Proteínas Flashcards
O que são aminoácidos?
unidades formadoras das proteínas
Qual a estrutura química de uma proteína?
O que define a solubilidade de um aminoácido?
a polaridade de sua cadeia lateral
Qual a importância da assimetria do carbono α?
eles formam esterioisômeros D e L (isomeria óptica)
Os aminoácidos atuam como bases ou como ácidos?
Atuam como ambos, sendo assim substâncias anfóteras
Quando os aminácidos estão em meio neutro, como eles se comportam?
se autoprotonando, formandoo a estruturua chamada zwitterion?
O que são soluções tampão?
solução que resite às mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido ou base
Quais componentes formam um tampão?
ácido fraco + sua base conjugada ou base fraca + ácido conjugado
Qual característica dos aminoácidos favorecem sua função como tampões?
seu caráter anfótero
O que são estruturas primárias das proteínas?
cadeias de aminoácidos ligados por ligações peptídicas
O que são ligações peptídicas?
liagações covalentes entre a amina e o ácido carboxílico de aminoácidos diferentes.
Qual a função química de uma ligação peptídica?
função química
O que significa dizer que a ligação peptídica forma uma dupla ligação parcial?
Ela forma uma ligação mais curta que uma simples e plana, formando estruturas cis e trans que rotam livremente
A ligação peptídca tem característica polar ou apolar?
polar, formando pontes de hidrogênio
O que são as estruturas secundárias?
arranjos regulares de cadeias de aminoácidos de aminoácidos localizados próximos uns ao outros
Quais são os principais tipos de estruturas secundárias?
1- Hélice α
2- Folha ß
3- Curvaturas ß
O que são as hélices α?
esqueleto helicoidal espiralado com cadeias laterais viradas ao lado externo
Qual o objetivo das cadeias laterias viradas ao lado externo nas hélices α?
formação das ligações de hidrogênio
Como ocorre a formação das hélices α?
o grupo amino interage com a carboxila do carbono quatro resíduos a frente. assim todos os caarbonos se ligam e se helicoidam.
Como é a estrutura das folhas ß?
a chamada “folha pregueada”
Quandos as folhas ß interagem entre si, quais estruturas elas formam?
Folhas paralelas e antiparalelas
As folhas ß são formadas por quais ligações?
pontes de hidrogênio
O que são as curvaturas ß?
estruturas que revertem a direção das cadeias polipeptídicas
Quais os principais aminoácidos que formam as curvaturas ß?
prolina e glicina
as curvaturas ß são formadas por quais tipos de ligação?
pontes de hidrogênio e ligações iônicas
O que são as estruturas suprasecundárias?
combinações de hélices α, folhas ß e curvaturas ß
O que são as estruturas terciárias?
agregações dobradas e compactas das estrutras secundárias
O que são os domínios?
unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional que formam as estruturas terceiárias
Quais as ligações que estabilizam as estruturas terciárias?
1- Ligações dissulfeto
2- Interação Hidrofóbica
3- ligações de hidrogênio
4- Interações iônicas
Como ocorre o dobramento das proteínas?
elas se atraem ouse repelem, buscando a configuração que equilibre as forças e forme uma estrutura com o menor estado energético
O que são estruturas quaternárias?
arranjo entre estruturas terciárias
Ex: Hemoglobina
Em que consiste a desnaturação de proteínas?
desdobramento e desorganização das estruturas quternárias, terciárias e secundárias sem hidrólise das ligações peptídicas.
Quais são os principais agentes desnaturantes?
1- calor
2-solventes orgânicos
3- agitação mecânica
4- ácidos e bases fortes
5- detergentes
6- íons de metais pesados (Pb e Hg)
Por que a ligação peptídica não pode ser rompida por fatores desnaturantes?
Pois demandam quantidades muito grandes de energia. Normalmente só são rompidas com uso de enzimas
Por que a maioria das desnaturações são irreversíveis?
Por que as proteínas começam a se dobrar já durante sua síntese, sendo impossível seu dobramente a partir da estrutura primária completa.
Quais os principais problemas que o dobramento inadequado de proteínas pode trazer?
proteínas dobradas inadequadamente são inssolúveis e não degradáveis pelo corpo. Seu acúmulo geram doenças como o Alzheimer
Quais os principais fatores que causam o dobramento inadequado das proteínas?
1- mutações gênicas
2- fatores espontâneos
3- Clivagem proteolítica anormal
O que são as proteínas GLUT?
família de 14 proteínas especializadas no transporte de glicose
onde estão presentes as proteínas GLUT-1?
nos eritrócitos
onde estão as proteínas GLUT-2?
nos hepatócitos
onde estão as proteínas GLUT-3?
nos neurônios
Onde estão localizados as proteínas GLUT-4?
No tecido adiposo e muscular
