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BIOCA > PROTEÍNAS > Flashcards

PROTEÍNAS Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas

A

hormomas
neurotransmisores
receptores
canales
enzimas

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Q

Tipo de AA que es apto para el humano

A

Levo

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3
Q

De los 300 AA, cuántos constituyen los monómeros de las proteínas?

A

20

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4
Q

Grupos base de los AA

A

grupo amino
grupo carboxilo
carbono a
cadena R
hidrógeno

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5
Q

Origina la niacina y serotonina

A

triptófano

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6
Q

Precursora de las porfirinas como el heme

A

glicina

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7
Q

Precursor de óxido nítrico

A

arginina

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8
Q

Precursores de los nucleótidos

A

ácido aspártico
glicina
glutamina

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9
Q

Precursora de hormonas tiroideas

A

tirosina

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10
Q

Da origen a la tirosina

A

fenilalanina

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11
Q

Origina la L-DOPA

A

tirosina

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12
Q

Fármaco precursor de la dopamina

A

L-DOPA

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13
Q

L-DOPA origina a

A

dopamina
norepinefrina
epinefrina

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14
Q

AA sin centro quiral

A

glicina

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15
Q

AA con Grupos R no polares, alifáticos

A

glicina
alanina
valina
leucina
metionina
isoleucina

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16
Q

AA con Grupos R polares, sin carga

A

serina
prolina
asparagina
glutamina
treonina
cisteína

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17
Q

AA con Grupos R cargados positivamente

A

lisina
arginina
histidina

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18
Q

AA con Grupos R carga negativa

A

aspartato
glutamato

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19
Q

AA con Grupos R no polares, aromáticos

A

fenilalanina
tirosina
triptofano

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20
Q

Perteneces al peptidoglicano de la pared de las bacterias

A

D-alanina
D-ácido glutámino

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21
Q

Componente antimicrobiano

A

D-fenilalanina

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22
Q

AA esenciales

A

fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
treonina
triptófano
valina
arginina
histidina

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23
Q

AA no esenciales

A

ácido aspártico
ácido glutámico
alanina
asparagina
cisteína
glicina
glutamina
prolina
serina
tirosina

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24
Q

AA condicionales

A

arginina
cisteína
glutamina
tirosina
glicina
prolina
serina

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25
Q

Forma de los AA más favorecida

A

trans

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26
Q

Dependiendo de la longitud de sus cadenas se clasifican en:

A

monoméricas
multiméricas

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27
Q

Secuencia de un orden definido de residuos de AA

A

estructura primaria

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28
Q

Tipos de cambios de la estructura primaria

A

conservadores
no conservadores

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29
Q

División de las proteínas por su composición

A

holoproteínas
heteroproteínas

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30
Q

División de las holoproteínas

A

globulares
filamentosas

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31
Q

Proteínas globulares

A

albuminas
globulinas
gluteinas
prolaminas

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32
Q

Proteínas filamentosas

A

colágeno
elastina
queratina

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33
Q

División de las heteroproteínas

A

cromoproteínas
lipoproteínas
glucoproteínas
inmunoglobulinas
nucleoproteínas

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34
Q

Cromoproteínas

A

hemoglobina

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35
Q

Nucleoproteínas

A

ribosomas

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36
Q

Estructura compacta

A

proteína globular

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37
Q

solubles en agua o lípidos

A

proteína globular

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38
Q

estructura secundaria con a-hélice y b-plegada

A

proteína globular

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39
Q

Estructura cuaternaria estabilizada por interacciones no covalentes

A

proteína globular

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40
Q

estructura extendida

A

proteína fibrosa

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41
Q

insoluble en agua o lípidos

A

proteína fibrosa

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42
Q

Estructura secundaria simple de un solo tipo

A

proteína fibrosa

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43
Q

Estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes

A

proteína fibrosa

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44
Q

Tipo de interacciones en la estructura secundaria

A

enlaces iónicos
puentes de H
fuerzas de Van der Waals

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45
Q

Tipos de B-plegada

A

B-a-B
meandro
barril

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46
Q

Descubre las características de la estructura secundaria

A

Linus Pauling

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47
Q

En la estructura secundaria…
Los puentes de H son entre—

A

los H de la amida y los O del grupo carbonilo

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48
Q

Colágeno I

A

piel
hueso
tendón
vasos sanguíneos córnea

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49
Q

Colágeno II

A

cartílago
disco intervertebral
cuerpo vítreo

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50
Q

Colágeno III

A

vasos sanguíneos
piel
músculo

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51
Q

Colágenos que participan en formación de fibrillas

A

Colágeno I
Colágeno II
Colágeno III

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52
Q

Colágeno IV

A

membrana basal

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53
Q

Colágeno VIII

A

córnea
endotelio vascular

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54
Q

Colágenos para la formación de redes

A

Colágeno IV
Colágeno VIII

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55
Q

Colágeno IX

A

cartílago

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56
Q

Colágeno XII

A

tendón
ligamentos

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57
Q

Transporta O2 de los pulmones a los tejidos

A

oxihemoglobina

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58
Q

Primera fase del catabolismo

A

eliminación del grupo a-amino con formación de amoniaco y a-cetoácidos correspondientes

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59
Q

El amoniaco se excreta como…

A

urea
NH4
ácido úrico
creatinina

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60
Q

Segunda fase del catabolismo

A

a-cetoácidos de convierten en intermediarios comunes de vías metabolicas

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61
Q

Porcentaje de proteínas que se recambian diario

A

1-2%

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62
Q

Gramos de proteína que se recambian al día

A

300-400g

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63
Q

Vida media de proteínas hepáticas

A

de 30min a 150 hrs

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64
Q

Vida de las proteínas housekeeping

A

+ de 100 hrs

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65
Q

Cantidad de N de la dieta

A

70-100 g/día

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66
Q

Enzimas del estómago

A

pepsina

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67
Q

Enzimas del páncreas

A

tripsina
quimiotripsina
elastasa
carboxipeptidasa

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68
Q

Enzimas del ID

A

aminopeptidasas
di y tripepsidasas

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69
Q

Zimógenos

A

tripsinógeno
quimiotripsinógeno
proelastasa

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70
Q

AA ingresan al enterocito por…

A

sistema de transporte activo secundario dependiente de sodio por proteínas transportadoras de soluto

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71
Q

Alanina a partir de…

A

piruvato

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72
Q

Aspartato a patir de

A

oxalacetato

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73
Q

Glutamano a partir de

A

a-cetoglutarato

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74
Q

Materia prima y enzima para formar glutamina

A

glutamato
glutamina sintetasa
hidrólisis del ATP

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75
Q

Materia prima y enzima para formar asparagina

A

aspartato
asparagina sintetasa
se usa glutamina
requiere ATP

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76
Q

Materia prima y enzima para formar prolina

A

glutamato
glutamato semialdehído

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77
Q

Materia prima y enzima para formar serina

A

3-fosfoglicerato
3-fosfopiruvato
3-fosfoserina

o

glicina
serina hidroximetiltransferasa utilizando N5, N10 - MTHF como dador de un carbono

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78
Q

Materia prima y enzima para formar glicina

A

serina
serina hidroximetiltransferasa

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79
Q

Materia prima y enzima para formar cisteína

A

Hcy + serina = cistationina se hidroliza a cetobutirato y cisteína

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80
Q

Materia prima y enzima para formar tirosina

A

fenilalanina
PAH y coenzima tetrahidrobioptetina (BH4)

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81
Q

Qué es el balance nitrogenado en equilibrio

A

cuando la velocidad de síntesis es igual a su degradación

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82
Q

Vía que degrada proteínas anormales y citosólicas de vida corta

A

vía de la ubiquitina

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83
Q

Qué son los cetogénicos

A

AA cuyo catabolismo proporciona acetoacetato o uno de sus precursores

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84
Q

ÚNICOS AA exclusivamente cetogénicos presentes en las proteínas

A

leucina
lisina
triptófano

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85
Q

Partes de la degradación de los AA

A

degradación del grupo amino
eliminación del esqueleto carbonado

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86
Q

amonio + glutamato

A

glutamina

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87
Q

Exceso de glutamina produce…

A

edema cerebral

88
Q

Glutamina y transaminasas =

A

alfa-cetoglutámico

89
Q

Proceso para formar oxalacetato

A

Asparagina se hidroliza por la asparaginasa
libera amonio y aspartato
aspartato pierde su grupo amino y forma oxalacetato

90
Q

AA que forman a-cetoglutarato vía glutamato

A

glutamina
prolina
arginina
histidina

90
Q

Proceso de glutamina a a-cetoglutarato

A

glutamina se hidroliza a glutamato y amonio
enzima glutaminasa
glutamato se convierte a a-cetoglutarato por la glutamato deshidrogenasa

91
Q

Proceso de prolina a a-cetoglutarato

A

se oxida a glutamato
se desamina o transamina a a-cetoglutarato

92
Q

Proceso de arginina a a-cetoglutarato

A

se hidroliza por la arginasa
produce ornitina y urea
ornitina pasa a a-cetoglutarato

93
Q

Proceso de histidina a a-cetoglutarato

A

se desamina oxidativamente por la histidasa
forma ácido urocánico
genera N-formiminoglutamato
genera glutamato

94
Q

Enzima de alanina a piruvato

A

alanina aminotransferasa PLP
pierde su grupo amino

95
Q

Principal AA gluconeogénico

A

alanina

96
Q

Enzima para la reacción reversible de la glicina en serina

A

serina hidroximetiltransferasa
PLP

97
Q

Enzima de serina a piruvato

A

serina deshidratasa
PLP

98
Q

Glicina puede desaminarse a…

A

glioxilato

98
Q

Sufre desulfuración para producir piruvato

A

cisteína

99
Q

AA que forman fumarato

A

fenilalanina
tirosina

100
Q

Enzima para pasar de fenilalanina a tirosina

A

fenilalanina hidroxilasa

101
Q

Tirosina genera

A

fumarato y acetoacetato

102
Q

AA que son glucogénicas y cetogénicas a la vez

A

fenilalanina
tirosina
isoleucina
triptofano

103
Q

AA que forman succinil-CoA

A

metionina
valina
isoleucina
treonina

104
Q

En qupe se convierte la metionina

A

sadenosilmetionina (SAM)

105
Q

Donante de grupos metilo más importante en el metabolismo de residuos monocarbonados

A

SAM

106
Q

Fuente de homocisteína

A

metionina

107
Q

AA que generan propinil-CoA

A

valina
isoleucina

108
Q

Propinil-CoA se convierte en…. y luego en …

A

metilmalonil-CoA
después en succinil-CoA

109
Q

Se deshidrata a a-cetoglutarato

A

treonina

110
Q

AA que forman acetil-CoA o acetoacetil-CoA

A

leucina
isoleucina
lisina
triptófano

111
Q

Dónde se metabolizan los AACR

A

tejidos periféricos

112
Q

AACR

A

isoleucina
leucina
valina

113
Q

Protege a los AA de la degradación oxidativa

A

el grupo a-amino

114
Q

Paso obligatorio en el catabolismo de los AA

A

eliminación del grupo amino

115
Q

Primer paso de la transaminación

A

transferencia del grupo a-amino al a-cetoglutarato generando a-cetoácido y glutamato

116
Q

Enzimas que realizan la transaminación

A

aminotransferasas

117
Q

AA que no pueden transaminidarse

A

lisina
treonina

118
Q

Cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina a a-cetoglutarato
formando piruvato y glutamato

A

alanina aminotransferasa

119
Q

Transfiere grupos amino desde el glutamato al oxalacetato
forma aspartato

A

aspartato aminotransferasa

120
Q

Provocan liberación del grupo amino en forma de amoniaco libre

A

reacciones de desaminación oxidativa

121
Q

Qué proporcionan las reacciones de desaminación oxidativa

A

a-cetoácidos
amoniaco

122
Q

Enzima responsable de desaminar el glutamato

A

glutamato deshidrogenasa

123
Q

Regulador alostérico de la glutamato deshidrogenasa

A

triofosfato de guanosina

124
Q

Activador de la glutamato deshidrogenasa

A

difosfato de adenosina

125
Q

Enzima peroxisómica dependiente de FAD que cataliza la desaminación oxidativa de los D-aa

A

Daminoácido oxidasa (DAO)

126
Q

Vía de la glutamina sintetasa

A

Glutamato se fusiona con amoniaco y forman glutamina

Se transporta al hígado y genera glutamayo y amoniaco

Glutamato pasa a urea

127
Q

Vía de la alanina

A

llega al hígado para convertirse en piruvato e imgresar a la gluconeogénesis

128
Q

Principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los AA

A

urea

128
Q

Dónde se produce la urea

A

hígado

129
Q

Dónde ocurren las 2 primeras reacciones del ciclo de la urea

A

en la matriz mitocondrial

130
Q

Activador esencial de la CPS I

A

N-acetilglutamato (NAG)

131
Q

Cómo se sintetiza el NAG

A

a portir de acetil-CoA y glitamato por la Nacetilglutamato sintasa

132
Q

Cómo se elimina principalmente el amoniaco

A

mediante la formación de urea en el hígado

133
Q

Niveles altos de amoniaco

A

hiperamoniemia

134
Q

Vía más importante para la eliminación del amoniaco

A

por urea

135
Q

Forma activa del ácido fólico

A

THF (tetrahidrofolato)

136
Q

Cómo se produce el THF

A

a partir de ácido fólico con 2 moles de NADPH
enzima: dihidrofolatoreductasa

137
Q

Amina biológica que funciona para las reacciones alérgicas

A

histamina

138
Q

Dónde se producen las porfirinas

A

en el hígado y médula ósea

139
Q

A partir de qué se forman las porfirinas

A

4 moléculas del derivado monopirrólico porfobilinógeno

140
Q

De dónde viene el monopirrólico porfobilinógeno

A

de 2 moléculas de delta-aminolevulinato

141
Q

Los defectos genéticos en la biosíntesis de porfirinas generan enfermedades conocidas como…

A

porfirias

142
Q

Compuestos cíclicos que se unen fácilmente a iones metálicos

A

porfirinas

143
Q

Metaloporfirina más frecuente en los humanos es…

A

el hemo

144
Q

El hemo es el grupo prostético de…

A

hemoglobina
mioglobina
citocromos
sistema de citocromo P450 (CYP) monooxigenasas
catalasa
óxido nítrico sintetasa
peroxidasa

145
Q

Función de la hemoglobina

A

transporte de óxigeno en la sangre

146
Q

Función de la mioglobina

A

almacenamiento de oxógeno en el músculo

147
Q

Función del citocromo C

A

participación en la CTE

148
Q

Función del citocromo P450

A

hidroxilación de xenobióticos

149
Q

Función de la catalasa

A

degradación de peróxido de hidrógeno

150
Q

Función del triptófano pirrolasa

A

oxidación de triptófano

151
Q

Por cuántos anillos de pirrol está formada 1 porfirina

A

4
por puentes de metilo

152
Q

Componentes de las uroporfirinas

A

cadenas laterales de acetato y propionato

153
Q

Componentes de las coproporfirinas

A

grupos metilo y propionato

154
Q

Componentes de las protoporfirina IX y el hemo

A

grupos vinilo, metilo y propionato

155
Q

Tipo de porfirinas fisiológicamente importantes en los seres humanos

A

tipo III

156
Q

Precursores de las porfirinas

A

porfirinógenos

157
Q

Función de los porfirinógenos

A

productos intemedios entre el porfobilinógeno y las protoporfirinas oxidadas en la biosíntesis del hemo

158
Q

Sistema que degrada los eritrocitos

A

sistema reticuloendotelial en el hígado y bazo

159
Q

Porcentaje de hemo destinado a la degradación

A

85% y proviene de los eritrocitos

160
Q

Metabolito tetrapirrrólico

A

urobilinógeno

161
Q

Urobilinógeno a partir de…

A

bilirrubina

162
Q

Cantidad de urobilinógeno que se exxcreta por la orina

A

50%

163
Q

Qué pasa con el exceso de urobilinógeno en el intestino

A

se convierte en estercobilinógeno
se oxida y genera estercobilina

164
Q

Responsable de la coloración de las heces

A

estercobilina

165
Q

Catecolaminas

A

dopamina
adrenalina
noradrenalina

165
Q

Se sintetizan en el cerebro y funcionan como neurotransmisores

A

dopamina
noradrenalina

166
Q

Se sintetizan en la médula suprarrenal

A

noradrenalina
adrenalina

167
Q

Reguladores hormonales del metabolismo de los hidratos de carbono y lípidos

A

noradrenalina y adrenalina

168
Q

Cuándo se libera la noradrenalina y adrenalina

A

respuesta al miedo
ejercicio
frío
bajos niveles de glucosa en sangre

169
Q

Qué aumentan noradrenalina y adrenalina

A

degradación de glucógeno y triacilgliceroles
tensión arterial
gasto cardiaco

170
Q

Síntesis de dopamina

A

tirosina
enzima: tirosina hidroxilasa
3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA)
enzima: descarboxilasa de AA aromáticos
DOPAMINA

171
Q

Síntesis de noradrenalina

A

dopamina
enzima: dopamina b-hidroxilasa
NORADRENALINA

172
Q

Síntesis de adrenalina

A

noradrenalina
enzima: fenilalanina N-metil-transferasa
ADRENALINA

173
Q

El ácido dihidroximandélico se forma por…
y enzima…

A

adrenalina y noradenalina
enzima: MAO

174
Q

De adrenalina a metanefrina

A

COMT
(catecol-O-metiltransferasa)

175
Q

De noradrenalina a normetanefrina

A

COMT
(catecol-O-metiltransferasa)

176
Q

El ácido vanililmandélico se puede formar por
y enzima

A

metanefrina y normetanefrina
MAO

177
Q

De dopamina a ácido dihidroxifenilacético

A

MAO

178
Q

De dopamina a 3-metioxitiramina

A

COMT

179
Q

De ácido dihidroxifenilacético a ácido homovanilico

A

COMT

180
Q

De 3-metioxitiramina a ácido homovanilico

A

MAO

181
Q

Mensajero químico que media reacciones alérgicas e inflamatorias, y secreción del jugo gástrico

A

histamina

182
Q

Cómo se forma la histamina

A

descarboxilación de la histidina
necesita PLP
enzima: histidina descarboxilasa

183
Q

Otro nombre de la serotonina

A

5-hidroxitriptamina

184
Q

Dónde se encuentra la mayor parte de 5-HT

A

en la mucosa intestinal

185
Q

Fuciones fisiológicas de la serotonina

A

percepción del dolor
regulación del sueño
apetito
temperatura
tensión arterial
funciones cognitivas
regulación del estado de ánimo

186
Q

Ubicación del fosfato de creatina

A

en el músculo

187
Q

Formación de la creatina

A

arginina + glicina
liberan ornitina
forman guanidinoacetato
enzima: metiltransferasa
creatina

188
Q

De creatina a fosfato de creatina

A

creatina cinasa

189
Q

Cuánto excreta un adulto promedio de creatina

A

1- 2 g

190
Q

A partir de qué se sintetiza la melanina

A

de tirosina en los melanocitos de la epidermis

191
Q

Homocistinuria

A

produce alteraciones esqueléticas: osteoporosis, tórax en quilla, tórax excavado
tromboembolia
dislocación del cristalino
miopía
ateromas arteriales

192
Q

Fenilcetonuria

A

pérdida de pigmentación por inhibición de la tirosinasa, origina eczemas y lesiones cutáneas

193
Q

Déficit hereditario de la fenilalanina hidroxilasa

A

fenilcetonuria

194
Q

Síntesis de melanina

A

fenilalanina
enzima: fenilalanina hidroxilasa
tirosina
enzima: tirosina hidroxilasa
DOPA
enzima: tirosinasa
melanina

195
Q

Alteración en el transporte de AA neutros

A

enfermedad de Harnutp

196
Q

Se encuentran valores elevados de triptófano y alanina en orina

A

enfermedad de Harnutp

197
Q

Sx de pañal azul

A

enfermedad de Harnutp

198
Q

Pacientes excretan cetoácidos e hidroxiácidos ramificados

A

enfermedad del jarabe de arce

199
Q

Da color a la orina

A

fenilacetato y fenilpirúvico

200
Q

Forma más común de las porfirias

A

porfiria aguda intermitente

201
Q

Características de la porfiria aguda intermitente

A

dolor abdominal
alteraciones gastrointestinales
arteraciones neurológicas

202
Q

Porfiria más común

A

porfiria cutánea tardía

203
Q

Porfiria cutánea tardía

A

enfermedad crónica del hígado
carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa

204
Q

Causas de la carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa

A

sobrecarga hepática de hierro
exposición a la luz solar
ingestión de alcohol
estrogenoterapia
hepatitis B o C
infecciones por VIH

205
Q

Ictericia se genera por…

A

hiperbilirubinemia

206
Q

Forman de la ictericia

A

bilirrubina directa
bilirrubina indirecta

207
Q

Bilirrubina directa

A

conjugada con ácido glucorónico

208
Q

Bilirrubina indirecta

A

no conjugada, insoluble en agua

209
Q

Kernicterus

A

niveles muy elevados de bilirrubina que afecta el SNC

210
Q

Mecanismo importante para el transporte de amoniaco en una forma no tóxica

A

rxn de glutamato a glutamina

211
Q

Degradación de hemo a bilirrubina

A

hemo
enzima: hemo oxigenasa
biliverdina
enzima: biliverdina reductasa
bilirrubina

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