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Bioquímica > Proteínas globulares > Flashcards

Proteínas globulares Flashcards

1
Q

Grupo de proteínas con grupo prostético hemo fuertemente unido

A

Hemoproteínas

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Q

Complejo de protoporfirinia IX y hierro ferroso(+2)

A

Hemo

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3
Q

Cuántos enlaces puede formar el hierro en el hemo

A

6

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4
Q

Hemoproteína presente en el músculo cardíaco y esquelético.

Funciona como reservorio y transporte de O2.

A

Mioglobina

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5
Q

En cuántos tramos de hélice alfa está plegada la cadena polipeptídica de la mioglobina

A

8, de A a H

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6
Q

Cómo terminan las regiones alfa helicoidales de la mioglobina

A

Por la presencia de prolina, ya que tiene un anillo de cinco miembros

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7
Q

Histidina que se une directamente con el Fe+2 del hemo

A

Histidina proximal (F8)

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8
Q

Histidina que ayuda a estabilizar la unión del O2 al Fe+2

A

Histidina distal (F7)

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9
Q

Se encuentra exclusivamente en los eritrocitos.

Transporta O2 de los pulmones a los capilares de los tejidos

A

Hemoglobina

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10
Q

Principal en adultos.

Compuesta de 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta)

A

Hemoglobina A

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11
Q

VoF

Los dos dímeros de la hemoglobina se mantienen unidos por enlaces polares

A

Verdadero

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12
Q

Nombre que se le da a la forma desoxi de la hemoglobina

A

T o tensa

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13
Q

Forma de baja afinidad por el oxígeno de la hemoglobina

A

Forma T

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14
Q

Forma de la hemoglobina de gran afinidad por el oxígeno

A

R o relajada

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15
Q

Cuántas moléculas de oxígeno puede unir la mioglobina

A

1, porque sólo tiene un grupo hemo

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16
Q

Cuántas moléculas de oxígeno puede unir la hemoglobina

A

4, una en cada uno de sus grupos hemo

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17
Q

Ocurren enlaces irónicos y puentes de hidrógeno débiles entre los dos dímeros

A

En el estado desoxigenado

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18
Q

Se rompen algunos enlaces irónicos y puentes de hidrógeno entre dos dímeros

A

En el estado oxigenado

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19
Q

Gráfica del grado de saturación medida a diferentes presiones parciales de oxígeno (PO2)

A

Curva de disociación del oxígeno

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20
Q

VoF

La mioglobina tiene una afinidad por el oxígeno menor a la de la hemoglobina

A

Falso, es mayor su afinidad

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21
Q

Presión parcial de oxígeno necesaria para conseguir la saturación de la mitad de los sitios de unión (P50) para la mioglobina

A

1 mmHg

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22
Q

Presión parcial de oxígeno necesaria para conseguir la saturación de la mitad de los sitios de unión (P50) para la hemoglobina

A

26 mmHg

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23
Q

VoF

Mientras mayor es la afinidad por el oxígeno, menor es la P50

A

Verdadero

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24
Q

Su curva de disociación de oxígeno tiene forma hiperbólica

A

Mioglobina

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25
Q

VoF

La mioglobina capta el O2 liberado por la hemoglobina a la baja PO2 que se encuentra en el músculo

A

Verdadero

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26
Q

Su curva de disociación de oxígeno tiene forma sigmoidea

A

Hemoglobina

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27
Q

VoF
La unión de una molécula de oxígeno a un grupo hemo aumenta la afinidad por el oxígeno de las subunidades restantes en el mismo tetrámero de hemoglobina

A

Verdadero

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28
Q

Su interacción en un sitio de la molécula tetramérica de hemoglobina causa cambios estructurales que afectan la unión del O2 al hierro del hemo en otros sitios de la molécula

A

Efectos alostéricos

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29
Q

VoF

El oxígeno es un efector alostérico de la hemoglobina

A

Verdadero

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30
Q

VoF

El oxígeno estabiliza la forma T

A

Falso, estabiliza la forma R

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31
Q

VoF

La liberación de oxígeno de la hemoglobina aumenta cuando se reduce el pH

A

Verdadero

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32
Q

Cuando ocurre una disminución en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, hay una desviación de la curva de disociación hacia… Y se estabiliza la forma

A

La derecha

Se estabiliza la forma T

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33
Q

Cambio en la unión del oxígeno

A

Efecto Bohr

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34
Q

VoF

Elevar el pH o reducir la concentración de CO2 provoca una mayor afinidad por el oxígeno

A

Verdadero

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35
Q

Cuando la curva se desvía a la izquierda, qué forma se estabiliza

A

R

36
Q

Quién convierte el CO2 en ácido carbónico

A

La anhidrasa carbónica

37
Q

Principal amortiguador sanguíneo

A

Bicarbonato

38
Q

Refleja el hecho de que la forma desoxi de la hemoglobina tiene mayor afinidad por el H que la oxihemoglobina

A

El efecto Bohr

39
Q

VoF

Un incremento en H favorece a la oxihemoglobina, y desvía el equilibrio a la izquierda

A

Falso, favorece a la desoxihemoglobina y desvía el equilibrio a la derecha

40
Q

Es el fosfato orgánico más abundante en los eritrocitos

A

2,3 BPG

41
Q

VoF

2,3 BPG se une a la desoxihemoglobina, pero no a la oxihemoglobina

A

Verdadero

42
Q

VoF

2,3 BPG aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno

A

Falso, la disminuye

43
Q

Se une a una cavidad formada por dos cadenas de globina beta, en el centro del tetrámero de la desoxihemoglobina

A

Una molécula de 2,3 BPG

44
Q

2,3 BPG reduce la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina, desplazando la curva de disociación hacia la

A

Derecha

45
Q

VoF

La concentración de 2,3 BPG en los eritrocitos disminuye como respuesta a la hipoxia crónica

A

Falso, aumenta

46
Q

VoF

Los niveles altos de 2,3 BPG reducen la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno

A

Verdadero

47
Q

El CO2 se lleva como carbamato unido a los grupos amino terminales de la hemoglobina formando

A

Carbaminohemoglobina

48
Q

El CO se une al hierro de la hemoglobina formando

A

Carboxihemoglobina

49
Q

Cuántas veces es mayor la afinidad de la hemoglobina por el CO que por el O2

A

220 veces

50
Q

Son efectores alostéricos de la hemoglobina

A

Los protones

51
Q

¿Si disminuye el pH, disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?

A

Sí

52
Q

¿Si disminuye la afinidad por el oxígeno, la curva se desplaza a la derecha?

A

Sí

53
Q

Composición de las cadenas de la HbA

A

alfa 2 beta 2

54
Q

Composición de las cadenas de la HbA2

A

alfa 2 delta 2

55
Q

Composición de las cadenas de la HbF

A

alfa 2 gamma 2

56
Q

Composición de las cadenas de la HbA1c

A

alfa 2 beta 2- glucosa

57
Q

Qué hemoglobina sintetiza el saco vitelino en el primer mes después de la concepción

A

Hb Gower 1 (zeta 2 epsilón 2)

58
Q

En qué semana se empieza a sintetizar HbF

A

5 semana

59
Q

Principal hemoglobina encontrada en el feto y en el neonato

A

HbF: Hemoglobina fetal

60
Q

Cuándo y en dónde comienza la síntesis de HbA

A

Cerca del octavo mes, en la MOR

61
Q

En los adultos, en dónde se concentra la HbF

A

En los eritrocitos conocidos como células F

62
Q

¿Quién tiene mayor afinidad por el oxígeno? ¿HbF o HbA?

A

HbF, ya que se une débilmente a 2,3 BPG

63
Q

Componente menor de la hemoglobina adulta normal. Constituye aproximadamente. 2% de la hemoglobina total

A

HbA2

64
Q

Forma más abundante de la hemoglobina glucosilada

A

HbA1c

65
Q

Tiene residuos de glucosa unidos de manera predominante con los grupos amino de las vainas N-terminales de las cadenas de globina beta

A

HbA1c

66
Q

En los eritrocitos de pacientes con diabetes mellitus se encuentran cantidades aumentadas de

A

HbA1c

67
Q

La adición no enzimática de un azúcar a una proteína se denomina

A

Glucosilación

68
Q

VoF

El grupo de genes alfa en el cromosoma 16 contiene dos genes para las cadenas de globina alfa

A

Verdadero

69
Q

VoF

En el cromosoma 11 se encuentra un solo gene para la cadena de globina beta

A

Verdadero

70
Q

Dónde comienza la expresión de un gen de globina

A

En el núcleo de los precursores de eritrocitos

71
Q

Tramos no codificares de ARN

A

Intrones

72
Q

Trastornos genéticos causados por la producción de una molécula de hemoglobina estructuralmente anormal, o la síntesis de cantidades insuficientes de hemoglobina

A

Hemoglobinopatías

73
Q

Resultan de la producción de hemoglobina con una secuencia de aminoácidos alterada (cualitativa)

A

Anemia de células falciformes (HbS), enfermedad de hemoglobina C (HbC), y enfermedad de hemoglobina SC

74
Q

Se producen por la reducción en la producción de hemoglobina normal (cuantitativa)

A

Talasemias

75
Q

La más común de las enfermedades por drepanocitosis en eritrocitos

A

Anemia de células falciformes

76
Q

Privación de oxígeno

A

Anoxia

77
Q

Fármaco que incrementa los niveles circulantes de HbF

A

Hidroxiurea (hidroxicarbamida)

78
Q

El glutamato en la posición 6 ha sido sustituido por valina

A

Anemia de células falciformes

79
Q

El glutamato en la posición 6 ha sido sustituido por lisina

A

Hemoglobina C

80
Q

Qué produce la oxidación del hierro hemo en la hemoglobina del Fe+2 a Fe+3

A

Metahemoglobina

81
Q

Se caracterizan por la “cianosis chocolate”

A

Metahemoglobinemias

82
Q

Enfermedades hemolíticas hereditarias en las cuales ocurre un desequilibrio en la síntesis de cadenas de globina

A

Talasemias

83
Q

En estos padecimientos, la síntesis de cadenas de globinas beta está reducida o ausente

A

Talasemias beta

84
Q

En estos padecimientos, se reduce o desaparece la síntesis de las cadenas de globina alfa

A

Talasemias alfa

85
Q

Enzima responsable de la conversión de metahemoglobina (Fe+3) a hemoglobina (Fe+2)

A

NADH-citocromo b5 reductasa (también llamado NADH-metahemoglobina reductasa)

86
Q

Es una forma glucosilada de HbA

A

HbA1c

Bioquímica (8 decks)

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