Estructura de las proteínas

Question 1

Cómo se unen, generalmente los aminoácidos

Answer 1

Por enlaces peptídicos

Question 2

Secuencia de aminoácidos en una proteína

Answer 2

Estructura primaria

Question 3

Unión amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino del otro (C-N)

Answer 3

Enlace petídico

Question 4

Cómo se leen las secuencias de aminoácidos

Answer 4

Del N- al C-terminal

Question 5

En qué configuración se encuentra, casi siempre, el enlace peptídico

Answer 5

Trans

Question 6

Tiene un carácter parcial de doble enlace

Answer 6

El enlace peptídico

Question 7

Se usa para marcar el residuo amino terminal bajo condiciones levemente alcalinas

Answer 7

Fenilisotiocianato o reactivo de Edman

Question 8

Enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos

Answer 8

Peptidasas o proteasas

Question 9

Cómo se dividen las exopeptidasas

Answer 9

Aminopeptidasas y carboxipeptidasas

Question 10

Se usan para determinar el aminoácido del C-terminal

Answer 10

Carboxipeptidasas

Question 11

Cortan dentro de la proteína

Answer 11

Endopeptidasas

Question 12

Proceso en pasos para identificar el aminoácido específico en cada posición de la cadena peptídica

Answer 12

Secuenciación de un péptido

Question 13

Acomodos regulares de aminoácidos

Answer 13

Estructura secundaria

Question 14

Ejemplos de estructuras secundarias

Answer 14

Alfa hélice, lámina beta, dobleces beta

Question 15

Estructura rígida, en espiral hacia la derecha, que consta de un esqueleto polipeptídico central estrechamente compactado y enrollado

Answer 15

Alfa hélice

Question 16

Cuántos aminoácidos hay en una vuelta de una alfa hélice

Answer 16

3.6 aminoácidos

Question 17

Qué aminioácidos alteran una alfa hélice

Answer 17

La prolina, debido a su grupo amino secundario, la glicina porque su grupo R confiere alta flexibilidad

Question 18

Cuáles componentes del enlace peptídico no están ligados entre sí por puentes de hidrógeno

Answer 18

El primero y el último

Question 19

Estructura en la cual todos los componentes del enlace peptídico están implicados en los puentes de hidrógeno

Answer 19

Lámina beta

Question 20

Cómo se pueden acomodar las cadenas beta adyacentes

Answer 20

Antiparalelas o paralelas entre sí

Question 21

Los puentes de hidrógeno entre las cadenas son perpendiculares al esqueleto polipetídico

Answer 21

En las láminas beta

Question 22

El polipéptido está enrollado y los puentes de hidrógeno son paralelos al esqueleto

Answer 22

En las alfa hélice

Question 23

Invierten la dirección de una cadena polipeptídica y la ayudan a tomar forma compacta y globular

Answer 23

Dobleces beta

Question 24

Por lo general están compuestos de 4 aminoácidos

Answer 24

Dobleces beta

Question 25

Estructura desordenada obtenida cuando se desnaturaliza una proteína

Answer 25

Espiral aleatoria

Question 26

Se producen por un empaquetamiento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios

Answer 26

Estructuras supersecundarias

Question 27

Este diseño se encuentra en proteínas que funcionan como factores de transcripción

Answer 27

Hélice-asa-hélice

Question 28

Unidad funcional, estructural, fundamental y tridimensional de los polipéptidos

Answer 28

Dominio

Question 29

Se construye a partir de combinaciones de elementos estructurales supersecundarios

Answer 29

El centro de un dominio

Question 30

Interacciones que cooperan para estabilizar las estructuras terciarias (4)

Answer 30

Enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno e interacciones iónicas

Question 31

Enlace covalente formado por el grupo sulfhidrilo de cada uno de dos residuos de cisteína

Answer 31

Enlace disulfuro

Question 32

Rompe y vuelve a formar los enlaces disulfuro durante el plegamiento

Answer 32

Proteína disulfuro isomerasa

Question 33

Implica vías no aleatorias y ordenadas

Answer 33

El plegamiento de proteínas

Question 34

Resulta en el desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundaria y terciaria de una proteína sin la hidrólisis de los enlaces peptídicos

Answer 34

Desnaturalización de proteínas

Question 35

Calor, urea, solventes orgánicos, detergentes, ácidos y bases fuertes, iones de metales pesados

Answer 35

Agentes desnaturalizantes

Question 36

Interaccionan con un polipéptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento

Answer 36

Chaperonas o proteínas de choque térmico (PCT)

Question 37

Cómo se denominan las chaperonas tipo jaula

Answer 37

Chaperoninas

Question 38

Facilitan el plegamiento de las proteínas

Answer 38

Chaperonas

Question 39

Acomodo de subunidades polipeptídicas

Answer 39

Estructura cuaternaria

Question 40

Proteínas que llevan a cabo la misma función pero tienen estructuras primarias diferentes

Answer 40

Isoformas

Question 41

Si las proteínas funcionan como enzimas, se les llama

Answer 41

Isozimas

Question 42

Agregados insolubles de proteínas fibrosas

Answer 42

Amiloides

Question 43

La acumulación de amiloides está implicada en enfermedades como

Answer 43

Alzheimer y Parkinson

Question 44

Qué componente dominante de la placa amiloide se acumula en el Alzheimer

Answer 44

beta-amiloide (betaA)

Question 45

Otro factor biológico implicado en el desarrollo del Alzheimer es la

Answer 45

Acumulación de nudos neurofibrilares dentro de las neuronas

Question 46

Proteína tau defectuosa se asocia a

Answer 46

Alzheimer

Question 47

Proteína alfa-sinucleína se asocia a

Answer 47

Parkinson

Question 48

Agente causal de encefalopatías espongiformes transmisibles (EET)

Answer 48

La proteína del prión (PrP)

Question 49

La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera en ovejas (scarpie), enfermedad de las vacas locas, son ejemplos de

Answer 49

Encefalopatías espongiformes transmisibles