Proteínas Flashcards
O que é uma proteína?
É uma polímero, composto de vários monômeros (aminoácidos), sendo o composto orgânico mais multifuncional e o mais encontrado nos animais.
Quais as suas funcionalidades?
1) transporte - hemoglobina
2) proteção - anticorpo
3) catalisador - enzima
4) reserva - albumina
5) estrutural - queratina e elastina
6) contrátil - actina e miosina
7) informacional - hormônios proteicos
Como é a estrutura geral dos aminoácidos?
Um grupo amina, um grupo de carbono carboxílico e um radical.
Como é a classificação de síntese das proteínas?
1- naturais - sintetizadas pelo organismo, então, não são necessárias de inclui-las na dieta
2 - essenciais - o corpo não sintetiza (produz), então precisa delas na sua dieta.
OBS: varia conforme idade, espécie etc.
Qual a ligação entre os aminoácidos?
Ligação peptídica.
Como é divido a estrutura das proteínas?
Em primária, secundária, terciária e quaternária.
Como é a estrutura primária?
Determinada pela sequência ordenada dos aminoácidos que a compõe. Qualquer alteração na sua composição, da sequência, altera proteína. Ou seja, é a sua forma mais íntima.
Como é a estrutura secundária?
É a forma espiral que a sequência de aminoácidos se apresenta, em razão das forças de atração e repulsão das pontes de hidrogênio. Ou seja, essas pontes que sustentam o seu formado espiralizado.
Como é a estrutura terciária?
É a própria forma proteica. É o enovelamento do filamento espiral de aminoácidos. Essa formna é mantida pelas pontes de hidrogênio, ligações de enxofre, ligações iônicas e pontes de wanderval.
E a quaternária?
É a própria forma proteica, só que com dois ou mais filamentos polipeptídicos. Espiralizados e dobrados entre si.
O que é desnaturalização?
Alteração da forma proteica sem que se altere a sua composição, por meio do rompimento ou modificação de suas ligações. Ela impede o desenvolvimento de sua função.
-muda a forma = muda as propriedades
O que sempre está correlacionado?
Forma e função.
Quais são os fatores desnaturantes?
- elevação da temperatura
- alteração do pH (cada enzima digestiva tem sue ph ideal)
- presença de substâncias como formol, ureia e amônia (ex: alisantes capilares, conservar cadáver em formol)
O que são enzimas?
-São proteínas
-Catalisadoras orgânicas de reações químicas do metabolismo -> direcional o choque para bater no lugar certo, já que sem, as moléculas para reagirem, vibram até bater no lugar certo, o que pode levar muito tempo.
-Acelera a reação com colisões efetivas
-tipos: físicos e químicos (enzima e RNA ribosina)
-alta especificidade aos substratos (reagente)
-não sofrem modificações estruturais e não são consumidos durante as reações.
O que é a energia de ativação?
Energia necessária para a reação acontecer. A enzima faz a molécula vibrar menos e a reação acontecer antes-> - energia = - tempo de reação.
-sem a enzima demora mais para alcançar a velocidade máxima de reação.
O que é o sistema chave-fechadura?
“situação testículo” participa mas não modifica.
-A enzima auxilia o encaixe dos substratos, e ao final, a enzima permanece, ou seja, não é consumida.
O que é o controle da ação enzimática/regulação da atividade enzimática/cinética enzimal?
É uma regulação, pelas células ou organismo, da ocorrência da aceleração ou impedimento enzimáticos para o melhor funcionamento da célula. Para isso, ela ou o organismo possuem mecanismos para o controle: ativadores e/ou inibidores enzimáticos.
O que são ativadores enzimáticos? E o que é coenzima?
Moléculas (cofator) que se ligam ao sítio alostérico da enzima, auxiliando e ativando a capacidade catalítica. Isto é, o ativador presente no sítio muda a forma da enzima para encaixar-se no substrato, tendo um produto modificado pela enzima. Vale salientar que cada substrato possui uma enzima específica de encaixe.
Coenzimas fazem a mesma função do cofator, entretanto são vitaminas, que ao se ligarem no sítio alostérico, ativam a enzima, mas quando saem, a enzima deixa de funcionar.
Livro:
Muitas enzimas são proteínas simples, isto é, constituídas apenas por cadeias polipeptídicas. Outras, entretanto, são proteínas conjugadas, constituídas por uma parte proteica (uma ou mais cadeias polipeptídicas), chamada de apoenzima, combinada a uma parte não proteica, denominada cofator. Para algumas enzimas, os cofatores são íons metálicos; a maioria dos íons que necessitamos ingerir na dieta, entre eles os de cobre, de zinco e de manganês, atuam como cofatores de enzimas.
O cofator enzimático pode ser uma substância orgânica, nesse caso denominada coenzima. A maioria das vitaminas que nosso organismo precisa receber na dieta atua como coenzima ou como precursor de coenzimas. A apoenzima e o cofator atuam em conjunto, formando a holoenzima (do grego holos, total). Essa interação está sumarizada a seguir:
APOENZIMA inativa + COFATOR inativo = HOLOENZIMA ativo
O que são inibidores enzimáticos?
Moléculas que, ao se ligarem na enzima, no sítio alostérico, impedem a ação catalítica, atrapalhando a sua função sendo separados em dois grupos.
Inibidores permanentes: ao se ligarem, provocam alterações irreversíveis, o que faz com que percam a sua função definitivamente (geralmente venenos, como aerossóis de veneno contra inseto)
Inibidores reversíveis: inibem a ação da enzima apenas quando está ligada à ela, logo, ao se desligar da mesma, volta atuar normalmente (esses são divididos em dois grupos).
Quais os inibidores reversíveis?
Competitivos: competem com os substratos, por possuírem uma forma estrutural semelhante, os quais se ligam ao SÍTIO ATIVO! se os inibidores conseguem se associar, impedem a reação.
Não competitivos: ligam-se ao SÍTIO ALOSTÉRICO, deformando o sítio ativo, o que impede a associação do substrato à enzima. Porém, quando ela se desliga da enzima, ela volta a atuar normalmente.
