proteína terciaria y cuaternaria

Question 1

qué es la esructura terciaria?

Answer 1

configuarción espacial de una proteína establecida por interacción con los grupos de cadenas laterales distantes unidos por enlaces débiles

Question 2

de qué están formadas las proteínas oligoméricas?

Answer 2

unión de dos o más cadenas peptídicas con su propia estructura terciaria danado lugar a la cuaternaria

Question 3

subdivisiones de la estructura terciaria?

Answer 3

fibrosas: función estructural. a/b queratina, colágeno y elastina
globulares: enzimas, señalización. mioglobina, hemoglobina

Question 4

por que está formada la a-queratina?

Answer 4

helices alfa dextrogiros

presente en cabello, uñas, cuernos, y capa externa de la piel

Question 5

qué establecen entre ella las moléculas de queratina?

Answer 5

puentes de disulfuro

se rompen y reforman alterando la estructura

Question 6

en dónde está presente la beta queratina?

Answer 6

insectos, reptiles pájaros, seda, telaraña, plumas y escamas

formada por láminas-b antiparalelas

Question 7

diferencias entre alfa y beta queratina

Answer 7

alfa: formada por helices dextrógiras
enrollamiento levógiro
uñas, pelo y capa externa de la piel

beta: láminas b antiparalelaas
aplicación entre láminasda fuerza
telarañas, plumas y escamas

proteinas fibrosas dan fuerzas, en estructuras 3 unidas por weak forces

Question 8

tipo de colágeno más abundante?

Answer 8

tipo 1 por su organización espacial fibrilar

Question 9

cuáles son los niveles estructurales del colágeno?

Answer 9

1. gly, pro, hyp
2. alfa helice de colágeno
3. trenza de 3alfa helix del tropocolágeno
4. fibrilas que llevan fibras de colágeno

Question 10

que presenta la secuencia primaria del coláegeno?

Answer 10

aminoácidos modificados por hidroxilación y glucosilación que favorece su organización espacial y propiedades

Question 11

las cadenas de colágeno presetnan una estructura primaria rica en?

Answer 11

prolina y glicina que dan lugar a la estructura secundaria de alfa hélice levógira

Question 12

cómo es la alfa hélice del colágeno y como forma el tropocolágeno?

Answer 12

levógira sin p de hidrógeno intercatenarios
por el trenzado de ahelix de colágeno dando un segundo nivel de helices

Question 13

dónde podemos encontrar colágeno?

Answer 13

cornea, valvulas del corazón, m. esquelético, piel, tendones, y ligamentos

une a los tejidos conjuntivos

Question 14

en que partes del organismo encontramos elastina y porque?

Answer 14

ligamentos, vasos sanguíneos, alveolos pulmonares, piel y tendones.
gracias a la capacidad elástica que está entre tejidos con forma cambiante

Question 15

cómo es su estructura secundaria?

elastina

Answer 15

hélice alteatoria

Question 16

características de las proteínas globulares

Answer 16

concretas y enredadas (esféricas y circulares)
compuesta por 8 a-helix con grupos hemo +1 átomo de hierro

Question 17

ejemplos comunes de proteínas globulares

Answer 17

mioglobina: almacena O2
albúmina: mantiene presión oncótica

Question 18

mioglobina?

Answer 18

en el músculo
metaloproteína (grupo hemo + 1 hierro)
almacena O2 en células musculares
compacta y globular
78% helice alfa

Question 19

albúmina

Answer 19

proteína más abundante en los organismos
sintetizada en el hígado
imprescindible para mantenimiento de la presión oncótica
transporta acidos grasos y hormonas
cadena peptidica con numerosas a-helix organizadas en 3 dominios repetidos

Question 20

configuración espacial global

Answer 20

estructura terciaria

Question 21

estructura=

Answer 21

FUNCIÓN

gei el q diga q no

Question 22

qué es la forma nativa de una proteína?

Answer 22

estructura terciaria que la hacie funcional y se puede perder por desnaturalización

Question 23

qué es la desnaturalización de una proteína?

Answer 23

se pierde la forma nativa y su funcionamiento original

Question 24

que nivel estructural se mantiene y cual se pierde cuando una proteína se desnaturaliza?

Answer 24

mantiene el primario y pierde terciaria

Question 25

porque la desnaturalización es reversible?

Answer 25

en covalent bond de la secuencia sigue presente, permitiendo el acceso al revés de la desnaturalización para restablecer la forma nativa

Question 26

qué fuerzas estabilizan la estructura terciaria?

Answer 26

puente hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y van der waals, polipeptide chain

Question 27

propiedades de las proteínas oligoméricas

Answer 27

alosterismo: unión de un ligando modifica la afnindad de otro
eficacia meetabólica: colocalización de procesos
función estructural: formación de superestructuras

Question 28

qué fuerzas estabilizan la estructura cuaternaria de la proteína?

Answer 28

fuerzas iónicas, interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, fuerzas vdw, covalent bonds: puentes disulfuro

Question 29

en que se parecen la mioglobina y hemoglobina?

Answer 29

mioglobina: en músculos, estructura 3, almacenamiento y transporte | reserva de o2
hemoglobina: en eritrocitos, estructura 4, transporte o2

Question 30

grupo hemo

Answer 30

apoproteína+ grupo prostético= proteína conjugada/hemo group

Question 31

qué hace el átomo de hierro en el anillo porfirínico?

Answer 31

se une al oxígeno en un o de sus enlaces y a la proteína de otro

Question 32

que hace el grupo hemo?

Answer 32

hace posible que la mioglobina y hemoglobina ejerzan sus funciones

fuera del ambiente proteico no es un buen transportador de o2

Question 33

de qué depende la función de un grupo prostético?

Answer 33

parcialmente del entorno polipeptídico
la forma diferente de funcionar del hemo en la mioglobina y hemoglobina es por la diferencia entre sus estructuras

Question 34

dónde se encuentran las mayores concentraciones de mioglobina?

Answer 34

en los musculos esqueleto y cardiaco para satisfacer al demanda energética

Question 35

diferencias entre las cinéticas de unión de O2 de la mioglobina y hemoglobina? porq?

Answer 35

mioglobina: cinética exponencial porq va uniendo o2 hasta saturación
hemogobina: una sigmoidal, une o2 lento luego rápido

por la diferencia de estructuras

Question 36

teniendo en cuenta la disponibiliad de o2 en los lungs y tissues, como se produce la unión o liberación de o2 de la mioglobina y hemoglobina?

Answer 36

por la concentraciñon de o2 en los pulmones es mayor a la de los tejidos, la hemoglobina se satura fácilmente y da el o2 a la mioglobina que tiene menor saturación en los tejidos

Question 37

que es el alosterismo?

Answer 37

modificación estructural que da mayor afinidad a la proteína a raíz del ligando

Question 38

qué tipos y cuantos tipos de alosterismo hay?

Answer 38

efecto homotrópico
efecto bohr
BPG

Question 39

efecto homotrópico

Answer 39

cuando se une el o2 al hemo la hemoglobina produce un cambio (hace la curva sigmoidea posible)

Question 40

efecto böhr

Answer 40

facilita unión de o2.
variaciones del co2 y pH modifican la cinética de la hemoglobina

Question 41

BPG (bisfosfoglicerato)

Answer 41

molécula del metabolismo de la glucosa presente en eritrocitos.
menor afinidad por el o2

Question 42

que funciones tiene la hemoglobina?

Answer 42

transportar o2 en la sangre desde los pulmones hasta llegar a los tejidos donde hay menor afinidad por el o2

Question 43

de que está compuesta la hemoglobina?

Answer 43

2 cadenas alfa y 2 beta

Question 44

anemia falciforme

Answer 44

por mutaciones en la secuencia primaria que causan alteraciones en la estructura terciaria

Question 45

talasemia

Answer 45

por insuficiencia de subunidades de hemoglobina
se producen por la pérdida de un gen entero

Question 46

los antigenos son proteínas implicadas en la defensa del organismo?

wooclap

Answer 46

falso, anticuerpos

Question 47

la estructura terciaria puede ser a base de plegamientos locales de partes de la secuencia de aa?

wooclap

Answer 47

si

Question 48

las láminas beta son en zigzag con grupos R arriba y abajo?

Answer 48

si

Question 49

las láminas beta fueron la primera estructura descrita por pauling y corey?

Answer 49

falso, fueron las segundas