Module 2

Question 1

Les différentes fonctions des protéines

Answer 1

Transport
catalyse
stockage nutriment
structure
mouvement
décodage de l’info. génétique
régulation
défense ou agression

TOUT SAUF STOCKAGE de l’info génétique

Question 2

Caractéristiques générales des 20 acides aminés standards

Answer 2

Groupement α-carboxyle et α-amine
Le carbone α est asymétrique (asymétriques= 4 substituants différents)

Question 3

Quelle est la particularité de la proline ?

Answer 3

Elle possède un groupement amine secondaire ( N avec deux liens autres que H)

Question 4

Quelle est la particularité de la glycine ?

Answer 4

Son carbone n’est PAS asymétrique. (carbone alpha est lié à 2 H et non 4 différents)
Donc n’a pas d’activité optique

Question 5

Qu’est-ce qui définit les caractéristiques de chaque acide aminé?

Answer 5

Sa chaine latérale

Question 6

2 propriétés les plus importantes des chaines latérales

Answer 6

Hydropathie (solubilité dans l’eau) -> + important
taille

Question 7

aliphatique déf

Answer 7

peu soluble dans l’eau (hydrophobes)

Question 8

2 critères de classification des aa

Answer 8

nature chimique de la chaine R
polarité chaine R

Question 9

Caractéristiques (2) des acides aminés aliphatiques et leur noms (5)

Answer 9

chaine lat. avec seulement C et H
Tous non polaires
glycine (+ petit)
alanine (+abondant ds prot)
valine, leucine et isoleucine = branché (chaine la pas linéaire = encombrante = réduit flexibilité chaine polypep.)

Question 10

Avantage de la glycine sur les chaines polypeptidiques

Answer 10

donne une grande flexibilité aux chaines + rôle essentiel dans la structure des protéines

Question 11

Caractéristiques des iminoacides et leur noms

Answer 11

non polaire
chaine C et H comme aliphatiques, MAIS
extrémité chaine lié au group. α-amine = anneau pyrrolidine (pentagone)

proline -> a amine secondaire = confère rigidité à chaine polypep.

Question 12

Avantage anneau pyrrolidine (proline)

Answer 12

implication structure et la fonction des protéine contenant des résidus de proline en conférant la rigidité aux chaines polypep.

Question 13

Caractéristiques des acides aminés aromatiques et leur noms

Answer 13

possèdent un cycle aromatique = cycle de benzène (hexagone)

phénylalanine et tryptophane : non polaires
tryptophane : group. bicyclique (indole)
tyrosine : phénylalanine + group. hydroxyle (OH) = Polaire

Question 14

Caractéristiques des acides aminés β-hydroxylés et leur noms

Answer 14

portent un group. hydroxyle sur carbone β.
POLAIRES (group. OH)
sérine et thréonine

Question 15

Caractéristiques des acides aminés soufrés et leur noms

Answer 15

présence un atome de S

Méthionine : non polaire (soufre dans liaison thioéther
Cystéine: polaire (soufre dans groupement thiol présent)

Question 16

Qu’arrive-t-il lorsque 2 cystéines réagissent ensemble?

Answer 16

Les groupements thiols réagissent ce qui forme un pont disulfure et cela influence fortement la structure des protéines

Question 17

Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms
qu’arrive-t-il s’il y a modification du 2e group. carboxyle par ajout d’un group. amide?

Answer 17

présence d’un 2e groupement carboxyle
aspartate (acide aspartique) = chargés
glutamate (acide glutamique) = chargés

modification 2e group : on obtient asparagine et glutamine (dérivés) = Polaires

Question 18

Caractéristiques des acides aminés groupement amide et leur noms

Answer 18

Aspargine Glutamine (polaires)
ont un groupement carboxyle qui s’est transformé en groupement amide par l’ajout d’un groupement amine

Question 19

Caractéristiques des acides aminés portant une 2e fonction basique et leur noms

Answer 19

possèdent une 2e fonction amine ionisable
lysine et arginine (chargés + au pH physiobiologique)
histidine (charge + à pH plus faible)

Question 20

Structure caractéristiques
histidine
lysine
arginine

Answer 20

histidine : cyclique pas aromatique (type imidazole)

lysine : group. amine sur C ε et α (diaminé)

arginine : 3 group. amines supplémentaires = structure ion guanidium

Question 21

Nomme moi les acides aminés non-polaire

Answer 21

alanine
glycine
isoleucine
leucine
méthionine
phénylalanine
proline
tryptophane
valine

Question 22

Quelles sont les acides aminés polaires ?

Answer 22

asparagine
cystéine
glutamine
sérine
thréonine
tyrosine
(TyrAsGluSéThréCys)

Question 23

nomme moi les acides aminés polaires et chargés

Answer 23

arginine
acide aspartique
acide glutamique
histidine
lysine

Question 24

Les propriétés particulières du lien peptidique

Answer 24

caractéristiques partielles d’une double liaison , PAS de rotation autour de la liaison C – N. C’est une structure plane rigide.

Question 25

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

Answer 25

lien qui se forme entre la fonction α-carboxyle d'un 1er acide et la fonction α-amine d’un deuxième acide aminé pour former un lien amide

Question 26

Qu'est-ce qu'une groupement peptidique

Answer 26

comprend les 2 atomes impliqués dans le lien peptidique et leurs 4 substituants

Question 27

Que fait la polarité des groupements peptidiques

Answer 27

elle est à la base de la formations des structures secondaires des protéines

Question 28

3 liens covalents décrivant le group. peptidique

Answer 28

*Le lien Cα - C (angle de torsion ψ ou psi) * Le lien peptidique C - N (angle de torsion ω ou oméga) * Le lien N - Cα (angle de torsion φ ou phi)

Question 29

Conséquence de la résonance sur le groupement peptidique

Answer 29

restreint la rotation autour du lien peptidique ce qui apporte les caractéristiques partielles des liaisons doubles au groupement et structure plane rigide lien C-N plus court qu'un normal mais plus long que C=N lien C=O plus long qu'un normal mais plus court que C-O

Question 30

Explication de la structure plane rigide d'un group, peptidique

Answer 30

due à la résonance les groupements carbonyle et amine ainsi que les 2 carbones α sont sur le même plan, car il n’y a pas de rotation possible autour de la liaison C - N. Une protéine est ainsi constituée d’une suite de plans rigides liés les uns aux autres

Question 31

Configuration groupement peptidique (CIS ou TRANS)

Answer 31

Lors formation du lien peptidique, peut être les 2 une fois le lien formé, il ne peut pas avoir de conversion (pas de rotation autour du lien peptidique) TRANS + favorable car CIS = chaines lat. 2 résidus + rapproché donc encombrement

Question 32

En absence de proline, pourcentage des liens peptidiques en configuration TRANS % liens pep. impliquant la proline en CIS

Answer 32

99,9% 6%

Question 33

À quoi sert le diagramme de Ramachandran

Answer 33

les possibilités de rotation Les lignes solides indiquent les valeurs permises basées sur des modèles moléculaires. Les lignes pointillées donnent les limites pour l’alanine qui est le 2e plus petit acide aminé. Ainsi, les valeurs permises pour les angles φ et ψ varient selon la nature des chaînes latérales des résidus contigus

Question 34

pourquoi les résidus de glycine sont exclus du diagramme de Ramachandran

Answer 34

tombent fréquemment en dehors des limites à cause de leur petite taille

Question 35

Rotation possible, explique (rapport avec diagramme)

Answer 35

La rotation est possible autour des liens Cα - Co et N - Cα, ce qui permet aux plans rigides de s’orienter les uns par rapport aux autres dans l’espace. Toutefois, lors de la rotation, les chaînes latérales associées aux groupements peptidique peuvent entrer en collision. Par conséquent, seules quelques valeurs (en degrés) d’angles φ et ψ respectent les contraintes d’encombrement stérique entre les différentes chaînes latérales. La distribution des angles φ et ψ est décrite par le Diagramme de Ramachandran

Question 36

Structure primaire d’une protéines?

Answer 36

séquences en acides aminés de la chaine polypeptidique

Question 37

Structure secondaire ?

Answer 37

arrangement spatial des acides aminés adjacents. Lien H Les acides aminés adjacents finissent par se replier localement en hélice α (struc. sec + abondante), feuillet β et coude β

Question 38

Qu'est-ce qu'un hélice α

Answer 38

structure sec. la plus abondante le C=O d'un résidu n forme un lien H avec le N-H d'un résidus n+4. proline et glycine rares dans hélices

Question 39

Pourquoi il y a peu de glycine et proline dans un hélice α

Answer 39

la glycine va soit être au début ou à la fin car trop de possibilité de rotations déstabilisent l'hélice proline n'a pas de N-H disponible pour lien H. Proline entraine interruption de l'hélice α

Question 40

Les brins et les feuillets β

Answer 40

feuillet β est une autre structure secondaire rencontrée fréquemment dans les protéines. L’élément constitutif d’un feuillet est une portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag appelée brin β brins β s’associent entre eux en formant des liens H ce qui augmente leur stabilité. On parle alors de feuillet β.

Question 41

feuillets β parallèles feuillets β antiparallèles

Answer 41

parallèles : orientés dans le même sens antiparallèles: sens inverses l'un de l'autre

Question 42

boucles , coudes β ou tours

Answer 42

hélices α ou de feuillets β réunis entre eux par des segments irréguliers qui changent brusquement de direction (grâce au coudes) coude B fait lien entre 2 brins d’un feuillet β antiparallèle glycine est souvent présente (petite chaine lat=virage + abrupt) proline ++ : favorise changement direction (introduit lien pep. ds configuration cis)

Question 43

Structure tertiaire? ou se situe les résidus non polaires, chargés et polaire-non chargés?

Answer 43

agencement stable 3D (dans l’espace) de ces hélices et feuillets non polaires : intérieure de la protéine chargés : surface de la protéine polaires et non chargés : principalement à la surface de la protéine, quelquefois à l'intérieur.

Question 44

quels liens stabilisent la structure tertiaire

Answer 44

interactions non covalentes et liens covalents = pont disulfure entre atomes des chaines latérales (liaisons intracaténaires) Entre les résidus cystéine d’une même chaîne polypeptidique lien H entre chaine lat. polaires d'une même chaine polypeptidique

Question 45

Structure quaternaire?

Answer 45

arrangement des sous-unités dans une protéine multimérique (Plusieurs structures tertiaires ensemble)

Question 46

liens structure quaternaire

Answer 46

lien H = entre les chaînes latérales polaires de 2 sous-unités de la protéine liaison disulfure = Entre les résidus cystéine de 2 sous-unités de la protéine

Question 47

Qu’est-ce qu’un domaine? (structure tertiaire) qu'arrive-t-il a une protéine ayant plusieurs domaines

Answer 47

segments de la chaine polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres. On les considère comme des éléments structuralement indépendants ayant chacun les caractéristiques d'une même protéine chaque domaine = fonction spécifique plusieurs domaines = les protéines ont la somme des fonctions des domaines

Question 48

Localisation des résidus dans une protéine selon leur polarité (structure tertiaire)

Answer 48

non polaires : intérieur de la protéine chargés: en surface de la protéine résidus polaires non chargés : surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur

Question 49

Définition d’une sous-unité (structure quaternaire) homomultimère hétéromultimère

Answer 49

Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appelée sous-unité homomultimère : prot. formée de la répétition d'une seule même sous-unité hétéromultimère: prot. formé d'au moins 2 sous-unités différentes

Question 50

Qu’est-ce qu’une protéine multimérique ?

Answer 50

protéine constituée de Plusieurs chaîne polypeptidiques associés ensemble.

Question 51

Nomenclature des protéines multimériques

Answer 51

α (1er) β (2e) et γ (3e) : nombre de chaînes distinctes indice (petit 1 ou 2…) nombre de copies de sous-unités exemple (pas à retenir) Insuline: αβ = Hétéromultimère Myoglobine: α =monomérique Chymotrypsine : αβγ= Hétéromultimère Hémoglobine : α2β2 =Hétéromultimère Glutamine synthétase : α12 Homomultimère

Question 52

Les avantages des protéines multimériques (4)

Answer 52

1. synthèse de plusieurs chaines plus courtes est plus efficace que la synthèse d'une seule longue chaine 2. habituellement + stables que les sous-unités dissociées 3. diffé prot. ayant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l'agencement des sous-unités favorise l'évolution 4. interactions entre les sous-unités facilitent la régulation

Question 53

Les méthodes de classification des protéines ? (3)

Answer 53

selon fonction, forme, solubilité et composition

Question 54

Classification selon la fonction

Answer 54

Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression (tout sauf le stockage de l’information génétique) pas la plus utilisée, prot. ont souvent plusieurs fonctions

Question 55

Classification selon la forme et la solubilité (3 groupes)

Answer 55

Protéines fibreuses, globulaires ou membranaires

Question 56

Protéines fibreuses

Answer 56

agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire, insoluble dans l’eau, grande résistance mécanique donc souvent ce sont des protéines structurales.

Question 57

Protéines globulaires

Answer 57

plusieurs types de structures secondaires qui sont beaucoup moins ordonnées que celles des protéines fibreuse Protéines les plus communes, soluble dans l’eau, grande diversité de rôle, structure sphéroïdale.

Question 58

protéines membranaires

Answer 58

forte teneur en résidus hydrophobes ces résidus permettent à la protéine de s’insérer dans la région hydrophobe que constitue la membrane.

Question 59

Classification des acines aminés selon leur composition (types)

Answer 59

protéine simple ou conjuguée, Apoprotéine vs holoprotéine

Question 60

Définition d’une protéine simple

Answer 60

prot. dont la forme active ne contient que des résidus d'acides aminés

Question 61

Définition d’une protéine conjuguée

Answer 61

a besoin d'être liée à un groupement non protéique pour son activité (se lie a autre chose qu'une prot)

Question 62

Définition dune apoprotéine

Answer 62

partie de la protéine conjuguée qui n'est pas liée à son groupement non protéique. Forme INACTIVE de la protéine

Question 63

Définition d’une holoprotéine

Answer 63

Forme ACTIVE donc partie liée au groupement non protéique

Question 64

Classification des protéines selon la nature de leur groupement non protéique (group. non protéique) lipoprotéine nucléoprotéine glycoprotéine métalloprotéine hémoprotéine flavoprotéine phosphoprotéine

Answer 64

lipide acide nucléique glucide ion métallique hème FMN, FAD group. phosphate

Question 65

Adjectif qualifiant la structure 3D des protéines et pourquoi ?

Answer 65

DYNAMIQUE puisque les structure tertiaire et quaternaires sont principalement formées par des liaisons NON-COVALENTES (faibles). ces liaisons se brise et se reforment rapidement permettant différentes configurations aux protéines

Question 66

En quoi les interactions non covalentes sont-elles importantes pour la structure et la fonction d’une protéine?

Answer 66

se brisent et se reforment rapidement, ce qui rend la structure dynamique

Question 67

VRAI OU FAUX. Puisque la structure est très importante pour la fonction d’une protéine, cette structure est rigide et solide.

Answer 67

FAUX structure doit rester dynamique. Cela permet des changements de conformation essentiels à l’activité.

Question 68

Définition résidus

Answer 68

Nom donné à un acide aminé une fois inclus dans un polymère

Question 69

Définition protéine

Answer 69

Molécule formée d'une ou plusieurs chaines polypeptidiques

Question 70

Définition peptidique

Answer 70

Type de lien covalent liant 2 acides aminés

Question 71

Définition polypeptidique

Answer 71

Peptide formé par la liaison séquentielle de plus de 20 acides aminés

Question 72

Définition dipeptide

Answer 72

Molécule formée de 2 acides aminés liés par un lien covalent

Question 73

Vrai ou Faux. Presque tous les groupements peptidiques sont en configuration trans

Answer 73

VRAI

Question 74

Vrai ou Faux. Les structures secondaires sont stabilisées par des liens covalents

Answer 74

FAUX lien H

Question 75

La présence d’un groupement hydroxyle rend une molécule polaire? neutre? non-polaire?

Answer 75

polaire

Question 76

Quelle est la différence entre un acide α-aminé et un acide β-aminé

Answer 76

acides α-aminés: portent leur groupement amine sur le carbone α, groupement amine d’un acide β-aminé est lié au carbone β.

Question 77

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude β et pourquoi?

Answer 77

proline et la glycine. la très courte chaîne latérale de la glycine l’anneau pyrrolidine de la proline = provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique

Question 78

Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?

Answer 78

La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine (hors du contact du solvant)