Module 7

Question 1

Les propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs synthétiques

Answer 1

1. réactions catalysées par des enzymes sont 103 à 1020 fois plus rapides= enzymes sont plus efficaces
2. enzymes sont hautement spécifiques = spécificité de substrat et spécificité de réaction
3. Plusieurs enzymes sont régulées. capacité de réagir
   aux besoins métaboliques momentanés de la cellule
   4.coupler une réaction favorable du point de vue thermodynamique (exergonique) avec une réaction
   endergonique afin de rendre cette dernière possible

Question 2

L’importance des études de cinétique enzymatique

Answer 2

La cinétique enzymatique permet de prédire la vitesse d’une réaction. C’est important car:
1. déterminer le nb et ordre des étapes dans rx
2. comprendre impact du stress physiologique et des agents pharmacologiques sur l’homéostasie
3. identifier les agents thérapeutiques qui permettent d’inhiber de façon ciblée la vitesse d’une rx
4. découverte médicaments

Question 3

Graphique associé aux courbes de vitesse en fonction de la concentration de substrat?

Answer 3

vi = K*S
Vitesse de la réaction = constante de vitesse * concentration des substrats
le graphique donne une droite

Question 4

Différence entre les réactions non catalysée, catalysée par une enzyme michaelienne et catalysée par une enzyme allostérique

Answer 4

Non catalysée : une droite

Catalysée par une enzyme michaelienne (enzyme classique):
hyperbole

Catalysée par une enzyme allostérique:
Sigmoïde

Question 5

La définition de la constante de Michaelis ou Km

Answer 5

Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale ([S]=1/2Vmax)
Km= concentration des substrats lorsque
Vi= Vmax/2
km ↓ = ↑ affinité forte avec le substrat

Question 6

Cofacteur, coenzyme, cosubstrat et groupement prosthétique

Answer 6

Certaines enzymes sont des protéines conjugués. La partie non-protéique est appelé Cofacteur

cofacteur = molécule organique = coenzyme

coenzyme faiblement fixées à l’enzyme par liaisons covalentes = cosubstrat

coenzyme fortement fixées = group. prosthétiques

Question 7

Les rôles des principaux cofacteurs

Answer 7

ATP: transfert de group. phosphoryle, pyrophosphoryle et group. nucléotide

Biotine: transfert de group. carboxyle

UDP-glucose : transfert de group. glycosyle

coenzyme A: transfert de group. acyle

NAD+ et NADP+, FMD et FAD, coenzyme Q : transfert électrons

Question 8

Définition énergie libre d’activation

Answer 8

énergie requise pour qu’un réactif atteigne l’état de transition

Question 9

Les effets des enzymes sur l’énergie libre d’activation

Answer 9

vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation

Une enzyme diminue la barrière d’activation (augmentant la concentration locale de réactifs et en positionnant les substrat de façon favorable) donc enzyme augmente la vitesse et diminue l’énergie libre

Question 10

Les 6 classes d’enzymes et les types de réactions qu’elles catalysent

Answer 10

1. oxydoréductase : rx oxydoréduction
2. transférase : rx de transfert d’un atome ou groupe
3. hydrolases : rx hydrolyse (bris lien par ajout H20)
4. lysase: formation double liaison (élimination d’un atome/group.) bris double liaison (addition atome/group)
5. isomérase : réarrangement intramoléculaire (isomérisation)
6. ligase : formations liens covalents entre 2 molécule (utilise ATP)

Question 11

Les facteurs expliquant la spécificité des enzymes

Answer 11

Site actif conçu spécialement pour le substrat

1. complémentarité de structure entre le site actif et le substrat
2. caractère électrique (non-polaire, polaire, chargés) du site actif vs substrat

Question 12

site actif

Answer 12

site de liaison du substrat à sur l’enzyme

Question 13

Modèle clé/serrure

Answer 13

ne prend pas compte de la structure dynamique des enzyme

Question 14

Modèle de l’ajustement induit

Answer 14

interactions non covalentes entre le substrat et l’enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif

processus où enzyme et substrat adaptent mutuellement leurs formes pour s’ajuster

perte de complémentarité une fois le produit = dissociation du complexe enzyme-produit (grâce au intercations non covalentes)

Question 15

Qu’est-ce que la canalisation métabolique?

Answer 15

Le phénomène par lequel le produit d’une 1er réaction est transféré rapidement vers la 2e réaction dans laquelle il deviendra le substrat

Question 16

Types d’enzyme permettant la canalisation métabolique

Answer 16

complexe multienzymatique ; enzymes liés physiquement ensemble et travaillent de concert pour un même sentier métabolique

enzyme multifonctionnelle: une même enzyme catalysant parfois 2 réactions successives dans un même sentier

Question 17

Intermédiaire métabolique

Answer 17

pendant le passage au produit final par canalisation, il y a formation de ces intermédiaires

Question 18

Rôle insuline

Answer 18

sécrétée lorsque concentration du glucose dans le sang est élevée

Question 19

rôle glucagon

Answer 19

sécrété lorsque la concentration glucose dans le sang est faible

Question 20

Rôle épinéphrine

Answer 20

sécrété par l’activité musculaire ou son anticipation (stress)

Question 21

Les principaux mécanismes de régulation des enzymes?

Answer 21

On veut réguler les enzymes pour ajuster la concentration des biomolécules selon les besoins de la cellule. Les façons pour le faire sont:
- Changer le nombre de molécules de l’enzyme
- Changer l’activité catalytique des enzymes déjà présente

Question 22

Pourquoi est-il important pour la cellule de réguler l’activité catalytique de ses enzymes?

Answer 22

conserver l’énergie, de ne pas gaspiller les ressources et de répondre aux changements environnementaux.
permet de coordonner les activités des différents sentiers interconnectés

Question 23

Modification du nombre de molécules d’enzyme

Answer 23

contrôle au niveau de la transcription

protéine = facteurs de transcription se lient des séquences ADN et contrôle l’expression = éléments de réponse (sites)

peuvent être activé par phoshorylation/déphosphorylation

Question 24

Quelle est la modification covalente la plus souvent utilisée par la cellule pour
réguler l’activité catalytique des enzymes? Quel effet exerce-t-elle sur l’activité enzymatique? Est-ce que cette modification est réversible? Pourquoi Quelle(s) enzyme(s) participent à cette forme de régulation?

Answer 24

phosphorylation/déphosphorylation
varie selon les protéines : certaines sont activées par la phosphorylation, d’autres inhibées par l’ajout d’un group. phosphate.

réversibilité phosphorylation = cellule de restaurer le niveau d’activité original de enzyme quand nécessaire.
phosphorylation est catalysée par une kinase
déphosphorylation par une phosphatase.

Question 25

De quelle façon fonctionne l’allostérie ?

Answer 25

*quelques milisecondes)
sites allostériques =chacun fixe de façon réversible et non covalente un modulateur spécifique (effecteurs allostériques = effet positif ou négatif sur la vitesse de la réaction

fixation modulateur = change confromation enzyme = augmente ou diminue activité

conformation inactive = état T
conformation active = état R

Question 26

comment est déclenché l’allostérie

Answer 26

par des variations dans la concentration intracellulaire d’une petite molécule auquel appartient cette enzyme

facteurs augmentant l’activité de l’enzyme = activateurs
diminuent = inhibiteurs

Question 27

La modification covalente

Answer 27

secondes ou minutes

phosphorylation (kinase)
/déphosphorylation (phosphatase)

kinases transfèrent le groupement phosphoryle de l’ATP sur les groupements hydroxyle des chaînes latérales de certains résidus Ser, Thr, et/ou Tyr
chq kinase = cible spécifique

Question 28

pourquoi il est important que les réactions soient réversibles dans la phosphorylation?

Answer 28

La réversibilité de la phosphorylation permet à la cellule de restaurer le niveau d’activité original de l’enzyme lorsque cela est nécessaire.