Propedeutica, Amminoacidi (strutture)

Question 1

Quali sono i 3 amminoacidi con gruppi alcolici e quali sono le loro caratteristiche?

Answer 1

-serina
-treonina
-Tirosina
1)Possono fare legami a ponte di H, quindi sono molto idrofilici
2) sono sede di fosforilazione (aggiunta di un gruppo fosfato all’OH)

Question 2

Che tipo di alcol è l’R della treonina?

Answer 2

Alcol secondario

Question 3

Quali sono i due amminoacidi con due centri sterogenici?

Answer 3

Isoleucina e treonina

Question 4

Che sostituente è l’R della cys?

Answer 4

Il sostituente della cisteina è un gruppo tiolico

Question 5

Cosa può fare la cisteina grazie al suo sostituente?

Answer 5

Il sostituente della cisteina è un gruppo tiolico, per questo la cisteina si può legare (tramite reazione di ossidazione) ad un’altra cisteina (così si formano punti di solfuro). In questo modo si ottiene la cistina.

Ricorda: i ponti di solfuro si possono formare solo in ambiente extracellulare perchè è necessario un ambiante ossidante (all’interno della cellula ciò non può avvenire perché l’ambiente è riducente)

Question 6

Come posso ottenere la cisteina partendo dalla cistina?

Answer 6

Attraverso una reazione di riduzione

Question 7

Dimmi due proteine in cui potrei trovare l’amminoacido cisteina

Answer 7

• cheratina (i ponti di solfuro stabilizzano la situa struttura)

-insulina (la sua struttura è stabilizzata da tre ponti di solfuro)

Question 8

Quali sono gli aminoacidi responsabili delle proprietà spettroscopiche delle proteine?

Answer 8

Gli amminoacidi con R apolare, aromatico:
Triptofano, fenilalanina e tirosina.
Infatti essi assorbono luce UV

Question 9

Qual è l’ordine crescente del potere di assorbimento di luce UV degli amminoacidi spettroscopici?

Answer 9

Question 10

Dimmi i nomi dei tre sostituenti del triptofano, fenilalanina e tirosina

Answer 10

Question 11

Dimmi 4 cose sulla glicina

Answer 11

È l’unico amminoacido non chirale
È l’amminoacido più piccolo di tutti
È molto flessibile , per questo fa parte delle alfa helix-breakers
Non può fare interazioni idrofobiche

Question 12

Dimmi tre cose sulla prolina

Answer 12

Presenta un gruppo amminico secondario invece di uno primario (imminoacido: contiene il gruppo NH invece di NH2)
È molto rigida , per questo partecipa alle beta-hairpins
Ricorda la Pirrolidina

Question 13

Quali sono i tre aminoacidi ramificati (BCAA)?

Answer 13

Valina, leucina e isoleucina (R apolare, alifatico)

Question 14

Cosa sono tra loro leucina e isoleucina?

Answer 14

Isomeri di catena

Question 15

Qual è il sostituente della metionina?

Answer 15

Gruppo tioetere

Question 16

Quali sono i sostituenti di valina, leucina e isoleucina?

Answer 16

Question 17

Gli amminoacidi con R carico positivamente a ph 7 sono acidi o basici?

Answer 17

Basici

Question 18

Qual é il sostituente di K e qual è la sua pka?

Answer 18

K é la Lisina e il suo sostituente è un’ammina primaria

Question 19

Qual è il sostituente di R e qual è la sua pka?

Answer 19

Question 20

Che sostituente ha l’istidina? Qual è la sua pka?

Answer 20

Question 21

Dimmi 4 cose sulla tirosina

Answer 21

• a ph molto elevati il gruppo Oh è un gruppo polare carico negativamente (=acido)
  -l’anello aromatico fornisce alla tirosina proiprietà idrofobiche
  -l’Oh conferisce alla tirosina proprietà idrofiliche
• può essere considerato un amminoacido con R polare nel suo complesso, ma è costituita da una parte polare (-OH) e una non polare (anello aromatico)

Question 22

Qual è la caratteristica comune a tutti gli aminoacidi polari (neutri, carichi positivamente e negativamente)

Answer 22

Possono fare tutti legami a H, quindi sono solubili in acqua

Question 23

Da cosa derivano asparagina e glutammina?

Answer 23

Da aspartato e glutammato (sono amminoacidi carichi negativamente)

Question 24

La cist5eina ha un R polare o apolare?

Answer 24

Normalmente è considerato un amminoacido con R polare non carico; ma talvolta può essere considerata come apolare per le sue caratteristiche idrofobiche

Question 25

Come sono le catene laterali di lisina, Arginina e Istidina a ph 7?

Answer 25

Hanno una carica netta positiva (=basica)

Arginina, Lisina hanno la catena laterale completamente protonata a pH 7

Istidina con catena laterale parzialmente protonata a pH 7 (circa il 10%), infatti a ph 6 la catena laterale ha una probabilità del 50% di essere carica

Question 26

Perché gli aminoacidi con R apolare sono molto importanti nel folding delle proteine?

Answer 26

Perchè fanno interazioni idrofobiche tra le catene laterali

Question 27

Qual è l’amminoacido più grande di tutti?

Answer 27

Triptofano

Question 28

Quali sono le ammidi relative di aspartato e glutammato?

Answer 28

Asparagina e glutammina

Question 29

Quali sono le pka di aspartato e glutammato?

Answer 29

Aspartato: 3,9
Glutammato: 4,2

Question 30

Qual è la differenza tra aspartato e glutammato con acido aspartico e acido glutammico?

Answer 30

Sono la stessa cosa, però
-Aspartato e glutammato si usano quando i composti sono nella forma ionizzata(ossia la carica negativa sul gruppo carbossile)

-Acido aspartico e acido glutammico si usano quando il gruppo carbossile è protonato

Question 31

Qual è la funzione di aspartato e glutammato nelle proteine?

Answer 31

Ruoli particolari all’interno delle proteine:
residui di aspartato e di glutammato coinvolti nel legame di ioni metallici.