Proteínas Flashcards
Proteínas
Biomoléculas mais abundantes do organismo
Formada pela união de aminoácidos, guiados pelo código genético
Formadas a partir do processo de tradução
Função das proteínas
Estrutural
Transporte de oxigênio
Catalisadores
Sistema imunitário
Receptores celulares
Classificação das proteínas
Simples
Conjugadas
Proteínas simples
Contém somente aminoácidos e nenhum outro grupo químico adicional
Proteínas conjugadas
Contém componentes quimicos diferentes aos dos aminoácidos associados permanentemente (grupo prostético)
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteinas
Hemoproteinas
Configuração
L-aminoacidos
D-aminoacidos
Proteína nativa
Proteína em qualquer de suas conformações funcionais
Proteínas desnaturalizada
Proteínas que perdeu sua conformação nativa
Deixa de ser funcional
Ciclo de vida da proteina
1- sintese
2- dobramento da proteína
3- processamento
4- modificação covalente
5- translocação
6- ativação
7- catálise (função)
8- envelhecimento
9- ubiquitinação
10- degradação
Efeito alosterico
Molécula que se une a proteína modificando sua função
Catalase
Processo pelo qual se aumenta a velocidade de uma reação química
Ubiquitina
Molécula que se forma a partir das reciclagem de proteinas
Atuam como marcadores celulares para sua posterior degradação
Proteínas segundo sua estrutura
Globulares
Fibrosas
Transmembranosas
De união ao DNA
Proteínas globulares
Solúveis em meio aquoso e parecem bolas irregulares
(Quase todas as enzimas são proteinas globulares)
Proteinas fibrosas
Geometricamente lineares, dispostas ao redor de um só eixo e tem uma unidade de estrutura repetitiva
Proteínas transmembranosas
Consiste em proteínas que tem uma ou mais regiões alinhadas através da membrana lipídica
Proteínas de união ao dna
Proteínas que têm domínios de união ao DNA e, por tanto, tem uma afinidade específica ou geral pelo DNA monoquaternario ou biquaternario
Pre requisitos para a estrutura tridimensional das proteínas
Função
União específica
Flexibilidade
Solubilidade
Estabilidade
Degradabilidade
Ligação peptídica
Ligação que une os aminoácidos em forma de cadeias
Se forma por desidratação do grupo alfa-carboxilo de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro
Níveis estruturais das proteínas
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Estrutura primária
Sequência lineal de aminoácidos unidos mediante ligações peptídicas
É uma descrição de todas as ligações que unem os aminoácidos de uma cadeia polipéptidica
Distrofia muscular de duchenne
Transtorno que provoca debilidade e perda muscular, causado pela eliminação de uma porção do gene que codifica a proteina distrofina (se produz uma proteína mais curta e não funcional)
Anemia falciforme
Enfermidade drepanocitica , causada por uma troca de aminoácidos na proteína hemoglobina (valina se troca por glutamina) dando lugar a uma proteína defeituosa em forma de lua crescente
Polimorfismo na estrutura primária das proteínas
A sequência de aminoácidos pode variar consideravelmente em algumas regiões da estrutura primária sem afetar a função biológica
As proteínas contém a princípio regiões cruciais que são essenciais para sua função e cuja sequência se encontra conservada
Estrutura secundária
As cadeias de aminoácidos vão se dobrando sobre si mesmas em forma de estruturas secundárias, que podem ser reguladas (hélice alfa e lâminas beta) ou não regulares (asas e giros)
Hélice alfa
Representa como espirais ou cilindros
Tem uma conformação rígida por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carborxilo e o hidrogênio do grupo amina
Folhas beta
Esqueleto da lâmina beta está muito estendido, em forma de zigzag
Giros
Segmentos curtos de aminoácidos que unem duas unidades de estrutura secundária
Asas
Regiões que contém resíduos a mais do que o número mínimo necessário para conectar regiões adjacentes de estrutura secundária
Motivos estruturais ou estruturas suprasecundarias
São estruturas intermédias entre a estrutura secundária e a terciária, podem estar formadas só por hélice alfa, só por lâminas beta ou por uma combinação de ambas
Estrutura terciária
O espaço tridimensional que se ocupa os elementos de estrutura secundária que se montam em um espaço tridimensional para formar domínios, estabilizados mediante interações fracas e ligações covalentes
Domínio estrutural ou domínio protéico
Parte de uma cadeia polipéptidica que é estavel de maneira independente e pode mover-se como uma entidade única com respeito ao resto da proteína
É a estrutura que dá à proteína sua função biológica
Proteínas auxiliares do dobramento
São denominadas chaperonas moleculares
Proteínas que interagem com polipéptidica parcial ou incorretamente dobrados, facilitando rotas de dobramento corretas
Chaperonas HSP70
Chaperonas HSP60 (chaperoninas)
Chaperonas HSP70
proteínas de choque por calor
Mais abundantes em células acometidas a estresse por temperaturas elevadas,
Chaperonas HSP60 (chaperoninas)
Atuam mais tarde no processo de dobramento
Estrutura quaternária
Último nível de estrutura das proteínas
Proteína funcional
Quanto mais cadeias tem, mais estável é a proteína
Proteína de uma só subunidade
Está formada por uma só cadeia polipéptidica
Proteínas de subunidades multiplas
Tem dois ou mais polipéptidios associados de forma não covalente, que pode ser idêntico ou diferente
Multimeros
Proteínas com múltiplas subunidades (mais que 20)
Oligomeros
Proteínas com poucas subunidades (de 4 a 20)
Protomeros
Uma unidade que se repete
Dimeros, trimeros, tetrameros
Proteínas com 2, 3 e 4 subunidades
Priones
São proteínas mal dobradas capazes de transmitir sua forma mal dobradas a outras variedades da mesma proteína
Enfermidades por priones - encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET)
Grupo de enfermidades neurodegenerativas letais que afetam aos homens e animais e que causam lesões patológicas no cérebro, são causadas por partículas proteicas chamadas priones
Perda de neuronios, formação de placas amiloides, o dano caracteriza uma forma de esponja
Enfermidades por priones - enfermidade de Creutzfeldt-jakob
Se manifesta como: transtornos infecciosos, transtornos genéticos ou transtornos esporádicos
Amiloidose
Grupo de enfermidades nas quais uma proteína que normalmente é secretada da célula em forma solúvel é mal dobrada e se converte em uma fibra amiloide insolúvel extracelular
Classificação das proteínas segundo sua origem evolutiva
Homologas
Ortologas
Paralogas
Análogas
Proteínas homologas
São proteínas que vão evoluindo a partir de um ancestral comum
Proteínas ortologas
São proteínas homologas que possuem a mesma função, mas estão presentes em diferentes organismos
Proteínas paralogas
Proteínas que tem um ancestral comum mas tem divergido significativamente e, por tanto, tem distintas funções
Proteínas análogas
Proteínas que possuem a mesma função, mas tem origem evolutiva distinta
Família de proteínas
Grupo de proteínas que apresentam semelhança em sua estrutura primária e possuem uma estrutura terciária e função similares.
Homologas e paralogas
Família das globinas
Super família das proteinas
Duas ou mais famílias com escassa similaridade na sequência de aminoácidos, utilizam algumas vezes o mesmo motivo estrutural principal e tem funções similares
Super família das imunoglobulinas
Ligando
Molécula unida de maneira reversível por uma proteína, pode ser qualquer tipo de molécula, incluindo uma proteína.
Proteínas de união ao oxigênio
Mioglobina e hemoglobina
Grupo prostético
Grupo químico que se une de forma covalente a proteína, uma vez unido é uma parte intrínseca dela e não se dissocia até que se degrade
Grupo hemo
Tem uma estrutura de anel orgânico complexo, protoporfirina, ao qual está unido um único átomo de ferro em seu estado ferroso
Holoproteina
Proteína com seu grupo prostético adjunto
Apoproteina
Proteína sem o grupo prostético
Mioglobina
Proteína de união ao oxigênio simples
Presente no tecido muscular
Oxihemoglobina
HB unida a O2
Desoxihemoglobina
HB sem O2
Conformações da hemoglobina
Estado R (relaxada, alta afinidade ao O2)
Estado T (Tensa, baixa afinidade ao O2)
Proteínas alostericas
