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Bioquímica > Proteínas globulares > Flashcards

Proteínas globulares Flashcards

1
Q

Grupo de proteínas con grupo prostético hemo fuertemente unido

A

Hemoproteínas

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Q

Complejo de protoporfirinia IX y hierro ferroso(+2)

A

Hemo

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Q

Cuántos enlaces puede formar el hierro en el hemo

A

6

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4
Q

Hemoproteína presente en el músculo cardíaco y esquelético.

Funciona como reservorio y transporte de O2.

A

Mioglobina

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Q

En cuántos tramos de hélice alfa está plegada la cadena polipeptídica de la mioglobina

A

8, de A a H

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6
Q

Cómo terminan las regiones alfa helicoidales de la mioglobina

A

Por la presencia de prolina, ya que tiene un anillo de cinco miembros

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7
Q

Histidina que se une directamente con el Fe+2 del hemo

A

Histidina proximal (F8)

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8
Q

Histidina que ayuda a estabilizar la unión del O2 al Fe+2

A

Histidina distal (F7)

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9
Q

Se encuentra exclusivamente en los eritrocitos.

Transporta O2 de los pulmones a los capilares de los tejidos

A

Hemoglobina

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10
Q

Principal en adultos.

Compuesta de 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta)

A

Hemoglobina A

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11
Q

VoF

Los dos dímeros de la hemoglobina se mantienen unidos por enlaces polares

A

Verdadero

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12
Q

Nombre que se le da a la forma desoxi de la hemoglobina

A

T o tensa

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13
Q

Forma de baja afinidad por el oxígeno de la hemoglobina

A

Forma T

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14
Q

Forma de la hemoglobina de gran afinidad por el oxígeno

A

R o relajada

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15
Q

Cuántas moléculas de oxígeno puede unir la mioglobina

A

1, porque sólo tiene un grupo hemo

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16
Q

Cuántas moléculas de oxígeno puede unir la hemoglobina

A

4, una en cada uno de sus grupos hemo

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17
Q

Ocurren enlaces irónicos y puentes de hidrógeno débiles entre los dos dímeros

A

En el estado desoxigenado

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18
Q

Se rompen algunos enlaces irónicos y puentes de hidrógeno entre dos dímeros

A

En el estado oxigenado

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19
Q

Gráfica del grado de saturación medida a diferentes presiones parciales de oxígeno (PO2)

A

Curva de disociación del oxígeno

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20
Q

VoF

La mioglobina tiene una afinidad por el oxígeno menor a la de la hemoglobina

A

Falso, es mayor su afinidad

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21
Q

Presión parcial de oxígeno necesaria para conseguir la saturación de la mitad de los sitios de unión (P50) para la mioglobina

A

1 mmHg

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22
Q

Presión parcial de oxígeno necesaria para conseguir la saturación de la mitad de los sitios de unión (P50) para la hemoglobina

A

26 mmHg

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23
Q

VoF

Mientras mayor es la afinidad por el oxígeno, menor es la P50

A

Verdadero

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24
Q

Su curva de disociación de oxígeno tiene forma hiperbólica

A

Mioglobina

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25
VoF | La mioglobina capta el O2 liberado por la hemoglobina a la baja PO2 que se encuentra en el músculo
Verdadero
26
Su curva de disociación de oxígeno tiene forma sigmoidea
Hemoglobina
27
VoF La unión de una molécula de oxígeno a un grupo hemo aumenta la afinidad por el oxígeno de las subunidades restantes en el mismo tetrámero de hemoglobina
Verdadero
28
Su interacción en un sitio de la molécula tetramérica de hemoglobina causa cambios estructurales que afectan la unión del O2 al hierro del hemo en otros sitios de la molécula
Efectos alostéricos
29
VoF | El oxígeno es un efector alostérico de la hemoglobina
Verdadero
30
VoF | El oxígeno estabiliza la forma T
Falso, estabiliza la forma R
31
VoF | La liberación de oxígeno de la hemoglobina aumenta cuando se reduce el pH
Verdadero
32
Cuando ocurre una disminución en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, hay una desviación de la curva de disociación hacia... Y se estabiliza la forma
La derecha | Se estabiliza la forma T
33
Cambio en la unión del oxígeno
Efecto Bohr
34
VoF | Elevar el pH o reducir la concentración de CO2 provoca una mayor afinidad por el oxígeno
Verdadero
35
Cuando la curva se desvía a la izquierda, qué forma se estabiliza
R
36
Quién convierte el CO2 en ácido carbónico
La anhidrasa carbónica
37
Principal amortiguador sanguíneo
Bicarbonato
38
Refleja el hecho de que la forma desoxi de la hemoglobina tiene mayor afinidad por el H que la oxihemoglobina
El efecto Bohr
39
VoF | Un incremento en H favorece a la oxihemoglobina, y desvía el equilibrio a la izquierda
Falso, favorece a la desoxihemoglobina y desvía el equilibrio a la derecha
40
Es el fosfato orgánico más abundante en los eritrocitos
2,3 BPG
41
VoF | 2,3 BPG se une a la desoxihemoglobina, pero no a la oxihemoglobina
Verdadero
42
VoF | 2,3 BPG aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
Falso, la disminuye
43
Se une a una cavidad formada por dos cadenas de globina beta, en el centro del tetrámero de la desoxihemoglobina
Una molécula de 2,3 BPG
44
2,3 BPG reduce la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina, desplazando la curva de disociación hacia la
Derecha
45
VoF | La concentración de 2,3 BPG en los eritrocitos disminuye como respuesta a la hipoxia crónica
Falso, aumenta
46
VoF | Los niveles altos de 2,3 BPG reducen la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
Verdadero
47
El CO2 se lleva como carbamato unido a los grupos amino terminales de la hemoglobina formando
Carbaminohemoglobina
48
El CO se une al hierro de la hemoglobina formando
Carboxihemoglobina
49
Cuántas veces es mayor la afinidad de la hemoglobina por el CO que por el O2
220 veces
50
Son efectores alostéricos de la hemoglobina
Los protones
51
¿Si disminuye el pH, disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?
Sí
52
¿Si disminuye la afinidad por el oxígeno, la curva se desplaza a la derecha?
Sí
53
Composición de las cadenas de la HbA
alfa 2 beta 2
54
Composición de las cadenas de la HbA2
alfa 2 delta 2
55
Composición de las cadenas de la HbF
alfa 2 gamma 2
56
Composición de las cadenas de la HbA1c
alfa 2 beta 2- glucosa
57
Qué hemoglobina sintetiza el saco vitelino en el primer mes después de la concepción
Hb Gower 1 (zeta 2 epsilón 2)
58
En qué semana se empieza a sintetizar HbF
5 semana
59
Principal hemoglobina encontrada en el feto y en el neonato
HbF: Hemoglobina fetal
60
Cuándo y en dónde comienza la síntesis de HbA
Cerca del octavo mes, en la MOR
61
En los adultos, en dónde se concentra la HbF
En los eritrocitos conocidos como células F
62
¿Quién tiene mayor afinidad por el oxígeno? ¿HbF o HbA?
HbF, ya que se une débilmente a 2,3 BPG
63
Componente menor de la hemoglobina adulta normal. Constituye aproximadamente. 2% de la hemoglobina total
HbA2
64
Forma más abundante de la hemoglobina glucosilada
HbA1c
65
Tiene residuos de glucosa unidos de manera predominante con los grupos amino de las vainas N-terminales de las cadenas de globina beta
HbA1c
66
En los eritrocitos de pacientes con diabetes mellitus se encuentran cantidades aumentadas de
HbA1c
67
La adición no enzimática de un azúcar a una proteína se denomina
Glucosilación
68
VoF | El grupo de genes alfa en el cromosoma 16 contiene dos genes para las cadenas de globina alfa
Verdadero
69
VoF | En el cromosoma 11 se encuentra un solo gene para la cadena de globina beta
Verdadero
70
Dónde comienza la expresión de un gen de globina
En el núcleo de los precursores de eritrocitos
71
Tramos no codificares de ARN
Intrones
72
Trastornos genéticos causados por la producción de una molécula de hemoglobina estructuralmente anormal, o la síntesis de cantidades insuficientes de hemoglobina
Hemoglobinopatías
73
Resultan de la producción de hemoglobina con una secuencia de aminoácidos alterada (cualitativa)
Anemia de células falciformes (HbS), enfermedad de hemoglobina C (HbC), y enfermedad de hemoglobina SC
74
Se producen por la reducción en la producción de hemoglobina normal (cuantitativa)
Talasemias
75
La más común de las enfermedades por drepanocitosis en eritrocitos
Anemia de células falciformes
76
Privación de oxígeno
Anoxia
77
Fármaco que incrementa los niveles circulantes de HbF
Hidroxiurea (hidroxicarbamida)
78
El glutamato en la posición 6 ha sido sustituido por valina
Anemia de células falciformes
79
El glutamato en la posición 6 ha sido sustituido por lisina
Hemoglobina C
80
Qué produce la oxidación del hierro hemo en la hemoglobina del Fe+2 a Fe+3
Metahemoglobina
81
Se caracterizan por la "cianosis chocolate"
Metahemoglobinemias
82
Enfermedades hemolíticas hereditarias en las cuales ocurre un desequilibrio en la síntesis de cadenas de globina
Talasemias
83
En estos padecimientos, la síntesis de cadenas de globinas beta está reducida o ausente
Talasemias beta
84
En estos padecimientos, se reduce o desaparece la síntesis de las cadenas de globina alfa
Talasemias alfa
85
Enzima responsable de la conversión de metahemoglobina (Fe+3) a hemoglobina (Fe+2)
NADH-citocromo b5 reductasa (también llamado NADH-metahemoglobina reductasa)
86
Es una forma glucosilada de HbA
HbA1c

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