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BIOCA > ENZIMAS > Flashcards

ENZIMAS Flashcards

1
Q

Qué son las enzimas?

A

biopolímeros que catalizan las reacciones químicas

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2
Q

son proteínas extremadamente
especializadas con un gran poder catalítico, menos …

A

Las ribozimas

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3
Q

Cómo es que las enzimas aceleran las reacciones químicas

A

disminuyendo la energía de activación

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4
Q

Cuando los reactivos tienen más energía que los productos es una rxn …

A

reacción exergónica

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5
Q

Cuando los productos tienen más energía que los reactivos es una rxn…

A

reacción endergónica

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6
Q

Velocidad de reacción de las enzimas

A

10^6 - 10^12

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7
Q

reacción que cataliza la lisozima

A

hidrólisis

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8
Q

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero NO alteran la constante de
equilibrio o la energía libre de la reacción

A

verdadero

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9
Q

La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los
reactantes y productos

A

verdadero

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10
Q

La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la energía
que se requiere para iniciar la reacción

A

verdadero

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11
Q

cataliza la hidrólisis de la urea a CO2 y agua

A

ureasa

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12
Q

cataliza la hidrólisis del aminoácido
arginina

A

arginasa

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13
Q

cataliza la síntesis del DNA

A

ADN polimerasa

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14
Q

Modos en los que se designa la nomenclatura de una enzima

A

1) Un nombre recomendado
2) Un nombre sistemático
3) Un número de clasificación

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15
Q

Clasificación de las enzimas

A

1 oxidorreductasas
2 transferasas
3 hidrolasas
4 liasas
5 isomerasas
6 ligasas

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16
Q

Reacciones de óxido-reducción

A

oxidorreductasas

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17
Q

Transferencias de un átomo o un grupo entre dos moléculas

A

transferasas

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18
Q

Reacciones de hidrólisis

A

hidrolasas

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19
Q

Remoción de un grupo del sustrato

A

liasas

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20
Q

Isomerización

A

isomerasas

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21
Q

Unión de dos moléculas

A

ligasas

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22
Q

Cómo están formadas las enzimas

A

exclusivamente por secuencias de aminoácidos

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23
Q

tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática

A

no esenciales
estructurales
de unión o fijación
catalíticos

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24
Q

No intervienen en el proceso catalítico

A

no esenciales

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25
Q

Mantienen la estructura tridimensional de la proteína

A

estructurales

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26
Q

Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte
del mismo que ha de ser atacada por la enzima

A

de unión o de fijación

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27
Q

Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su
ruptura

A

catalíticos

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28
Q

Si las velocidades de las reacciones
deseables no fueran superiores a las reacciones opuestas…

A

la célula moriría

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29
Q

factor limitante de la velocidad de la reacción

A

frecuencia a la que la enzima
interacciona con su sustrato

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30
Q

la velocidad de una reacción enzimática depende de…

A

de las concentraciones de la enzima y del sustrato

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31
Q

Trímeros de la lipoamida reductasa-transacetilasa

A

8

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32
Q

moléculas de dihidrolipoil deshidrogenasa

A

12

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33
Q

Moléculas de piruvato descarboxilasa

A

+24

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34
Q

participa en diversas reacciones para
formar enlaces covalentes
transitorios entre el CO2 que van a ser transferido

A

La biotina

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35
Q

Qué es un cofactor

A

molécula pequeña necesaria para la
actividad de muchas enzimas

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36
Q

son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con
las enzimas en la realización de una actividad enzimática

A

cofactores

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37
Q

Cómo se compone un grupo prostético

A

cofactor + ion metálico

38
Q

Qué es una holoenzima

A

apoenzima + cofactor o coenzima

39
Q

Zimógeno o proenzima

A

precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas

40
Q

Ejemplos de zigmógenos

A

tripsinógeno
proelastasa
quimiotripsinógeno
procarboxipeptidasa
prolipasa

41
Q

Qué pasa en la regulación positiva

A

una molécula “x” ayuda a tener más estabilidad, por lo tanto más afinidad

42
Q

Qué pasa en una regulación negativa

A

Una molécula “x” causa la no estabilidad

43
Q

paso final en la reacción enzimática

A

liberación del producto

44
Q

Cuando y quien propuso el modelo llave-cerradura

A

Emil Fischer en 1890

45
Q

Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y
el sustrato poseen estructuras
complementarias

A

modelo llave-cerradura

46
Q

Quién propuso el modelo de acoplamiento inducido

A

Daniel Koshland

47
Q

se considera la estructura flexible de las proteína

A

el modelo de acoplamiento inducido

48
Q

Qué es la velocidad máxima

A

número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo

49
Q

Qué es la Km

A

constante de velocidad que refleja la afinidad de la enzima por el sustrato

50
Q

Factores que regulan la actividad enzimática

A

temperatura
ph
concentración de sustrato
velocidad de una reacción
constante de velocidad (Km)

51
Q

temperatura óptima de las enzimas, para que la V sea Máxima

A

suele ser de 35 - 40°C

52
Q

Qué pasa si aumenta mucho la temperatura

A

la enzima se desnaturaliza

53
Q

Temperatura a la que las bacterias
termófilas pueden trabajar

A

70 - 90°C

54
Q

Ph en el que trabaja la pepsina

A

ácido

55
Q

Ph en el que trabaja la tripsina

A

neutro

56
Q

Ph en el que trabaja la fosfatasa alcalina

A

básico

57
Q

Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta la velocidad de reacción

A

verdadero

58
Q

La Vmáx se alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato

A

verdadero

59
Q

Qué es lo que pasa cuando tenemos ES pero regresamos a E+S

A

no se alcanzó su estado de transición por falta de Energía de activación

60
Q

velocidad de formación de un producto

A

velocidad de reacción (V)

61
Q

unidades de V

A

(mol/L)s-1

62
Q

Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce una reacción

A

Constante de Velocidad (Km)

63
Q

Qué indica una Km elevada

A

que la rxn es rápida

64
Q

Qué indica una Km baja

A

que la rxn es lenta

65
Q

tres fases de la cinética enzimática

A

Para una concentración baja de sustrato
Para una concentración alta de sustrato
Para concentraciones de sustrato intermedias

66
Q

cinética es de primer
orden…

A

cuando la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato

67
Q

Cinética de orden cero

A

Cuando la velocidad de la reacción se hace
prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato

68
Q

cinética mixta

A

cuando la velocidad del proceso deja de ser lineal

69
Q

reacción de 1er orden

A

Cuando la [S] es menor que la Km, la velocidad de la reacción es aprox. proporcional a la [S]

70
Q

reacción de orden cero

A

Cuando la [S] es mayor a la Km, la velocidad es constante e igual a la
Vmáx.

71
Q

Reacción de 2 orden cero

A

Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B]

72
Q

propusieron un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas reacciones catalizadas por enzimas.

A

Leonor Michaelis y Maude Menten

73
Q

Velocidad Inicial:

A

se usan en el análisis de las
reacciones enzimáticas.

74
Q

refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato

A

Una Km pequeña o reducida

75
Q

refleja una baja afinidad de la E por el S

A

Una Km grande o elevada

76
Q

la reacción enzimática puede revertirse y generar S a partir de P

A

Cuando la [P] sube y la [S] baja demasiado

77
Q

sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima

A

inhibidor

78
Q

enlaces entre los inhibidores reversibles y la enzima

A

no covalentes

79
Q

Enlaces entre los inhibidores irreversibles y la enzima

A

covalentes

80
Q

tipos de inhibición reversible

A

competiviva
no competitiva

81
Q

Un inhibidor …… incrementa la Km aparente

A

competitivo

82
Q

Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima

A

inhibidor no competitivo

83
Q

Un inhibidor …… altera la Vmax

A

no competitivo

84
Q

Qué es una enzima alostérica

A

un oligómero, cuya actividad biológica se altera al modificar la conformación de su estructura cuaternaria

85
Q

presentan múltiples sitios activos y presentan “unión cooperativa”

A

enzimas alostéricas

86
Q

poseen una cinética de tipo
sigmoidea

A

enzimas alostéricas

87
Q

Cómo se regulan las enzimas alostéricas

A

por moléculas llamadas “efectores” que se unen de modo no covalente en
un sitio distinto al sitio activo

88
Q

Tipos de efectores que regulan enzimas alostéricas

A

Efectores Homótropos
Efectores Heterótropos

89
Q

Cuando el sustrato actúa como el efector

A

Efectores Homótropos

90
Q

Cuando se obtiene el efecto pero se refiere a cualquier otra molécula que no sea el sustrato

A

Efectos Heterótropos

91
Q

Modificaciones Covalentes

A

Regulan la actividad enzimática casi siempre por la adición o eliminación de grupos P en residuos de Serina, Treonina y Tirosina

92
Q

Tipos de enzimas presentes en la sangre

A

Enzimas extracelulares
Enzimas intracelulares

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