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Bioquímica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Enzimas

A

Polímeros biológicos que catalisam a maioria das reações químicas do organismo
Quase todos são proteínas
Exceção: ribozimas (ácidos nucleicos ARN que também tem a capacidade de aumentar a velocidade de certas reações químicas

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Q

Catalase

A

Processo pelo qual se aumenta a velocidade de uma reação química

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3
Q

Classificação das enzimas - segundo sua estrutura química

A

Simples e conjugadas

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4
Q

Enzimas simples

A

Proteínas que podem por si só produzir catalase

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Q

Enzimas conjugadas

A

Proteínas que te requerem a união de outras estruturas químicas, chamadas de cofatores para produzir a catalase

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6
Q

Cofatores

A

Pequenas moléculas não proteicas que participam de maneira direta na união de substrato ou na catalase
Se classificam em cofatores orgânicos e inorgânicos

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7
Q

Cofatores inorgânicos

A

Íons ativados quando se unem de forma fraca a parte proteica da enzima, e são íons metálicos quando se unem de forma forte a parte proteica da enzima

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8
Q

Cofatores orgânicos

A

São co-substratos quando se unem de forma fraca a parte proteica da enzima, e são grupos prostético quando se unem de forma forte a parte proteica da enzima

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9
Q

Apoenzima

A

Porção proteica da enzima

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10
Q

Holoenzima

A

Proteína completa (apoenzima+cofator)

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11
Q

Exemplos de coenzimas

A

Biocitina, coenzima A, FAD, NAD

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12
Q

Classificação das enzimas segundo a reação que catalizam

A

Oxiredutase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase (reação de formação de ligações covalentes)

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13
Q

Oxiredutase

A

Reação de transferência de elétrons

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14
Q

Transferase

A

Reação de transferência de grupos químicos

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15
Q

Hidrolases

A

Reação de hidrólise

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16
Q

Liase

A

Reação de formação de ligações duplas

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17
Q

Liase

A

Reação de formação de ligações duplas

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18
Q

Liase

A

Reação de formação de ligações duplas

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19
Q

Isomerase

A

reações de transferência de grupos dentro de moléculas

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20
Q

Ligase

A

Reação de formação de ligações covalentes

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21
Q

Substrato

A

Molécula fixada no sítio ativo e sobre a qual atua a enzima

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22
Q

Complexo enzima-substrato

A

Interação entre enzima e substrato

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23
Q

Função das enzimas

A

Catalizador
Aumenta a velocidade de uma reação

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24
Q

Equilíbrio da reação

A

Se dá quando a concentração das espécies participantes não muda
A velocidade não depende do equilíbrio

25
Q

Estado basal

A

Ponto de partida da reação

26
Q

Estado de transição

A

Ocorre a ruptura ou formação de ligações

27
Q

Velocidade de reação

A

Depende do estado de transição da energia que necessita o substrato para transformar-se em produto ou que o produto necessite para transformar-se em um novo substrato

28
Q

Energia de ativação

A

Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição, se temos uma elevada energia de ativação, temos uma reação mais lenta

29
Q

Catalase

A

Aumenta a velocidade de reação, diminuindo a energia de ativação

30
Q

Se pode aumentar a velocidade de reação com:

A

Aumento de temperatura
Aumento de pressão
Adicionando um catalisador

31
Q

Intermediários da reação

A

Qualquer molécula produzida no transcurso da reação que tenha um tempo de vida químico finito

32
Q

Energia de fixação

A

Principal fonte de energia livre utilizada por enzimas para diminuir a energia de ativação das reações

33
Q

Modelos de interação enzima-substrato

A

Chave-fechadura
Ajuste induzido

34
Q

Especificidade das enzimas

A

Capacidade que tem uma enzima de discriminar entre um substrato e uma molécula competitiva

35
Q

Barreiras que interferem nas reações químicas dentro das células

A

Entropia
Capa de solvatação da água
Distorção dos substratos
Necessidade de conseguir um alinhamento adequado

Tudo se resolve com energia de fixação

36
Q

Redução de entropia

A

Se reduz a desordem mediante a energia de fixação, que mantém os substratos na orientação correta para reagir

37
Q

Desolvatação

A

A formação de ligações fracas entre enzimas e substratos também dão lugar a desolvatação do substrato

38
Q

Distorção de substratos

A

A energia de fixação corresponde às interações fracas formadas unicamente durante o estado de transição da reação que ajuda a compensar termodinamicamente qualquer distorção

39
Q

Alinhamento adequado dos grupos funcionais catalíticos da enzima

A

A própria enzimas pode experimentar uma troca na conformação quando se fixa ao substrato

40
Q

Inibidores enzimáticos

A

Moléculas que interferem na catalase
Deixam a catalase lenta ou detém as reações enzimáticas

41
Q

Tipos de inibidores enzimáticos

A

Inibidores reversíveis (competitivos, acompetitivos, mistos)
Inibidores irreversíveis (inativadores suicidas)

42
Q

Inibidores competitivos

A

Competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima
Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo, impede a fixação do substrato a enzima

43
Q

Inibidores acompetitivos

A

Se fixa em um sítio distinto do que se fixa o substrato no sítio ativo
Diferente do inibidor competitivo que só se une ao complexo ES

44
Q

Inibidores mistos

A

Também se fixa em um sítio diferente do substrato, mas se fixa tanto em E como em ES

45
Q

Inibidores irreversíveis

A

Se unem de maneira covalente, destroem um grupo funcional da enzima que é essencial para sua atividade ou formam uma associação não covalente muito estável

46
Q

Inativadores suicidas

A

Passa através dos primeiros passos da reação enzimática normal, mas a continuação se converte em um composto muito reativo que se combina irreversívelmente com a enzima no lugar de ser transformado no produto normal

47
Q

Enzimas e o pH

A

As enzimas tem um pH ótimo ou um intervalo no qual sua atividade é máxima
Em valores superiores ou inferiores a este, atividade diminui

48
Q

Enzimas reguladoras

A

Enzimas que funcionam conjuntamente em rotas sequenciais para realizar um processo metabólico determinado
Primeira enzima da rota metabolica
Podem ser reguladas por modeladores alostericos, modificação covalente reversível, incisão proteolitica

49
Q

Moduladores ou efeitos alostericos

A

São compostos reguladores os quais são geralmente metabólitos pequenos ou cofatores
Podem se estimuladores ou inibidores

50
Q

Enzima alosterica homotropica

A

Quando o substrato e o modulador são idênticos

51
Q

Enzima alosterica heterotrófica

A

Quando o modulador é uma molécula diferente do substrato

52
Q

Modificação covalente reversível

A

Se produz trocas covalentes na enzima, a princípio importantes e podem ser críticos para a função da enzima alterada

53
Q

ZIMÓGENO

A

Precursor inativo de uma proteina

54
Q

Proproteina

A

Precursor inativo de uma proteína (que tenha outra função que não seja catalase)

55
Q

Isozimas

A

Versões de uma mesma enzima, as quais são distintas desde o ponto de vista físico, mas catalisam a mesma reação
Hexoquinase e glicoquinase

56
Q

Enzimas que ajudam no diagnóstico de infarto do miocárdio

A

Oferecem essa vantagem diagnóstica são as enzimas CK-MB e a troponina, tanto pelo tempo de aparição como pela especificidade histica

57
Q

Creatina Quinasa

A

Rompe a fosfocreatina em creatina e fosfato inorgânico para formar ATP para a contração muscular
Tem 3 isozimas: CK BB, CK MB, CK MM

58
Q

Enzimas sericas utilizadas no diagnóstico clinico

A

Aspartato aminotransferase (infarto do miocárdio)
Alanina aminotransferase (hepatite viral)
Amilase (pancreatite aguda)
Ceruloplasmina (degeneração hepatolenticular)
Creatina Quinasa (transtornos musculares e infarto do miocárdio)
Glutamil transferase (enfermidades hepáticas)
Lipase (pancreatite aguda)
Fosfatase ácida (carcinoma metastático da próstata)
Fosfatase alcalina (transtornos ósseos e enfermidades hepáticas obstrutiva)

Bioquímica (13 decks)

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