Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioquímica > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Proteínas

A

Biomoléculas mais abundantes do organismo
Formada pela união de aminoácidos, guiados pelo código genético
Formadas a partir do processo de tradução

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Função das proteínas

A

Estrutural
Transporte de oxigênio
Catalisadores
Sistema imunitário
Receptores celulares

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Classificação das proteínas

A

Simples
Conjugadas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Proteínas simples

A

Contém somente aminoácidos e nenhum outro grupo químico adicional

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Proteínas conjugadas

A

Contém componentes quimicos diferentes aos dos aminoácidos associados permanentemente (grupo prostético)
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteinas
Hemoproteinas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Configuração

A

L-aminoacidos
D-aminoacidos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Proteína nativa

A

Proteína em qualquer de suas conformações funcionais

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Proteínas desnaturalizada

A

Proteínas que perdeu sua conformação nativa
Deixa de ser funcional

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Ciclo de vida da proteina

A

1- sintese
2- dobramento da proteína
3- processamento
4- modificação covalente
5- translocação
6- ativação
7- catálise (função)
8- envelhecimento
9- ubiquitinação
10- degradação

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Efeito alosterico

A

Molécula que se une a proteína modificando sua função

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Catalase

A

Processo pelo qual se aumenta a velocidade de uma reação química

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Ubiquitina

A

Molécula que se forma a partir das reciclagem de proteinas
Atuam como marcadores celulares para sua posterior degradação

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Proteínas segundo sua estrutura

A

Globulares
Fibrosas
Transmembranosas
De união ao DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Proteínas globulares

A

Solúveis em meio aquoso e parecem bolas irregulares
(Quase todas as enzimas são proteinas globulares)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Proteinas fibrosas

A

Geometricamente lineares, dispostas ao redor de um só eixo e tem uma unidade de estrutura repetitiva

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Proteínas transmembranosas

A

Consiste em proteínas que tem uma ou mais regiões alinhadas através da membrana lipídica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Proteínas de união ao dna

A

Proteínas que têm domínios de união ao DNA e, por tanto, tem uma afinidade específica ou geral pelo DNA monoquaternario ou biquaternario

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Pre requisitos para a estrutura tridimensional das proteínas

A

Função
União específica
Flexibilidade
Solubilidade
Estabilidade
Degradabilidade

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Ligação peptídica

A

Ligação que une os aminoácidos em forma de cadeias
Se forma por desidratação do grupo alfa-carboxilo de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Níveis estruturais das proteínas

A

Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Estrutura primária

A

Sequência lineal de aminoácidos unidos mediante ligações peptídicas
É uma descrição de todas as ligações que unem os aminoácidos de uma cadeia polipéptidica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Distrofia muscular de duchenne

A

Transtorno que provoca debilidade e perda muscular, causado pela eliminação de uma porção do gene que codifica a proteina distrofina (se produz uma proteína mais curta e não funcional)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Anemia falciforme

A

Enfermidade drepanocitica , causada por uma troca de aminoácidos na proteína hemoglobina (valina se troca por glutamina) dando lugar a uma proteína defeituosa em forma de lua crescente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Polimorfismo na estrutura primária das proteínas

A

A sequência de aminoácidos pode variar consideravelmente em algumas regiões da estrutura primária sem afetar a função biológica
As proteínas contém a princípio regiões cruciais que são essenciais para sua função e cuja sequência se encontra conservada

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Estrutura secundária

A

As cadeias de aminoácidos vão se dobrando sobre si mesmas em forma de estruturas secundárias, que podem ser reguladas (hélice alfa e lâminas beta) ou não regulares (asas e giros)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Hélice alfa

A

Representa como espirais ou cilindros
Tem uma conformação rígida por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carborxilo e o hidrogênio do grupo amina

27
Q

Folhas beta

A

Esqueleto da lâmina beta está muito estendido, em forma de zigzag

28
Q

Giros

A

Segmentos curtos de aminoácidos que unem duas unidades de estrutura secundária

29
Q

Asas

A

Regiões que contém resíduos a mais do que o número mínimo necessário para conectar regiões adjacentes de estrutura secundária

30
Q

Motivos estruturais ou estruturas suprasecundarias

A

São estruturas intermédias entre a estrutura secundária e a terciária, podem estar formadas só por hélice alfa, só por lâminas beta ou por uma combinação de ambas

31
Q

Estrutura terciária

A

O espaço tridimensional que se ocupa os elementos de estrutura secundária que se montam em um espaço tridimensional para formar domínios, estabilizados mediante interações fracas e ligações covalentes

32
Q

Domínio estrutural ou domínio protéico

A

Parte de uma cadeia polipéptidica que é estavel de maneira independente e pode mover-se como uma entidade única com respeito ao resto da proteína
É a estrutura que dá à proteína sua função biológica

33
Q

Proteínas auxiliares do dobramento

A

São denominadas chaperonas moleculares
Proteínas que interagem com polipéptidica parcial ou incorretamente dobrados, facilitando rotas de dobramento corretas
Chaperonas HSP70
Chaperonas HSP60 (chaperoninas)

34
Q

Chaperonas HSP70

A

proteínas de choque por calor
Mais abundantes em células acometidas a estresse por temperaturas elevadas,

35
Q

Chaperonas HSP60 (chaperoninas)

A

Atuam mais tarde no processo de dobramento

36
Q

Estrutura quaternária

A

Último nível de estrutura das proteínas
Proteína funcional
Quanto mais cadeias tem, mais estável é a proteína

37
Q

Proteína de uma só subunidade

A

Está formada por uma só cadeia polipéptidica

38
Q

Proteínas de subunidades multiplas

A

Tem dois ou mais polipéptidios associados de forma não covalente, que pode ser idêntico ou diferente

39
Q

Multimeros

A

Proteínas com múltiplas subunidades (mais que 20)

40
Q

Oligomeros

A

Proteínas com poucas subunidades (de 4 a 20)

41
Q

Protomeros

A

Uma unidade que se repete

42
Q

Dimeros, trimeros, tetrameros

A

Proteínas com 2, 3 e 4 subunidades

43
Q

Priones

A

São proteínas mal dobradas capazes de transmitir sua forma mal dobradas a outras variedades da mesma proteína

44
Q

Enfermidades por priones - encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET)

A

Grupo de enfermidades neurodegenerativas letais que afetam aos homens e animais e que causam lesões patológicas no cérebro, são causadas por partículas proteicas chamadas priones
Perda de neuronios, formação de placas amiloides, o dano caracteriza uma forma de esponja

45
Q

Enfermidades por priones - enfermidade de Creutzfeldt-jakob

A

Se manifesta como: transtornos infecciosos, transtornos genéticos ou transtornos esporádicos

46
Q

Amiloidose

A

Grupo de enfermidades nas quais uma proteína que normalmente é secretada da célula em forma solúvel é mal dobrada e se converte em uma fibra amiloide insolúvel extracelular

47
Q

Classificação das proteínas segundo sua origem evolutiva

A

Homologas
Ortologas
Paralogas
Análogas

48
Q

Proteínas homologas

A

São proteínas que vão evoluindo a partir de um ancestral comum

49
Q

Proteínas ortologas

A

São proteínas homologas que possuem a mesma função, mas estão presentes em diferentes organismos

50
Q

Proteínas paralogas

A

Proteínas que tem um ancestral comum mas tem divergido significativamente e, por tanto, tem distintas funções

51
Q

Proteínas análogas

A

Proteínas que possuem a mesma função, mas tem origem evolutiva distinta

52
Q

Família de proteínas

A

Grupo de proteínas que apresentam semelhança em sua estrutura primária e possuem uma estrutura terciária e função similares.
Homologas e paralogas
Família das globinas

53
Q

Super família das proteinas

A

Duas ou mais famílias com escassa similaridade na sequência de aminoácidos, utilizam algumas vezes o mesmo motivo estrutural principal e tem funções similares
Super família das imunoglobulinas

54
Q

Ligando

A

Molécula unida de maneira reversível por uma proteína, pode ser qualquer tipo de molécula, incluindo uma proteína.

55
Q

Proteínas de união ao oxigênio

A

Mioglobina e hemoglobina

56
Q

Grupo prostético

A

Grupo químico que se une de forma covalente a proteína, uma vez unido é uma parte intrínseca dela e não se dissocia até que se degrade

57
Q

Grupo hemo

A

Tem uma estrutura de anel orgânico complexo, protoporfirina, ao qual está unido um único átomo de ferro em seu estado ferroso

58
Q

Holoproteina

A

Proteína com seu grupo prostético adjunto

59
Q

Apoproteina

A

Proteína sem o grupo prostético

60
Q

Mioglobina

A

Proteína de união ao oxigênio simples
Presente no tecido muscular

61
Q

Oxihemoglobina

A

HB unida a O2

62
Q

Desoxihemoglobina

A

HB sem O2

63
Q

Conformações da hemoglobina

A

Estado R (relaxada, alta afinidade ao O2)
Estado T (Tensa, baixa afinidade ao O2)

64
Q

Proteínas alostericas

A

Bioquímica (13 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions