Module 7 Flashcards
Les propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs synthétiques
- réactions catalysées par des enzymes sont 103 à 1020 fois plus rapides= enzymes sont plus efficaces
- enzymes sont hautement spécifiques = spécificité de substrat et spécificité de réaction
- Plusieurs enzymes sont régulées. capacité de réagir
aux besoins métaboliques momentanés de la cellule
4.coupler une réaction favorable du point de vue thermodynamique (exergonique) avec une réaction
endergonique afin de rendre cette dernière possible
L’importance des études de cinétique enzymatique
La cinétique enzymatique permet de prédire la vitesse d’une réaction. C’est important car:
1. déterminer le nb et ordre des étapes dans rx
2. comprendre impact du stress physiologique et des agents pharmacologiques sur l’homéostasie
3. identifier les agents thérapeutiques qui permettent d’inhiber de façon ciblée la vitesse d’une rx
4. découverte médicaments
Graphique associé aux courbes de vitesse en fonction de la concentration de substrat?
vi = K*S
Vitesse de la réaction = constante de vitesse * concentration des substrats
le graphique donne une droite
Différence entre les réactions non catalysée, catalysée par une enzyme michaelienne et catalysée par une enzyme allostérique
Non catalysée : une droite
Catalysée par une enzyme michaelienne (enzyme classique):
hyperbole
Catalysée par une enzyme allostérique:
Sigmoïde
La définition de la constante de Michaelis ou Km
Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale ([S]=1/2Vmax)
Km= concentration des substrats lorsque
Vi= Vmax/2
km ↓ = ↑ affinité forte avec le substrat
Cofacteur, coenzyme, cosubstrat et groupement prosthétique
Certaines enzymes sont des protéines conjugués. La partie non-protéique est appelé Cofacteur
cofacteur = molécule organique = coenzyme
coenzyme faiblement fixées à l’enzyme par liaisons covalentes = cosubstrat
coenzyme fortement fixées = group. prosthétiques
Les rôles des principaux cofacteurs
ATP: transfert de group. phosphoryle, pyrophosphoryle et group. nucléotide
Biotine: transfert de group. carboxyle
UDP-glucose : transfert de group. glycosyle
coenzyme A: transfert de group. acyle
NAD+ et NADP+, FMD et FAD, coenzyme Q : transfert électrons
Définition énergie libre d’activation
énergie requise pour qu’un réactif atteigne l’état de transition
Les effets des enzymes sur l’énergie libre d’activation
vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation
Une enzyme diminue la barrière d’activation (augmentant la concentration locale de réactifs et en positionnant les substrat de façon favorable) donc enzyme augmente la vitesse et diminue l’énergie libre
Les 6 classes d’enzymes et les types de réactions qu’elles catalysent
- oxydoréductase : rx oxydoréduction
- transférase : rx de transfert d’un atome ou groupe
- hydrolases : rx hydrolyse (bris lien par ajout H20)
- lysase: formation double liaison (élimination d’un atome/group.) bris double liaison (addition atome/group)
- isomérase : réarrangement intramoléculaire (isomérisation)
- ligase : formations liens covalents entre 2 molécule (utilise ATP)
Les facteurs expliquant la spécificité des enzymes
Site actif conçu spécialement pour le substrat
- complémentarité de structure entre le site actif et le substrat
- caractère électrique (non-polaire, polaire, chargés) du site actif vs substrat
site actif
site de liaison du substrat à sur l’enzyme
Modèle clé/serrure
ne prend pas compte de la structure dynamique des enzyme
Modèle de l’ajustement induit
interactions non covalentes entre le substrat et l’enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif
processus où enzyme et substrat adaptent mutuellement leurs formes pour s’ajuster
perte de complémentarité une fois le produit = dissociation du complexe enzyme-produit (grâce au intercations non covalentes)
Qu’est-ce que la canalisation métabolique?
Le phénomène par lequel le produit d’une 1er réaction est transféré rapidement vers la 2e réaction dans laquelle il deviendra le substrat
Types d’enzyme permettant la canalisation métabolique
complexe multienzymatique ; enzymes liés physiquement ensemble et travaillent de concert pour un même sentier métabolique
enzyme multifonctionnelle: une même enzyme catalysant parfois 2 réactions successives dans un même sentier
Intermédiaire métabolique
pendant le passage au produit final par canalisation, il y a formation de ces intermédiaires
Rôle insuline
sécrétée lorsque concentration du glucose dans le sang est élevée
rôle glucagon
sécrété lorsque la concentration glucose dans le sang est faible
Rôle épinéphrine
sécrété par l’activité musculaire ou son anticipation (stress)
Les principaux mécanismes de régulation des enzymes?
On veut réguler les enzymes pour ajuster la concentration des biomolécules selon les besoins de la cellule. Les façons pour le faire sont:
- Changer le nombre de molécules de l’enzyme
- Changer l’activité catalytique des enzymes déjà présente
Pourquoi est-il important pour la cellule de réguler l’activité catalytique de ses enzymes?
conserver l’énergie, de ne pas gaspiller les ressources et de répondre aux changements environnementaux.
permet de coordonner les activités des différents sentiers interconnectés
Modification du nombre de molécules d’enzyme
contrôle au niveau de la transcription
protéine = facteurs de transcription se lient des séquences ADN et contrôle l’expression = éléments de réponse (sites)
peuvent être activé par phoshorylation/déphosphorylation
Quelle est la modification covalente la plus souvent utilisée par la cellule pour
réguler l’activité catalytique des enzymes? Quel effet exerce-t-elle sur l’activité enzymatique? Est-ce que cette modification est réversible? Pourquoi Quelle(s) enzyme(s) participent à cette forme de régulation?
phosphorylation/déphosphorylation
varie selon les protéines : certaines sont activées par la phosphorylation, d’autres inhibées par l’ajout d’un group. phosphate.
réversibilité phosphorylation = cellule de restaurer le niveau d’activité original de enzyme quand nécessaire.
phosphorylation est catalysée par une kinase
déphosphorylation par une phosphatase.
De quelle façon fonctionne l’allostérie ?
*quelques milisecondes)
sites allostériques =chacun fixe de façon réversible et non covalente un modulateur spécifique (effecteurs allostériques = effet positif ou négatif sur la vitesse de la réaction
fixation modulateur = change confromation enzyme = augmente ou diminue activité
conformation inactive = état T
conformation active = état R
comment est déclenché l’allostérie
par des variations dans la concentration intracellulaire d’une petite molécule auquel appartient cette enzyme
facteurs augmentant l’activité de l’enzyme = activateurs
diminuent = inhibiteurs
La modification covalente
secondes ou minutes
phosphorylation (kinase)
/déphosphorylation (phosphatase)
kinases transfèrent le groupement phosphoryle de l’ATP sur les groupements hydroxyle des chaînes latérales de certains résidus Ser, Thr, et/ou Tyr
chq kinase = cible spécifique
pourquoi il est important que les réactions soient réversibles dans la phosphorylation?
La réversibilité de la phosphorylation permet à la cellule de restaurer le niveau d’activité original de l’enzyme lorsque cela est nécessaire.
