PROTEÍNAS Flashcards
Funciones de las proteínas
hormomas
neurotransmisores
receptores
canales
enzimas
Tipo de AA que es apto para el humano
Levo
De los 300 AA, cuántos constituyen los monómeros de las proteínas?
20
Grupos base de los AA
grupo amino
grupo carboxilo
carbono a
cadena R
hidrógeno
Origina la niacina y serotonina
triptófano
Precursora de las porfirinas como el heme
glicina
Precursor de óxido nítrico
arginina
Precursores de los nucleótidos
ácido aspártico
glicina
glutamina
Precursora de hormonas tiroideas
tirosina
Da origen a la tirosina
fenilalanina
Origina la L-DOPA
tirosina
Fármaco precursor de la dopamina
L-DOPA
L-DOPA origina a
dopamina
norepinefrina
epinefrina
AA sin centro quiral
glicina
AA con Grupos R no polares, alifáticos
glicina
alanina
valina
leucina
metionina
isoleucina
AA con Grupos R polares, sin carga
serina
prolina
asparagina
glutamina
treonina
cisteína
AA con Grupos R cargados positivamente
lisina
arginina
histidina
AA con Grupos R carga negativa
aspartato
glutamato
AA con Grupos R no polares, aromáticos
fenilalanina
tirosina
triptofano
Perteneces al peptidoglicano de la pared de las bacterias
D-alanina
D-ácido glutámino
Componente antimicrobiano
D-fenilalanina
AA esenciales
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
treonina
triptófano
valina
arginina
histidina
AA no esenciales
ácido aspártico
ácido glutámico
alanina
asparagina
cisteína
glicina
glutamina
prolina
serina
tirosina
AA condicionales
arginina
cisteína
glutamina
tirosina
glicina
prolina
serina
Forma de los AA más favorecida
trans
Dependiendo de la longitud de sus cadenas se clasifican en:
monoméricas
multiméricas
Secuencia de un orden definido de residuos de AA
estructura primaria
Tipos de cambios de la estructura primaria
conservadores
no conservadores
División de las proteínas por su composición
holoproteínas
heteroproteínas
División de las holoproteínas
globulares
filamentosas
Proteínas globulares
albuminas
globulinas
gluteinas
prolaminas
Proteínas filamentosas
colágeno
elastina
queratina
División de las heteroproteínas
cromoproteínas
lipoproteínas
glucoproteínas
inmunoglobulinas
nucleoproteínas
Cromoproteínas
hemoglobina
Nucleoproteínas
ribosomas
Estructura compacta
proteína globular
solubles en agua o lípidos
proteína globular
estructura secundaria con a-hélice y b-plegada
proteína globular
Estructura cuaternaria estabilizada por interacciones no covalentes
proteína globular
estructura extendida
proteína fibrosa
insoluble en agua o lípidos
proteína fibrosa
Estructura secundaria simple de un solo tipo
proteína fibrosa
Estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes
proteína fibrosa
Tipo de interacciones en la estructura secundaria
enlaces iónicos
puentes de H
fuerzas de Van der Waals
Tipos de B-plegada
B-a-B
meandro
barril
Descubre las características de la estructura secundaria
Linus Pauling
En la estructura secundaria…
Los puentes de H son entre—
los H de la amida y los O del grupo carbonilo
Colágeno I
piel
hueso
tendón
vasos sanguíneos córnea
Colágeno II
cartílago
disco intervertebral
cuerpo vítreo
Colágeno III
vasos sanguíneos
piel
músculo
Colágenos que participan en formación de fibrillas
Colágeno I
Colágeno II
Colágeno III
Colágeno IV
membrana basal
Colágeno VIII
córnea
endotelio vascular
Colágenos para la formación de redes
Colágeno IV
Colágeno VIII
Colágeno IX
cartílago
Colágeno XII
tendón
ligamentos
Transporta O2 de los pulmones a los tejidos
oxihemoglobina
Primera fase del catabolismo
eliminación del grupo a-amino con formación de amoniaco y a-cetoácidos correspondientes
El amoniaco se excreta como…
urea
NH4
ácido úrico
creatinina
Segunda fase del catabolismo
a-cetoácidos de convierten en intermediarios comunes de vías metabolicas
Porcentaje de proteínas que se recambian diario
1-2%
Gramos de proteína que se recambian al día
300-400g
Vida media de proteínas hepáticas
de 30min a 150 hrs
Vida de las proteínas housekeeping
+ de 100 hrs
Cantidad de N de la dieta
70-100 g/día
Enzimas del estómago
pepsina
Enzimas del páncreas
tripsina
quimiotripsina
elastasa
carboxipeptidasa
Enzimas del ID
aminopeptidasas
di y tripepsidasas
Zimógenos
tripsinógeno
quimiotripsinógeno
proelastasa
AA ingresan al enterocito por…
sistema de transporte activo secundario dependiente de sodio por proteínas transportadoras de soluto
Alanina a partir de…
piruvato
Aspartato a patir de
oxalacetato
Glutamano a partir de
a-cetoglutarato
Materia prima y enzima para formar glutamina
glutamato
glutamina sintetasa
hidrólisis del ATP
Materia prima y enzima para formar asparagina
aspartato
asparagina sintetasa
se usa glutamina
requiere ATP
Materia prima y enzima para formar prolina
glutamato
glutamato semialdehído
Materia prima y enzima para formar serina
3-fosfoglicerato
3-fosfopiruvato
3-fosfoserina
o
glicina
serina hidroximetiltransferasa utilizando N5, N10 - MTHF como dador de un carbono
Materia prima y enzima para formar glicina
serina
serina hidroximetiltransferasa
Materia prima y enzima para formar cisteína
Hcy + serina = cistationina se hidroliza a cetobutirato y cisteína
Materia prima y enzima para formar tirosina
fenilalanina
PAH y coenzima tetrahidrobioptetina (BH4)
Qué es el balance nitrogenado en equilibrio
cuando la velocidad de síntesis es igual a su degradación
Vía que degrada proteínas anormales y citosólicas de vida corta
vía de la ubiquitina
Qué son los cetogénicos
AA cuyo catabolismo proporciona acetoacetato o uno de sus precursores
ÚNICOS AA exclusivamente cetogénicos presentes en las proteínas
leucina
lisina
triptófano
Partes de la degradación de los AA
degradación del grupo amino
eliminación del esqueleto carbonado
amonio + glutamato
glutamina
Exceso de glutamina produce…
edema cerebral
Glutamina y transaminasas =
alfa-cetoglutámico
Proceso para formar oxalacetato
Asparagina se hidroliza por la asparaginasa
libera amonio y aspartato
aspartato pierde su grupo amino y forma oxalacetato
AA que forman a-cetoglutarato vía glutamato
glutamina
prolina
arginina
histidina
Proceso de glutamina a a-cetoglutarato
glutamina se hidroliza a glutamato y amonio
enzima glutaminasa
glutamato se convierte a a-cetoglutarato por la glutamato deshidrogenasa
Proceso de prolina a a-cetoglutarato
se oxida a glutamato
se desamina o transamina a a-cetoglutarato
Proceso de arginina a a-cetoglutarato
se hidroliza por la arginasa
produce ornitina y urea
ornitina pasa a a-cetoglutarato
Proceso de histidina a a-cetoglutarato
se desamina oxidativamente por la histidasa
forma ácido urocánico
genera N-formiminoglutamato
genera glutamato
Enzima de alanina a piruvato
alanina aminotransferasa PLP
pierde su grupo amino
Principal AA gluconeogénico
alanina
Enzima para la reacción reversible de la glicina en serina
serina hidroximetiltransferasa
PLP
Enzima de serina a piruvato
serina deshidratasa
PLP
Glicina puede desaminarse a…
glioxilato
Sufre desulfuración para producir piruvato
cisteína
AA que forman fumarato
fenilalanina
tirosina
Enzima para pasar de fenilalanina a tirosina
fenilalanina hidroxilasa
Tirosina genera
fumarato y acetoacetato
AA que son glucogénicas y cetogénicas a la vez
fenilalanina
tirosina
isoleucina
triptofano
AA que forman succinil-CoA
metionina
valina
isoleucina
treonina
En qupe se convierte la metionina
sadenosilmetionina (SAM)
Donante de grupos metilo más importante en el metabolismo de residuos monocarbonados
SAM
Fuente de homocisteína
metionina
AA que generan propinil-CoA
valina
isoleucina
Propinil-CoA se convierte en…. y luego en …
metilmalonil-CoA
después en succinil-CoA
Se deshidrata a a-cetoglutarato
treonina
AA que forman acetil-CoA o acetoacetil-CoA
leucina
isoleucina
lisina
triptófano
Dónde se metabolizan los AACR
tejidos periféricos
AACR
isoleucina
leucina
valina
Protege a los AA de la degradación oxidativa
el grupo a-amino
Paso obligatorio en el catabolismo de los AA
eliminación del grupo amino
Primer paso de la transaminación
transferencia del grupo a-amino al a-cetoglutarato generando a-cetoácido y glutamato
Enzimas que realizan la transaminación
aminotransferasas
AA que no pueden transaminidarse
lisina
treonina
Cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina a a-cetoglutarato
formando piruvato y glutamato
alanina aminotransferasa
Transfiere grupos amino desde el glutamato al oxalacetato
forma aspartato
aspartato aminotransferasa
Provocan liberación del grupo amino en forma de amoniaco libre
reacciones de desaminación oxidativa
Qué proporcionan las reacciones de desaminación oxidativa
a-cetoácidos
amoniaco
Enzima responsable de desaminar el glutamato
glutamato deshidrogenasa
Regulador alostérico de la glutamato deshidrogenasa
triofosfato de guanosina
Activador de la glutamato deshidrogenasa
difosfato de adenosina
Enzima peroxisómica dependiente de FAD que cataliza la desaminación oxidativa de los D-aa
Daminoácido oxidasa (DAO)
Vía de la glutamina sintetasa
Glutamato se fusiona con amoniaco y forman glutamina
Se transporta al hígado y genera glutamayo y amoniaco
Glutamato pasa a urea
Vía de la alanina
llega al hígado para convertirse en piruvato e imgresar a la gluconeogénesis
Principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los AA
urea
Dónde se produce la urea
hígado
Dónde ocurren las 2 primeras reacciones del ciclo de la urea
en la matriz mitocondrial
Activador esencial de la CPS I
N-acetilglutamato (NAG)
Cómo se sintetiza el NAG
a portir de acetil-CoA y glitamato por la Nacetilglutamato sintasa
Cómo se elimina principalmente el amoniaco
mediante la formación de urea en el hígado
Niveles altos de amoniaco
hiperamoniemia
Vía más importante para la eliminación del amoniaco
por urea
Forma activa del ácido fólico
THF (tetrahidrofolato)
Cómo se produce el THF
a partir de ácido fólico con 2 moles de NADPH
enzima: dihidrofolatoreductasa
Amina biológica que funciona para las reacciones alérgicas
histamina
Dónde se producen las porfirinas
en el hígado y médula ósea
A partir de qué se forman las porfirinas
4 moléculas del derivado monopirrólico porfobilinógeno
De dónde viene el monopirrólico porfobilinógeno
de 2 moléculas de delta-aminolevulinato
Los defectos genéticos en la biosíntesis de porfirinas generan enfermedades conocidas como…
porfirias
Compuestos cíclicos que se unen fácilmente a iones metálicos
porfirinas
Metaloporfirina más frecuente en los humanos es…
el hemo
El hemo es el grupo prostético de…
hemoglobina
mioglobina
citocromos
sistema de citocromo P450 (CYP) monooxigenasas
catalasa
óxido nítrico sintetasa
peroxidasa
Función de la hemoglobina
transporte de óxigeno en la sangre
Función de la mioglobina
almacenamiento de oxógeno en el músculo
Función del citocromo C
participación en la CTE
Función del citocromo P450
hidroxilación de xenobióticos
Función de la catalasa
degradación de peróxido de hidrógeno
Función del triptófano pirrolasa
oxidación de triptófano
Por cuántos anillos de pirrol está formada 1 porfirina
4
por puentes de metilo
Componentes de las uroporfirinas
cadenas laterales de acetato y propionato
Componentes de las coproporfirinas
grupos metilo y propionato
Componentes de las protoporfirina IX y el hemo
grupos vinilo, metilo y propionato
Tipo de porfirinas fisiológicamente importantes en los seres humanos
tipo III
Precursores de las porfirinas
porfirinógenos
Función de los porfirinógenos
productos intemedios entre el porfobilinógeno y las protoporfirinas oxidadas en la biosíntesis del hemo
Sistema que degrada los eritrocitos
sistema reticuloendotelial en el hígado y bazo
Porcentaje de hemo destinado a la degradación
85% y proviene de los eritrocitos
Metabolito tetrapirrrólico
urobilinógeno
Urobilinógeno a partir de…
bilirrubina
Cantidad de urobilinógeno que se exxcreta por la orina
50%
Qué pasa con el exceso de urobilinógeno en el intestino
se convierte en estercobilinógeno
se oxida y genera estercobilina
Responsable de la coloración de las heces
estercobilina
Catecolaminas
dopamina
adrenalina
noradrenalina
Se sintetizan en el cerebro y funcionan como neurotransmisores
dopamina
noradrenalina
Se sintetizan en la médula suprarrenal
noradrenalina
adrenalina
Reguladores hormonales del metabolismo de los hidratos de carbono y lípidos
noradrenalina y adrenalina
Cuándo se libera la noradrenalina y adrenalina
respuesta al miedo
ejercicio
frío
bajos niveles de glucosa en sangre
Qué aumentan noradrenalina y adrenalina
degradación de glucógeno y triacilgliceroles
tensión arterial
gasto cardiaco
Síntesis de dopamina
tirosina
enzima: tirosina hidroxilasa
3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA)
enzima: descarboxilasa de AA aromáticos
DOPAMINA
Síntesis de noradrenalina
dopamina
enzima: dopamina b-hidroxilasa
NORADRENALINA
Síntesis de adrenalina
noradrenalina
enzima: fenilalanina N-metil-transferasa
ADRENALINA
El ácido dihidroximandélico se forma por…
y enzima…
adrenalina y noradenalina
enzima: MAO
De adrenalina a metanefrina
COMT
(catecol-O-metiltransferasa)
De noradrenalina a normetanefrina
COMT
(catecol-O-metiltransferasa)
El ácido vanililmandélico se puede formar por
y enzima
metanefrina y normetanefrina
MAO
De dopamina a ácido dihidroxifenilacético
MAO
De dopamina a 3-metioxitiramina
COMT
De ácido dihidroxifenilacético a ácido homovanilico
COMT
De 3-metioxitiramina a ácido homovanilico
MAO
Mensajero químico que media reacciones alérgicas e inflamatorias, y secreción del jugo gástrico
histamina
Cómo se forma la histamina
descarboxilación de la histidina
necesita PLP
enzima: histidina descarboxilasa
Otro nombre de la serotonina
5-hidroxitriptamina
Dónde se encuentra la mayor parte de 5-HT
en la mucosa intestinal
Fuciones fisiológicas de la serotonina
percepción del dolor
regulación del sueño
apetito
temperatura
tensión arterial
funciones cognitivas
regulación del estado de ánimo
Ubicación del fosfato de creatina
en el músculo
Formación de la creatina
arginina + glicina
liberan ornitina
forman guanidinoacetato
enzima: metiltransferasa
creatina
De creatina a fosfato de creatina
creatina cinasa
Cuánto excreta un adulto promedio de creatina
1- 2 g
A partir de qué se sintetiza la melanina
de tirosina en los melanocitos de la epidermis
Homocistinuria
produce alteraciones esqueléticas: osteoporosis, tórax en quilla, tórax excavado
tromboembolia
dislocación del cristalino
miopía
ateromas arteriales
Fenilcetonuria
pérdida de pigmentación por inhibición de la tirosinasa, origina eczemas y lesiones cutáneas
Déficit hereditario de la fenilalanina hidroxilasa
fenilcetonuria
Síntesis de melanina
fenilalanina
enzima: fenilalanina hidroxilasa
tirosina
enzima: tirosina hidroxilasa
DOPA
enzima: tirosinasa
melanina
Alteración en el transporte de AA neutros
enfermedad de Harnutp
Se encuentran valores elevados de triptófano y alanina en orina
enfermedad de Harnutp
Sx de pañal azul
enfermedad de Harnutp
Pacientes excretan cetoácidos e hidroxiácidos ramificados
enfermedad del jarabe de arce
Da color a la orina
fenilacetato y fenilpirúvico
Forma más común de las porfirias
porfiria aguda intermitente
Características de la porfiria aguda intermitente
dolor abdominal
alteraciones gastrointestinales
arteraciones neurológicas
Porfiria más común
porfiria cutánea tardía
Porfiria cutánea tardía
enfermedad crónica del hígado
carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa
Causas de la carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa
sobrecarga hepática de hierro
exposición a la luz solar
ingestión de alcohol
estrogenoterapia
hepatitis B o C
infecciones por VIH
Ictericia se genera por…
hiperbilirubinemia
Forman de la ictericia
bilirrubina directa
bilirrubina indirecta
Bilirrubina directa
conjugada con ácido glucorónico
Bilirrubina indirecta
no conjugada, insoluble en agua
Kernicterus
niveles muy elevados de bilirrubina que afecta el SNC
Mecanismo importante para el transporte de amoniaco en una forma no tóxica
rxn de glutamato a glutamina
Degradación de hemo a bilirrubina
hemo
enzima: hemo oxigenasa
biliverdina
enzima: biliverdina reductasa
bilirrubina