Estructura de las proteínas Flashcards

1
Q

Cómo se unen, generalmente los aminoácidos

A

Por enlaces peptídicos

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2
Q

Secuencia de aminoácidos en una proteína

A

Estructura primaria

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3
Q

Unión amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino del otro (C-N)

A

Enlace petídico

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4
Q

Cómo se leen las secuencias de aminoácidos

A

Del N- al C-terminal

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5
Q

En qué configuración se encuentra, casi siempre, el enlace peptídico

A

Trans

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6
Q

Tiene un carácter parcial de doble enlace

A

El enlace peptídico

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7
Q

Se usa para marcar el residuo amino terminal bajo condiciones levemente alcalinas

A

Fenilisotiocianato o reactivo de Edman

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8
Q

Enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos

A

Peptidasas o proteasas

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9
Q

Cómo se dividen las exopeptidasas

A

Aminopeptidasas y carboxipeptidasas

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10
Q

Se usan para determinar el aminoácido del C-terminal

A

Carboxipeptidasas

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11
Q

Cortan dentro de la proteína

A

Endopeptidasas

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12
Q

Proceso en pasos para identificar el aminoácido específico en cada posición de la cadena peptídica

A

Secuenciación de un péptido

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13
Q

Acomodos regulares de aminoácidos

A

Estructura secundaria

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14
Q

Ejemplos de estructuras secundarias

A

Alfa hélice, lámina beta, dobleces beta

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15
Q

Estructura rígida, en espiral hacia la derecha, que consta de un esqueleto polipeptídico central estrechamente compactado y enrollado

A

Alfa hélice

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16
Q

Cuántos aminoácidos hay en una vuelta de una alfa hélice

A

3.6 aminoácidos

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17
Q

Qué aminioácidos alteran una alfa hélice

A

La prolina, debido a su grupo amino secundario, la glicina porque su grupo R confiere alta flexibilidad

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18
Q

Cuáles componentes del enlace peptídico no están ligados entre sí por puentes de hidrógeno

A

El primero y el último

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19
Q

Estructura en la cual todos los componentes del enlace peptídico están implicados en los puentes de hidrógeno

A

Lámina beta

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20
Q

Cómo se pueden acomodar las cadenas beta adyacentes

A

Antiparalelas o paralelas entre sí

21
Q

Los puentes de hidrógeno entre las cadenas son perpendiculares al esqueleto polipetídico

A

En las láminas beta

22
Q

El polipéptido está enrollado y los puentes de hidrógeno son paralelos al esqueleto

A

En las alfa hélice

23
Q

Invierten la dirección de una cadena polipeptídica y la ayudan a tomar forma compacta y globular

A

Dobleces beta

24
Q

Por lo general están compuestos de 4 aminoácidos

A

Dobleces beta

25
Q

Estructura desordenada obtenida cuando se desnaturaliza una proteína

A

Espiral aleatoria

26
Q

Se producen por un empaquetamiento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios

A

Estructuras supersecundarias

27
Q

Este diseño se encuentra en proteínas que funcionan como factores de transcripción

A

Hélice-asa-hélice

28
Q

Unidad funcional, estructural, fundamental y tridimensional de los polipéptidos

A

Dominio

29
Q

Se construye a partir de combinaciones de elementos estructurales supersecundarios

A

El centro de un dominio

30
Q

Interacciones que cooperan para estabilizar las estructuras terciarias (4)

A

Enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno e interacciones iónicas

31
Q

Enlace covalente formado por el grupo sulfhidrilo de cada uno de dos residuos de cisteína

A

Enlace disulfuro

32
Q

Rompe y vuelve a formar los enlaces disulfuro durante el plegamiento

A

Proteína disulfuro isomerasa

33
Q

Implica vías no aleatorias y ordenadas

A

El plegamiento de proteínas

34
Q

Resulta en el desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundaria y terciaria de una proteína sin la hidrólisis de los enlaces peptídicos

A

Desnaturalización de proteínas

35
Q

Calor, urea, solventes orgánicos, detergentes, ácidos y bases fuertes, iones de metales pesados

A

Agentes desnaturalizantes

36
Q

Interaccionan con un polipéptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento

A

Chaperonas o proteínas de choque térmico (PCT)

37
Q

Cómo se denominan las chaperonas tipo jaula

A

Chaperoninas

38
Q

Facilitan el plegamiento de las proteínas

A

Chaperonas

39
Q

Acomodo de subunidades polipeptídicas

A

Estructura cuaternaria

40
Q

Proteínas que llevan a cabo la misma función pero tienen estructuras primarias diferentes

A

Isoformas

41
Q

Si las proteínas funcionan como enzimas, se les llama

A

Isozimas

42
Q

Agregados insolubles de proteínas fibrosas

A

Amiloides

43
Q

La acumulación de amiloides está implicada en enfermedades como

A

Alzheimer y Parkinson

44
Q

Qué componente dominante de la placa amiloide se acumula en el Alzheimer

A

beta-amiloide (betaA)

45
Q

Otro factor biológico implicado en el desarrollo del Alzheimer es la

A

Acumulación de nudos neurofibrilares dentro de las neuronas

46
Q

Proteína tau defectuosa se asocia a

A

Alzheimer

47
Q

Proteína alfa-sinucleína se asocia a

A

Parkinson

48
Q

Agente causal de encefalopatías espongiformes transmisibles (EET)

A

La proteína del prión (PrP)

49
Q

La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera en ovejas (scarpie), enfermedad de las vacas locas, son ejemplos de

A

Encefalopatías espongiformes transmisibles