Estructura de las proteínas Flashcards
Cómo se unen, generalmente los aminoácidos
Por enlaces peptídicos
Secuencia de aminoácidos en una proteína
Estructura primaria
Unión amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino del otro (C-N)
Enlace petídico
Cómo se leen las secuencias de aminoácidos
Del N- al C-terminal
En qué configuración se encuentra, casi siempre, el enlace peptídico
Trans
Tiene un carácter parcial de doble enlace
El enlace peptídico
Se usa para marcar el residuo amino terminal bajo condiciones levemente alcalinas
Fenilisotiocianato o reactivo de Edman
Enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos
Peptidasas o proteasas
Cómo se dividen las exopeptidasas
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas
Se usan para determinar el aminoácido del C-terminal
Carboxipeptidasas
Cortan dentro de la proteína
Endopeptidasas
Proceso en pasos para identificar el aminoácido específico en cada posición de la cadena peptídica
Secuenciación de un péptido
Acomodos regulares de aminoácidos
Estructura secundaria
Ejemplos de estructuras secundarias
Alfa hélice, lámina beta, dobleces beta
Estructura rígida, en espiral hacia la derecha, que consta de un esqueleto polipeptídico central estrechamente compactado y enrollado
Alfa hélice
Cuántos aminoácidos hay en una vuelta de una alfa hélice
3.6 aminoácidos
Qué aminioácidos alteran una alfa hélice
La prolina, debido a su grupo amino secundario, la glicina porque su grupo R confiere alta flexibilidad
Cuáles componentes del enlace peptídico no están ligados entre sí por puentes de hidrógeno
El primero y el último
Estructura en la cual todos los componentes del enlace peptídico están implicados en los puentes de hidrógeno
Lámina beta
Cómo se pueden acomodar las cadenas beta adyacentes
Antiparalelas o paralelas entre sí
Los puentes de hidrógeno entre las cadenas son perpendiculares al esqueleto polipetídico
En las láminas beta
El polipéptido está enrollado y los puentes de hidrógeno son paralelos al esqueleto
En las alfa hélice
Invierten la dirección de una cadena polipeptídica y la ayudan a tomar forma compacta y globular
Dobleces beta
Por lo general están compuestos de 4 aminoácidos
Dobleces beta
Estructura desordenada obtenida cuando se desnaturaliza una proteína
Espiral aleatoria
Se producen por un empaquetamiento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios
Estructuras supersecundarias
Este diseño se encuentra en proteínas que funcionan como factores de transcripción
Hélice-asa-hélice
Unidad funcional, estructural, fundamental y tridimensional de los polipéptidos
Dominio
Se construye a partir de combinaciones de elementos estructurales supersecundarios
El centro de un dominio
Interacciones que cooperan para estabilizar las estructuras terciarias (4)
Enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno e interacciones iónicas
Enlace covalente formado por el grupo sulfhidrilo de cada uno de dos residuos de cisteína
Enlace disulfuro
Rompe y vuelve a formar los enlaces disulfuro durante el plegamiento
Proteína disulfuro isomerasa
Implica vías no aleatorias y ordenadas
El plegamiento de proteínas
Resulta en el desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundaria y terciaria de una proteína sin la hidrólisis de los enlaces peptídicos
Desnaturalización de proteínas
Calor, urea, solventes orgánicos, detergentes, ácidos y bases fuertes, iones de metales pesados
Agentes desnaturalizantes
Interaccionan con un polipéptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento
Chaperonas o proteínas de choque térmico (PCT)
Cómo se denominan las chaperonas tipo jaula
Chaperoninas
Facilitan el plegamiento de las proteínas
Chaperonas
Acomodo de subunidades polipeptídicas
Estructura cuaternaria
Proteínas que llevan a cabo la misma función pero tienen estructuras primarias diferentes
Isoformas
Si las proteínas funcionan como enzimas, se les llama
Isozimas
Agregados insolubles de proteínas fibrosas
Amiloides
La acumulación de amiloides está implicada en enfermedades como
Alzheimer y Parkinson
Qué componente dominante de la placa amiloide se acumula en el Alzheimer
beta-amiloide (betaA)
Otro factor biológico implicado en el desarrollo del Alzheimer es la
Acumulación de nudos neurofibrilares dentro de las neuronas
Proteína tau defectuosa se asocia a
Alzheimer
Proteína alfa-sinucleína se asocia a
Parkinson
Agente causal de encefalopatías espongiformes transmisibles (EET)
La proteína del prión (PrP)
La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera en ovejas (scarpie), enfermedad de las vacas locas, son ejemplos de
Encefalopatías espongiformes transmisibles
