Module 2 Flashcards
Acides aminés et les protéines
Les différentes fonctions des protéines
Transport
catalyse
stockage nutriment
structure
mouvement
décodage de l’info. génétique
régulation
défense ou agression
TOUT SAUF STOCKAGE de l’info génétique
Caractéristiques générales des 20 acides aminés standards
Groupement α-carboxyle et α-amine
Le carbone α est asymétrique (asymétriques= 4 substituants différents)
Quelle est la particularité de la proline ?
Elle possède un groupement amine secondaire ( N avec deux liens autres que H)
Quelle est la particularité de la glycine ?
Son carbone n’est PAS asymétrique. (carbone alpha est lié à 2 H et non 4 différents)
Donc n’a pas d’activité optique
Qu’est-ce qui définit les caractéristiques de chaque acide aminé?
Sa chaine latérale
2 propriétés les plus importantes des chaines latérales
Hydropathie (solubilité dans l’eau) -> + important
taille
aliphatique déf
peu soluble dans l’eau (hydrophobes)
2 critères de classification des aa
nature chimique de la chaine R
polarité chaine R
Caractéristiques (2) des acides aminés aliphatiques et leur noms (5)
chaine lat. avec seulement C et H
Tous non polaires
glycine (+ petit)
alanine (+abondant ds prot)
valine, leucine et isoleucine = branché (chaine la pas linéaire = encombrante = réduit flexibilité chaine polypep.)
Avantage de la glycine sur les chaines polypeptidiques
donne une grande flexibilité aux chaines + rôle essentiel dans la structure des protéines
Caractéristiques des iminoacides et leur noms
non polaire
chaine C et H comme aliphatiques, MAIS
extrémité chaine lié au group. α-amine = anneau pyrrolidine (pentagone)
proline -> a amine secondaire = confère rigidité à chaine polypep.
Avantage anneau pyrrolidine (proline)
implication structure et la fonction des protéine contenant des résidus de proline en conférant la rigidité aux chaines polypep.
Caractéristiques des acides aminés aromatiques et leur noms
possèdent un cycle aromatique = cycle de benzène (hexagone)
phénylalanine et tryptophane : non polaires
tryptophane : group. bicyclique (indole)
tyrosine : phénylalanine + group. hydroxyle (OH) = Polaire
Caractéristiques des acides aminés β-hydroxylés et leur noms
portent un group. hydroxyle sur carbone β.
POLAIRES (group. OH)
sérine et thréonine
Caractéristiques des acides aminés soufrés et leur noms
présence un atome de S
Méthionine : non polaire (soufre dans liaison thioéther
Cystéine: polaire (soufre dans groupement thiol présent)
Qu’arrive-t-il lorsque 2 cystéines réagissent ensemble?
Les groupements thiols réagissent ce qui forme un pont disulfure et cela influence fortement la structure des protéines
Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms
qu’arrive-t-il s’il y a modification du 2e group. carboxyle par ajout d’un group. amide?
présence d’un 2e groupement carboxyle
aspartate (acide aspartique) = chargés
glutamate (acide glutamique) = chargés
modification 2e group : on obtient asparagine et glutamine (dérivés) = Polaires
Caractéristiques des acides aminés groupement amide et leur noms
Aspargine Glutamine (polaires)
ont un groupement carboxyle qui s’est transformé en groupement amide par l’ajout d’un groupement amine
Caractéristiques des acides aminés portant une 2e fonction basique et leur noms
possèdent une 2e fonction amine ionisable
lysine et arginine (chargés + au pH physiobiologique)
histidine (charge + à pH plus faible)
Structure caractéristiques
histidine
lysine
arginine
histidine : cyclique pas aromatique (type imidazole)
lysine : group. amine sur C ε et α (diaminé)
arginine : 3 group. amines supplémentaires = structure ion guanidium
Nomme moi les acides aminés non-polaire
alanine
glycine
isoleucine
leucine
méthionine
phénylalanine
proline
tryptophane
valine
Quelles sont les acides aminés polaires ?
asparagine
cystéine
glutamine
sérine
thréonine
tyrosine
(TyrAsGluSéThréCys)
nomme moi les acides aminés polaires et chargés
arginine
acide aspartique
acide glutamique
histidine
lysine
Les propriétés particulières du lien peptidique
caractéristiques partielles d’une double liaison , PAS de rotation autour de la liaison C – N. C’est une structure plane rigide.
Qu’est-ce qu’un lien peptidique?
lien qui se forme entre la fonction α-carboxyle d’un 1er acide et la fonction α-amine d’un deuxième acide aminé pour former un lien amide
Qu’est-ce qu’une groupement peptidique
comprend les 2 atomes impliqués dans le lien peptidique et leurs 4 substituants
Que fait la polarité des groupements peptidiques
elle est à la base de la formations des structures secondaires des protéines
3 liens covalents décrivant le group. peptidique
*Le lien Cα - C (angle de torsion ψ ou psi)
* Le lien peptidique C - N (angle de torsion ω ou oméga)
* Le lien N - Cα (angle de torsion φ ou phi)
Conséquence de la résonance sur le groupement peptidique
restreint la rotation autour du lien peptidique ce qui apporte les caractéristiques partielles des liaisons doubles au groupement
et structure plane rigide
lien C-N plus court qu’un normal mais plus long que C=N
lien C=O plus long qu’un normal mais plus court que C-O
Explication de la structure plane rigide d’un group, peptidique
due à la résonance
les groupements carbonyle et amine ainsi que les 2 carbones α sont sur le même plan, car il n’y a pas de rotation possible autour de la liaison C - N. Une protéine est ainsi constituée d’une suite de plans rigides liés les uns aux autres
Configuration groupement peptidique (CIS ou TRANS)
Lors formation du lien peptidique, peut être les 2
une fois le lien formé, il ne peut pas avoir de conversion (pas de rotation autour du lien peptidique)
TRANS + favorable car CIS = chaines lat. 2 résidus + rapproché donc encombrement
En absence de proline, pourcentage des liens peptidiques en configuration TRANS
% liens pep. impliquant la proline en CIS
99,9%
6%
À quoi sert le diagramme de Ramachandran
les possibilités de rotation
Les lignes solides indiquent les valeurs permises basées sur des modèles moléculaires. Les lignes pointillées donnent les limites
pour l’alanine qui est le 2e plus petit acide aminé. Ainsi, les valeurs permises pour les angles
φ et ψ varient selon la nature des chaînes latérales des résidus contigus
pourquoi les résidus de glycine sont exclus du diagramme de Ramachandran
tombent fréquemment en
dehors des limites à cause de leur petite taille
Rotation possible, explique (rapport avec diagramme)
La rotation est possible autour des liens Cα - Co et N - Cα, ce qui permet aux plans rigides de
s’orienter les uns par rapport aux autres dans l’espace. Toutefois, lors de la rotation, les
chaînes latérales associées aux groupements peptidique peuvent entrer en collision. Par
conséquent, seules quelques valeurs (en degrés) d’angles φ et ψ respectent les contraintes
d’encombrement stérique entre les différentes chaînes latérales. La distribution des angles φ et ψ est décrite par le Diagramme de Ramachandran
Structure primaire d’une protéines?
séquences en acides aminés de la chaine polypeptidique
Structure secondaire ?
arrangement spatial des acides aminés adjacents. Lien H
Les acides aminés adjacents finissent par se replier localement en hélice α (struc. sec + abondante), feuillet β et coude β
Qu’est-ce qu’un hélice α
structure sec. la plus abondante
le C=O d’un résidu n forme un lien H avec le N-H d’un résidus n+4.
proline et glycine rares dans hélices
Pourquoi il y a peu de glycine et proline dans un hélice α
la glycine va soit être au début ou à la fin car trop de possibilité de rotations déstabilisent l’hélice
proline n’a pas de N-H disponible pour lien H. Proline entraine interruption de l’hélice α
Les brins et les feuillets β
feuillet β est une autre structure secondaire rencontrée fréquemment dans les protéines. L’élément constitutif d’un feuillet est une portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag appelée brin β
brins β s’associent entre eux en formant des liens H ce qui augmente leur stabilité. On parle alors de feuillet β.
feuillets β parallèles
feuillets β antiparallèles
parallèles : orientés dans le même sens
antiparallèles: sens inverses l’un de l’autre
boucles , coudes β ou tours
hélices α ou de feuillets β réunis entre eux par des segments irréguliers qui changent brusquement de direction (grâce au coudes)
coude B fait lien entre 2 brins d’un feuillet β antiparallèle
glycine est souvent présente (petite chaine lat=virage + abrupt)
proline ++ : favorise changement direction (introduit lien pep. ds configuration cis)
Structure tertiaire?
ou se situe les résidus non polaires, chargés et polaire-non chargés?
agencement stable 3D (dans l’espace) de ces hélices et feuillets
non polaires : intérieure de la protéine
chargés : surface de la protéine
polaires et non chargés : principalement à la surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur.
quels liens stabilisent la structure tertiaire
interactions non covalentes et
liens covalents = pont disulfure entre atomes des chaines latérales (liaisons intracaténaires) Entre les résidus cystéine d’une même chaîne polypeptidique
lien H entre chaine lat. polaires d’une même chaine polypeptidique
Structure quaternaire?
arrangement des sous-unités dans une protéine multimérique (Plusieurs structures tertiaires ensemble)
liens structure quaternaire
lien H = entre les chaînes latérales polaires de 2 sous-unités de la protéine
liaison disulfure = Entre les résidus cystéine de 2 sous-unités de la protéine
Qu’est-ce qu’un domaine? (structure tertiaire)
qu’arrive-t-il a une protéine ayant plusieurs domaines
segments de la chaine polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres. On les considère comme des éléments structuralement indépendants ayant chacun les caractéristiques d’une même protéine
chaque domaine = fonction spécifique
plusieurs domaines = les protéines ont la somme des fonctions des domaines
Localisation des résidus dans une protéine selon leur polarité
(structure tertiaire)
non polaires : intérieur de la protéine
chargés: en surface de la protéine
résidus polaires non chargés : surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur
Définition d’une sous-unité (structure quaternaire)
homomultimère
hétéromultimère
Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appelée sous-unité
homomultimère : prot. formée de la répétition d’une seule même sous-unité
hétéromultimère: prot. formé d’au moins 2 sous-unités différentes
Qu’est-ce qu’une protéine multimérique ?
protéine constituée de Plusieurs chaîne polypeptidiques associés ensemble.
Nomenclature des protéines multimériques
α (1er) β (2e) et γ (3e) : nombre de chaînes distinctes
indice (petit 1 ou 2…) nombre de copies de sous-unités
exemple (pas à retenir)
Insuline: αβ = Hétéromultimère
Myoglobine: α =monomérique
Chymotrypsine : αβγ= Hétéromultimère
Hémoglobine : α2β2 =Hétéromultimère
Glutamine synthétase : α12 Homomultimère
Les avantages des protéines multimériques (4)
- synthèse de plusieurs chaines plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule longue chaine
- habituellement + stables que les sous-unités dissociées
- diffé prot. ayant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution
- interactions entre les sous-unités facilitent la régulation
Les méthodes de classification des protéines ? (3)
selon fonction, forme, solubilité et composition
Classification selon la fonction
Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression (tout sauf le stockage de l’information génétique)
pas la plus utilisée, prot. ont souvent plusieurs fonctions
Classification selon la forme et la solubilité (3 groupes)
Protéines fibreuses, globulaires ou membranaires
Protéines fibreuses
agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire, insoluble dans l’eau, grande résistance mécanique donc souvent ce sont des protéines structurales.
Protéines globulaires
plusieurs types de structures secondaires qui sont beaucoup moins ordonnées que celles des protéines fibreuse
Protéines les plus communes, soluble dans l’eau, grande diversité de rôle, structure sphéroïdale.
protéines membranaires
forte teneur en résidus hydrophobes ces résidus permettent à la protéine de
s’insérer dans la région hydrophobe que constitue la membrane.
Classification des acines aminés selon leur composition
(types)
protéine simple ou conjuguée, Apoprotéine vs holoprotéine
Définition d’une protéine simple
prot. dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés
Définition d’une protéine conjuguée
a besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité (se lie a autre chose qu’une prot)
Définition dune apoprotéine
partie de la protéine conjuguée qui n’est pas liée à son groupement non protéique.
Forme INACTIVE de la protéine
Définition d’une holoprotéine
Forme ACTIVE
donc partie liée au groupement non protéique
Classification des protéines selon la nature de leur groupement non protéique (group. non protéique)
lipoprotéine
nucléoprotéine
glycoprotéine
métalloprotéine
hémoprotéine
flavoprotéine
phosphoprotéine
lipide
acide nucléique
glucide
ion métallique
hème
FMN, FAD
group. phosphate
Adjectif qualifiant la structure 3D des protéines et pourquoi ?
DYNAMIQUE
puisque les structure tertiaire et quaternaires sont principalement formées par des liaisons NON-COVALENTES (faibles). ces liaisons se brise et se reforment rapidement permettant différentes configurations aux protéines
En quoi les interactions non covalentes sont-elles importantes pour la structure et la fonction d’une protéine?
se brisent et se reforment rapidement, ce qui rend la
structure dynamique
VRAI OU FAUX. Puisque la structure est très importante pour la fonction d’une
protéine, cette structure est rigide et solide.
FAUX
structure doit rester dynamique. Cela permet des changements de conformation essentiels à
l’activité.
Définition résidus
Nom donné à un acide aminé une fois inclus dans un
polymère
Définition protéine
Molécule formée d’une ou plusieurs chaines
polypeptidiques
Définition peptidique
Type de lien covalent liant 2 acides aminés
Définition polypeptidique
Peptide formé par la liaison séquentielle de plus de 20
acides aminés
Définition dipeptide
Molécule formée de 2 acides aminés liés par un lien
covalent
Vrai ou Faux. Presque tous les groupements peptidiques sont en configuration trans
VRAI
Vrai ou Faux. Les structures secondaires sont stabilisées par des liens covalents
FAUX
lien H
La présence d’un groupement hydroxyle rend une molécule polaire? neutre? non-polaire?
polaire
Quelle est la différence entre un acide α-aminé et un acide β-aminé
acides α-aminés: portent leur groupement amine sur le carbone α,
groupement amine d’un acide β-aminé est lié au carbone β.
Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude β et pourquoi?
proline et la glycine.
la très courte chaîne latérale de la glycine
l’anneau pyrrolidine de la proline
= provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique
Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?
La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine (hors du contact du solvant)
