Proteine, Enzyme und Transport

Question 1

Durch welche Methode kann die räumliche Struktur der Proteine aufgeklärt werden?

Answer 1

Durch Hilfe der Röntgenstrukturanalyse gelang die Aufklaerung der Strukturen von Proteinen, bei der ein Kristall des zu untersuchenden Stoffes gezüchtet wird, der dann mit Röntgenstrahlen durchleuchtet wird. Diese werden charakteristisch an den Atomen gebeugt. Aus der Ablenkung der Strahlen werden die räumliche Struktur und die Atompositionen errechnet. Danach kann man heute mit dem Computer ein Modell des Moleküls erzeugen.

Question 2

Nennen sie eine hydrophile, basische, saure und hydrophobe Aminosäure?

Answer 2

Hydrophob weil der Rest für sich allein betrachtet nicht wasserlöslich wäre.
Hydrophil, weil der Rest ein wasserlösliche Gruppe enthält.

Sauer, weil im Rest eine saure Gruppe enthalten ist, die ein H+-Ion abgeben kann

Basisch, weil im Rest eine basische Gruppe enthalten ist die ein H+-Ion aufnehmen kann.

Aromatisch, weil der Rest z. B. einen Phenylring (= Benzolring) enthält.

Question 3

Nenne 4 wichtige Aminosaeuren, die in den Zellen vorkommt

Answer 3

GABA = g-Amino-Buttersäure, ein Neurotransmitter (Info-Überträgerstoff im Nervensystem) siehe

Ornithin = spielt beim Aminosäureabbau eine Rolle

Thyroxin = Schilddrüsenhormon

2,6-Diaminopimelinsäure = in Bakterienzellwänden von z.B. E.Coli (Gram -)

Question 4

Was haben alle biologisch wichtigen Aminosaeuren gemeinsam?

Answer 4

sind a-Aminosäuren, d.h. die Aminogruppe hängt am 2. C-Atom nach der Carboxylgruppe:

Question 5

Was haben alle biologisch wichtigen Aminosaeuren gemeinsam? Sie sind α-Aminosaeurengruppen und …

Answer 5

Die biologisch wichtigen Aminosäuren sind L-Aminosäuren, d.h. ihre Aminogruppe hängt links vorne.
In der Chemie spricht man von Spiegelbildisomerie, d.h. es gibt 2 Strukturen mit unterschiedlicher räumlicher Konfiguration, die spiegelbildlich ist.

Question 6

Was bilden Aminosaeuren wenn sie in Wasser sind?

Answer 6

Aminosäuren bilden in Wasser Zwitterionen, die 2 entgegengesetzte Ladungen in einem Molekül besitzen. Solche Zwitterionen können als Säure reagieren und ein H+-Ion abgeben. Sie können jedoch auch als Base wirken und Protonen aufnehmen.

Question 7

Was ist eine Peptidbindung?

Answer 7

Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren über die Carboxyl-gruppe der einen und Aminogruppe der anderen heißt Peptidbindung. Dabei wird 1 Wassermolekül abgespalten. Solche Reaktionen, bei den Wasser abgespalten wird, heißen Kondensationsreaktionen. Die Bindung kann auch wieder gespalten werden, man nennt dies Hydrolyse. Dazu wird je ein H2O-Molekül benötigt.
Die Abbildung links zeigt relativ gut, daß die Verbindung der Aminosäuren über die Peptidbindung räumlich zu einer “Zick-Zack”-Kette führt.

Question 8

Wie werden Peptide mit eine Kettenlaenge von 2 bis ca.20 bezeihnet?

Answer 8

Oligopeptide

Question 9

Wie nennt man ein Peptide, das aus ueber 100 Aminosaeuren besteht?

Answer 9

Protein

Question 10

Welches Hormon ruft bei der Geburt die Wehen hervor?

Answer 10

Oxytocin, es ist ein Nonapeptid.

Question 11

Wie unterscheiden sich Peptide voneinander?

Answer 11

Kettenlänge, Frequenz, Sequenz, räumliche Struktur

Question 12

Beschreibe die allgemeine Formel fuer Aminosaeuren

Answer 12

Question 13

Beschreibe die Proteinkonformation

Answer 13

Question 14

Welches Enzym setzt Wasserstoffperoxid (H2O2) zu Sauerstoff (O2) und Wasser (H2O) um?

Answer 14

Katalase; es ist in der Leber.

Question 15

Welches Enzym ist beim Energiegewinnungsstoffwechsel im Cytoplasmas beteiligt?

Answer 15

GAPD (= Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase)

Question 16

Beschreibe die Funktion der Carbonanhydrase

Answer 16

Die Carboanhydrase katalysiert aus CO₂ HCO₃–Ionen, mit einem Zink-Atom im Zentrum, ist also ein Proteid.

(Proteid = Protein mit Nichteiweißanteil)

Question 17

Was ist eine prosthetische Gruppe?

Answer 17

Eine prosthetische Gruppe ist ein nicht aus Aminosäuren bestehendes Molekül, das fest im Protein gebunden ist.

Question 18

Was ist Substratspezifitaet?

Answer 18

Eine Eigenschaft von Enzymen, nur auf spezielle Ausgangsstoffe zu wirken.

Question 19

Welches Enzym katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak und CO₂?

Answer 19

Urease, besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt als Kofaktor Nickel.

Question 20

Was ist Chymotrypsin?

Answer 20

Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es spaltet eine Polypeptidkette an Stellen, wo sich Phe, Tyr oder Trp befindet.

Question 21

Was ist Trypsin?

Answer 21

Trypsin ist ebenfalls ein Enzym der Bauchspeicheldrüse und spaltet nur Peptidbindungen nach Lys und Arg.

Question 22

Was ist Carboxypeptidase A?

Answer 22

Ein Enzym, das Peptidketten vom Carboxylende her spaltet. Carboyxpeptidase A benötigt Zn++ als Kofaktor.

Question 23

Klassifiziere die Enzyme!

Answer 23

Oxidoreduktasen
Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren

Transferasen
Enzyme, die den Transfer einer Atomgruppe katalysieren z. B. ein Phosphatrest

Hydrolasen
Enzyme, die eine Hydrolyse katalysieren

Lyasen
Enzyme, die Additionsreaktionen kleiner Moleküle an Doppelbindungen katalysieren.

Isomerasen
Enzyme, die die Umwandlung in das Isomere des Substrats katalysieren.

Isomerasen
Enzyme, die die Umwandlung in das Isomere des Substrats katalysieren.

Question 24

Was ist eine reversible Inhibition?

Answer 24

Reversibel sind Inhibitionen, bei denen sich der Inhibitor wieder vom Enzym ablösen kann. Man unterscheidet Kompetitive Inhibitoren, die an der aktiven Stelle binden und nichtkompetitive Hemmstoffe, die an einer anderen Stelle des Enzyms binden und die Enzymaktivität hemmen.

Question 25

Was ist eine irreversible Inhibition?

Answer 25

Irreversibel sind solche, bei denn der Inhibitor an der aktiven Stelle kovalent oder fest gebunden bleibt. Das Enzym ist sozusagen “vergiftet” und kann nicht mehr an der Katalyse teilnehmen. Es muß neu hergestellt werden.

Question 26

Was ist eine kompetitive Hemmung?

Answer 26

Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Hemmstoff (kompetitiver Inhibitor) dem Substrat in seiner chemischen Struktur. Kommt der kompetitive Inhibitor an die aktive Stelle, wird er dort festgehalten (Enzym-Inhibitor-Komplex), es kommt jedoch zu keinem für die Zelle sinnvollen Produkt. Somit ist das Enzym mit dem “falschen Substrat” beschäftigt und für die Katalyse des richtigen Substrats blockiert. Der Inhibitor kann aber wieder von der aktiven Stelle wegdiffundieren. Gibt man wieder mehr Substrat dazu, nimmt die Zahl der Enzyme zu, die sich mit dem richtigen Substrat beschäftigen und die Hemmung wird reversibel.

Bei einer kompetitiven Hemmung wird also mehr Substrat benötigt, um die maximale Enzymaktivität zu erreichen.

Question 27

Beschreibe die nichtkompetitive Hemmung

Answer 27

Bei der nichtkompetitiven Hemmung lagert sich der Inhibitor nicht an die aktive Stelle sondern an eine andere Position (allosterisch) am Molekül an. Dadurch ändert sich die Konformation so, daß das Enzym inaktiviert wird.Allosterische Inhibitoren blockieren einen Teil der Enzyme, die dann nicht mehr für die Katalyse zur Verfügung stehen. Links ist das Verdauungsenzym Trypsin mit einem allosterischen Inhibitor (Kallikrein A, grasgrün oben) zu sehen.

Question 28

Was ist eine Endprodukthemmung?

Answer 28

Unter Endprodukthemmung versteht man eine Form der allosterischen Hemmung, bei der ein Produkt einer Enzymkette ein früheres Enzym der Kette allosterisch hemmt. Im Stoffwechsel gibt es viele solche Enzymketten. Auf diese Weise regelt sich der Stoffwechsel selbst. In Abb. 48 ist die Endprodukthemmung der Threonindesaminase im Aminosäurestoffwechsel zu sehen. Das Enzym wird allosterisch durch das Endprodukt Isoleucin gehemmt.

Ist wenig Produkt da, wird es nachgebildet, ist viel Produkt da, hemmt es seine Entstehung.

Question 29

Was ist eine irrevesible Hemmung?

Answer 29

Bei der irreversiblen Hemmung wird das Enzym durch einen fest an der aktiven Stelle gebundenen Inhibitor blockiert.

Diisopropylfluorophosphat (DIFP) hemmt irreversibel Serin Proteasen und andere Enzyme. Sogenannte Alkylphosphate (z. B. auch als Kampfgase wie Sarin und in Insektiziden vorhanden) binden sich kovalent an die Acetylcholinesterase. Dieses Enzym sorgt für die Weiterleitung von Nervenimpulsen. Die Organismen sterben an Lähmung der Organfunktion.

Question 30

Beschreibe die 3 verschiedenen Transportvorgaenge in der Membra

Answer 30

Question 31

Beschreibe die 3 verschiedenen P-class Ionenpumpen

Answer 31

(Na+, K+)-ATPase, in den Plasmamembranen fast aller Tierzellen. Sie ist eine Antiport Ionenpumpe und katalysiert ATP-abhängig den Transport von Na+ aus der Zelle im Austausch mit K+, das in die Zelle geht.

(H+, K+)-ATPase, die an der HCl-Produktion im Magen beteiligt ist. Sie istauch eine Antiport Pumpe. Sie katalysiert den ATP-abhängigen Transport von H+-Ionen aus Parietalzelle der Magenschleimhaut im Austausch für K+-Ionen, die in die Zellen transportiert werden.

Ca2+-ATPase, im ER und den Plasmamembranen vieler Zellen. Sie katalysiert den ATP-abhängigen Transport von Ca2+-Ionen aus dem Cytoplasma entweder in das ER-Lumen oder aus der Zelle. Die Ca2+-ATPase Pumpe hält somit die [Ca2+]-Konzentration niedrig.

Question 32

Welche Ionenpumpen trasportieren nur Protonen?

Answer 32

F-und V-class Pumpen 
 Beispiel:  in Lysosomen, Endosomen und Vakuolen von Pflanzenzellen.

Question 33

Beschreibe die Funktion von ABC-Transportern

Answer 33

ABC Transporter (= ATP Binding Casette) findet man z.B. in den Membranen von Bakterien wie E.Coli zum Transport von Maltose, bestimmten Aminosäuren und Ionen oder auch beim Menschen zum Transport von Gallensalzen in Leberzellen (BSEP) oder Fettsäuren in Peroxysomen (ALD)

Question 34

Was ist der primaere aktive Transport?

Answer 34

Als primärer aktiven Transport wird der Transportvorgang der P/F-und V-class Pumpen bezeichnet, die selbst ATP verbrauchen und Ionen wie z.B. Na+ durch die Membran transportieren.
 Der durch den Na+-Auswärtstransport geschaffene Gradient ermöglicht einigen Membrantransportern (= Tunnelproteinen) die erleichterte Diffusion von z.B. Glucose u.a. Kohlenhydraten und Aminosäuren. Der osmotische Gradient sorgt für eine vermehrte Wasseraufnahme.

Question 35

Was ist der sekundaere aktive Transport?

Answer 35

Diese Kombination zwischen einer aktiven Ionenpumpe und anderen passiven Transportern wird sekundärer aktiver Transport bezeichnet. Z. B. beim Glucosetransport werden dann gleichzeitig Na+ und Glucose in die Zelle transportiert. Man nennt dies einen gekoppelten Transport..

Question 36

Nenne ein Beispiel des sakundaren aktiven Transportes

Answer 36

Glucose gelangt auf folgende Weise vom Darmlumen in die Darmschleimhautzelle:

1
Eine Na+/K+-Pumpe erzeugt mit Hilfe von ATP einen starken Na+-Gradienten und pumpt Na+ aus der Zelle (K+ in die Zelle).

2
Das Glucose/Na+-Symport-Protein (Na+/Glucose Kotransporter SGLUT1) benützt den Na+-Gradienten, um Glucose in die Zelle zu transportieren. (gekoppelter Transport)

Dabei ist zu bemerken, daß die Glucose-Konzentration in der Zelle größer ist als außerhalb der Zelle. Glucose wird also von SGLUT1 gegen den Glucosegradienten transportiert.