Estructura de las proteínas Flashcards

1
Q

Cómo se unen, generalmente los aminoácidos

A

Por enlaces peptídicos

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Q

Secuencia de aminoácidos en una proteína

A

Estructura primaria

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3
Q

Unión amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino del otro (C-N)

A

Enlace petídico

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4
Q

Cómo se leen las secuencias de aminoácidos

A

Del N- al C-terminal

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5
Q

En qué configuración se encuentra, casi siempre, el enlace peptídico

A

Trans

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6
Q

Tiene un carácter parcial de doble enlace

A

El enlace peptídico

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7
Q

Se usa para marcar el residuo amino terminal bajo condiciones levemente alcalinas

A

Fenilisotiocianato o reactivo de Edman

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8
Q

Enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos

A

Peptidasas o proteasas

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9
Q

Cómo se dividen las exopeptidasas

A

Aminopeptidasas y carboxipeptidasas

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10
Q

Se usan para determinar el aminoácido del C-terminal

A

Carboxipeptidasas

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11
Q

Cortan dentro de la proteína

A

Endopeptidasas

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12
Q

Proceso en pasos para identificar el aminoácido específico en cada posición de la cadena peptídica

A

Secuenciación de un péptido

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13
Q

Acomodos regulares de aminoácidos

A

Estructura secundaria

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14
Q

Ejemplos de estructuras secundarias

A

Alfa hélice, lámina beta, dobleces beta

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15
Q

Estructura rígida, en espiral hacia la derecha, que consta de un esqueleto polipeptídico central estrechamente compactado y enrollado

A

Alfa hélice

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16
Q

Cuántos aminoácidos hay en una vuelta de una alfa hélice

A

3.6 aminoácidos

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17
Q

Qué aminioácidos alteran una alfa hélice

A

La prolina, debido a su grupo amino secundario, la glicina porque su grupo R confiere alta flexibilidad

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18
Q

Cuáles componentes del enlace peptídico no están ligados entre sí por puentes de hidrógeno

A

El primero y el último

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19
Q

Estructura en la cual todos los componentes del enlace peptídico están implicados en los puentes de hidrógeno

A

Lámina beta

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20
Q

Cómo se pueden acomodar las cadenas beta adyacentes

A

Antiparalelas o paralelas entre sí

21
Q

Los puentes de hidrógeno entre las cadenas son perpendiculares al esqueleto polipetídico

A

En las láminas beta

22
Q

El polipéptido está enrollado y los puentes de hidrógeno son paralelos al esqueleto

A

En las alfa hélice

23
Q

Invierten la dirección de una cadena polipeptídica y la ayudan a tomar forma compacta y globular

A

Dobleces beta

24
Q

Por lo general están compuestos de 4 aminoácidos

A

Dobleces beta

25
Estructura desordenada obtenida cuando se desnaturaliza una proteína
Espiral aleatoria
26
Se producen por un empaquetamiento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios
Estructuras supersecundarias
27
Este diseño se encuentra en proteínas que funcionan como factores de transcripción
Hélice-asa-hélice
28
Unidad funcional, estructural, fundamental y tridimensional de los polipéptidos
Dominio
29
Se construye a partir de combinaciones de elementos estructurales supersecundarios
El centro de un dominio
30
Interacciones que cooperan para estabilizar las estructuras terciarias (4)
Enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno e interacciones iónicas
31
Enlace covalente formado por el grupo sulfhidrilo de cada uno de dos residuos de cisteína
Enlace disulfuro
32
Rompe y vuelve a formar los enlaces disulfuro durante el plegamiento
Proteína disulfuro isomerasa
33
Implica vías no aleatorias y ordenadas
El plegamiento de proteínas
34
Resulta en el desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundaria y terciaria de una proteína sin la hidrólisis de los enlaces peptídicos
Desnaturalización de proteínas
35
Calor, urea, solventes orgánicos, detergentes, ácidos y bases fuertes, iones de metales pesados
Agentes desnaturalizantes
36
Interaccionan con un polipéptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento
Chaperonas o proteínas de choque térmico (PCT)
37
Cómo se denominan las chaperonas tipo jaula
Chaperoninas
38
Facilitan el plegamiento de las proteínas
Chaperonas
39
Acomodo de subunidades polipeptídicas
Estructura cuaternaria
40
Proteínas que llevan a cabo la misma función pero tienen estructuras primarias diferentes
Isoformas
41
Si las proteínas funcionan como enzimas, se les llama
Isozimas
42
Agregados insolubles de proteínas fibrosas
Amiloides
43
La acumulación de amiloides está implicada en enfermedades como
Alzheimer y Parkinson
44
Qué componente dominante de la placa amiloide se acumula en el Alzheimer
beta-amiloide (betaA)
45
Otro factor biológico implicado en el desarrollo del Alzheimer es la
Acumulación de nudos neurofibrilares dentro de las neuronas
46
Proteína tau defectuosa se asocia a
Alzheimer
47
Proteína alfa-sinucleína se asocia a
Parkinson
48
Agente causal de encefalopatías espongiformes transmisibles (EET)
La proteína del prión (PrP)
49
La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera en ovejas (scarpie), enfermedad de las vacas locas, son ejemplos de
Encefalopatías espongiformes transmisibles