O zu C_alpha2 -> starr -> durch mesomere Grenzstrukturen DB-Charakter -> BL: 1,33A -> trans bevorzugt (-> cis meist nur mit Prolin assoziiert)
Anhand von Hämoglobin Allosterie
Allosterie:
eine allosterischer Effektor stabilisert einen Bestimmten zustand des Enzyms: H+ und 2,3-BPG stabilisieren T-Zustand -> vermindern O2-Affinität von Hämoglobin
Bindung eines Liganden mit ähnlicher Struktur zur Stabilisierung einer bestimmten Form zb 2,3-BPG, CO2, H+, Carbamat
Bei Hb:
- T Form sehr instabil > wird durch Bindung von 2,3-BPG stabilisiert
- Durch CO2 ansäuerung des Blutes > durch Bindung von H+ Ausbildung einer WBB > stabilisiert T Form
- weniger O2 affin
-» allostreische effektor bauen neue WW ein und stabilisieren hierdurch
Zwischenprodukte der glykolyse
Glucose
Enzyme der glykolyse
Glucose
über Hexokinase
Glucose-6-phosphat
über Glucose-6-phosphat-isomerase
Fructose-6-Phosphat
über Phosphofruktokinase
Fructose-1,6-biphosphat
über Aldolase
GHAP und Glycerinaldehyd-3-phosphat (über triphosphat-isomerase )
über Glycerinaldehyd-3-phosphat-dehydrogenase
1,3-Biphosphoglycerat
über Phosphoglycerat-kinase
3-phosphoglycerat
Phosphoglycerat-mutase
2-Phosphoglycerat
über Enolase
Phosphoenolpyruvat (PEP)
über Pyruvat-Kinase
Pyruvat
Reaktionsgleichung der Glykolyse
C6H1206 + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 P —> 2 C3H4O3 + 2 NADH + 2 ATP + 2 H2O
ATP-Produzierende Schritte der Glykolyse
Substrate, Produkte, Enzymklassen der Enzyme
1,3-Bisphophoglycerat über die Phosphoglycerat-Kinase zu 3-PG: 1 ATP
PEP über die Pyruvat-Kinase zu Pyruvat: 1 ATP
Kinase -> Transferase
5 Coenzyme, die für die OxDecarb von Pyruvat zu alpha-KetoG benötigt werdebn und dafür benötigte essentielle Vitamine
Thiaminpyrophosphat: Thiamin (B1) Lipoamid: Liponsäure NAD+:Niacin FAD: Riboflavin (B2) CoA: Pantothensäure Biotin: Biotin Tetrahydrofolat: Folsäure
Atmung/Respiration Def
ATP-erzeugender Prozess, bei dem anorgan. Verbindungen (zB O2) als letzter Elektronenakzeptor fungiert. der ElektronenDonor kann eine organ/anoprgan Verbindung sein.
Citrat-Zyklus. Reaktionsgleichung
Acetyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + → 2 CO2 + 3 NADH + 3H+ + FADH2 + GTP + CoA
Citrazyklus
AcetlyCoA und Axalacetat über die Citrat Synthase zu Citrat
über die Aconitase (-H2O) zu cis-Aconitat über Aconitase (+H2O) zu Isocitrat
über Isocitrat-DH (-CO2/- NADH) zu alpha-Ketoglutarat
über alpha-KG-DH (-CO2/-NADH/ + SHCoA) zu Succinyl-CoA
über Succinyl-CoA-Synthetase (-GTP(ATP)/-SH-CoA) zu Succinat
über Succinat-DH (-FADH2) zu Fumarat
Über Fumarase (+H2O) zu Malat
über Malat-DH (-NADH) zu Ocalacetat
Nettogewinn ATP Glycolyse
-2 + 2x 2 = 2 ATP
Zsmhang CZ mit Glycolyse
Puruvat wird über die Pyruvat-DH zu Acetyl-CoA
aus welchen 2 Reaktionen können die zwei edukte aus denen im Citratzyklus Citrat geknüpft wird, gewonnen werden?
Oxalacetat aus Pyruvat über die Pyruvat-Carboxylase, Gluconeogenese
Acetyl-CoA aus Pyruvat über Pyruvat-DH: Glykolyse
Michaelis Menten Kinetik
Diagramm, Km, v_max/2, v_max
Kurvenverlauf
Y: Reaktions-v(v_0)
X: Substratkonz. [S]
Vmax -> Annäheruung der Kurve
Vmax/2 -> halbe vMax
K_M: Schnittpunkt der X-Achse bei v_max/2 des Graphen
linewaever-Burk-Auftragung:
Steigung 1/v/max
x-Achsenabschnitt: -1/Km
Y-Achsenabschnitt: 1/Vmax
michaelis-menten-gleichung: v0 = vmax * [S]/([S]+ Km)
drei artomatische AS mit jeweilgem Absorptionsbereich
Phenylalanin- 258nm
Tyrosin- 275nm
Tryptophan- 280nm
250-280nm
negativ geladene AS bei physiolog pH
Asparaginsäure, Glutaminsäure
Wiederkehrende Elemente in Singnaltransduktionswegen
aktivierte Carrier (NAD(P)H, FAD; CoA)
ähnliche Schlüsselreaktionen/Reaktionstypen (Oxidoreduktasen, Tranferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen, Ligasen)
gleiche Arten der Regulation (Kontrolle der Enzymmenge/-Aktivität/Substratverfügbarkeit)
Effekt von Harnstoff und beta-Mercaptoethanolzugabe auf zu Enzym
JETZT:
was wenn erst beta-Mercaptoethanol weg und dann harnstoff? (1)
was wenn anders herum? (2)
Harstoff löst die Strukturen auf/ AUffaltung
beta-Mercaptoethanol zerstört die Disulfidbrücken -> reduktion zu Sulfhydrylen
- > reversible Denaturierung
(1) Protein mit minimaler oder gar keiner Restaktivität aufweist, da es viele Möglichkeiten gibt, um aus acht Cysteinen vier Disulfid-Brücken zu bilden
(2) Protein faltet sich wie gewohnt
FS-Funktionen/Aufgaben
.- Bausteine für Phospholipide und Glycolipide
- Proteinmodifikation durch Kovalente Bindung
- Energiespeicher
- FS-Derivate = Hormone, Botenstoffe
natürlich vorgommende FS
Palmitinsäure: “8 Täler”
welches enzym kann X phosphorylieren?
X-Kinase, mutifunktionelle Kinase
aktivierte carrier
moleküle mit funktion als träger definierter gruppen
ATP - Phosphprylgruppen
NADH/FADH - Elektronen
Biotin - Carboxylgruppen
Fuktionen Kohlenhydrate
- Brennstoffe
- Membranbestandteile (Glykolipide)
- D/RNA- Bestandteile
- Informationsträger
postive AS bei physiolog pH
Arginin, Lysin, (Histidin)
2 Coefaktoren mit Eisen
Häm (ProtoporphyrinRing + Eisen): Häm, Myoglobin
FeS: Komplex I (NADH-Q-Oxidored.), II (Succinat-Q-Red), III (Q-Cyt-C-Oxidored) der ox. Phosphorilierung, CZ: Aconitase
zwei modelle kooperativer bindungen
konzertiertes: alle BS in T/R -> T günstiger ohne Bindung, R mit
sequentielles: Bindung löst Konformationsänderung in benachtbarter UE aus, mit jeder weiteren Substratbindung verschiebt sich das GGW
- > HÄMOGLOBIN mischform
Anhand von Hämoglobin Kooperativität
Kooperativität:
Bindung eines Moleküls O2 erhöht die Affinität für weiter Bindungen mit O2 (gemischt sequentiellen-konzertiertes Modell) -> sigmoidaler Bindungverlauf
Da Proteine flexibel sind, können >1UE mit einander kooperieren in WW treten und sich stabilisieren
Durch kooperativität können bestimmte stoffaffinitäten (O2 bei Hb) erhöht/gesenkt werden
2 Formen des Hb
- T (tensed): Absenkung der O2-Bindung
- R (relaxed): Aufnahme von O2
Durch O2 (Lignanden-)Bindung induzierte konformationsänderung
O2 bindet > high Spin wird zu Low spin > Zug auf Fe (dadurch auch Helix F) >
Hb dimere drehen sich gegeneinander
das distale His stab. den gebundenen O2
wenn ligand vorhanden, spaltung der d-Orbitale
Dieser Zustand ist in dem Falle energetisch günstiger, da es aufgrund der vorhandenen liganden zu einer ligandefeldaufspaltung
Gekommen ist
Enzymklasse v Enolase
Enolase: Wasserabspaltung unter Bindung einer DB
Enzymklasse v Kinase
Transferase: Phosphattransfer zB
Enzymklasse von Dehydrogenasen
Oxidoreduktasen: e- und H+ Transfer aus NAD+ oder FAD
Enzymklasse v Mutase
Isomerase: intramolekularer Gruppentransfer
Oxidative Phosphorylierung
Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei er durch den Transfer von Elektronen aus NADH oder FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird.
Vitamin: benötigt zur Carbox. von pyruvat
Biotin
Vitamin: benötigt zur Dearbox. von pyruvat
Thiamin
Coenzym Phosphorylase
Pyridoxalphosphat
Coenzym Aminotransferase
Pyridoxalphosphat
Pyruvat-DH: E1 Coenzym
TPP
Pyruvat-DH; E2 gebunden an?
Lysin
