proteine

Question 1

funzioni delle proteine

Answer 1

-segnalazione
-contrattile
-strutturale
-trasporto
-difese
-catalitica

Question 2

proteine semplici e coniugate

Answer 2

-semplici: solo catene di amminoacidi
-coniugate: polipeptidi + gruppi prostetici

Question 3

proteine fibrose vs proteine globulari

Answer 3

-f: struttura allungata
-g: struttura compatta

Question 4

proteine di membrana

Answer 4

-transmembrane
-periferiche

Question 5

monomeri delle proteine

Answer 5

amminoacidi

Question 6

come è formato un amminoacido?

Answer 6

un grp carbossilico e un grp amminico

Question 7

amminoacido più semplice

Answer 7

glicina (grp sostituente = H)

Question 8

amminoacidi apolari

Answer 8

-gruppi R alifatici eg. glicina, prolina, metionina
-gruppi R aromatici

Question 9

amminoacidi polari

Answer 9

-carica 0 eg. cisteina
-carica +
-carica -

Question 10

amminoacidi essenziali

Answer 10

-valina
-leucina
-isoleucina
-fenilalanina
-triptofano
-lisina
-metioina
-treonina
-istidina

Question 11

legame tra gli amminoacidi? reazione?

Answer 11

-legame peptidico
-reazione di condensazione (perdita di una molecola di H2O)

Question 12

caratteristiche dei legami peptidici

Answer 12

-rigido: no rotazione
-planare: perché no rotazione

Question 13

polipeptidi terminali

Answer 13

-C-terminale: grp carbossilico libero
-N-terminale: grp amminico libero

Question 14

struttura primaria delle proteine

Answer 14

sequenza della catena polipeptidica

Question 15

cosa causa anemia falciforme

Answer 15

alterazione di un unico amminoacido

Question 16

struttura secondaria delle proteine

Answer 16

formazione di legami tra amminoacidi non successivi va così a ripiegare la catena

Question 17

elementi ricorrenti della struttura secondaria delle proteine

Answer 17

-alfa-elica
-foglietto beta
-ripiegamenti beta/ beta-turn
-anse/loop

Question 18

beta-turn

Answer 18

provoca un cambiamento di direzione della catena di 180º

Question 19

struttura terziaria delle proteine

Answer 19

-ripiegamento dell’intera catena
-conformazione nativa
-funzionante

Question 20

struttura quaternaria delle proteine

Answer 20

combinazione di 2 o più catene (subunità)

Question 21

denaturazione delle proteine

Answer 21

-avviene a temperatura alta e pH alterato
-perdita della struttura secondaria, terziaria e quaternaria

Question 22

due esempi di proteine globulari coniugate? grp prostetico?

Answer 22

-1. miglobina
-2. emoglobina
-grp eme

Question 23

miglobina

Answer 23

-153amminoacidi
-un’unica sequenza
-funzione: di deposito di ossigeno

Question 24

emoglobina

Answer 24

-4 subunità: 2 catene alfa e 2 catene beta
-presente nei globuli rossi
-funzione: trasportare O2 nel sangue

Question 25

grazie a cosa l’emiglobina può legare O2?

Answer 25

allosterismo -favorisce il legame all’O2 nei polmoni -favorisce il rilascio di O2 nei tessuti

Question 26

caratteristiche degli enzimi

Answer 26

-agisce in piccole quantità -si trovano al termine della reazione -svolgono la propria funzione tramite una diminuzione dell’energia di attivazione aumentando la velocità -efficienti: possono aumentare la velocità di 10^17 volte -modulabili: la velocità può essere regolata -specifici

Question 27

catalisi enzimatica

Answer 27

-modello dell’adattamento indotto -il sito attivo si modifica per adattarsi al substrato (variazione conformazionale) => substrato si lega in modo reversibile al sito attivo dell’enzima => rottura del legame del substrato => il substrato si trasforma nel prodotto + il sito attivo torna nella configurazione iniziale => il prodotto si dissocia dall’enzima

Question 28

numero di turnover

Answer 28

-valore standard -dato dalle molecole di substrato che sono trasformate in prodotto da parte di una mole di enzima in un secondo

Question 29

attività enzimatica (EI)

Answer 29

la quantità di substrato che viene trasformata in prodotto nell’unità di tempo

Question 30

regolazione dell’attività enzimatica

Answer 30

-inibizione enzimatica -allosterismo -modificazioni covalenti

Question 31

inibizione retro-attiva

Answer 31

-inibitori irreversibili/ inattivatori: inibiscono l’enzima legandosi con legame covalente forte e non si staccano più -> inattivano l’enzima -inibitori reversibili: si legano all’enzima e possono staccarsi -> riducono l’attività dell’enzima

Question 32

inibitori reversibili

Answer 32

-competitivi: legarsi nel sito attivo al posto del substrato -non competitivi: legarsi all’enzima in una zona diversa dal sito attivo, formando un complesso cataliticamente inattivo con l’enzima e con il substrato

Question 33

allosterismo

Answer 33

l’enzima non è in grado di legare il substrato => il legame dell’effettore positivo alla subunità regolatrice dell’enzima induce un cambiamento conformazionale che si trasmette anche alla subunità catalitica => la subunità catalitica capace di legare e trasformare il substrato

Question 34

modificazioni covalenti reversibili

Answer 34

-fosforilazione -i gruppi fosfato si legano alle catene laterali degli amminoacidi serina, treonina e/o tirosina -ATP (adenosina trifosfato) fornisce un grp fosfato alla fosforilazione e diventa ADP (adenosina difosfato)

Question 35

modificazioni covalenti irreversibili

Answer 35

-rimozione di piccole parti di zimogeno -idrolisi di uno o più legami peptidici -attiva un enzima che non funziona ancora

Question 36

cosa richiedono alcuni enzimi per svolgere la propria funzione?

Answer 36

cofattori ! vitamine idrosolubili: svolgono la funzione sia di coenzima di del precursore dei coenzimi

Question 37

classificazione dei cofattori

Answer 37

-ioni metallici -coenzimi: piccole molecole organiche di natura non proteica

Question 38

esempi di coenzimi (ossidati)

Answer 38

-NAD+ -NADP+ -FAD

Question 39

NAD+

Answer 39

- si riduce a NADH -derivato dalla vitamina B3

Question 40

NADP+

Answer 40

si riduce a NADPH

Question 41

FAD

Answer 41

-si riduce a FADH2 -derivato dalla vitamina B2