enzimas cinética enzimática Flashcards

1
Q

las enzimas son macromoléculas y que hacen posible?

A

el desarrollo de funciones biológicas

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2
Q

de que suelen ser las enzimas?

A

principalmente proteínas, y a veces ácidos nucléicos (ribozimas, RNA)

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3
Q

aumentan la velocidad y son alteradas las enzimas?

A

sí aumentan la velocidad PERO no se alteran !

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4
Q

cuantas veces se pueden usar las enzimas?

A

más de una vez

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5
Q

en qué procesos biológicos están implicados?

A

en casi todos

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6
Q

que hace la lipasa?

A

rompe los lípidos en el tracto digestivo

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7
Q

donde está presente la amilasa y que hace?

A

en la saliva, degrada el almidón de los glúcidos

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8
Q

quién termina de romper los aa en el intestino?

A

tripsina

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9
Q

qué son las ribozimas?

A

acido ribonucleíco + enzimas (riboenzima) tiene capacidad enzimática y corta ácidos nucléicos

descubierta por Altman y Cech

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10
Q

cuáles son las propiedades de las enzimas?

A

selectivas: reconocen sustratos
eficaces: aceleran velocidad de reacción
útiles: funcionan en condiciones fisiológicas
versátiles: regulables y dan oportunidad de juego

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11
Q

que hace posible la estructura de las enzimas?

A

la interacción con los sustratos y función de transformarlos en productos

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12
Q

quíen determina la especificidad enzimática?

A

estructura y función y pueden ser más o menos específicas

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13
Q

especificidad absoluta

especificidad enzimática

A

celosa, solo con esa enzima

+

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14
Q

especificidad en grupo

especificidad enzimática

A

cataliza un tipo de racción para sustratos similares, fosforila a cualquier hexosa

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15
Q

especificidad enlace

especificidad enzimática

A

cataliza un tipo de reacción para un tipo de enlace específico, reconoce a más sustratos

(-) le da igual, reconoce el enlace, menos selectiva que las demás

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16
Q

qué es un centro enzimático?

A

región específica de una enzima donde interactua o se une al sustrato

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17
Q

que tipos existen y cuál es su función?

A

existen dos tipos,
activo: lleva a cabo la función; se divide en centro de unión y catalítico
regulador: hace la acción eficaz

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18
Q

tipos de cofactores y su función

A

iones metálicos:
estabilizan la estructura de la proteína
favorecen la unión del sustrato
intervienen en el proceso de catálisis pero no son co-sustratos

coenzimas: (orgánicos)
derivadas de las vitaminas y se deben obtener a través de la dieta, sintetizadas por microorganismos o plantas y deben de ser transformados enzimáticamente

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19
Q

cómo podemos sintetizar las coenzimas?

A

NO LOS PODEMOS SINTETIZAR
solo las plantitas y microogranismos <3

tonto el q diga q si

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20
Q

que preparan las coenzimas?

A

el sitio activo de la enzima para ejercer su función catalítica

no son modificados en procesos catalíticos y pueden ser reutilizados

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21
Q

cofactores hidrosolubles y ejemplo

A

Tiamina pirofosfato: piruvato deshidrogenasa
FAD/ FMN: succionato deshidrogenasa
Piridoxal fosfato: aspartato aminotransferasa

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22
Q

dónde podemos encontrar los cofactores hidrosolubles?

A

en la sangre porq hay mas polaridad, se necesitan diariamente

no se acumulan

23
Q

cofactores hidrosolubles

A

trans-retinol
a-tocoferol
colecalciferol
fuloquinona

24
Q

dónde podemos encontrar los cofactores liposolubles?

A

en tejidos grasos/ adiposo, pueden causar daños porque se acumulan.

importancia de la dieta balanceada

25
Q

clases enzimáticas

A

oxidoreductasas
transferasas
hidrolasas
liasas
isomerasas
ligasas
translocasas

26
Q

oxidoreductasas

A

catalizan reacciones redox

glucosa oxidasa

27
Q

transferasas

A

catalizan transferencia o intercambio de grupos entre sustratos

transaminasas

28
Q

hidrolasas

A

aceleran hidrólisis

lactasa

29
Q

liasas

A

promueven eliminación de un grupo o sustrato dejando un double bond

RuBisCo

30
Q

isomerasas

A

conversión entre isómeros

fructosa isomerasa

31
Q

ligasas

A

catalizan la síntesis de dos sustratos moleculares liberando energía

Acyl-CoA siteasa | no energía= no reacción

32
Q

translocasas

A

catalizan movimiento de iones

ADP/ATP translocasa

33
Q

que cambian y que no las enzimas respecto aspectos termodinámicos, enregía de activación, estados de transición y velocidad de reacción?

A

no alteran características termodinámicas
disminuyen energía de activación
estabilizan estados de transición
aumenta velocidad pero no progreso de la reacción

34
Q

qué es la cinética enzimática?

A

movimiento de como desaparece el sustrato y aparece producto

35
Q

aumento de energía libre de Gibbs

A

paso de sustrato a un producto

36
Q

cómo es la velocidad?

ecuación cinética enzimática

A

inversmente proporcional a la energía de activación

37
Q

qué se necesita para llegar al producto?

ecuación cinética enzimática

A

incremento de energía libre de gibbs

38
Q

la energia de activación afecta al equilibrio de la reacción?

ecuación cinética enzimática

A

falso, NO afecta

39
Q

las enzimas aumentan velocidad y progreso de la reacción?

A

la velocidad sí pero el progreso NO

40
Q

que 5 factores afectan la cinética enzimática?

A

presencia de cofactores
concentración de la enzima
concentración de sustrato
temperatura
pH

41
Q

cómo afecta la presencia de cofactores?

A

aumenta concentración de cofactor, enzima aumenta su actividad hasta saturar

algunas enzimas son solo funcionales en presencia de cofactores

42
Q

cómo afecta la concentración de la enzima?

A

conforme aumenta, tmb aumenta de manera proporcional y directa la velocidad de reacción

43
Q

cómo afecta la concentracion de sustrato?

A

conforme aumenta, también aumenta la velocidad de reacción hasta un máximo en el que haya mas sustrato no hay enzima para transformarlo

el sustrato saturado no puede trabajar más

44
Q

cómo afecta la temperatura?

A

aumenta velocidad de manera directa en ausencia de enzima PERO modifica la velocidad cuando hay enzima
enzima afectada por temperatura

más energía(temp) más rápido | temp baja enzima trabaja pero no bien

45
Q

que le puede pasar a la enzima en altas temperaturas?

A

se desnaturaliza y desestructura haciendola disfuncional

46
Q

cómo afecta el ph?

A

determina de manera especifica que se produzca una reacción, afecta al sustrato del producto y presenta un rango estrecho de pH

47
Q

quienes hicieron la ecuación de los procesos enzimáticos?

A

michaelis y menten

48
Q

que tipo de curva es la que describe la ecuación?

A

curva parabólica que representa la cinética del estado estaacionario de las reacciones enzimáticas

49
Q

que significan los parámetros de la ecuación?

A

Km: concentración del sustrato a la cual la mitad de los centros activos de la enzima están ocupados
Vmax: velocidad máxima de la reacción. no existe la enzima libre para reaccionar con sustrato

50
Q

la saturación aumenta velocidad?

A

no porque sería velocidad constante

51
Q

aproximadamente cuantas veces aceleran la velocidad de reacción?

wooclap

A

3-7 veces max

52
Q

donde están los centros de unión y catalítico

wooclap

A

en el centro activo

53
Q

a que esta asociada la deficiencia de coenzimas?

wooclap

A

patologías

54
Q

proteína conjugada

A

apoproteína+ grupo prostético