Proteínas Flashcards
Función de los a- aminoácidos
- Transmisión sináptica
- Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea
Función de los péptidos
- Hormonas
- Neuromoduladores
- Neurotransmisores
Aminoácidos esenciales
Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina Arginina (se sintetiza en adultos) Histidina (se sintetiza en adultos)
Función de los aminoácidos
- Enzimas
- Transportadoras o canales
- Quelantes
- Mensajeros químicos
Estructura de un aminoácido
- Carboxilo
- Amino
- Cadena lateral
- carbo alfa: unidos al NH3 y COOH (C1)
Da origen a la niacina y serotonina
Triptófano
Precursora de porfirinas como la heme
Glicina
Precursor del óxido nítrico
Arginina
Precursores de nucleótidos
- Ácido aspártico
- Glicina
- Glutamina
Precursor de hormonas tiroideas
Tirosina
Da origen a la tirosina
Fenilalanina
Da origen a la L- DOPA (precursor de dopamina)
Tirosina
Origina a la dopamina, norepinefrina y epinefrina
L- DOPA
Aminoácido donde el carbono alfa no es quiral
Glicina
Curva de titulación
- Menos del Pka1: carboxilo asociado (catiónica) (COOH)
- Arriba del Pka 1: carboxilo disociado (COO-)
- Pka 2: forma aniónica
Aminoácidos según grado de ionización
- Aniónica
- Catiónica
- Zwitterionica: cargas positivas y negativas iguales
- No iónica: aminoácidos no está en solución. Carboxilo asociado con H y grupo amigo como NH2
L- aminoácidos
Grupo amino a la izquierda
D- aminoácidos
Amino a la derecha
a- aminoácidos
Amino unido al carbono alfa
B- aminoácidos
Amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena
Carboxilo (C1)
Alfa (C2)
Beta (C3)
Aminoácidos que pertenecen al peptidoglucano de la pared celular
D- alanina
D- ácido glutámico
Aminoácido que es un componente antimicrobiano
D- fenilalanina
Tipo de aminoácidos que reconoce el cuerpo
L- AA
Los D-alfa-aminoácidos tienen el grupo amino hacia la derecha en el carbono…
2
Los B- aminoácidos tienen el gpo amino en el carbono
3
Nomenclatura
1º carbono es el del carboxilo
2º carbono: carbono alfa
Después: beta (3), gamma (4), delta (5), épsilon (6)
El carbono delta de los L-alfa-aminoácidos corresponde al carbono numero
5
Aminoácidos no esenciales
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
- Alanina
- Asparagina
- Cisteína
- Glicina
- Glutamina
- Prolina
- Serina
- Tirosina
AA con CL alifáticas
- Valina
- Alanina
- Leucina
- Isoleucina
- Glicina
AA con CL con hidroxilo
- Treonina
- Serina
- Tirosina
AA con CL con azufre
- Metionina
- Cisteína
AA con CL ácidos
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
- Glutamina
- Asparagina
AA con CL básica
- Arginina
- Lisina
- Histidina
AA con CL con grupos aromáticos
- Fenilalanina
- Histidina
- Triptófano
- Tirosina
AA con CL con iminoácidos
Prolina
Cisteína
- Puentes de azufre
- La unión de dos cis origina una molécula de cistina
- Oxidación favorece formación de puentes
Enlace peptídico
Enlace covalente entre grupo carboxilo de un AA y grupo amino de otro AA. Reacción de condensación
Residuos de aminoácidos
Aminoácidos que participan en un enlace peptídico
Extremo amino terminal
Extremo de una proteína que termina en un aminoácido con un grupo amino libre
Extremo carboxilo terminal
Extremo de la cadena que termina en un aminoácido con un grupo carboxilo
Orden de la cadena
Del extremo N- terminal al C- terminal
pH mayor que el punto isoeléctrico
Proteína con carga negativa
pH menor al punto isoeléctrico
Proteína con carga positiva
Enzima que rompe enlaces peptídicos
Proteasas
Secuencia primaria
Secuencia de aminoácidos
Oligopéptido
10 residuos de aminoácido
Polipéptido
10 a 100 residuos de aminoácido
Proteína
+ 100 residuos de aminoácido
Cambios en la secuencia primaria
- Conservadores
- No conservadores
Ejemplo de cambio no conservador
Anemia falciforme: mutación en la cadena B de la hemoglobina . Adenina (Glu) sustituida por timina (Val). Se produce hemoglobina s y condiciona que el eritrocito cambie de forma
Proteínas monoméricas
Formadas por una sola cadena polipeptídica
Proteínas multiméricas
Compuestas por más de una cadena polipeptídica
Función de los péptidos
- Antihipertensivos
- Antioxidantes
- Antimicrobianos
- Inmunomoduladores: estimulan respuesta inmune
- Quelantes: absorción de minerales y metales
- Anticoagulantes
- Hipocolesterolémicos
- Opioides
Nomenclatura de cadena polipeptídica
- Se empieza en el extremo N- terminal
- Terminación “IL”
- Último AA en le estreno C- terminal conserva nombre completo
Proteínas: clasificación según su función
- Estructural o soporte mecánico
- Enzimas
- Transporte
- Reserva energética
- Inmunidad y protección
- Hormonas
- Contracción muscular
- Recepción de señales
- Toxinas
Holoproteínas
Conformada exclusivamente por una secuencia de aminoácidos
Heteroproteínas
Cadenas de péptidos unidas a grupos prostéticos
- Cromoproteínas (hemoglobina)
- Glucoproteínas (IG)
- Lipoproteínas (HDL, VDL)
- Nucleoproteínas: asociada con ácido nucleico
Proteínas: clasificación por configuración
- Globulares
- Fibrosas
Proteínas globulares
- Estructura compacta
- Solubles
- a- hélice y B- plegadas
- E. cuaternaria: interacciones no covalentes
Proteínas fibrosas
- Insoluble
- E. cuaternaria: enlaces covalentes
Desnaturalización
Pierde estructura terciaria y por lo tanto función
Estructura secundaria de las proteínas
Plegamiento de la cadena polipeptídica
- Enlaces iónicos
- Puentes de hidrógeno
- Fuerzas de Van Der Walls
Puentes de hidrógeno
- AA en enlaces peptídicos diferentes
- Entre AA y cadena lateral de otro AA
- Entre las cadenas laterales de dos AA
Hélice a
Puentes de H intracatenarios entre el grupo amino de un AA y el grupo carboxilo del 4º aminoácido que le sigue. Se enrolla en si misma por debido a los giros producidos alrededor del carbono a
1 vuelta: 0.54 nm
Lámina plegada B
Cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda
Paralela: misma dirección
Antiparalela
Representaciones de ramachandran
Sirve para mostrar las combinaciones posibles de ángulos en los aminoácidos de un polipéptido para predecir su estructura secundaria
Ángulo phi
Entre carboxilo y carbono alfa
Ángulo psi
Entre grupo amino y carbono a
Tercer cuadrante
a- hélice
Segundo cuadrante
Hojas plegadas B
Estructura terciaria
Plegamiento tridimensional. Responsable de sus funciones biológicas
- Proteínas fibrosas
- Proteínas globulares
Fuerzas que estabilizan estructura terciaria
- Fuerzas electrostáticas
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones hidrofóbicas
- Puentes di- sulfuro
Ejemplos de proteínas en estructura terciaria
Mioglobina
TPI (triosa fosfato isomerasa)
Mioglobina
- Hélices a
- Codos sin hélice a
- Grupo hemo
- Función: almacén de oxígeno en músculo
TPI
- Hélices a
- Parte central formada por láminas B
- Codos sin hélice a
Estructura cuaternaria
Cuando la proteína tiene más de una cadena polipeptídica tiene una estructura cuaternaria. Las sbunidades forman un multímero que tiene propiedades distintas a la de los monómeros que la componen
Hemoglobina
- Dos cédenos alfa y dos cadenas beta (adulto)
- Dos cadenas alfa y dos cadenas gamma (niño)
- 4 grupos hemo
- Función: transporte de oxígeno
Insulina
- Formada por una cadena alfa y una beta
- Unidas entre sí por enlace dieulfuro intercatenario
- Enlace intracatenario en la cadena alfa
Ejemplos de proteínas fibrosas
- Queratina
- Colágeno
Métodos de purificación de proteínas
Baja resolución - Precipitación con sales - Precipitación con temperatura y ph Alta resolución - Cromatografía - Electroforesis
Métodos de Cromatografía
- Filtración en gel
- Intercambio iónico
- Afinidad
¿Por qué son métodos de alta resolución?
Porque aprovechan características particulares de cada proteína
Proteína más grande
Titina
Filtración en gel
Fase móvil: gel
Fase estacionaria: perlas con poros que retienen a las más pequeñas
Propiedad: peso molecular
Eluyen: las más grandes primero
Intercambio iónico
Fase móvil: solución a determinado pH
Fase estacionaria: columna con grupos cargados que retienen partículas con carga opuesta
Propiedad: carga eléctrica
Eluyen: proteínas con la misma carga que la matriz de la columna (cargas iguales se repelen)
Afinidad
Fase estacionaria: columna con ligando específico unido covalentemente
Eluyen: proteínas que carecen de atracción por el ligando
Electroforesis
- Gel sometido a campo eléctrico
- La muestra se pone en el polo negativo (arriba)
- Migra hacia el polo positivo (abajo)
- SDS les da carga negativa neta
- La carga es insignificante
- Se separan por masa molecular
- Las más pequeñas eluyen primero
Eectroforesis bidimensional
- Combinación de SDS y punto isoeléctrico
- Primera dimensión: gradiente de pH, las proteínas se desplazan hasta el pH correspondiente a su PI
- Segunda dimensión: se utiliza SDS y campo magnético.
- Eluyen: proteínas más pequeñas y menos pesadas eluyen primero
