Proteínas globulares Flashcards
Grupo de proteínas con grupo prostético hemo fuertemente unido
Hemoproteínas
Complejo de protoporfirinia IX y hierro ferroso(+2)
Hemo
Cuántos enlaces puede formar el hierro en el hemo
6
Hemoproteína presente en el músculo cardíaco y esquelético.
Funciona como reservorio y transporte de O2.
Mioglobina
En cuántos tramos de hélice alfa está plegada la cadena polipeptídica de la mioglobina
8, de A a H
Cómo terminan las regiones alfa helicoidales de la mioglobina
Por la presencia de prolina, ya que tiene un anillo de cinco miembros
Histidina que se une directamente con el Fe+2 del hemo
Histidina proximal (F8)
Histidina que ayuda a estabilizar la unión del O2 al Fe+2
Histidina distal (F7)
Se encuentra exclusivamente en los eritrocitos.
Transporta O2 de los pulmones a los capilares de los tejidos
Hemoglobina
Principal en adultos.
Compuesta de 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta)
Hemoglobina A
VoF
Los dos dímeros de la hemoglobina se mantienen unidos por enlaces polares
Verdadero
Nombre que se le da a la forma desoxi de la hemoglobina
T o tensa
Forma de baja afinidad por el oxígeno de la hemoglobina
Forma T
Forma de la hemoglobina de gran afinidad por el oxígeno
R o relajada
Cuántas moléculas de oxígeno puede unir la mioglobina
1, porque sólo tiene un grupo hemo
Cuántas moléculas de oxígeno puede unir la hemoglobina
4, una en cada uno de sus grupos hemo
Ocurren enlaces irónicos y puentes de hidrógeno débiles entre los dos dímeros
En el estado desoxigenado
Se rompen algunos enlaces irónicos y puentes de hidrógeno entre dos dímeros
En el estado oxigenado
Gráfica del grado de saturación medida a diferentes presiones parciales de oxígeno (PO2)
Curva de disociación del oxígeno
VoF
La mioglobina tiene una afinidad por el oxígeno menor a la de la hemoglobina
Falso, es mayor su afinidad
Presión parcial de oxígeno necesaria para conseguir la saturación de la mitad de los sitios de unión (P50) para la mioglobina
1 mmHg
Presión parcial de oxígeno necesaria para conseguir la saturación de la mitad de los sitios de unión (P50) para la hemoglobina
26 mmHg
VoF
Mientras mayor es la afinidad por el oxígeno, menor es la P50
Verdadero
Su curva de disociación de oxígeno tiene forma hiperbólica
Mioglobina
VoF
La mioglobina capta el O2 liberado por la hemoglobina a la baja PO2 que se encuentra en el músculo
Verdadero
Su curva de disociación de oxígeno tiene forma sigmoidea
Hemoglobina
VoF
La unión de una molécula de oxígeno a un grupo hemo aumenta la afinidad por el oxígeno de las subunidades restantes en el mismo tetrámero de hemoglobina
Verdadero
Su interacción en un sitio de la molécula tetramérica de hemoglobina causa cambios estructurales que afectan la unión del O2 al hierro del hemo en otros sitios de la molécula
Efectos alostéricos
VoF
El oxígeno es un efector alostérico de la hemoglobina
Verdadero
VoF
El oxígeno estabiliza la forma T
Falso, estabiliza la forma R
VoF
La liberación de oxígeno de la hemoglobina aumenta cuando se reduce el pH
Verdadero
Cuando ocurre una disminución en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, hay una desviación de la curva de disociación hacia… Y se estabiliza la forma
La derecha
Se estabiliza la forma T
Cambio en la unión del oxígeno
Efecto Bohr
VoF
Elevar el pH o reducir la concentración de CO2 provoca una mayor afinidad por el oxígeno
Verdadero
Cuando la curva se desvía a la izquierda, qué forma se estabiliza
R
Quién convierte el CO2 en ácido carbónico
La anhidrasa carbónica
Principal amortiguador sanguíneo
Bicarbonato
Refleja el hecho de que la forma desoxi de la hemoglobina tiene mayor afinidad por el H que la oxihemoglobina
El efecto Bohr
VoF
Un incremento en H favorece a la oxihemoglobina, y desvía el equilibrio a la izquierda
Falso, favorece a la desoxihemoglobina y desvía el equilibrio a la derecha
Es el fosfato orgánico más abundante en los eritrocitos
2,3 BPG
VoF
2,3 BPG se une a la desoxihemoglobina, pero no a la oxihemoglobina
Verdadero
VoF
2,3 BPG aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
Falso, la disminuye
Se une a una cavidad formada por dos cadenas de globina beta, en el centro del tetrámero de la desoxihemoglobina
Una molécula de 2,3 BPG
2,3 BPG reduce la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina, desplazando la curva de disociación hacia la
Derecha
VoF
La concentración de 2,3 BPG en los eritrocitos disminuye como respuesta a la hipoxia crónica
Falso, aumenta
VoF
Los niveles altos de 2,3 BPG reducen la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
Verdadero
El CO2 se lleva como carbamato unido a los grupos amino terminales de la hemoglobina formando
Carbaminohemoglobina
El CO se une al hierro de la hemoglobina formando
Carboxihemoglobina
Cuántas veces es mayor la afinidad de la hemoglobina por el CO que por el O2
220 veces
Son efectores alostéricos de la hemoglobina
Los protones
¿Si disminuye el pH, disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?
Sí
¿Si disminuye la afinidad por el oxígeno, la curva se desplaza a la derecha?
Sí
Composición de las cadenas de la HbA
alfa 2 beta 2
Composición de las cadenas de la HbA2
alfa 2 delta 2
Composición de las cadenas de la HbF
alfa 2 gamma 2
Composición de las cadenas de la HbA1c
alfa 2 beta 2- glucosa
Qué hemoglobina sintetiza el saco vitelino en el primer mes después de la concepción
Hb Gower 1 (zeta 2 epsilón 2)
En qué semana se empieza a sintetizar HbF
5 semana
Principal hemoglobina encontrada en el feto y en el neonato
HbF: Hemoglobina fetal
Cuándo y en dónde comienza la síntesis de HbA
Cerca del octavo mes, en la MOR
En los adultos, en dónde se concentra la HbF
En los eritrocitos conocidos como células F
¿Quién tiene mayor afinidad por el oxígeno? ¿HbF o HbA?
HbF, ya que se une débilmente a 2,3 BPG
Componente menor de la hemoglobina adulta normal. Constituye aproximadamente. 2% de la hemoglobina total
HbA2
Forma más abundante de la hemoglobina glucosilada
HbA1c
Tiene residuos de glucosa unidos de manera predominante con los grupos amino de las vainas N-terminales de las cadenas de globina beta
HbA1c
En los eritrocitos de pacientes con diabetes mellitus se encuentran cantidades aumentadas de
HbA1c
La adición no enzimática de un azúcar a una proteína se denomina
Glucosilación
VoF
El grupo de genes alfa en el cromosoma 16 contiene dos genes para las cadenas de globina alfa
Verdadero
VoF
En el cromosoma 11 se encuentra un solo gene para la cadena de globina beta
Verdadero
Dónde comienza la expresión de un gen de globina
En el núcleo de los precursores de eritrocitos
Tramos no codificares de ARN
Intrones
Trastornos genéticos causados por la producción de una molécula de hemoglobina estructuralmente anormal, o la síntesis de cantidades insuficientes de hemoglobina
Hemoglobinopatías
Resultan de la producción de hemoglobina con una secuencia de aminoácidos alterada (cualitativa)
Anemia de células falciformes (HbS), enfermedad de hemoglobina C (HbC), y enfermedad de hemoglobina SC
Se producen por la reducción en la producción de hemoglobina normal (cuantitativa)
Talasemias
La más común de las enfermedades por drepanocitosis en eritrocitos
Anemia de células falciformes
Privación de oxígeno
Anoxia
Fármaco que incrementa los niveles circulantes de HbF
Hidroxiurea (hidroxicarbamida)
El glutamato en la posición 6 ha sido sustituido por valina
Anemia de células falciformes
El glutamato en la posición 6 ha sido sustituido por lisina
Hemoglobina C
Qué produce la oxidación del hierro hemo en la hemoglobina del Fe+2 a Fe+3
Metahemoglobina
Se caracterizan por la “cianosis chocolate”
Metahemoglobinemias
Enfermedades hemolíticas hereditarias en las cuales ocurre un desequilibrio en la síntesis de cadenas de globina
Talasemias
En estos padecimientos, la síntesis de cadenas de globinas beta está reducida o ausente
Talasemias beta
En estos padecimientos, se reduce o desaparece la síntesis de las cadenas de globina alfa
Talasemias alfa
Enzima responsable de la conversión de metahemoglobina (Fe+3) a hemoglobina (Fe+2)
NADH-citocromo b5 reductasa (también llamado NADH-metahemoglobina reductasa)
Es una forma glucosilada de HbA
HbA1c
