Enzimas Flashcards
Enzimas
Polímeros biológicos que catalisam a maioria das reações químicas do organismo
Quase todos são proteínas
Exceção: ribozimas (ácidos nucleicos ARN que também tem a capacidade de aumentar a velocidade de certas reações químicas
Catalase
Processo pelo qual se aumenta a velocidade de uma reação química
Classificação das enzimas - segundo sua estrutura química
Simples e conjugadas
Enzimas simples
Proteínas que podem por si só produzir catalase
Enzimas conjugadas
Proteínas que te requerem a união de outras estruturas químicas, chamadas de cofatores para produzir a catalase
Cofatores
Pequenas moléculas não proteicas que participam de maneira direta na união de substrato ou na catalase
Se classificam em cofatores orgânicos e inorgânicos
Cofatores inorgânicos
Íons ativados quando se unem de forma fraca a parte proteica da enzima, e são íons metálicos quando se unem de forma forte a parte proteica da enzima
Cofatores orgânicos
São co-substratos quando se unem de forma fraca a parte proteica da enzima, e são grupos prostético quando se unem de forma forte a parte proteica da enzima
Apoenzima
Porção proteica da enzima
Holoenzima
Proteína completa (apoenzima+cofator)
Exemplos de coenzimas
Biocitina, coenzima A, FAD, NAD
Classificação das enzimas segundo a reação que catalizam
Oxiredutase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase (reação de formação de ligações covalentes)
Oxiredutase
Reação de transferência de elétrons
Transferase
Reação de transferência de grupos químicos
Hidrolases
Reação de hidrólise
Liase
Reação de formação de ligações duplas
Liase
Reação de formação de ligações duplas
Liase
Reação de formação de ligações duplas
Isomerase
reações de transferência de grupos dentro de moléculas
Ligase
Reação de formação de ligações covalentes
Substrato
Molécula fixada no sítio ativo e sobre a qual atua a enzima
Complexo enzima-substrato
Interação entre enzima e substrato
Função das enzimas
Catalizador
Aumenta a velocidade de uma reação
Equilíbrio da reação
Se dá quando a concentração das espécies participantes não muda
A velocidade não depende do equilíbrio
Estado basal
Ponto de partida da reação
Estado de transição
Ocorre a ruptura ou formação de ligações
Velocidade de reação
Depende do estado de transição da energia que necessita o substrato para transformar-se em produto ou que o produto necessite para transformar-se em um novo substrato
Energia de ativação
Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição, se temos uma elevada energia de ativação, temos uma reação mais lenta
Catalase
Aumenta a velocidade de reação, diminuindo a energia de ativação
Se pode aumentar a velocidade de reação com:
Aumento de temperatura
Aumento de pressão
Adicionando um catalisador
Intermediários da reação
Qualquer molécula produzida no transcurso da reação que tenha um tempo de vida químico finito
Energia de fixação
Principal fonte de energia livre utilizada por enzimas para diminuir a energia de ativação das reações
Modelos de interação enzima-substrato
Chave-fechadura
Ajuste induzido
Especificidade das enzimas
Capacidade que tem uma enzima de discriminar entre um substrato e uma molécula competitiva
Barreiras que interferem nas reações químicas dentro das células
Entropia
Capa de solvatação da água
Distorção dos substratos
Necessidade de conseguir um alinhamento adequado
Tudo se resolve com energia de fixação
Redução de entropia
Se reduz a desordem mediante a energia de fixação, que mantém os substratos na orientação correta para reagir
Desolvatação
A formação de ligações fracas entre enzimas e substratos também dão lugar a desolvatação do substrato
Distorção de substratos
A energia de fixação corresponde às interações fracas formadas unicamente durante o estado de transição da reação que ajuda a compensar termodinamicamente qualquer distorção
Alinhamento adequado dos grupos funcionais catalíticos da enzima
A própria enzimas pode experimentar uma troca na conformação quando se fixa ao substrato
Inibidores enzimáticos
Moléculas que interferem na catalase
Deixam a catalase lenta ou detém as reações enzimáticas
Tipos de inibidores enzimáticos
Inibidores reversíveis (competitivos, acompetitivos, mistos)
Inibidores irreversíveis (inativadores suicidas)
Inibidores competitivos
Competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima
Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo, impede a fixação do substrato a enzima
Inibidores acompetitivos
Se fixa em um sítio distinto do que se fixa o substrato no sítio ativo
Diferente do inibidor competitivo que só se une ao complexo ES
Inibidores mistos
Também se fixa em um sítio diferente do substrato, mas se fixa tanto em E como em ES
Inibidores irreversíveis
Se unem de maneira covalente, destroem um grupo funcional da enzima que é essencial para sua atividade ou formam uma associação não covalente muito estável
Inativadores suicidas
Passa através dos primeiros passos da reação enzimática normal, mas a continuação se converte em um composto muito reativo que se combina irreversívelmente com a enzima no lugar de ser transformado no produto normal
Enzimas e o pH
As enzimas tem um pH ótimo ou um intervalo no qual sua atividade é máxima
Em valores superiores ou inferiores a este, atividade diminui
Enzimas reguladoras
Enzimas que funcionam conjuntamente em rotas sequenciais para realizar um processo metabólico determinado
Primeira enzima da rota metabolica
Podem ser reguladas por modeladores alostericos, modificação covalente reversível, incisão proteolitica
Moduladores ou efeitos alostericos
São compostos reguladores os quais são geralmente metabólitos pequenos ou cofatores
Podem se estimuladores ou inibidores
Enzima alosterica homotropica
Quando o substrato e o modulador são idênticos
Enzima alosterica heterotrófica
Quando o modulador é uma molécula diferente do substrato
Modificação covalente reversível
Se produz trocas covalentes na enzima, a princípio importantes e podem ser críticos para a função da enzima alterada
ZIMÓGENO
Precursor inativo de uma proteina
Proproteina
Precursor inativo de uma proteína (que tenha outra função que não seja catalase)
Isozimas
Versões de uma mesma enzima, as quais são distintas desde o ponto de vista físico, mas catalisam a mesma reação
Hexoquinase e glicoquinase
Enzimas que ajudam no diagnóstico de infarto do miocárdio
Oferecem essa vantagem diagnóstica são as enzimas CK-MB e a troponina, tanto pelo tempo de aparição como pela especificidade histica
Creatina Quinasa
Rompe a fosfocreatina em creatina e fosfato inorgânico para formar ATP para a contração muscular
Tem 3 isozimas: CK BB, CK MB, CK MM
Enzimas sericas utilizadas no diagnóstico clinico
Aspartato aminotransferase (infarto do miocárdio)
Alanina aminotransferase (hepatite viral)
Amilase (pancreatite aguda)
Ceruloplasmina (degeneração hepatolenticular)
Creatina Quinasa (transtornos musculares e infarto do miocárdio)
Glutamil transferase (enfermidades hepáticas)
Lipase (pancreatite aguda)
Fosfatase ácida (carcinoma metastático da próstata)
Fosfatase alcalina (transtornos ósseos e enfermidades hepáticas obstrutiva)
