ENZIMAS Flashcards
Qué son las enzimas?
biopolímeros que catalizan las reacciones químicas
son proteínas extremadamente
especializadas con un gran poder catalítico, menos …
Las ribozimas
Cómo es que las enzimas aceleran las reacciones químicas
disminuyendo la energía de activación
Cuando los reactivos tienen más energía que los productos es una rxn …
reacción exergónica
Cuando los productos tienen más energía que los reactivos es una rxn…
reacción endergónica
Velocidad de reacción de las enzimas
10^6 - 10^12
reacción que cataliza la lisozima
hidrólisis
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero NO alteran la constante de
equilibrio o la energía libre de la reacción
verdadero
La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los
reactantes y productos
verdadero
La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la energía
que se requiere para iniciar la reacción
verdadero
cataliza la hidrólisis de la urea a CO2 y agua
ureasa
cataliza la hidrólisis del aminoácido
arginina
arginasa
cataliza la síntesis del DNA
ADN polimerasa
Modos en los que se designa la nomenclatura de una enzima
1) Un nombre recomendado
2) Un nombre sistemático
3) Un número de clasificación
Clasificación de las enzimas
1 oxidorreductasas
2 transferasas
3 hidrolasas
4 liasas
5 isomerasas
6 ligasas
Reacciones de óxido-reducción
oxidorreductasas
Transferencias de un átomo o un grupo entre dos moléculas
transferasas
Reacciones de hidrólisis
hidrolasas
Remoción de un grupo del sustrato
liasas
Isomerización
isomerasas
Unión de dos moléculas
ligasas
Cómo están formadas las enzimas
exclusivamente por secuencias de aminoácidos
tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática
no esenciales
estructurales
de unión o fijación
catalíticos
No intervienen en el proceso catalítico
no esenciales
Mantienen la estructura tridimensional de la proteína
estructurales
Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte
del mismo que ha de ser atacada por la enzima
de unión o de fijación
Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su
ruptura
catalíticos
Si las velocidades de las reacciones
deseables no fueran superiores a las reacciones opuestas…
la célula moriría
factor limitante de la velocidad de la reacción
frecuencia a la que la enzima
interacciona con su sustrato
la velocidad de una reacción enzimática depende de…
de las concentraciones de la enzima y del sustrato
Trímeros de la lipoamida reductasa-transacetilasa
8
moléculas de dihidrolipoil deshidrogenasa
12
Moléculas de piruvato descarboxilasa
+24
participa en diversas reacciones para
formar enlaces covalentes
transitorios entre el CO2 que van a ser transferido
La biotina
Qué es un cofactor
molécula pequeña necesaria para la
actividad de muchas enzimas
son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con
las enzimas en la realización de una actividad enzimática
cofactores
Cómo se compone un grupo prostético
cofactor + ion metálico
Qué es una holoenzima
apoenzima + cofactor o coenzima
Zimógeno o proenzima
precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas
Ejemplos de zigmógenos
tripsinógeno
proelastasa
quimiotripsinógeno
procarboxipeptidasa
prolipasa
Qué pasa en la regulación positiva
una molécula “x” ayuda a tener más estabilidad, por lo tanto más afinidad
Qué pasa en una regulación negativa
Una molécula “x” causa la no estabilidad
paso final en la reacción enzimática
liberación del producto
Cuando y quien propuso el modelo llave-cerradura
Emil Fischer en 1890
Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y
el sustrato poseen estructuras
complementarias
modelo llave-cerradura
Quién propuso el modelo de acoplamiento inducido
Daniel Koshland
se considera la estructura flexible de las proteína
el modelo de acoplamiento inducido
Qué es la velocidad máxima
número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo
Qué es la Km
constante de velocidad que refleja la afinidad de la enzima por el sustrato
Factores que regulan la actividad enzimática
temperatura
ph
concentración de sustrato
velocidad de una reacción
constante de velocidad (Km)
temperatura óptima de las enzimas, para que la V sea Máxima
suele ser de 35 - 40°C
Qué pasa si aumenta mucho la temperatura
la enzima se desnaturaliza
Temperatura a la que las bacterias
termófilas pueden trabajar
70 - 90°C
Ph en el que trabaja la pepsina
ácido
Ph en el que trabaja la tripsina
neutro
Ph en el que trabaja la fosfatasa alcalina
básico
Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta la velocidad de reacción
verdadero
La Vmáx se alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
verdadero
Qué es lo que pasa cuando tenemos ES pero regresamos a E+S
no se alcanzó su estado de transición por falta de Energía de activación
velocidad de formación de un producto
velocidad de reacción (V)
unidades de V
(mol/L)s-1
Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce una reacción
Constante de Velocidad (Km)
Qué indica una Km elevada
que la rxn es rápida
Qué indica una Km baja
que la rxn es lenta
tres fases de la cinética enzimática
Para una concentración baja de sustrato
Para una concentración alta de sustrato
Para concentraciones de sustrato intermedias
cinética es de primer
orden…
cuando la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
Cinética de orden cero
Cuando la velocidad de la reacción se hace
prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
cinética mixta
cuando la velocidad del proceso deja de ser lineal
reacción de 1er orden
Cuando la [S] es menor que la Km, la velocidad de la reacción es aprox. proporcional a la [S]
reacción de orden cero
Cuando la [S] es mayor a la Km, la velocidad es constante e igual a la
Vmáx.
Reacción de 2 orden cero
Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B]
propusieron un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas reacciones catalizadas por enzimas.
Leonor Michaelis y Maude Menten
Velocidad Inicial:
se usan en el análisis de las
reacciones enzimáticas.
refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato
Una Km pequeña o reducida
refleja una baja afinidad de la E por el S
Una Km grande o elevada
la reacción enzimática puede revertirse y generar S a partir de P
Cuando la [P] sube y la [S] baja demasiado
sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima
inhibidor
enlaces entre los inhibidores reversibles y la enzima
no covalentes
Enlaces entre los inhibidores irreversibles y la enzima
covalentes
tipos de inhibición reversible
competiviva
no competitiva
Un inhibidor …… incrementa la Km aparente
competitivo
Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima
inhibidor no competitivo
Un inhibidor …… altera la Vmax
no competitivo
Qué es una enzima alostérica
un oligómero, cuya actividad biológica se altera al modificar la conformación de su estructura cuaternaria
presentan múltiples sitios activos y presentan “unión cooperativa”
enzimas alostéricas
poseen una cinética de tipo
sigmoidea
enzimas alostéricas
Cómo se regulan las enzimas alostéricas
por moléculas llamadas “efectores” que se unen de modo no covalente en
un sitio distinto al sitio activo
Tipos de efectores que regulan enzimas alostéricas
Efectores Homótropos
Efectores Heterótropos
Cuando el sustrato actúa como el efector
Efectores Homótropos
Cuando se obtiene el efecto pero se refiere a cualquier otra molécula que no sea el sustrato
Efectos Heterótropos
Modificaciones Covalentes
Regulan la actividad enzimática casi siempre por la adición o eliminación de grupos P en residuos de Serina, Treonina y Tirosina
Tipos de enzimas presentes en la sangre
Enzimas extracelulares
Enzimas intracelulares
