Proteine Flashcards
Was sind Proteine?
Proteine, umgangssprachlich Eiweiße, sind große Moleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind.
Was sind Aminosäuren? Wie sind diese aufgebaut?
Aminosäuren sind eigentlich „Aminocarbonsäuren“, also Moleküle mit einer Aminogruppe und einer Carbonsäuregruppe.
Es gibt ein zentrales C-Atom, welches α-C-Atom genannt wird. An diesem C-Atom hängt immer eine NH2-Gruppe (Aminogruppe), eine Carboxygruppe (Carbonsäuregruppe, COOH), ein Wasserstoff und ein variabler Rest.
Wie werden die C-Atome von Aminosäuren nummeriert, bzw. benannt?
Das α-C-Atom ist immer das erste C-Atom nach der Carboxygruppe, also das C-Atom mit der Nummer 2. Die Carboxygruppe ist die funktionelle Gruppe mit der höchsten Priorität, daher bekommt das C-Atom der Carboxygruppe die kleinste Zahl. Das dritte C-Atom hieße dann β, usw.
Die für den Menschen wichtigsten Aminosäuren sind die α-L-Aminosäuren. Was bedeuten diese Präfixe?
Da die Aminogruppe am α-C-Atom sitzt, werden die Aminosäuren als α-Aminosäuren bezeichnet. Alle für den Menschen essenziellen, also lebensnotwendigen Aminosäuren sind α-Aminosäuren.
Da die Aminogruppe in der Fischerprojektion (NH2-Gruppe) links steht, werden die Aminosäuren weiterhin als L-Aminosäuren bezeichnet, also nach der Position der Aminogruppe am α-C-Atom. Bis auf seltene Ausnahmen kommen im Körper nur L-Aminosäuren vor. Für den Menschen sind daher fast nur L-α-Aminosäuren von Bedeutung. Würde die Aminogruppe in der Fischer-Projektion rechts stehen, wären es D-Aminosäuren.
Wodurch zeichnen sich sogenannte “saure” Aminosäuren aus?
Es ist eine zusätzliche (also insgesamt 2) Carbonsäuregruppe vorhanden.
Wodurch zeichnen sich “basische” Aminosäuren aus? Gib ein Beispiel.
Es ist eine zusätzliche (also insgesamt 2) Aminogruppe vorhanden. Diese hat basische Eigenschaften.
Beispiel: Lysin.
Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es beim Menschen? Wie viele davon kann die DNA direkt kodieren?
21, wovon die DNA 20 direkt kodieren kann. Die übrige wird komplexer kodiert.
Welche besondere Eigenschaft unterscheidet Glycin von anderen Aminosäuren?
Glycin hat als Rest ein einzelnes Wasserstoff-Atom. Hierdurch liegt bei Glycin als einzige Aminosäure kein chirales C-Atom vor.
Glycin ist die einzige proteinogene Aminosäure die also achiral ist. Somit ist sie auch als einzige NICHT optisch aktiv, d.h. kann polarisiertes Licht nicht drehen.
Was sind essenzielle, semi-essenzielle und nicht-essenzielle Aminosäuren?
Essenziell: kann der Körper nicht herstellen und müssen über Nahrung zugeführt werden.
Semi-essenziell: müssen nur in bestimmten Situationen (z.b. Wachstum) über die Nahrung zugeführt werden.
Nicht-essenzielle: kann der Körper aus den essenziellen Aminosäuren selbst bilden.
Wirken Aminosäuren als Base oder als Säure? Welchen Einfluss hat dies auf die Ladung des Moleküls? Welcher Faktor beeinflusst dies?
Beides. Die Carbonsäuregruppe von Aminosäuren kann als Säure wirken (geben H+ ab) und die Aminogruppe als Base (nehmen H+ auf).
Dies führt dazu, dass die Carbonsäuregruppe negativ geladen sein kann und die Aminogruppe positiv.
Ob sie ein H+ aufnehmen oder nicht, hängt hierbei vom umgebenden pH-Wert ab.
Was sind Peptide? Wie lassen sich diese unterteilen?
Peptide sind Verbindungen mehrerer Aminosäuren. Die Bindung wird als Peptidbindung bezeichnet und ist chemisch gesehen eine Säureamidbindung.
Außerdem gibt es ein Ende mit einer NH2-Gruppe, welches als N-Ende, bzw. N-Terminus bezeichnet wird und ein Ende mit der Carboxy- (Carbonsäure, COOH) Gruppe, welches als C-Terminus bezeichnet wird.
Je nach Anzahl der Aminosäuren bezeichnet man sie als Dipeptide, Tripeptide, Oligopeptide (ca. bis 10) und Polypeptide. Sehr lange Polypeptide mit mehr als 100 Peptiden werden als Proteine bezeichnet.
Was geschieht bei der Peptidbindung? In welchem Verhältnis liegen Kohlenstoff und Stickstoff vor?
Die OH-Gruppe des C-Atoms der Carboxygruppe reagiert mit der Aminogruppe unter Abspaltung von Waser zu einem Dipeptid.
Rechts an der Carboxygruppe kann nun wieder die OH-Gruppe mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure reagieren, so können immer weitere Aminosäuren drangehängt werden
So entsteht ein „Rückgrat“ aus Kohlenstoff und Stickstoff im Verhältnis 2:1 (Altfrage!), von dem Wasserstoff, Sauerstoff und die Reste abgeht.
Ist eine Peptidbindung frei drehbar? Wieso?
Nein, sie ist nicht frei drehbar, denn:
Elektronen sind in der Peptidbindung ein wenig delokalisiert, die Peptidbindung lässt sich also nicht eindeutig darstellen.
Der stark elektronegative Sauerstoff zieht die beiden Bindungselektronenpaare mit dem C Atom zu sich, wodurch das C-Atom seine Edelgaskonfiguration verlieren würde daher zieht das C-Atom das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms zu sich, zwischen dem C und dem N entsteht zeitweise eine Doppelbindung.
Die Bindung zwischen dem C-Atom und dem Stickstoff hat also partiellen (teilweisen) Doppelbindungscharakter. Das führt dazu, dass die Peptidbindung nicht frei drehbar ist, denn nur Einfachbindungen sind frei drehbar, Doppelbindungen nicht.
Welche Betrachtungseben gibt es, zur Beschreibung der Struktur eines Polypeptids?
Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur.
Was beschreibt die Primärstruktur eines Polypeptids?
Bei der Primärstruktur ist einfach nur die Reihenfolge der verknüpften Aminosäuren angegeben (Aminosäuresequenz). Die Primärstruktur eines Proteins kann dann „Methionin-Alanin-Glycin-Tyrosin-usw.“ lauten.
