PROTEÍNAS Flashcards
1
Q
Funciones de las proteínas
A
hormomas
neurotransmisores
receptores
canales
enzimas
2
Q
Tipo de AA que es apto para el humano
A
Levo
3
Q
De los 300 AA, cuántos constituyen los monómeros de las proteínas?
A
20
4
Q
Grupos base de los AA
A
grupo amino
grupo carboxilo
carbono a
cadena R
hidrógeno
5
Q
Origina la niacina y serotonina
A
triptófano
6
Q
Precursora de las porfirinas como el heme
A
glicina
7
Q
Precursor de óxido nítrico
A
arginina
8
Q
Precursores de los nucleótidos
A
ácido aspártico
glicina
glutamina
9
Q
Precursora de hormonas tiroideas
A
tirosina
10
Q
Da origen a la tirosina
A
fenilalanina
11
Q
Origina la L-DOPA
A
tirosina
12
Q
Fármaco precursor de la dopamina
A
L-DOPA
13
Q
L-DOPA origina a
A
dopamina
norepinefrina
epinefrina
14
Q
AA sin centro quiral
A
glicina
15
Q
AA con Grupos R no polares, alifáticos
A
glicina
alanina
valina
leucina
metionina
isoleucina
16
Q
AA con Grupos R polares, sin carga
A
serina
prolina
asparagina
glutamina
treonina
cisteína
17
Q
AA con Grupos R cargados positivamente
A
lisina
arginina
histidina
18
Q
AA con Grupos R carga negativa
A
aspartato
glutamato
19
Q
AA con Grupos R no polares, aromáticos
A
fenilalanina
tirosina
triptofano
20
Q
Perteneces al peptidoglicano de la pared de las bacterias
A
D-alanina
D-ácido glutámino
21
Q
Componente antimicrobiano
A
D-fenilalanina
22
Q
AA esenciales
A
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
treonina
triptófano
valina
arginina
histidina
23
Q
AA no esenciales
A
ácido aspártico
ácido glutámico
alanina
asparagina
cisteína
glicina
glutamina
prolina
serina
tirosina
24
Q
AA condicionales
A
arginina
cisteína
glutamina
tirosina
glicina
prolina
serina
25
Forma de los AA más favorecida
trans
26
Dependiendo de la longitud de sus cadenas se clasifican en:
monoméricas
multiméricas
27
Secuencia de un orden definido de residuos de AA
estructura primaria
28
Tipos de cambios de la estructura primaria
conservadores
no conservadores
29
División de las proteínas por su composición
holoproteínas
heteroproteínas
30
División de las holoproteínas
globulares
filamentosas
31
Proteínas globulares
albuminas
globulinas
gluteinas
prolaminas
32
Proteínas filamentosas
colágeno
elastina
queratina
33
División de las heteroproteínas
cromoproteínas
lipoproteínas
glucoproteínas
inmunoglobulinas
nucleoproteínas
34
Cromoproteínas
hemoglobina
35
Nucleoproteínas
ribosomas
36
Estructura compacta
proteína globular
37
solubles en agua o lípidos
proteína globular
38
estructura secundaria con a-hélice y b-plegada
proteína globular
39
Estructura cuaternaria estabilizada por interacciones no covalentes
proteína globular
40
estructura extendida
proteína fibrosa
41
insoluble en agua o lípidos
proteína fibrosa
42
Estructura secundaria simple de un solo tipo
proteína fibrosa
43
Estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes
proteína fibrosa
44
Tipo de interacciones en la estructura secundaria
enlaces iónicos
puentes de H
fuerzas de Van der Waals
45
Tipos de B-plegada
B-a-B
meandro
barril
46
Descubre las características de la estructura secundaria
Linus Pauling
47
En la estructura secundaria...
Los puentes de H son entre---
los H de la amida y los O del grupo carbonilo
48
Colágeno I
piel
hueso
tendón
vasos sanguíneos córnea
49
Colágeno II
cartílago
disco intervertebral
cuerpo vítreo
50
Colágeno III
vasos sanguíneos
piel
músculo
51
Colágenos que participan en formación de fibrillas
Colágeno I
Colágeno II
Colágeno III
52
Colágeno IV
membrana basal
53
Colágeno VIII
córnea
endotelio vascular
54
Colágenos para la formación de redes
Colágeno IV
Colágeno VIII
55
Colágeno IX
cartílago
56
Colágeno XII
tendón
ligamentos
57
Transporta O2 de los pulmones a los tejidos
oxihemoglobina
58
Primera fase del catabolismo
eliminación del grupo a-amino con formación de amoniaco y a-cetoácidos correspondientes
59
El amoniaco se excreta como...
urea
NH4
ácido úrico
creatinina
60
Segunda fase del catabolismo
a-cetoácidos de convierten en intermediarios comunes de vías metabolicas
61
Porcentaje de proteínas que se recambian diario
1-2%
62
Gramos de proteína que se recambian al día
300-400g
63
Vida media de proteínas hepáticas
de 30min a 150 hrs
64
Vida de las proteínas housekeeping
+ de 100 hrs
65
Cantidad de N de la dieta
70-100 g/día
66
Enzimas del estómago
pepsina
67
Enzimas del páncreas
tripsina
quimiotripsina
elastasa
carboxipeptidasa
68
Enzimas del ID
aminopeptidasas
di y tripepsidasas
69
Zimógenos
tripsinógeno
quimiotripsinógeno
proelastasa
70
AA ingresan al enterocito por...
sistema de transporte activo secundario dependiente de sodio por proteínas transportadoras de soluto
71
Alanina a partir de...
piruvato
72
Aspartato a patir de
oxalacetato
73
Glutamano a partir de
a-cetoglutarato
74
Materia prima y enzima para formar glutamina
glutamato
glutamina sintetasa
hidrólisis del ATP
75
Materia prima y enzima para formar asparagina
aspartato
asparagina sintetasa
se usa glutamina
requiere ATP
76
Materia prima y enzima para formar prolina
glutamato
glutamato semialdehído
77
Materia prima y enzima para formar serina
3-fosfoglicerato
3-fosfopiruvato
3-fosfoserina
o
glicina
serina hidroximetiltransferasa utilizando N5, N10 - MTHF como dador de un carbono
78
Materia prima y enzima para formar glicina
serina
serina hidroximetiltransferasa
79
Materia prima y enzima para formar cisteína
Hcy + serina = cistationina se hidroliza a cetobutirato y cisteína
80
Materia prima y enzima para formar tirosina
fenilalanina
PAH y coenzima tetrahidrobioptetina (BH4)
81
Qué es el balance nitrogenado en equilibrio
cuando la velocidad de síntesis es igual a su degradación
82
Vía que degrada proteínas anormales y citosólicas de vida corta
vía de la ubiquitina
83
Qué son los cetogénicos
AA cuyo catabolismo proporciona acetoacetato o uno de sus precursores
84
ÚNICOS AA exclusivamente cetogénicos presentes en las proteínas
leucina
lisina
triptófano
85
Partes de la degradación de los AA
degradación del grupo amino
eliminación del esqueleto carbonado
86
amonio + glutamato
glutamina
87
Exceso de glutamina produce...
edema cerebral
88
Glutamina y transaminasas =
alfa-cetoglutámico
89
Proceso para formar oxalacetato
Asparagina se hidroliza por la asparaginasa
libera amonio y aspartato
aspartato pierde su grupo amino y forma oxalacetato
90
AA que forman a-cetoglutarato vía glutamato
glutamina
prolina
arginina
histidina
90
Proceso de glutamina a a-cetoglutarato
glutamina se hidroliza a glutamato y amonio
enzima glutaminasa
glutamato se convierte a a-cetoglutarato por la glutamato deshidrogenasa
91
Proceso de prolina a a-cetoglutarato
se oxida a glutamato
se desamina o transamina a a-cetoglutarato
92
Proceso de arginina a a-cetoglutarato
se hidroliza por la arginasa
produce ornitina y urea
ornitina pasa a a-cetoglutarato
93
Proceso de histidina a a-cetoglutarato
se desamina oxidativamente por la histidasa
forma ácido urocánico
genera N-formiminoglutamato
genera glutamato
94
Enzima de alanina a piruvato
alanina aminotransferasa PLP
pierde su grupo amino
95
Principal AA gluconeogénico
alanina
96
Enzima para la reacción reversible de la glicina en serina
serina hidroximetiltransferasa
PLP
97
Enzima de serina a piruvato
serina deshidratasa
PLP
98
Glicina puede desaminarse a...
glioxilato
98
Sufre desulfuración para producir piruvato
cisteína
99
AA que forman fumarato
fenilalanina
tirosina
100
Enzima para pasar de fenilalanina a tirosina
fenilalanina hidroxilasa
101
Tirosina genera
fumarato y acetoacetato
102
AA que son glucogénicas y cetogénicas a la vez
fenilalanina
tirosina
isoleucina
triptofano
103
AA que forman succinil-CoA
metionina
valina
isoleucina
treonina
104
En qupe se convierte la metionina
sadenosilmetionina (SAM)
105
Donante de grupos metilo más importante en el metabolismo de residuos monocarbonados
SAM
106
Fuente de homocisteína
metionina
107
AA que generan propinil-CoA
valina
isoleucina
108
Propinil-CoA se convierte en.... y luego en ...
metilmalonil-CoA
después en succinil-CoA
109
Se deshidrata a a-cetoglutarato
treonina
110
AA que forman acetil-CoA o acetoacetil-CoA
leucina
isoleucina
lisina
triptófano
111
Dónde se metabolizan los AACR
tejidos periféricos
112
AACR
isoleucina
leucina
valina
113
Protege a los AA de la degradación oxidativa
el grupo a-amino
114
Paso obligatorio en el catabolismo de los AA
eliminación del grupo amino
115
Primer paso de la transaminación
transferencia del grupo a-amino al a-cetoglutarato generando a-cetoácido y glutamato
116
Enzimas que realizan la transaminación
aminotransferasas
117
AA que no pueden transaminidarse
lisina
treonina
118
Cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina a a-cetoglutarato
formando piruvato y glutamato
alanina aminotransferasa
119
Transfiere grupos amino desde el glutamato al oxalacetato
forma aspartato
aspartato aminotransferasa
120
Provocan liberación del grupo amino en forma de amoniaco libre
reacciones de desaminación oxidativa
121
Qué proporcionan las reacciones de desaminación oxidativa
a-cetoácidos
amoniaco
122
Enzima responsable de desaminar el glutamato
glutamato deshidrogenasa
123
Regulador alostérico de la glutamato deshidrogenasa
triofosfato de guanosina
124
Activador de la glutamato deshidrogenasa
difosfato de adenosina
125
Enzima peroxisómica dependiente de FAD que cataliza la desaminación oxidativa de los D-aa
Daminoácido oxidasa (DAO)
126
Vía de la glutamina sintetasa
Glutamato se fusiona con amoniaco y forman glutamina
Se transporta al hígado y genera glutamayo y amoniaco
Glutamato pasa a urea
127
Vía de la alanina
llega al hígado para convertirse en piruvato e imgresar a la gluconeogénesis
128
Principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los AA
urea
128
Dónde se produce la urea
hígado
129
Dónde ocurren las 2 primeras reacciones del ciclo de la urea
en la matriz mitocondrial
130
Activador esencial de la CPS I
N-acetilglutamato (NAG)
131
Cómo se sintetiza el NAG
a portir de acetil-CoA y glitamato por la Nacetilglutamato sintasa
132
Cómo se elimina principalmente el amoniaco
mediante la formación de urea en el hígado
133
Niveles altos de amoniaco
hiperamoniemia
134
Vía más importante para la eliminación del amoniaco
por urea
135
Forma activa del ácido fólico
THF (tetrahidrofolato)
136
Cómo se produce el THF
a partir de ácido fólico con 2 moles de NADPH
enzima: dihidrofolatoreductasa
137
Amina biológica que funciona para las reacciones alérgicas
histamina
138
Dónde se producen las porfirinas
en el hígado y médula ósea
139
A partir de qué se forman las porfirinas
4 moléculas del derivado monopirrólico porfobilinógeno
140
De dónde viene el monopirrólico porfobilinógeno
de 2 moléculas de delta-aminolevulinato
141
Los defectos genéticos en la biosíntesis de porfirinas generan enfermedades conocidas como...
porfirias
142
Compuestos cíclicos que se unen fácilmente a iones metálicos
porfirinas
143
Metaloporfirina más frecuente en los humanos es...
el hemo
144
El hemo es el grupo prostético de...
hemoglobina
mioglobina
citocromos
sistema de citocromo P450 (CYP) monooxigenasas
catalasa
óxido nítrico sintetasa
peroxidasa
145
Función de la hemoglobina
transporte de óxigeno en la sangre
146
Función de la mioglobina
almacenamiento de oxógeno en el músculo
147
Función del citocromo C
participación en la CTE
148
Función del citocromo P450
hidroxilación de xenobióticos
149
Función de la catalasa
degradación de peróxido de hidrógeno
150
Función del triptófano pirrolasa
oxidación de triptófano
151
Por cuántos anillos de pirrol está formada 1 porfirina
4
por puentes de metilo
152
Componentes de las uroporfirinas
cadenas laterales de acetato y propionato
153
Componentes de las coproporfirinas
grupos metilo y propionato
154
Componentes de las protoporfirina IX y el hemo
grupos vinilo, metilo y propionato
155
Tipo de porfirinas fisiológicamente importantes en los seres humanos
tipo III
156
Precursores de las porfirinas
porfirinógenos
157
Función de los porfirinógenos
productos intemedios entre el porfobilinógeno y las protoporfirinas oxidadas en la biosíntesis del hemo
158
Sistema que degrada los eritrocitos
sistema reticuloendotelial en el hígado y bazo
159
Porcentaje de hemo destinado a la degradación
85% y proviene de los eritrocitos
160
Metabolito tetrapirrrólico
urobilinógeno
161
Urobilinógeno a partir de...
bilirrubina
162
Cantidad de urobilinógeno que se exxcreta por la orina
50%
163
Qué pasa con el exceso de urobilinógeno en el intestino
se convierte en estercobilinógeno
se oxida y genera estercobilina
164
Responsable de la coloración de las heces
estercobilina
165
Catecolaminas
dopamina
adrenalina
noradrenalina
165
Se sintetizan en el cerebro y funcionan como neurotransmisores
dopamina
noradrenalina
166
Se sintetizan en la médula suprarrenal
noradrenalina
adrenalina
167
Reguladores hormonales del metabolismo de los hidratos de carbono y lípidos
noradrenalina y adrenalina
168
Cuándo se libera la noradrenalina y adrenalina
respuesta al miedo
ejercicio
frío
bajos niveles de glucosa en sangre
169
Qué aumentan noradrenalina y adrenalina
degradación de glucógeno y triacilgliceroles
tensión arterial
gasto cardiaco
170
Síntesis de dopamina
tirosina
enzima: tirosina hidroxilasa
3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA)
enzima: descarboxilasa de AA aromáticos
DOPAMINA
171
Síntesis de noradrenalina
dopamina
enzima: dopamina b-hidroxilasa
NORADRENALINA
172
Síntesis de adrenalina
noradrenalina
enzima: fenilalanina N-metil-transferasa
ADRENALINA
173
El ácido dihidroximandélico se forma por...
y enzima...
adrenalina y noradenalina
enzima: MAO
174
De adrenalina a metanefrina
COMT
(catecol-O-metiltransferasa)
175
De noradrenalina a normetanefrina
COMT
(catecol-O-metiltransferasa)
176
El ácido vanililmandélico se puede formar por
y enzima
metanefrina y normetanefrina
MAO
177
De dopamina a ácido dihidroxifenilacético
MAO
178
De dopamina a 3-metioxitiramina
COMT
179
De ácido dihidroxifenilacético a ácido homovanilico
COMT
180
De 3-metioxitiramina a ácido homovanilico
MAO
181
Mensajero químico que media reacciones alérgicas e inflamatorias, y secreción del jugo gástrico
histamina
182
Cómo se forma la histamina
descarboxilación de la histidina
necesita PLP
enzima: histidina descarboxilasa
183
Otro nombre de la serotonina
5-hidroxitriptamina
184
Dónde se encuentra la mayor parte de 5-HT
en la mucosa intestinal
185
Fuciones fisiológicas de la serotonina
percepción del dolor
regulación del sueño
apetito
temperatura
tensión arterial
funciones cognitivas
regulación del estado de ánimo
186
Ubicación del fosfato de creatina
en el músculo
187
Formación de la creatina
arginina + glicina
liberan ornitina
forman guanidinoacetato
enzima: metiltransferasa
creatina
188
De creatina a fosfato de creatina
creatina cinasa
189
Cuánto excreta un adulto promedio de creatina
1- 2 g
190
A partir de qué se sintetiza la melanina
de tirosina en los melanocitos de la epidermis
191
Homocistinuria
produce alteraciones esqueléticas: osteoporosis, tórax en quilla, tórax excavado
tromboembolia
dislocación del cristalino
miopía
ateromas arteriales
192
Fenilcetonuria
pérdida de pigmentación por inhibición de la tirosinasa, origina eczemas y lesiones cutáneas
193
Déficit hereditario de la fenilalanina hidroxilasa
fenilcetonuria
194
Síntesis de melanina
fenilalanina
enzima: fenilalanina hidroxilasa
tirosina
enzima: tirosina hidroxilasa
DOPA
enzima: tirosinasa
melanina
195
Alteración en el transporte de AA neutros
enfermedad de Harnutp
196
Se encuentran valores elevados de triptófano y alanina en orina
enfermedad de Harnutp
197
Sx de pañal azul
enfermedad de Harnutp
198
Pacientes excretan cetoácidos e hidroxiácidos ramificados
enfermedad del jarabe de arce
199
Da color a la orina
fenilacetato y fenilpirúvico
200
Forma más común de las porfirias
porfiria aguda intermitente
201
Características de la porfiria aguda intermitente
dolor abdominal
alteraciones gastrointestinales
arteraciones neurológicas
202
Porfiria más común
porfiria cutánea tardía
203
Porfiria cutánea tardía
enfermedad crónica del hígado
carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa
204
Causas de la carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa
sobrecarga hepática de hierro
exposición a la luz solar
ingestión de alcohol
estrogenoterapia
hepatitis B o C
infecciones por VIH
205
Ictericia se genera por...
hiperbilirubinemia
206
Forman de la ictericia
bilirrubina directa
bilirrubina indirecta
207
Bilirrubina directa
conjugada con ácido glucorónico
208
Bilirrubina indirecta
no conjugada, insoluble en agua
209
Kernicterus
niveles muy elevados de bilirrubina que afecta el SNC
210
Mecanismo importante para el transporte de amoniaco en una forma no tóxica
rxn de glutamato a glutamina
211
Degradación de hemo a bilirrubina
hemo
enzima: hemo oxigenasa
biliverdina
enzima: biliverdina reductasa
bilirrubina
