Proteinas

Question 1

Aminoácido

Answer 1

Monómero de las proteínas. Son ácidos carboxílicos en cuyo carbono alfa hay un grupo amino y un grupo R

Question 2

Carbono quiral

Answer 2

Carbono alfa que tiene cuatro grupos o sustituyentes diferentes

Question 3

Enlace peptídico

Answer 3

Tipo de enlace covalente donde el carbono del grupo carboxilico del aminoacido [1] se une con el nitrogeno del grupo amino del aminoacido [2]. El resultado es la formación de una amida, y en el proceso se pierde una molécula de agua. Este enlace peptídico tiene una distancia carbono-nitrógeno más corta que la distancia carbono-nitrógeno de un enlace amida común. Se generan estructuras resonantes entre el C=N generando un doble enlace transitorio evitando la rotación en ese punto. Solo queda rotación en el enlace entre el carbono alfa y el grupo amino.

Question 4

Estructura primaria

Answer 4

Estructura de una proteína determinada solo por la secuencia de aminoácidos unida solo enlaces peptídicos (Ej. Val-Arg-Val). La estructura primaria determina la configuración de una proteína. Configuración (secuencia) es diferente a conformación (depende del entorno).

Question 5

Estructura secundaria

Answer 5

Distribución espacial de la secuencia de aminoácidos dada por puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo de enlaces peptídicos diferentes. Dan estabilidad termodinámica.

Question 6

a-Hélice

Answer 6

Tipo de estructura secundaria de una proteína determinada por puentes de hidrógeno (entre un aminoácido y el que le sigue)

Question 7

b-Plegada

Answer 7

Tipo de estructura secundaria de una proteína determinada por puentes de hidrógeno (enlace entre los O y H cercanos)

Question 8

Estructura terciaria

Answer 8

Plegamiento y disposición tridimensional de las proteínas. Determinada por puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas. La pérdida de esta estructura puede afectar el funcionamiento de una proteína. Dentro de estas estructuras se instalan los grupos prostéticos (componentes de las proteínas que no son aminoácidos pero influyen en su funcionaliadad).

Question 9

Priones

Answer 9

Proteína que es capaz de alterar de la estructura secundaria de las proteínas, induciendo un mal plegamiento

Question 10

Estructura cuaternaria

Answer 10

Interacción entre 2 o más subunidades proteicas. Está determinada por puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, e interacciones hidrofóbicas (no se incluyen puentes disulfuro). Ej: hemoglobina que tiene 2 subunidades alfa y 2 subunidades beta

Question 11

Desnaturación

Answer 11

Pérdida reversible o irreversible de la estructura tridimensional de una proteína, no afecta la estructura primaria. Puede ser causada por cambios de pH, temperatura, agentes reductores, entre otros. Puede haber cambio de conformación sin que se cambie la configuración (para cambiar la configuración hay que romper los enlaces peptídicos).

Question 12

Prolina

Answer 12

Unico aminoacido que tiene un carbono de su grupo R unido covalententemente al nitrogeno del grupo amino del carbono alfa, formando una estructura ciclica que le quita flexibilidad estereoquimica

Question 13

B-Mercaptonetanol

Answer 13

Agente reductor capaz de desnaturalizar una proteína

Question 14

Proteínas chaperonas

Answer 14

Proteínas auxiliares que participan en el correcto plegamiento de una proteína. (Ej. Hsp70 y Hsp60)

Question 15

Proteínas chaperonas

Answer 15

Proteínas auxiliares que participan en el correcto plegamiento de una proteína. (Ej. Hsp70 y Hsp60)

Question 16

Cisteína

Answer 16

Aminoácido con un grupo sulfhidrilo (enlaces disulfuro), el cual es un grupo altamente reactivo e inestable y cuando se encuentra con otro grupo sulfhidrico [SH] se oxida eliminando los [H], formando los enlaces entre sulfatos

Question 17

Aminoácidos fosforilables

Answer 17

Aminoácidos que contienen un grupo OH y son suceptibles a la unión de un grupo fosfato. Tirosina, serina y treonina (Fosforilación y desfoforilación)

Question 18

Grupos prostéticos

Answer 18

Componente de la proteína que no está compuestos por aminoácidos, pero que forma parte de la función de la proteína. Ej. fierro en la hemoglobina, magnesio en la clorofila

Question 19

Ubiquitinación

Answer 19

Adición de una o varias moléculas de ubiquitina, una proteína pequeña. Esta señal de ubiquitinación la detecta el proteosoma para degradar la proteína

Question 20

Dominios

Answer 20

Regiones de la proteina que se forman solo cuando la proteina se plega, si se cambia la conformación de la proteína se cambian los dominios

Question 21

Proteolisis

Answer 21

Modificación postraduccional donde enzimas cortan sectores especificos de la proteina

Question 22

Glicolisación

Answer 22

Modificación post-traduccional quimica donde se adicionan grupos de carbono a la proteina para una modificación conformacional