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ENZIMAS Flashcards

1
Q

Qué son las enzimas?

A

biopolímeros que catalizan las reacciones químicas

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2
Q

son proteínas extremadamente
especializadas con un gran poder catalítico, menos …

A

Las ribozimas

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3
Q

Cómo es que las enzimas aceleran las reacciones químicas

A

disminuyendo la energía de activación

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4
Q

Cuando los reactivos tienen más energía que los productos es una rxn …

A

reacción exergónica

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Q

Cuando los productos tienen más energía que los reactivos es una rxn…

A

reacción endergónica

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6
Q

Velocidad de reacción de las enzimas

A

10^6 - 10^12

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7
Q

reacción que cataliza la lisozima

A

hidrólisis

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8
Q

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero NO alteran la constante de
equilibrio o la energía libre de la reacción

A

verdadero

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9
Q

La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los
reactantes y productos

A

verdadero

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10
Q

La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la energía
que se requiere para iniciar la reacción

A

verdadero

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11
Q

cataliza la hidrólisis de la urea a CO2 y agua

A

ureasa

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12
Q

cataliza la hidrólisis del aminoácido
arginina

A

arginasa

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13
Q

cataliza la síntesis del DNA

A

ADN polimerasa

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14
Q

Modos en los que se designa la nomenclatura de una enzima

A

1) Un nombre recomendado
2) Un nombre sistemático
3) Un número de clasificación

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15
Q

Clasificación de las enzimas

A

1 oxidorreductasas
2 transferasas
3 hidrolasas
4 liasas
5 isomerasas
6 ligasas

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16
Q

Reacciones de óxido-reducción

A

oxidorreductasas

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17
Q

Transferencias de un átomo o un grupo entre dos moléculas

A

transferasas

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18
Q

Reacciones de hidrólisis

A

hidrolasas

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19
Q

Remoción de un grupo del sustrato

A

liasas

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20
Q

Isomerización

A

isomerasas

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21
Q

Unión de dos moléculas

A

ligasas

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22
Q

Cómo están formadas las enzimas

A

exclusivamente por secuencias de aminoácidos

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23
Q

tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática

A

no esenciales
estructurales
de unión o fijación
catalíticos

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24
Q

No intervienen en el proceso catalítico

A

no esenciales

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25
Mantienen la estructura tridimensional de la proteína
estructurales
26
Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima
de unión o de fijación
27
Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
catalíticos
28
Si las velocidades de las reacciones deseables no fueran superiores a las reacciones opuestas...
la célula moriría
29
factor limitante de la velocidad de la reacción
frecuencia a la que la enzima interacciona con su sustrato
30
la velocidad de una reacción enzimática depende de...
de las concentraciones de la enzima y del sustrato
31
Trímeros de la lipoamida reductasa-transacetilasa
8
32
moléculas de dihidrolipoil deshidrogenasa
12
33
Moléculas de piruvato descarboxilasa
+24
34
participa en diversas reacciones para formar enlaces covalentes transitorios entre el CO2 que van a ser transferido
La biotina
35
Qué es un cofactor
molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas
36
son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática
cofactores
37
Cómo se compone un grupo prostético
cofactor + ion metálico
38
Qué es una holoenzima
apoenzima + cofactor o coenzima
39
Zimógeno o proenzima
precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas
40
Ejemplos de zigmógenos
tripsinógeno proelastasa quimiotripsinógeno procarboxipeptidasa prolipasa
41
Qué pasa en la regulación positiva
una molécula "x" ayuda a tener más estabilidad, por lo tanto más afinidad
42
Qué pasa en una regulación negativa
Una molécula "x" causa la no estabilidad
43
paso final en la reacción enzimática
liberación del producto
44
Cuando y quien propuso el modelo llave-cerradura
Emil Fischer en 1890
45
Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias
modelo llave-cerradura
46
Quién propuso el modelo de acoplamiento inducido
Daniel Koshland
47
se considera la estructura flexible de las proteína
el modelo de acoplamiento inducido
48
Qué es la velocidad máxima
número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo
49
Qué es la Km
constante de velocidad que refleja la afinidad de la enzima por el sustrato
50
Factores que regulan la actividad enzimática
temperatura ph concentración de sustrato velocidad de una reacción constante de velocidad (Km)
51
temperatura óptima de las enzimas, para que la V sea Máxima
suele ser de 35 - 40°C
52
Qué pasa si aumenta mucho la temperatura
la enzima se desnaturaliza
53
Temperatura a la que las bacterias termófilas pueden trabajar
70 - 90°C
54
Ph en el que trabaja la pepsina
ácido
55
Ph en el que trabaja la tripsina
neutro
56
Ph en el que trabaja la fosfatasa alcalina
básico
57
Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta la velocidad de reacción
verdadero
58
La Vmáx se alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
verdadero
59
Qué es lo que pasa cuando tenemos ES pero regresamos a E+S
no se alcanzó su estado de transición por falta de Energía de activación
60
velocidad de formación de un producto
velocidad de reacción (V)
61
unidades de V
(mol/L)s-1
62
Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce una reacción
Constante de Velocidad (Km)
63
Qué indica una Km elevada
que la rxn es rápida
64
Qué indica una Km baja
que la rxn es lenta
65
tres fases de la cinética enzimática
Para una concentración baja de sustrato Para una concentración alta de sustrato Para concentraciones de sustrato intermedias
66
cinética es de primer orden...
cuando la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
67
Cinética de orden cero
Cuando la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
68
cinética mixta
cuando la velocidad del proceso deja de ser lineal
69
reacción de 1er orden
Cuando la [S] es menor que la Km, la velocidad de la reacción es aprox. proporcional a la [S]
70
reacción de orden cero
Cuando la [S] es mayor a la Km, la velocidad es constante e igual a la Vmáx.
71
Reacción de 2 orden cero
Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B]
72
propusieron un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas reacciones catalizadas por enzimas.
Leonor Michaelis y Maude Menten
73
Velocidad Inicial:
se usan en el análisis de las reacciones enzimáticas.
74
refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato
Una Km pequeña o reducida
75
refleja una baja afinidad de la E por el S
Una Km grande o elevada
76
la reacción enzimática puede revertirse y generar S a partir de P
Cuando la [P] sube y la [S] baja demasiado
77
sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima
inhibidor
78
enlaces entre los inhibidores reversibles y la enzima
no covalentes
79
Enlaces entre los inhibidores irreversibles y la enzima
covalentes
80
tipos de inhibición reversible
competiviva no competitiva
81
Un inhibidor ...... incrementa la Km aparente
competitivo
82
Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima
inhibidor no competitivo
83
Un inhibidor ...... altera la Vmax
no competitivo
84
Qué es una enzima alostérica
un oligómero, cuya actividad biológica se altera al modificar la conformación de su estructura cuaternaria
85
presentan múltiples sitios activos y presentan “unión cooperativa"
enzimas alostéricas
86
poseen una cinética de tipo sigmoidea
enzimas alostéricas
87
Cómo se regulan las enzimas alostéricas
por moléculas llamadas "efectores" que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al sitio activo
88
Tipos de efectores que regulan enzimas alostéricas
Efectores Homótropos Efectores Heterótropos
89
Cuando el sustrato actúa como el efector
Efectores Homótropos
90
Cuando se obtiene el efecto pero se refiere a cualquier otra molécula que no sea el sustrato
Efectos Heterótropos
91
Modificaciones Covalentes
Regulan la actividad enzimática casi siempre por la adición o eliminación de grupos P en residuos de Serina, Treonina y Tirosina
92
Tipos de enzimas presentes en la sangre
Enzimas extracelulares Enzimas intracelulares

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