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Bioquímica > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Función de los a- aminoácidos

A
  • Transmisión sináptica

- Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea

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Q

Función de los péptidos

A
  • Hormonas
  • Neuromoduladores
  • Neurotransmisores
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Q

Aminoácidos esenciales

A 
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina 
Arginina (se sintetiza en adultos)
Histidina (se sintetiza en adultos)
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4
Q

Función de los aminoácidos

A
  • Enzimas
  • Transportadoras o canales
  • Quelantes
  • Mensajeros químicos
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Q

Estructura de un aminoácido

A
  • Carboxilo
  • Amino
  • Cadena lateral
  • carbo alfa: unidos al NH3 y COOH (C1)
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6
Q

Da origen a la niacina y serotonina

A

Triptófano

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7
Q

Precursora de porfirinas como la heme

A

Glicina

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8
Q

Precursor del óxido nítrico

A

Arginina

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9
Q

Precursores de nucleótidos

A
  • Ácido aspártico
  • Glicina
  • Glutamina
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10
Q

Precursor de hormonas tiroideas

A

Tirosina

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11
Q

Da origen a la tirosina

A

Fenilalanina

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12
Q

Da origen a la L- DOPA (precursor de dopamina)

A

Tirosina

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13
Q

Origina a la dopamina, norepinefrina y epinefrina

A

L- DOPA

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14
Q

Aminoácido donde el carbono alfa no es quiral

A

Glicina

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15
Q

Curva de titulación

A
  • Menos del Pka1: carboxilo asociado (catiónica) (COOH)
  • Arriba del Pka 1: carboxilo disociado (COO-)
  • Pka 2: forma aniónica
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16
Q

Aminoácidos según grado de ionización

A
  • Aniónica
  • Catiónica
  • Zwitterionica: cargas positivas y negativas iguales
  • No iónica: aminoácidos no está en solución. Carboxilo asociado con H y grupo amigo como NH2
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17
Q

L- aminoácidos

A

Grupo amino a la izquierda

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18
Q

D- aminoácidos

A

Amino a la derecha

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19
Q

a- aminoácidos

A

Amino unido al carbono alfa

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20
Q

B- aminoácidos

A

Amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena
Carboxilo (C1)
Alfa (C2)
Beta (C3)

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21
Q

Aminoácidos que pertenecen al peptidoglucano de la pared celular

A

D- alanina

D- ácido glutámico

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22
Q

Aminoácido que es un componente antimicrobiano

A

D- fenilalanina

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23
Q

Tipo de aminoácidos que reconoce el cuerpo

A

L- AA

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24
Q

Los D-alfa-aminoácidos tienen el grupo amino hacia la derecha en el carbono…

A

2

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25
Q

Los B- aminoácidos tienen el gpo amino en el carbono

A

3

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26
Q

Nomenclatura

A

1º carbono es el del carboxilo
2º carbono: carbono alfa
Después: beta (3), gamma (4), delta (5), épsilon (6)

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27
Q

El carbono delta de los L-alfa-aminoácidos corresponde al carbono numero

A

5

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28
Q

Aminoácidos no esenciales

A
  • Ácido aspártico
  • Ácido glutámico
  • Alanina
  • Asparagina
  • Cisteína
  • Glicina
  • Glutamina
  • Prolina
  • Serina
  • Tirosina
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29
Q

AA con CL alifáticas

A
  • Valina
  • Alanina
  • Leucina
  • Isoleucina
  • Glicina
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30
Q

AA con CL con hidroxilo

A
  • Treonina
  • Serina
  • Tirosina
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31
Q

AA con CL con azufre

A
  • Metionina

- Cisteína

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32
Q

AA con CL ácidos

A
  • Ácido aspártico
  • Ácido glutámico
  • Glutamina
  • Asparagina
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33
Q

AA con CL básica

A
  • Arginina
  • Lisina
  • Histidina
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34
Q

AA con CL con grupos aromáticos

A
  • Fenilalanina
  • Histidina
  • Triptófano
  • Tirosina
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35
Q

AA con CL con iminoácidos

A

Prolina

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36
Q

Cisteína

A
  • Puentes de azufre
  • La unión de dos cis origina una molécula de cistina
  • Oxidación favorece formación de puentes
37
Q

Enlace peptídico

A

Enlace covalente entre grupo carboxilo de un AA y grupo amino de otro AA. Reacción de condensación

38
Q

Residuos de aminoácidos

A

Aminoácidos que participan en un enlace peptídico

39
Q

Extremo amino terminal

A

Extremo de una proteína que termina en un aminoácido con un grupo amino libre

40
Q

Extremo carboxilo terminal

A

Extremo de la cadena que termina en un aminoácido con un grupo carboxilo

41
Q

Orden de la cadena

A

Del extremo N- terminal al C- terminal

42
Q

pH mayor que el punto isoeléctrico

A

Proteína con carga negativa

43
Q

pH menor al punto isoeléctrico

A

Proteína con carga positiva

44
Q

Enzima que rompe enlaces peptídicos

A

Proteasas

45
Q

Secuencia primaria

A

Secuencia de aminoácidos

46
Q

Oligopéptido

A

10 residuos de aminoácido

47
Q

Polipéptido

A

10 a 100 residuos de aminoácido

48
Q

Proteína

A

+ 100 residuos de aminoácido

49
Q

Cambios en la secuencia primaria

A
  • Conservadores

- No conservadores

50
Q

Ejemplo de cambio no conservador

A

Anemia falciforme: mutación en la cadena B de la hemoglobina . Adenina (Glu) sustituida por timina (Val). Se produce hemoglobina s y condiciona que el eritrocito cambie de forma

51
Q

Proteínas monoméricas

A

Formadas por una sola cadena polipeptídica

52
Q

Proteínas multiméricas

A

Compuestas por más de una cadena polipeptídica

53
Q

Función de los péptidos

A
  • Antihipertensivos
  • Antioxidantes
  • Antimicrobianos
  • Inmunomoduladores: estimulan respuesta inmune
  • Quelantes: absorción de minerales y metales
  • Anticoagulantes
  • Hipocolesterolémicos
  • Opioides
54
Q

Nomenclatura de cadena polipeptídica

A
  • Se empieza en el extremo N- terminal
  • Terminación “IL”
  • Último AA en le estreno C- terminal conserva nombre completo
55
Q

Proteínas: clasificación según su función

A
  • Estructural o soporte mecánico
  • Enzimas
  • Transporte
  • Reserva energética
  • Inmunidad y protección
  • Hormonas
  • Contracción muscular
  • Recepción de señales
  • Toxinas
56
Q

Holoproteínas

A

Conformada exclusivamente por una secuencia de aminoácidos

57
Q

Heteroproteínas

A

Cadenas de péptidos unidas a grupos prostéticos

  • Cromoproteínas (hemoglobina)
  • Glucoproteínas (IG)
  • Lipoproteínas (HDL, VDL)
  • Nucleoproteínas: asociada con ácido nucleico
58
Q

Proteínas: clasificación por configuración

A
  • Globulares

- Fibrosas

59
Q

Proteínas globulares

A
  • Estructura compacta
  • Solubles
  • a- hélice y B- plegadas
  • E. cuaternaria: interacciones no covalentes
60
Q

Proteínas fibrosas

A
  • Insoluble

- E. cuaternaria: enlaces covalentes

61
Q

Desnaturalización

A

Pierde estructura terciaria y por lo tanto función

62
Q

Estructura secundaria de las proteínas

A

Plegamiento de la cadena polipeptídica

  • Enlaces iónicos
  • Puentes de hidrógeno
  • Fuerzas de Van Der Walls
63
Q

Puentes de hidrógeno

A
  • AA en enlaces peptídicos diferentes
  • Entre AA y cadena lateral de otro AA
  • Entre las cadenas laterales de dos AA
64
Q

Hélice a

A

Puentes de H intracatenarios entre el grupo amino de un AA y el grupo carboxilo del 4º aminoácido que le sigue. Se enrolla en si misma por debido a los giros producidos alrededor del carbono a

1 vuelta: 0.54 nm

65
Q

Lámina plegada B

A

Cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda
Paralela: misma dirección
Antiparalela

66
Q

Representaciones de ramachandran

A

Sirve para mostrar las combinaciones posibles de ángulos en los aminoácidos de un polipéptido para predecir su estructura secundaria

67
Q

Ángulo phi

A

Entre carboxilo y carbono alfa

68
Q

Ángulo psi

A

Entre grupo amino y carbono a

69
Q

Tercer cuadrante

A

a- hélice

70
Q

Segundo cuadrante

A

Hojas plegadas B

71
Q

Estructura terciaria

A

Plegamiento tridimensional. Responsable de sus funciones biológicas

  • Proteínas fibrosas
  • Proteínas globulares
72
Q

Fuerzas que estabilizan estructura terciaria

A
  • Fuerzas electrostáticas
  • Puentes de hidrógeno
  • Interacciones hidrofóbicas
  • Puentes di- sulfuro
73
Q

Ejemplos de proteínas en estructura terciaria

A

Mioglobina

TPI (triosa fosfato isomerasa)

74
Q

Mioglobina

A
  • Hélices a
  • Codos sin hélice a
  • Grupo hemo
  • Función: almacén de oxígeno en músculo
75
Q

TPI

A
  • Hélices a
  • Parte central formada por láminas B
  • Codos sin hélice a
76
Q

Estructura cuaternaria

A

Cuando la proteína tiene más de una cadena polipeptídica tiene una estructura cuaternaria. Las sbunidades forman un multímero que tiene propiedades distintas a la de los monómeros que la componen

77
Q

Hemoglobina

A
  • Dos cédenos alfa y dos cadenas beta (adulto)
  • Dos cadenas alfa y dos cadenas gamma (niño)
  • 4 grupos hemo
  • Función: transporte de oxígeno
78
Q

Insulina

A
  • Formada por una cadena alfa y una beta
  • Unidas entre sí por enlace dieulfuro intercatenario
  • Enlace intracatenario en la cadena alfa
79
Q

Ejemplos de proteínas fibrosas

A
  • Queratina

- Colágeno

80
Q

Métodos de purificación de proteínas

A 
Baja resolución
- Precipitación con sales
- Precipitación con temperatura y ph 
Alta resolución 
- Cromatografía 
- Electroforesis
81
Q

Métodos de Cromatografía

A
  • Filtración en gel
  • Intercambio iónico
  • Afinidad
82
Q

¿Por qué son métodos de alta resolución?

A

Porque aprovechan características particulares de cada proteína

83
Q

Proteína más grande

A

Titina

84
Q

Filtración en gel

A

Fase móvil: gel
Fase estacionaria: perlas con poros que retienen a las más pequeñas
Propiedad: peso molecular
Eluyen: las más grandes primero

85
Q

Intercambio iónico

A

Fase móvil: solución a determinado pH
Fase estacionaria: columna con grupos cargados que retienen partículas con carga opuesta
Propiedad: carga eléctrica
Eluyen: proteínas con la misma carga que la matriz de la columna (cargas iguales se repelen)

86
Q

Afinidad

A

Fase estacionaria: columna con ligando específico unido covalentemente
Eluyen: proteínas que carecen de atracción por el ligando

87
Q

Electroforesis

A
  • Gel sometido a campo eléctrico
  • La muestra se pone en el polo negativo (arriba)
  • Migra hacia el polo positivo (abajo)
  • SDS les da carga negativa neta
  • La carga es insignificante
  • Se separan por masa molecular
  • Las más pequeñas eluyen primero
88
Q

Eectroforesis bidimensional

A
  • Combinación de SDS y punto isoeléctrico
  • Primera dimensión: gradiente de pH, las proteínas se desplazan hasta el pH correspondiente a su PI
  • Segunda dimensión: se utiliza SDS y campo magnético.
  • Eluyen: proteínas más pequeñas y menos pesadas eluyen primero

Bioquímica (15 decks)

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