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Biochimie et métabolisme > Module 2 > Flashcards

Module 2 Flashcards

Acides aminés et les protéines

1
Q

Les différentes fonctions des protéines

A

Transport
catalyse
stockage nutriment
structure
mouvement
décodage de l’info. génétique
régulation
défense ou agression

TOUT SAUF STOCKAGE de l’info génétique

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Q

Caractéristiques générales des 20 acides aminés standards

A

Groupement α-carboxyle et α-amine
Le carbone α est asymétrique (asymétriques= 4 substituants différents)

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Q

Quelle est la particularité de la proline ?

A

Elle possède un groupement amine secondaire ( N avec deux liens autres que H)

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4
Q

Quelle est la particularité de la glycine ?

A

Son carbone n’est PAS asymétrique. (carbone alpha est lié à 2 H et non 4 différents)
Donc n’a pas d’activité optique

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5
Q

Qu’est-ce qui définit les caractéristiques de chaque acide aminé?

A

Sa chaine latérale

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6
Q

2 propriétés les plus importantes des chaines latérales

A

Hydropathie (solubilité dans l’eau) -> + important
taille

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7
Q

aliphatique déf

A

peu soluble dans l’eau (hydrophobes)

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8
Q

2 critères de classification des aa

A

nature chimique de la chaine R
polarité chaine R

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9
Q

Caractéristiques (2) des acides aminés aliphatiques et leur noms (5)

A

chaine lat. avec seulement C et H
Tous non polaires
glycine (+ petit)
alanine (+abondant ds prot)
valine, leucine et isoleucine = branché (chaine la pas linéaire = encombrante = réduit flexibilité chaine polypep.)

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10
Q

Avantage de la glycine sur les chaines polypeptidiques

A

donne une grande flexibilité aux chaines + rôle essentiel dans la structure des protéines

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11
Q

Caractéristiques des iminoacides et leur noms

A

non polaire
chaine C et H comme aliphatiques, MAIS
extrémité chaine lié au group. α-amine = anneau pyrrolidine (pentagone)

proline -> a amine secondaire = confère rigidité à chaine polypep.

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12
Q

Avantage anneau pyrrolidine (proline)

A

implication structure et la fonction des protéine contenant des résidus de proline en conférant la rigidité aux chaines polypep.

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13
Q

Caractéristiques des acides aminés aromatiques et leur noms

A

possèdent un cycle aromatique = cycle de benzène (hexagone)

phénylalanine et tryptophane : non polaires
tryptophane : group. bicyclique (indole)
tyrosine : phénylalanine + group. hydroxyle (OH) = Polaire

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14
Q

Caractéristiques des acides aminés β-hydroxylés et leur noms

A

portent un group. hydroxyle sur carbone β.
POLAIRES (group. OH)
sérine et thréonine

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15
Q

Caractéristiques des acides aminés soufrés et leur noms

A

présence un atome de S

Méthionine : non polaire (soufre dans liaison thioéther
Cystéine: polaire (soufre dans groupement thiol présent)

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16
Q

Qu’arrive-t-il lorsque 2 cystéines réagissent ensemble?

A

Les groupements thiols réagissent ce qui forme un pont disulfure et cela influence fortement la structure des protéines

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17
Q

Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms
qu’arrive-t-il s’il y a modification du 2e group. carboxyle par ajout d’un group. amide?

A

présence d’un 2e groupement carboxyle
aspartate (acide aspartique) = chargés
glutamate (acide glutamique) = chargés

modification 2e group : on obtient asparagine et glutamine (dérivés) = Polaires

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18
Q

Caractéristiques des acides aminés groupement amide et leur noms

A

Aspargine Glutamine (polaires)
ont un groupement carboxyle qui s’est transformé en groupement amide par l’ajout d’un groupement amine

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19
Q

Caractéristiques des acides aminés portant une 2e fonction basique et leur noms

A

possèdent une 2e fonction amine ionisable
lysine et arginine (chargés + au pH physiobiologique)
histidine (charge + à pH plus faible)

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20
Q

Structure caractéristiques
histidine
lysine
arginine

A

histidine : cyclique pas aromatique (type imidazole)

lysine : group. amine sur C ε et α (diaminé)

arginine : 3 group. amines supplémentaires = structure ion guanidium

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21
Q

Nomme moi les acides aminés non-polaire

A

alanine
glycine
isoleucine
leucine
méthionine
phénylalanine
proline
tryptophane
valine

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22
Q

Quelles sont les acides aminés polaires ?

A

asparagine
cystéine
glutamine
sérine
thréonine
tyrosine
(TyrAsGluSéThréCys)

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23
Q

nomme moi les acides aminés polaires et chargés

A

arginine
acide aspartique
acide glutamique
histidine
lysine

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24
Q

Les propriétés particulières du lien peptidique

A

caractéristiques partielles d’une double liaison , PAS de rotation autour de la liaison C – N. C’est une structure plane rigide.

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25
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

lien qui se forme entre la fonction α-carboxyle d’un 1er acide et la fonction α-amine d’un deuxième acide aminé pour former un lien amide

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26
Q

Qu’est-ce qu’une groupement peptidique

A

comprend les 2 atomes impliqués dans le lien peptidique et leurs 4 substituants

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27
Q

Que fait la polarité des groupements peptidiques

A

elle est à la base de la formations des structures secondaires des protéines

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28
Q

3 liens covalents décrivant le group. peptidique

A

*Le lien Cα - C (angle de torsion ψ ou psi)
* Le lien peptidique C - N (angle de torsion ω ou oméga)
* Le lien N - Cα (angle de torsion φ ou phi)

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29
Q

Conséquence de la résonance sur le groupement peptidique

A

restreint la rotation autour du lien peptidique ce qui apporte les caractéristiques partielles des liaisons doubles au groupement
et structure plane rigide

lien C-N plus court qu’un normal mais plus long que C=N
lien C=O plus long qu’un normal mais plus court que C-O

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30
Q

Explication de la structure plane rigide d’un group, peptidique

A

due à la résonance
les groupements carbonyle et amine ainsi que les 2 carbones α sont sur le même plan, car il n’y a pas de rotation possible autour de la liaison C - N. Une protéine est ainsi constituée d’une suite de plans rigides liés les uns aux autres

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31
Q

Configuration groupement peptidique (CIS ou TRANS)

A

Lors formation du lien peptidique, peut être les 2
une fois le lien formé, il ne peut pas avoir de conversion (pas de rotation autour du lien peptidique)

TRANS + favorable car CIS = chaines lat. 2 résidus + rapproché donc encombrement

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32
Q

En absence de proline, pourcentage des liens peptidiques en configuration TRANS
% liens pep. impliquant la proline en CIS

A

99,9%

6%

33
Q

À quoi sert le diagramme de Ramachandran

A

les possibilités de rotation

Les lignes solides indiquent les valeurs permises basées sur des modèles moléculaires. Les lignes pointillées donnent les limites
pour l’alanine qui est le 2e plus petit acide aminé. Ainsi, les valeurs permises pour les angles
φ et ψ varient selon la nature des chaînes latérales des résidus contigus

34
Q

pourquoi les résidus de glycine sont exclus du diagramme de Ramachandran

A

tombent fréquemment en
dehors des limites à cause de leur petite taille

35
Q

Rotation possible, explique (rapport avec diagramme)

A

La rotation est possible autour des liens Cα - Co et N - Cα, ce qui permet aux plans rigides de
s’orienter les uns par rapport aux autres dans l’espace. Toutefois, lors de la rotation, les
chaînes latérales associées aux groupements peptidique peuvent entrer en collision. Par
conséquent, seules quelques valeurs (en degrés) d’angles φ et ψ respectent les contraintes
d’encombrement stérique entre les différentes chaînes latérales. La distribution des angles φ et ψ est décrite par le Diagramme de Ramachandran

36
Q

Structure primaire d’une protéines?

A

séquences en acides aminés de la chaine polypeptidique

37
Q

Structure secondaire ?

A

arrangement spatial des acides aminés adjacents. Lien H
Les acides aminés adjacents finissent par se replier localement en hélice α (struc. sec + abondante), feuillet β et coude β

38
Q

Qu’est-ce qu’un hélice α

A

structure sec. la plus abondante
le C=O d’un résidu n forme un lien H avec le N-H d’un résidus n+4.
proline et glycine rares dans hélices

39
Q

Pourquoi il y a peu de glycine et proline dans un hélice α

A

la glycine va soit être au début ou à la fin car trop de possibilité de rotations déstabilisent l’hélice

proline n’a pas de N-H disponible pour lien H. Proline entraine interruption de l’hélice α

40
Q

Les brins et les feuillets β

A

feuillet β est une autre structure secondaire rencontrée fréquemment dans les protéines. L’élément constitutif d’un feuillet est une portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag appelée brin β
brins β s’associent entre eux en formant des liens H ce qui augmente leur stabilité. On parle alors de feuillet β.

41
Q

feuillets β parallèles
feuillets β antiparallèles

A

parallèles : orientés dans le même sens
antiparallèles: sens inverses l’un de l’autre

42
Q

boucles , coudes β ou tours

A

hélices α ou de feuillets β réunis entre eux par des segments irréguliers qui changent brusquement de direction (grâce au coudes)
coude B fait lien entre 2 brins d’un feuillet β antiparallèle

glycine est souvent présente (petite chaine lat=virage + abrupt)

proline ++ : favorise changement direction (introduit lien pep. ds configuration cis)

43
Q

Structure tertiaire?
ou se situe les résidus non polaires, chargés et polaire-non chargés?

A

agencement stable 3D (dans l’espace) de ces hélices et feuillets

non polaires : intérieure de la protéine
chargés : surface de la protéine
polaires et non chargés : principalement à la surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur.

44
Q

quels liens stabilisent la structure tertiaire

A

interactions non covalentes et
liens covalents = pont disulfure entre atomes des chaines latérales (liaisons intracaténaires) Entre les résidus cystéine d’une même chaîne polypeptidique

lien H entre chaine lat. polaires d’une même chaine polypeptidique

45
Q

Structure quaternaire?

A

arrangement des sous-unités dans une protéine multimérique (Plusieurs structures tertiaires ensemble)

46
Q

liens structure quaternaire

A

lien H = entre les chaînes latérales polaires de 2 sous-unités de la protéine

liaison disulfure = Entre les résidus cystéine de 2 sous-unités de la protéine

47
Q

Qu’est-ce qu’un domaine? (structure tertiaire)
qu’arrive-t-il a une protéine ayant plusieurs domaines

A

segments de la chaine polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres. On les considère comme des éléments structuralement indépendants ayant chacun les caractéristiques d’une même protéine
chaque domaine = fonction spécifique

plusieurs domaines = les protéines ont la somme des fonctions des domaines

48
Q

Localisation des résidus dans une protéine selon leur polarité
(structure tertiaire)

A

non polaires : intérieur de la protéine
chargés: en surface de la protéine
résidus polaires non chargés : surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur

49
Q

Définition d’une sous-unité (structure quaternaire)
homomultimère
hétéromultimère

A

Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appelée sous-unité
homomultimère : prot. formée de la répétition d’une seule même sous-unité
hétéromultimère: prot. formé d’au moins 2 sous-unités différentes

50
Q

Qu’est-ce qu’une protéine multimérique ?

A

protéine constituée de Plusieurs chaîne polypeptidiques associés ensemble.

51
Q

Nomenclature des protéines multimériques

A

α (1er) β (2e) et γ (3e) : nombre de chaînes distinctes
indice (petit 1 ou 2…) nombre de copies de sous-unités

exemple (pas à retenir)
Insuline: αβ = Hétéromultimère
Myoglobine: α =monomérique
Chymotrypsine : αβγ= Hétéromultimère
Hémoglobine : α2β2 =Hétéromultimère
Glutamine synthétase : α12 Homomultimère

52
Q

Les avantages des protéines multimériques (4)

A
  1. synthèse de plusieurs chaines plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule longue chaine
  2. habituellement + stables que les sous-unités dissociées
  3. diffé prot. ayant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution
  4. interactions entre les sous-unités facilitent la régulation
53
Q

Les méthodes de classification des protéines ? (3)

A

selon fonction, forme, solubilité et composition

54
Q

Classification selon la fonction

A

Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression (tout sauf le stockage de l’information génétique)

pas la plus utilisée, prot. ont souvent plusieurs fonctions

55
Q

Classification selon la forme et la solubilité (3 groupes)

A

Protéines fibreuses, globulaires ou membranaires

56
Q

Protéines fibreuses

A

agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire, insoluble dans l’eau, grande résistance mécanique donc souvent ce sont des protéines structurales.

57
Q

Protéines globulaires

A

plusieurs types de structures secondaires qui sont beaucoup moins ordonnées que celles des protéines fibreuse
Protéines les plus communes, soluble dans l’eau, grande diversité de rôle, structure sphéroïdale.

58
Q

protéines membranaires

A

forte teneur en résidus hydrophobes ces résidus permettent à la protéine de
s’insérer dans la région hydrophobe que constitue la membrane.

59
Q

Classification des acines aminés selon leur composition
(types)

A

protéine simple ou conjuguée, Apoprotéine vs holoprotéine

60
Q

Définition d’une protéine simple

A

prot. dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés

61
Q

Définition d’une protéine conjuguée

A

a besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité (se lie a autre chose qu’une prot)

62
Q

Définition dune apoprotéine

A

partie de la protéine conjuguée qui n’est pas liée à son groupement non protéique.
Forme INACTIVE de la protéine

63
Q

Définition d’une holoprotéine

A

Forme ACTIVE
donc partie liée au groupement non protéique

64
Q

Classification des protéines selon la nature de leur groupement non protéique (group. non protéique)
lipoprotéine
nucléoprotéine
glycoprotéine
métalloprotéine
hémoprotéine
flavoprotéine
phosphoprotéine

A

lipide
acide nucléique
glucide
ion métallique
hème
FMN, FAD
group. phosphate

65
Q

Adjectif qualifiant la structure 3D des protéines et pourquoi ?

A

DYNAMIQUE
puisque les structure tertiaire et quaternaires sont principalement formées par des liaisons NON-COVALENTES (faibles). ces liaisons se brise et se reforment rapidement permettant différentes configurations aux protéines

66
Q

En quoi les interactions non covalentes sont-elles importantes pour la structure et la fonction d’une protéine?

A

se brisent et se reforment rapidement, ce qui rend la
structure dynamique

67
Q

VRAI OU FAUX. Puisque la structure est très importante pour la fonction d’une
protéine, cette structure est rigide et solide.

A

FAUX
structure doit rester dynamique. Cela permet des changements de conformation essentiels à
l’activité.

68
Q

Définition résidus

A

Nom donné à un acide aminé une fois inclus dans un
polymère

69
Q

Définition protéine

A

Molécule formée d’une ou plusieurs chaines
polypeptidiques

70
Q

Définition peptidique

A

Type de lien covalent liant 2 acides aminés

71
Q

Définition polypeptidique

A

Peptide formé par la liaison séquentielle de plus de 20
acides aminés

72
Q

Définition dipeptide

A

Molécule formée de 2 acides aminés liés par un lien
covalent

73
Q

Vrai ou Faux. Presque tous les groupements peptidiques sont en configuration trans

A

VRAI

74
Q

Vrai ou Faux. Les structures secondaires sont stabilisées par des liens covalents

A

FAUX
lien H

75
Q

La présence d’un groupement hydroxyle rend une molécule polaire? neutre? non-polaire?

A

polaire

76
Q

Quelle est la différence entre un acide α-aminé et un acide β-aminé

A

acides α-aminés: portent leur groupement amine sur le carbone α,
groupement amine d’un acide β-aminé est lié au carbone β.

77
Q

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude β et pourquoi?

A

proline et la glycine.
la très courte chaîne latérale de la glycine
l’anneau pyrrolidine de la proline
= provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique

78
Q

Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?

A

La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine (hors du contact du solvant)

Biochimie et métabolisme (12 decks)

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