Proteínas

Question 1

O que são aminoácidos?

Answer 1

unidades formadoras das proteínas

Question 2

Qual a estrutura química de uma proteína?

Answer 2

Question 3

O que define a solubilidade de um aminoácido?

Answer 3

a polaridade de sua cadeia lateral

Question 4

Qual a importância da assimetria do carbono α?

Answer 4

eles formam esterioisômeros D e L (isomeria óptica)

Question 5

Os aminoácidos atuam como bases ou como ácidos?

Answer 5

Atuam como ambos, sendo assim substâncias anfóteras

Question 6

Quando os aminácidos estão em meio neutro, como eles se comportam?

Answer 6

se autoprotonando, formandoo a estruturua chamada zwitterion?

Question 7

O que são soluções tampão?

Answer 7

solução que resite às mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido ou base

Question 8

Quais componentes formam um tampão?

Answer 8

ácido fraco + sua base conjugada ou base fraca + ácido conjugado

Question 9

Qual característica dos aminoácidos favorecem sua função como tampões?

Answer 9

seu caráter anfótero

Question 10

O que são estruturas primárias das proteínas?

Answer 10

cadeias de aminoácidos ligados por ligações peptídicas

Question 11

O que são ligações peptídicas?

Answer 11

liagações covalentes entre a amina e o ácido carboxílico de aminoácidos diferentes.

Question 12

Qual a função química de uma ligação peptídica?

Answer 12

função química

Question 13

O que significa dizer que a ligação peptídica forma uma dupla ligação parcial?

Answer 13

Ela forma uma ligação mais curta que uma simples e plana, formando estruturas cis e trans que rotam livremente

Question 14

A ligação peptídca tem característica polar ou apolar?

Answer 14

polar, formando pontes de hidrogênio

Question 15

O que são as estruturas secundárias?

Answer 15

arranjos regulares de cadeias de aminoácidos de aminoácidos localizados próximos uns ao outros

Question 16

Quais são os principais tipos de estruturas secundárias?

Answer 16

1- Hélice α

2- Folha ß

3- Curvaturas ß

Question 17

O que são as hélices α?

Answer 17

esqueleto helicoidal espiralado com cadeias laterais viradas ao lado externo

Question 18

Qual o objetivo das cadeias laterias viradas ao lado externo nas hélices α?

Answer 18

formação das ligações de hidrogênio

Question 19

Como ocorre a formação das hélices α?

Answer 19

o grupo amino interage com a carboxila do carbono quatro resíduos a frente. assim todos os caarbonos se ligam e se helicoidam.

Question 20

Como é a estrutura das folhas ß?

Answer 20

a chamada “folha pregueada”

Question 21

Quandos as folhas ß interagem entre si, quais estruturas elas formam?

Answer 21

Folhas paralelas e antiparalelas

Question 22

As folhas ß são formadas por quais ligações?

Answer 22

pontes de hidrogênio

Question 23

O que são as curvaturas ß?

Answer 23

estruturas que revertem a direção das cadeias polipeptídicas

Question 24

Quais os principais aminoácidos que formam as curvaturas ß?

Answer 24

prolina e glicina

Question 25

as curvaturas ß são formadas por quais tipos de ligação?

Answer 25

pontes de hidrogênio e ligações iônicas

Question 26

O que são as estruturas suprasecundárias?

Answer 26

combinações de hélices α, folhas ß e curvaturas ß

Question 27

O que são as estruturas terciárias?

Answer 27

agregações dobradas e compactas das estrutras secundárias

Question 28

O que são os domínios?

Answer 28

unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional que formam as estruturas terceiárias

Question 30

Quais as ligações que estabilizam as estruturas terciárias?

Answer 30

1- Ligações dissulfeto 2- Interação Hidrofóbica 3- ligações de hidrogênio 4- Interações iônicas

Question 31

Como ocorre o dobramento das proteínas?

Answer 31

elas se atraem ouse repelem, buscando a configuração que equilibre as forças e forme uma estrutura com o menor estado energético

Question 32

O que são estruturas quaternárias?

Answer 32

arranjo entre estruturas terciárias Ex: Hemoglobina

Question 33

Em que consiste a desnaturação de proteínas?

Answer 33

desdobramento e desorganização das estruturas quternárias, terciárias e secundárias sem hidrólise das ligações peptídicas.

Question 34

Quais são os principais agentes desnaturantes?

Answer 34

1- calor 2-solventes orgânicos 3- agitação mecânica 4- ácidos e bases fortes 5- detergentes 6- íons de metais pesados (Pb e Hg)

Question 35

Por que a ligação peptídica não pode ser rompida por fatores desnaturantes?

Answer 35

Pois demandam quantidades muito grandes de energia. Normalmente só são rompidas com uso de enzimas

Question 36

Por que a maioria das desnaturações são irreversíveis?

Answer 36

Por que as proteínas começam a se dobrar já durante sua síntese, sendo impossível seu dobramente a partir da estrutura primária completa.

Question 37

Quais os principais problemas que o dobramento inadequado de proteínas pode trazer?

Answer 37

proteínas dobradas inadequadamente são inssolúveis e não degradáveis pelo corpo. Seu acúmulo geram doenças como o Alzheimer

Question 38

Quais os principais fatores que causam o dobramento inadequado das proteínas?

Answer 38

1- mutações gênicas 2- fatores espontâneos 3- Clivagem proteolítica anormal

Question 39

O que são as proteínas GLUT?

Answer 39

família de 14 proteínas especializadas no transporte de glicose

Question 40

onde estão presentes as proteínas GLUT-1?

Answer 40

nos eritrócitos

Question 41

onde estão as proteínas GLUT-2?

Answer 41

nos hepatócitos

Question 42

onde estão as proteínas GLUT-3?

Answer 42

nos neurônios

Question 43

Onde estão localizados as proteínas GLUT-4?

Answer 43

No tecido adiposo e muscular